引起麻疹病毒或人呼吸道合胞病毒亞組b減毒的突變的製作方法

2023-05-30 15:41:06

專利名稱：引起麻疹病毒或人呼吸道合胞病毒亞組b減毒的突變的製作方法
技術領域：
本發明涉及具有特定減毒突變的分離的、重組產生的、減毒麻疹病毒或人呼吸道合胞病毒亞組B。本發明由政府資助，在公共衛生組織提供的資金下完成。政府對本發明具有一定權利。
背景技術：
有包膜的，反義單鏈RNA病毒具有獨特的組織結構和表達方式。反義單鏈病毒的基因組RNA在核衣殼組成中起著兩種模板功能作為合成信使RNA(mRNA)的模板和作為合成反基因組(+)鏈的模板。反義單鏈RNA病毒編碼和包裝了它們自身RNA依賴的RNA聚合酶。信使RNA只是在核衣殼進入被感染細胞的細胞質時才合成。病毒複製發生在mRNA合成之後，而且需要病毒蛋白的持續合成。新合成的反基因組(+)鏈可作為產生更多(-)鏈基因組RNA拷貝的模板。
聚合酶複合物通過結合基因組3′末端順式激活信號，特別是啟動子區來啟動和完成轉錄和複製。然後病毒基因由基因組模板單向從其3′到5′末端轉錄。下遊基因(例如，聚合酶基因(L))相對於它們的上遊鄰位基因(亦即，核蛋白(N))產生的mRNA總是較少。因此，根據基因相對於基因組3′末端的位置，總是有一個mRNA豐度梯度。根據1993年國際委員會對病毒分類學的重新修訂分類，建立了命名為單鏈反義病毒(Mononegavirales)的一個目。該目包括3科具有負極性(反義)單鏈不分區段的RNA基因組的包膜病毒。這些科是副粘病毒科(Paramyxoviridae)，彈狀病毒科(Rhabdoviridae)和線狀病毒科(Filoviridae)。副粘病毒科還分成兩個亞科，副粘病毒亞科(Paramyxovirinae)和肺病毒亞科(Pneumovirinae)。副粘病毒亞科含有3個屬，副粘病毒(Paramyxovirus)，風疹病毒屬(Rubulavirus)和麻疹病毒(Mobillavirus)。肺病毒亞科含有肺病毒屬(Pneumovirus)。
新分類基於形態學標準，病毒基因組的結構，生物學活性和基因與基因產物的序列相關性。副粘病毒亞科包膜病毒中形態學的區別特徵是核衣殼的大小和形狀(直徑18毫米，長度1毫米，螺距5.5納米)，該核衣殼具有左手螺旋對稱性。生物學標準是1)屬成員間有抗原性交叉反應，且2)副粘病毒，風疹病毒屬中存在神經氨酸酶活性，而麻疹病毒屬中沒有。另外，還要考慮P基因編碼能力的不同，如在風疹病毒中存在一個額外基因(SH)。
肺病毒可與副粘病毒亞科從形態學上區別，因為它含有狹長核衣殼。另外，肺病毒在編碼蛋白的順反子數目中有很大不同(肺病毒10個而副粘病毒亞科6個)，並且有和副粘病毒亞科很不一樣的附著蛋白(G)。儘管副粘病毒和肺病毒有6個看來功能相對應的蛋白(N，P，M，G/H/HN，F和L)，但只有後2個蛋白在兩個亞科中顯示了顯著的序列相關性。幾種肺病毒蛋白缺乏在大多數副粘病毒中具有的蛋白，即非結構蛋白NS1和NS2，小疏水蛋白SH，和第二蛋白M2的對應蛋白。一些副粘病毒蛋白，即C和V，在肺病毒中缺少其對應蛋白。然而，肺病毒和副粘病毒的基本基因組結構是相同的。彈狀病毒和線狀病毒也是一樣。表1代表這些病毒的當前分類學分類，以及每一個屬的例子。
表1單鏈反義病毒目不分區段，反義單鏈RNA病毒的分類副粘病毒科副粘病毒亞科副粘病毒屬仙臺病毒(小鼠副流感病毒1型)人副流感病毒(PIV)1和3型牛副流感病毒(BPV)3型風疹病毒屬猴病毒5(SV)(犬副流感病毒2型)腮腺炎病毒新城疫病毒(NDV)(禽副流感病毒1型)人副流感病毒2，4a和4b型麻疹病毒屬麻疹病毒(MV)海豚麻疹病毒犬瘟病毒(CDV)小反芻動物疫病毒豬瘟病毒牛瘟病毒肺病毒亞科肺病毒屬人呼吸道合胞病毒(RSV)牛呼吸道合胞病毒小鼠肺病毒火雞鼻氣管炎病毒彈狀病毒科萊薩病毒屬狂犬病毒水泡病毒屬水泡性口炎病毒三日病毒屬(Genus Ephmerovirus)牛三日熱病毒線狀病毒科線狀病毒屬馬堡病毒這些病毒中的許多種都沒有任何可得到的疫苗。因此，需要開發針對這樣的人和動物病原體的疫苗。這樣的疫苗應能在受體中誘導保護性免疫應答。這種有益應答的質和量特徵可從天然感染的倖存者中見到的那些特徵來推測，這些倖存者通常在感染後相當長的時間中受到保護，免受同一病毒或高度相關病毒的再次感染。
在搜尋開發這樣的疫苗中可考慮各種方法，包括使用(1)純化的個體病毒蛋白疫苗(亞基疫苗)；(2)滅活的全病毒製備物；和(3)減毒活病毒。
亞基疫苗具有純淨，明確，和容易通過不同方法，包括重組DNA表達方法大量生產的優點。目前，除了B型肝炎表面抗原顯著例外，病毒亞基疫苗通常只能誘導短期和/或不充分的免疫力，特別是在原初接種者中。
甲醛滅活的脊髓灰質炎(IPV)和A型肝炎的全病毒製備物已被證明是安全和有效的。相反，用相似的滅活全病毒，例如呼吸道合胞病毒和麻疹病毒疫苗免疫，誘導了不利的免疫應答和/或反應，它們在接種者後來遇到天然或「野生型」病毒時會使接種者易於產生誇張或異常的疾病。
接種幼兒的早期嘗試(1966)採用胃腸外施用甲醛滅活的RSV疫苗。不幸的是，該疫苗的幾次現場實驗顯示了嚴重的不良反應——在隨後受RSV天然感染時產生了具有異常特徵的嚴重疾病(文獻條目1，2)。提示這種甲醛處理的RSV抗原誘導了異常或不平衡的免疫應答，使接種者易於產生RSV疾病(3，4)。
那以後，通過冷傳代或化學誘變產生了活的減毒RSV候選疫苗。發現這些RSV病毒株在血清陽性成人中具有減弱的毒性。不幸的是，當施給血清陰性嬰兒時，證明它們過度減毒或減毒不足，還發現缺乏遺傳穩定性(5，6)。另一種採用胃腸施用活病毒的接種方法是無效的，沿該路線的嘗試已被放棄(7)。需注意的是，這些活RSV疫苗從未和上述甲醛滅活RSV疫苗觀察到的疾病增強聯繫起來。現在，還沒有RSV疫苗批准用於人類，雖然臨床試驗現在正用冷傳代，和化學誘變的RSV病毒株(命名為A2和B-1)進行。
野生型病毒的適當減毒活衍生物作為候選疫苗具有明顯的優點。作為活的、複製性物質，它們能引起接種者感染，在此期間病毒基因產物被表達，加工，並與接種者的特異MHC I類和II類分子一起遞呈，誘導體液和細胞介導的免疫應答，以及協作的細胞因子和趨化因子模式，它們和天然感染倖存者的保護性免疫情況相同。
這種有益免疫應答模式和滅活或亞基疫苗誘導的有限應答相反，後者通常大多限於體液免疫監督手段。另外，一些甲醛滅活全病毒疫苗，例如60年代開發的麻疹和呼吸道合胞病毒疫苗，誘導的免疫應答不僅不能提供持續保護，而且實際上當接種者後來接觸野生型病毒時，還導致易於產生異常、誇張、和甚至致命疾病的傾向。
雖然減毒活病毒作為候選疫苗有很理想的特徵，但被證明很難開發。困難癥結在於需要分離得到喪失致病能力(即，毒性)同時又保留充分複製能力的野生型病毒衍生株，來感染接種者並誘導足夠量的有益免疫應答。
歷史上，這種毒性和減毒之間的微妙平衡曾通過將野生型病毒分離物在不同宿主組織或細胞中以不同生長條件(例如溫度)系列傳代而得到過。該過程大概有利於病毒變體(突變體)生長，其中的一些具有減毒的有益特徵。偶爾，也通過化學誘變達到進一步減毒。
該增殖/傳代方案通常導致病毒衍生株的出現，它們是溫度敏感型，冷適應型和/或宿主範圍的變化——其中一種或所有的改變與野生型致病病毒不同——例如，和減毒有關的改變。
一些活病毒疫苗，包括預防麻疹和腮腺炎(它們是副粘病毒)，和抵抗脊髓灰質炎和風疹病(它們是正鏈RNA病毒)的疫苗，已通過這種方法產生，並證明是全世界現行兒童免疫方案的支柱。
然而，產生候選減毒活病毒疫苗的方法過於冗長，而且至少是不可預測的，主要依賴於對具有理想減毒特徵隨機發生的基因組突變體的選擇性生長。得到的病毒可能在體外具有理想表型，甚至看來在動物模型中業已減毒。然而，常常它們作為人或動物宿主的候選疫苗時顯示減毒不足或過度。
即使對現今應用的疫苗來說，仍需要更有效的疫苗。例如，現在的麻疹疫苗提供了相當好的保護。然而，近來的麻疹流行提示現有疫苗的效力有缺陷。儘管母親作了免疫，高比率的急性麻疹感染仍發生在1歲以下的兒童中，反映了疫苗不能誘導與野生型麻疹感染後產生的相當的抗麻疹抗體水平(8，9，10)。其結果，接種疫苗的母親不能提供給她們的嬰兒足夠的胎盤衍生性被動抗體來保護出生後頭幾個月的新生兒。
先前免疫過的青少年和年輕成人中的急性麻疹感染提出了額外的問題。這些二次接種失敗表明現有疫苗在誘導和保持足量和長期抗病毒保護力上的局限性(11，12，13)。近來，揭示了另一個潛在問題。過去15年間分離的野生型麻疹血凝素蛋白顯示和疫苗病毒株的不同進行性增加(14)。該「抗原漂移」引起了合理的關注，疫苗病毒株可能不含有提供最適保護所需的理想抗原性組分。因此，需要改進的疫苗。
合理的疫苗設計可從對這些病毒更好的理解得到幫助，特別是，通過鑑別出病毒毒力的編碼決定簇，以及導致減毒的那些基因組改變而得到幫助。
以前，在美國臨時出版物60/026,823和國際申請PCT/US97/16718中，(都在此納入以供參考，)公開了在3′基因組啟動子區中具有至少一個減毒突變和在RNA聚合酶基因中具有至少一個減毒突變的單鏈反義病毒目重組產生的、減毒無區段反義單鏈RNA病毒的產生和分離。鑑別出這些病毒基因組中其它區域的減毒改變將進一步幫助合理疫苗設計。
發明簡述因此，本發明的一個目的是鑑別麻疹病毒和人呼吸道合胞病毒亞組B的基因組的其它區域，其中是否有導致這些病毒減毒的突變。
本發明還有一個目的是製備重組產生的病毒，它們的基因組中摻入了這種減毒突變。
本發明還有一個目的是配製含有這種減毒病毒的疫苗。
如下所述的本發明的這些和其它目的可通過產生和分離具有特定減毒突變的重組產生的減毒麻疹病毒或人呼吸道合胞病毒亞組B而實現。
就麻疹病毒而言，一或多個減毒突變選自(1)對於N基因，核苷酸所產生的胺基酸改變，選自殘基129(穀氨醯胺→賴氨酸)，148(穀氨酸→甘氨酸)，和479(絲氨酸→蘇氨酸)；(2)對於P基因，核苷酸所產生的胺基酸改變，選自殘基225(穀氨酸→甘氨酸)，275(半胱氨酸→酪氨酸)和439(亮氨酸→脯氨酸)；(3)對於C基因，核苷酸所產生的胺基酸改變，選自殘基73(丙氨酸→纈氨酸)，104(甲硫氨酸→蘇氨酸)，和134(絲氨酸→酪氨酸)；(4)對於F基因終止信號，改變在核苷酸7243(TC)。這些核苷酸，以及其它本申請描述的核苷酸(除非另外聲明)存在於正鏈，反基因組，亦即，信息(編碼)鏈上。
就人呼吸道合胞病毒亞組B而言，在M基因終止信號(順式激活轉錄終止信號)核苷酸4199有減毒突變(TC)。這些核苷酸存在於正鏈，反基因組，即信息(編碼)鏈上。
在本發明的另一個實施例中，這些減毒的麻疹或人呼吸道合胞亞組B病毒用來製備誘導對各病毒野生型的保護性免疫應答的疫苗。
在本發明的另一個實施例中，具有完整病毒核苷酸序列(不管野生型病毒還是通過非重組方法減毒的病毒)的分離的、正鏈反基因組信息鏈核酸分子(或分離的、負鏈基因組有義核酸分子)通過引入本申請所述的一或多個減毒突變處理，以產生分離的、重組產生的減毒麻疹或人呼吸道合胞亞組B病毒。然後用每種減毒病毒來製備疫苗，它能誘導對各病毒野生型的保護性免疫應答。
附圖簡述

圖1描述Edmonston麻疹病毒傳代歷史(15)。縮寫有如下意義HK-人腎；HA-人羊膜；CE(am)-雞胚胎；CEF-雞胚胎纖維母細胞；DK-狗腎；WI-38-人二倍體細胞；SK-羊腎；★-噬菌體克隆。每個縮寫後的數字代表傳代數。
圖2描述了麻疹病毒基因組圖，顯示位於或靠近基因組和反基因組末端的推定的順式激活調控元件。頂部-麻疹病毒基因組的示意圖，開始於3′末端，具有52個核苷酸的前導序列(l)並終於5′末端具有37個核苷酸的尾隨序列(t)。基因邊界用垂直線劃出；在每個基因下面是順反子核苷酸數。底部-基因組和反基因組3′延伸基因組啟動子區域的放大示意圖，表示兩個高度保守功能域A和B的位置和序列，。插入的基因間三核苷酸也被標出。包含A′到B′區域的新生5′RNA被假定為含有調控序列，在該處引發了N蛋白的衣殼化。
圖3描述RSV亞組B野生型病毒株命名為2B和18537的基因圖(頂部)，那些病毒株的基因間隔序列(中部)和M2和L基因間68個核苷酸重疊(底部)。RSV 2B株比18537株在G基因中少6個核苷酸，編碼G蛋白中少兩個胺基酸殘基。2B株在5′尾隨區域中有145個核苷酸，相比18537株是149個。2B株和18537株相比，在NS-1，NS-2和N基因中都多一個核苷酸，在M和F基因中都少一個核苷酸。
圖4描述從感染RSV亞組A和B病毒的Vero細胞中分離的聚(A)+RNA的Northern印跡分析。顯示了印跡1.5小時的放射性自顯影。1-2泳道含有感染RSV亞組A株細胞分離的RNA(泳道1，3A；泳道2，A2)。3-7泳道含有感染RSV亞組B株的細胞分離的RNA泳道3，B1；泳道4，2B；泳道5，2B33F；泳道6，2B33F TS(+)；泳道7，18537。單順反子M基因和二順反子M∶SH基因用箭頭指出。
圖5描述從感染RSV亞組B野生型2B，突變型2B33F，和2B33F TS(+)回復型病毒的Vero細胞中抽提的聚(A)+RNA的核糖核酸酶保護試驗，以評估每種病毒單順反子M和SH mRNA對二順反子M∶SH轉錄物的比率。顯示凝膠3小時放射性自顯影。受保護的探針片段用箭頭指出。含有放射性標記的RNA標記物(M)作為大小標準泳道1，酵母RNA負RNase；泳道2，酵母RNA正RNase；泳道3，2B RNA正RNase；泳道4，2B33F RNA正RNase；泳道5，2B33F TS+RNA正RNase；泳道6，酵母RNA正RNase；泳道7，酵母RNA負RNase。RSV 2B-特異性探針用在1-3泳道，而2B33F-特異性探針用在4-7泳道。
圖6描述從感染RSV亞組A和B病毒的Vero細胞中分離的聚(A)+RNA的Northern印跡分析。顯示了1.5小時印跡放射性自顯影。泳道1-2含有感染RSV亞組A株細胞分離的RNA(泳道1，3A；泳道2，A2)。泳道3-7含有感染RSV亞組B株細胞分離的RNA(泳道3，B1；泳道4，2B；泳道5，2B33F；泳道6，2B33F TS(+)；泳道7，18537)。單順反子SH基因和二順反物M∶SH基因轉錄物用箭頭指出。
發明詳述轉錄和複製反義單鏈RNA病毒基因組可通過多聚蛋白酶活性作用於核糖核酸蛋白核心(核衣殼)而達成。裸露基因組RNA不能作為模板。代替的，這些基因組序列只有在它們完全被N蛋白包裝入核衣殼結構時才被識別。僅在該情況基因組和反基因組末端啟動子序列才被識別，而引發轉錄或複製途徑。
所有副粘病毒需要兩種病毒蛋白，L和P，以進行這些聚合酶途徑。肺病毒，包括RSV，也需要轉錄延伸因子，M2，來有效進行轉錄途徑。其它輔因子也起作用，可能包括病毒編碼的NS1和NS2蛋白，以及可能包括宿主細胞編碼的蛋白。
然而，相當多的證據表明正是L蛋白執行了大多數(若不是全部)和轉錄以及複製有關的酶過程，包括引發和終止核糖核酸多聚化，mRNA轉錄的加帽和聚腺苷酸化，P蛋白的甲基化和可能的特異性磷酸化。L蛋白在基因組轉錄和複製中的中心作用由它的巨大尺寸，對突變的敏感性，和它在轉錄活化的病毒複合物中大量催化水平所支持(16)。
這些考慮導致提議L蛋白含有線性排列的功能域，它們的多聯體結構使分散的功能整合在一起(17)。事實上，在反義病毒L蛋白中三個這種限定的分散元件已被鑑定，根據的是它們和其它特性明確的蛋白的已知功能域的相關性。這些元件包括(1)假定的RNA模板識別和/或磷酸二酯鍵形成功能域；(2)RNA結合元件；和(3)ATP結合元件。所有無區段反義單鏈RNA病毒L蛋白的以前研究已揭示了這些假定的功能元件(17)。
不受下文限制，有理由假設這些不編碼蛋白的啟動子和其它順式激活基因組調控功能域，和L蛋白聯合在一起，對單鏈反義病毒目麻疹病毒(MV)和其它病毒的轉錄和複製的實現是重要的決定因素，並且它們可能因而還是這些病毒的毒性決定簇。
總之，本發明據信包含幾種麻疹病毒基因和一順式激活調控功能域中的一套變化，以及在RSV亞組B順式調控功能域中的一個變化，它們導致各自病毒的減毒，同時保留了病毒複製的足夠能力。因此，作為合理疫苗設計的一部分，引入這種突變，以提供所需的複製效率和免疫原性平衡因而病毒疫苗不再能產生疾病，但仍保留它感染接種者細胞、表達充分數量的基因產物、誘導全面的理想的免疫應答的能力，以及重複產生和充分擴展使所誘導的免疫應答量最大化的能力。
動物研究已表明病毒複製的減少足以避免疾病但足夠誘導理想免疫應答。這可能代表轉錄的減少，病毒編碼蛋白基因表達的減少，和/或反義模板表達的減少，以及因此產生較少的新基因組。得到的減毒病毒比野生型毒性顯著減少。
可以通過兩種方法將本文所述的減毒突變引入病毒株(1)傳統方法例如化學誘變，當病毒在細胞培養中生長時加入化學誘變劑，選出亞最適溫度下傳代的病毒，以篩選溫度敏感型和/或冷適應型突變，鑑定在細胞培養物中產生小噬斑的突變病毒，並在異源宿主中傳代以選擇宿主範圍突變。然後在動物模型中篩選這些病毒有無減弱的生物學活性。對減毒病毒進行其編碼區和基因間區的核苷酸測序，以對減毒突變的位點進行定位。這完成後，進行方法(2)。
(2)引入減毒突變的優選方法包括用定點誘變製造預定的突變。這些突變用方法(1)或參照已知有減毒突變的密切相關的病毒來鑑定。將本文定義的一或多個突變引入麻疹病毒或RSV亞組B株。還可評價編碼和非編碼變化不同組合的累積效果。
將麻疹病毒N，P，和/或C基因以及/或F基因終止信號，或RSV亞組B的M基因終止信號的突變，用標準重組DNA方法引入病毒基因組的DNA拷貝中。這可能是野生型或修飾病毒基因組背景(例如用方法(1)修飾的病毒)，因此產生新的病毒。含有這些減毒突變的感染性克隆或粒子用cDNA「拯救」系統產生，此法可應用於各種病毒，包括仙臺病毒(18)；麻疹病毒(19)；呼吸道合胞病毒(20)；PIV-3(21)；狂犬病病毒(22)；水泡性口炎病毒(VSV)(15)；和牛瘟病毒(23)；這些參考文獻在此納入以供參考。參見，對於麻疹病毒的拯救，公開於國際專利申請WO 97/06270，指定美國(24)；對於RSV的拯救，公開於國際專利申請WO 97/12032，指定美國(25)；這些申請在此納入以供參考。
簡單說，所有的單鏈反義病毒拯救系統可總結如下每種系統需要將全長病毒基因組的克隆DNA等價物，置於合適的DNA-依賴性RNA聚合酶啟動子(例如，T7 RNA聚合酶啟動子)和自身切開核酶序列(例如，肝炎△核酶)之間，將其插入可增殖細菌質粒中。該轉錄載體提供了容易操縱的DNA模板，從該模板RNA聚合酶可忠實的轉錄出具有精確或近乎精確的5′和3′末端的病毒反義基因組(或基因組)的單鏈RNA拷貝。病毒基因組DNA拷貝的方向和側接的啟動子以及核酶序列決定了反基因組和基因組RNA等價物是否轉錄。拯救新病毒子代還需要病毒特異性反式激活蛋白，用來將裸露單鏈病毒反基因組或基因組RNA轉錄物包裝入功能性核衣殼模板病毒核衣殼(N或NP)蛋白，聚合酶相關的磷蛋白(P)和聚合酶(L)蛋白中。這些蛋白包括活性病毒RNA依賴性RNA聚合酶，它必須結合核衣殼模板來完成轉錄和複製。
麻疹病毒拯救需要的反式激活蛋白是衣殼包裝蛋白N，和聚合酶複合蛋白，P和L。對於RSV，病毒特異性反式激活蛋白包括N，P和L，加上一個額外蛋白，M2，它是RSV編碼的轉錄延伸因子。
通常，這些病毒反式激活蛋白產生自一或多個編碼所需蛋白的質粒表達載體，雖然某些或所有所需反式激活蛋白可以在如下哺乳動物細胞中產生這些哺乳動物細胞用基因工程改造，而含有並表達這些病毒特異性基因和作為穩定轉化體的基因產物。
拯救的典型(儘管不是唯一必須的)環境包括合適的哺乳動物細胞環境，在其中存在T7聚合酶來驅動反基因組(或基因組)單鏈RNA的轉錄，該RNA來自含病毒基因組cDNA的轉錄載體。共轉錄或在那之後不久，該病毒反基因組(或基因組)RNA轉錄物被核衣殼蛋白包裝入功能性模板中，並被所需聚合酶組分結合，該組分同時產生於編碼所需病毒特異性反式激活蛋白的共轉染表達質粒。這些事件和過程導致病毒mRNA的優先轉錄，新基因組的複製和擴增以及，因此產生新病毒子代，亦即，拯救。
對於狂犬病病毒，VSV和仙臺病毒的拯救，通過重組牛痘病毒VTF7-3提供T7聚合酶。然而該系統需要將拯救病毒和牛痘病毒分離，可通過物理或化學方法，或通過在對於牛痘病毒不是良好宿主的細胞或組織中重複傳代。對於MV cDNA拯救，通過建立表達T7聚合酶，以及N和P蛋白的細胞系而避開了該要求。拯救通過將基因組表達載體和L基因表達載體轉染入輔助細胞系來實現。痘病毒宿主範圍突變株，MVA-T7的優點是在哺乳動物細胞中表達T7 RNA聚合酶，但幾乎不或不產生感染性子代。它被利用來拯救RSV，牛瘟病毒和MV。同時表達必需的衣殼包裝蛋白後，合成的全長反基因組病毒RNA被包裝，複製並通過病毒聚合酶蛋白轉錄，而複製的基因組被包裝入感染性病毒粒子中。除了這樣的反基因組，仙臺病毒和PIV-3的基因組類似物現已被成功拯救(21，26)。
該拯救系統因而提供一種組合物，該組合物包括一轉錄載體，該轉錄載體包括分離的核酸分子，它編碼單鏈反義病毒目的無區段、反義單鏈RNA病毒基因組或反基因組，具有(a)對於麻疹病毒而言，至少在N，P，或C基因或F基因終止信號中的一個減毒突變；和(b)對於RSV亞組B而言，至少在M基因終止信號中有一個減毒突變，以及至少一個表達載體，它包括至少一個分離的核酸分子，其編碼衣殼包裝，轉錄和複製所需的反式激活蛋白(例如，對於麻疹病毒是N，P和L；對於RSV是N，P，L和M2)。然後宿主細胞用剛才描述的至少兩種表達載體轉化或轉染。宿主細胞在允許這些載體共表達的條件下培養，以產生感染性的減毒病毒。
然後測試被拯救的感染性病毒有無所需表型(溫度敏感型，冷適應型，噬斑形態學，和轉錄與複製減弱型)，首先通過體外方法。麻疹病毒N，P或C基因或F基因終止信號中的突變和RSV亞組B的M基因終止信號中的突變也可用微型複製子系統測試，其中所需反式激活衣殼包裝和聚合酶活性由野生型或疫苗輔助病毒提供，或由表達含有基因特異性減毒突變的N，P和不同L基因的質粒提供。
如果存在拯救病毒的減毒表型，可用合適的動物模型進行攻擊實驗。非人靈長類提供了人疾病致病機理的優選動物模型。這些靈長類先用減毒的重組產生的病毒免疫，然後用野生型病毒攻擊。猴用不同途徑感染，包括但不限於鼻內，氣管內或皮下接種(28)。實驗性感染的恆河猴和獼猴短尾猿也作為研究病毒誘導的抗麻疹保護的動物模型(29)。要評估RSV突變型的減毒水平，棉鼠和小鼠模型也可用(30，31)。保護力用例如疾病體症和症狀，存活，病毒散布和抗體滴度等標準衡量。如果符合所要的標準，減毒的，重組產生的病毒可考慮作為人體試驗的候選活疫苗。「被拯救的」病毒被認為是「重組產生的」，子代和病毒後代也相同，它們也摻入了減毒突變。
即使「被拯救」病毒和使用疫苗的最適水平相比過度減毒或減毒不足，這也是對研發這樣的最適病毒株的有價值的信息。
最適的，含有減毒點突變的密碼子可通過在該密碼子中引入第二個或第二個加上第三個突變來穩定，而不改變僅帶有減毒點突變的密碼子編碼的胺基酸。含有減毒和穩定性突變的感染性病毒也可用cDNA「拯救」系統如上所述產生。
在本發明的一個實施例中，評價了麻疹病毒突變，因為導致疾病的野生型病毒和具有已探明效率歷史的防病疫苗的序列數據如本文所述現已可得。
麻疹病毒在1954年首先分離於名為David Edmonston的感染病人的組織培養物(32)。該麻疹Edmonston病毒株成為許多減毒活麻疹疫苗的祖先，包括Moraten，它是美國現用的疫苗(AttenuvaxTM；Merck Sharp Dohme，WestPoint，PA)並於1968年授予專利，且被證明是有效的。
主動免疫計劃在1960年代晚期中間開始，導致報導的麻疹病例從1965年的近700,000急劇下降到983年的1500例。同時，其它疫苗株也從Edmonston株(見圖1)，Schwarz(Institut Merieux，Lyon，France)，Zagreb(Zagreb，Yugoslavia)和AIK-C(Japan)開發出來。這些疫苗也被證實有效並被廣泛使用。早期的反應原性、減毒不足的疫苗株(RubeovaxTMMerck Sharp Dohme；這和EdmonstonB病毒株相同)在兒童中產生類似麻疹的疾病，因此它的使用被停止了。然而，它被進一步成功減毒產生了Moraten疫苗株(見圖1)(33)。活麻疹病毒疫苗提供了開發有效疫苗的成功實例並提供了理解無區段，反義單鏈RNA病毒中病毒疫苗減毒分子機制的模型。
由於作為人發病和死亡的主要病因的顯著性，對麻疹病毒(MV)已進行了相當深入的研究。MV是大型，較圓，包有包膜的顆粒，由兩個區域構成脂蛋白膜和核糖核蛋白粒子核心，各具有獨特的生物學功能(34)。病毒粒子的包膜是取自宿主細胞的細胞膜，經三種病毒特異性蛋白修飾血凝素(H；大約80千道爾頓(kD))和融合(F1，2；大約60kD)糖蛋白，該糖蛋白突出於病毒粒子表面，產生與宿主細胞結合和病毒粒子進入細胞的能力(16)。抗H和/或F抗體被認為是保護性的，因為它們能中和病毒引發感染的能力(35，36，37)。基質(M；大約37kD)蛋白是襯於膜內側表面的兩親性蛋白，認為它編制了病毒粒子的形態生成，並因而完成病毒複製(38)。病毒粒子核心含有長15,894核苷酸的基因組RNA。通過它和大約2600分子的60kD核衣殼(N)蛋白的密切聯繫賦予了模板對其的活性(39，40，41)。與大約一微米長的螺旋核糖核蛋白粒子鬆散結合的是病毒RNA依賴性RNA聚合酶(L；大約240kD)，其酶水平，與聚合酶輔因子(P；大約70kD)，以及可能還有其它病毒特異性的和宿主編碼的蛋白一致，轉錄和複製MV基因組序列(42)。
先於國際申請PCT/US97/16718，MV基因組的全部核苷酸序列(僅對Edmonston B實驗病毒株和AIK-C疫苗株)，編碼能力，以及結構已有報導(34)。6種病毒粒子結構蛋白由6個連續非重疊基因編碼，它們如下排列3′-N-P-M-F-H-L-5′。尚不知功能的兩種額外的MV基因產物也已被鑑定。這兩種非結構蛋白，稱作C(大約20kD)和V(大約45kD)，都由P基因編碼，前者由P mRNA中的第二閱讀框編碼；後者由共轉錄編輯的P基因衍生的mRNA編碼，此mRNA編碼了具有P氨基末端序列和一個新的類似鋅指的富含半胱氨酸羧基末端功能域的雜交蛋白(16)。
除了編碼病毒特異性蛋白的序列，MV基因組還含有類似那些指導相關病毒轉錄和複製途徑的與眾不同的非蛋白編碼功能域(16，43)。這些調控信號位於MV基因組的3′和5′末端和跨越各順反子間邊界的短內部區域。前者編碼假定的啟動子和/或指導基因轉錄，基因組和反基因組衣殼包裝，以及複製的調控序列元件。後者發出轉錄終止和各單順反子病毒mRNA聚腺苷酸化信號，以及重新引發下一個基因轉錄的信號。通常，MV聚合酶複合物看來對這些信號反應，非常象其它無區段負鏈RNA病毒的RNA依賴性RNA聚合酶一樣(16，43，44，45)。
轉錄起始於或靠近MV基因組的3′末端，然後向5′方向進行，產生單順反子mRNA(41，43，46)。當聚合酶在MV基因組模板上移動，它碰到推定的終止/起始信號，它們按3′到5′順序為半保守轉錄終止/聚腺苷酸信號(A/GU/C UA A/U NN A4，其中N可以是4個鹼基中的任意一個)，每個單順反子RNA在此結束；非轉錄基因間三核苷酸標點符號(punctuation mark)(CUU；除了在HL邊界是CGU)；以及引發下一個基因轉錄的半保守起始信號(AGGA/G NN C/A A A/G G A/U，其中N可以是4個鹼基中的任何一種)(46，47)。由於一些聚合酶複合物不能重新起始，各MV mRNA的豐度減少，和編碼基因距離基因組3′末端的距離一致。該mRNA梯度直接對應於各病毒-特異性蛋白的相對豐度。這表明MV蛋白表達最終是在轉錄水平受到控制的(45)。
3′和5′MV基因組末端含有非蛋白編碼序列，它和VSV前導和尾隨RNA編碼區域明顯類似(43)。核苷酸1-55限定在基因組3′末端和N基因的起始點之間的區域，而37個額外核苷酸可在L基因末端和基因組5′末端之間發現。然而，不像VSV，或甚至副粘病毒屬仙臺和NDV，MV不將這些末端區域轉錄成短的，不修飾(+)或(-)有義前導RNA(48，49，50)。而是前導連讀轉錄物，包括全長聚腺苷酸化前導序列N，前導序列NP，前導序列NPM，以及當然的全長反基因組MV RNA被轉錄(49，50)。因此，此短前導轉錄物，決定VSV單鏈負極性基因組從轉錄到複製切換的關鍵可操縱性元件看來在MV中不存在。這導致需考慮和探查該關鍵性複製過程的其它模型(43)。
麻疹病毒以及所有其它單鏈反義病毒，除彈狀病毒外，看來已將它的末端調控功能域延伸超過前導和尾隨編碼序列的邊界(43)。對於麻疹病毒，這些區域包括107個3′基因組核苷酸(「3′基因組啟動子區」，也稱為「延伸啟動子」，它包括52核苷酸，編碼前導區域，後隨三個基因間核苷酸，和52個核苷酸(它們編碼N mRNA的5′非翻譯區)以及109個5′末端核苷酸(69個編碼L mRNA的3′非翻譯區，基因間三核苷酸和37核苷酸，編碼尾隨序列)。在這些3′末端中大約100個基因組和反基因組的核苷酸是共享核酸序列的兩個短區域基因組和反基因組的絕對3′末端中16個核苷酸中的14個是相同的。那些末端內部，已定位了一額外的絕對序列相同的12核苷酸的區域。它們的位置在或靠近MV基因組轉錄必須起始，而且反基因組複製必須開始的位點。提示這些短特殊序列功能域包括一個延伸啟動子區域。
這些不連續序列元件可能支配了轉錄啟動的其它位點——在N基因起始位點命令轉錄啟動的內部功能域，以及指導反基因組產生的3′末端功能域(43，49，54)。除了它們作為轉錄和複製順式激活決定子的調控作用外，這些3′延伸基因組和反基因組啟動子區分別編碼反基因組和基因組RNA新生5′末端。在這些新生RNA中，存在N蛋白成核的尚未鑑定的信號，另一核衣殼模板形成和後續轉錄和複製擴增所需的關鍵調控元件。圖2示意性顯示這些高度保守的，假定的順式激活調控功能域的位置和序列。
位置、大小和空間相似的末端非蛋白編碼區域存在於副粘病毒科的其它成員的基因組中，雖然它們的絕對末端核苷酸只有8-11個和MV相同(43，55)。麻疹病毒屬犬瘟病毒(CDV)的基因組末端顯示和其MV親戚具有更高度的同源性這兩種病毒的前導和尾隨序列73％核苷酸是相同的，包括絕對3′末端18個核苷酸中的16個和5′末端18個中的17個(56)。已發現無附屬內部CDV基因組功能域與MV延伸啟動子的享有同源性。然而，有20核苷酸長的序列位於CDV基因組核苷酸85和104，以及15,587和15,606之間，其中20個核苷酸中的15個是互補的(Gene Bank登錄號AF 14953)。這表明CDV，象MV一樣，在它的非編碼3′基因組和反基因組末端含有一個額外區域，它可能提供重要的順式激活啟動子和/或調控信號(56)。
另外，3′前導區的精確長度(55核苷酸)在副粘病毒科的幾個成員中是相同的(MV，CDV，PIV-3，BPV-3，SV和NDV)。這些延伸非蛋白編碼區域重要性的進一步證據得自對大量近來克隆自亞急性硬化性全腦炎(SSPE)腦組織的獨特拷貝回復缺陷性幹擾基因組(DI)的分析。未發現具有比95個5′末端基因組核苷酸更短的主幹的DI。這表明MV DI RNA複製和衣殼包裝所需的最小信號延伸到37個核苷酸長的尾隨序列之後，包括了額外的內部假定調控功能域(57)。
在所有副粘病毒中，基本病毒功能，包括複製，轉錄和衣殼包裝所需的順式激活信號包含在非編碼基因組末端中。實現功能的專性反式激活元件包含在N，P和L基因中。這些區域之一中的任何突變可導致病毒功能的變化，包括病毒轉錄/複製效力的減弱。
順式激活序列元件和反式激活蛋白基因中的減毒潛力已在一些病毒系統中通過序列分析它們的基因組而得到了證明(58，59)。
本發明的麻疹病毒實施例涉及分析祖先Edmmonston野生型MV分離物，以及該分離物衍生的可得到的麻疹疫苗株的核苷酸序列(見圖1)。測試了獨立的其它野生型分離物以進行比較。特別是，著重於3′基因組啟動子區和L基因之外的區域；那些區域是國際申請PCT/US97/16718的焦點。
4種野生型和5種疫苗麻疹株的核苷酸序列(正鏈反基因組，信息鏈)，如下列出，結合本文包含的合適的SEQ ID NO。
病毒核苷酸序列野生型EdmonstonSEQ ID NO11977 SEQ ID NO2
1983 SEQ ID NO3MontefioreSEQ ID NO4疫苗RubeovaxTMSEQ ID NO5Moraten SEQ ID NO6ZagrebSEQ ID NO7AIK-C SEQ ID NO8上文所列的每一個麻疹病毒基因組長度都是15,894核苷酸。N基因的翻譯開始於核苷酸108-110密碼子；翻譯終止密碼子在核苷酸1683-1685。翻譯的N蛋白長525胺基酸。P基因翻譯開始於核苷酸1807-1809的密碼子；翻譯終止密碼子為核苷酸3328-3330。翻譯的P蛋白長506胺基酸。C基因翻譯開始於核苷酸1829-1831的密碼子；翻譯終止密碼子為核苷酸2387-2389。翻譯的C蛋白長189胺基酸。F基因翻譯開始於核苷酸5449-5451的密碼子；翻譯終止密碼子在核苷酸7108-7110。翻譯的F蛋白長553胺基酸。F基因終止/聚腺苷酸化信號包括核苷酸7237-7247的11個核苷酸基因終止信號，隨後為核苷酸7248-7250處的基因間區域，而H基因起始信號在核苷酸7251-7260。
注意1983野生型麻疹病毒核苷酸2499在SEQ ID NO3中標為「G」。事實上，該鹼基實際上是「G」和「C」的混合。還要注意RubeovaxTM疫苗病毒的核苷酸2143在SEQ ID NO5中標為「T」。在9個測序的克隆中，該鹼基在7個中是「T」，在2個中是「C」；因此，該鹼基可以是「T」或「C」。
另外，Schwarz疫苗病毒基因組和Moraten疫苗病毒基因組的相同(SEQ IDNO6)。
進行了MV基因組編碼和非編碼(順反子間)區域的分析。比較並排列了區別N，P和C基因和蛋白序列的核苷酸和蛋白的差異，以及區別Edmonston野生型分離物，疫苗株和其它獨立分離的野生型病毒的F/H順反子間區域中F基因末端信號的核苷酸差異(見下文實施例1中表3-5)。
如表3中所示，和祖先Edmonston野生型分離物比較，在MV疫苗株N基因中有5個核苷酸改變。這些改變中的兩個，在核苷酸275和623，是保守性改變，不導致胺基酸序列的改變。三個改變，在核苷酸492，550和1542，導致某些疫苗株的胺基酸序列改變(1)核苷酸492從「C」到「A」的改變導致AIK-C疫苗株胺基酸129從穀氨醯胺到賴氨酸的突變；(2)核苷酸550「A」到「G」的改變導致Moraten和Schwarz疫苗株胺基酸148從穀氨酸到甘氨酸的突變；和(3)核苷酸1542「T」到「A」的改變導致RubeovaxTM，Moraten和Schwarz疫苗株胺基酸479從絲氨酸到蘇氨酸的突變。因為這三種突變都不存在於任何更晚的野生型分離物中，這三種N基因突變在疫苗株中有潛在性減毒作用。
不受理論所束縛，這三種N基因突變減毒表型可基於以下討論。N蛋白必定在麻疹病毒生命周期中起許多作用。它必定能與病毒基因組RNA以及N的其它拷貝相互反應，以形成核衣殼複合物，衣殼中總是發現有MV基因組。它和聚合酶複合物相互作用，以進行轉錄和複製。也已發現它能和與複製複合物分開的P蛋白相互作用。所有這些功能可能是突變通過影響病毒複製效力導致減毒的要點。
基於Bankamp等的缺失分析(60)，Edmonston疫苗株系中觀察到的改變位於影響N蛋白功能性的區域，如下文略述(1)胺基酸129(AIK-C中穀氨醯胺變為賴氨酸)和胺基酸148(Moraten和Schwarz中穀氨酸變為甘氨酸)的改變都位於溶液中N和P蛋白相互反應所需的區域。該相互反應幫助防止N蛋白以非核衣殼特異性形式聚集。P蛋白也被認為起侶伴蛋白作用，將N蛋白傳遞到複製基因組，用於衣殼包裝。在仙臺病毒中，頭400個胺基酸包括也涉及衣殼包裝RNA的功能域，提示至少這個區域的一些部分和RNA相互反應。
(2)胺基酸479的改變(RubeovaxTM，Moraten和Schwarz中絲氨酸變為蘇氨酸)位於缺失能導致形成無結構聚集物的區域；這提示它是NN相互反應的區域。當裝配在核衣殼中時，在仙臺病毒中也顯示該N蛋白羧基末端能和P蛋白相互反應。另外，在野生型MV N蛋白中，從胺基酸400到羧基末端(胺基酸525)的序列和該蛋白其餘部分比較，顯示有較高水平的變化。
如表4所示，和祖先Edmonston野生型分離物比較，MV疫苗株P基因中有3個核苷酸改變，C基因中有3核苷酸改變。P基因中的第一個改變，核苷酸2480從「A」到「G」，導致所有疫苗株中胺基酸225從穀氨酸變為甘氨酸的突變；然而，該改變在後來的任何野生型分離物中都不存在。P蛋白中該獨特突變是在較不保守的麻疹病毒屬胺基酸中的一個它在牛瘟病毒的野生型和疫苗株中是穀氨酸，在犬瘟和豬瘟病毒株中是半胱氨酸(58)。然而，由於該獨特突變對於檢測的所有MV疫苗株是一樣的，但在後來的野生型分離物中不存在，它被看成是潛在的減毒突變。
P和V mRNA具有相同的起始密碼子，並且P和V蛋白頭231個胺基酸是相同的。V mRNA在P mRNA核苷酸2498和2499之間有一個額外的「G」。當額外的非模板指導的「G」殘基插入核苷酸2498和2499之間時，在轉錄中發生了編輯，導致閱讀框移動，從而P蛋白羧基末端的276胺基酸被V蛋白羧基末端富含半胱氨酸的68胺基酸取代。然而，編碼胺基酸225的突變位於額外的「G」前，因此該突變是P和V蛋白的潛在性減毒突變。現在，V蛋白的功能還未知。
P基因中第二個改變，核苷酸2630從「G」到「A」，導致胺基酸275半胱氨酸到酪氨酸的突變。P基因的第三個改變，核苷酸3122從「T」到「C」，導致胺基酸439從亮氨酸變為脯氨酸的突變這兩個突變對AIK-C疫苗株是獨特的——它們在其它疫苗株或任何野生型提取物中不存在——而且，它們被看作為潛在的減毒突變。
C基因的第一個改變，核苷酸2046從「C」到「T」，導致所有後來野生型分離物以及所有疫苗株的胺基酸73從丙氨酸變為纈氨酸的突變。由於該突變存在於疫苗株中，但不存在於祖先野生型株中，該突變可看作是潛在的減毒突變。
C基因的下一個突變，核苷酸2139從「T」到「C」，導致RubeovaxTM，Moraten和Schwarz疫苗株胺基酸104甲硫氨酸變為蘇氨酸的突變。因為該突變在任何後來的野生型分離物中不存在，該C基因突變在疫苗株中是潛在的減毒突變。
C基因第三個改變，核苷酸2229從「C」到「A」，導致胺基酸134從絲氨酸變為酪氨酸的突變。該突變對於AIK-C疫苗株是獨特的——它在其它疫苗株或在任何其它野生型株中不存在——因此，它可看作潛在的減毒突變。
發現含有控制各MC基因轉錄起始和終止的順式激活元件的區域在所有被測試的麻疹病毒中是高度保守的。除了一個例外，基因起始和基因終止信號的序列在所有分析的病毒中是相同的。
然而，如表5所示，兩種疫苗株——Moraten和Schwarz——和祖先野生型MV分離物，其它衍生疫苗株和其它野生型分離物比較，在跨越核苷酸7237-7247的F基因終止信號(反基因組，信息鏈)中有一個突變在核苷酸位點7243，Moraten和Schwarz有「A」，而野生型分離物和其它疫苗株有「T」。
F基因終止信號突變被認為影響轉錄終止效率，繼而可能影響F基因表達，以及下遊H基因表達。F和H基因表達的減少可能部分對Moraten和Schwarz疫苗株減毒起作用。這和MV F基因表達的減少可能是減毒的一個因素觀點相一致(61)。基因起始和基因終止信號中突變的重要性的例證為觀察到RSVM2基因起始信號中的一個突變對病毒的減毒有極大的作用，而且和病毒ts表型有關(62)。
基於表3和前面的討論，MV N蛋白的關鍵減毒位點如下胺基酸殘基129(穀氨醯胺→賴氨酸)，148(穀氨酸→甘氨酸)和479(絲氨酸→蘇氨酸)。基於表4和前面的討論，P和C蛋白的關鍵減毒位點如下對於P蛋白胺基酸殘基225(穀氨酸→甘氨酸)，275(半胱氨酸→酪氨酸)和439(亮氨酸→脯氨酸)；對於C蛋白，胺基酸殘基73(丙氨酸→纈氨酸)，104(甲硫氨酸→蘇氨酸)和134(絲氨酸→酪氨酸)。
可以理解，對於這些胺基酸改變起作用的核苷酸改變不限於在下文實施例1表3和4中列出的那些；所有導致翻譯成這些胺基酸的密碼子的核苷酸改變都在本發明的範圍內。
另外，基於表5和前面的討論，F基因終止信號的關鍵減毒突變是核苷酸7243(TC)(反基因組，信息鏈)。
在本發明的另一個實施例中，麻疹病毒表型通過一或多個上述的N，P或C基於或F基因終止信號突變，與一種或多種在國際申請PCT/US97/16718中所述的各種協同3′基因組啟動子區和L基因的突變聯合，而進一步減毒。該國際申請所述突變如下對於MV 3′基因組啟動子區，突變是核苷酸26(AT)，核苷酸42(AT或AC)和核苷酸96(GA)(反基因組，信息鏈)，而對於L蛋白，突變是胺基酸殘基331(異亮氨酸→蘇氨酸)，1409(丙氨酸→蘇氨酸)，1624(蘇氨酸→丙氨酸)，1717(天門冬氨酸→丙氨酸)，1936(組氨酸→酪氨酸)，2074(穀氨醯胺→精氨酸)和2114(精氨酸→賴氨酸)。此外，可以理解翻譯成這些胺基酸的密碼子中的所有核苷酸改變都在本發明的範圍內。
人呼吸道合胞病毒(RSV)是另一種無區段，反義，單鏈包膜RNA病毒。RSV屬於肺病毒亞科和肺病毒屬(見表1)。
人RSV的兩種主要亞組，命名為A和B，已經根據F和G表面糖蛋白與單克隆抗體反應性得以鑑定(63)。最近，RSV A和B株系已通過序列分析證實(64，65)。該病毒的牛，綿羊，和山羊病毒株也已被分離。該病毒的宿主特異性很清楚和G附著蛋白有關，它在人和牛/綿羊病毒株之間是高度趨異的(66，67)，而且可能(至少部分的)，受到受體結合的影響。
RSV是嬰兒和幼童中嚴重病毒性肺炎和支氣管炎的主要原因。嚴重的疾病，亦即，下呼吸道疾病(LRD)，在小於6個月的嬰兒中最普遍。它最常發生在未免疫嬰兒第一次接觸RSV時。另外，RSV和哮喘以及高度反應氣道有關，並且在患有支氣管肺發育異常和先天性心臟病(CHD)的「高危」兒童中是導致死亡的重要原因。它也是一種常見病毒呼吸道感染，常使兒童患中耳炎。在成人中，RSN通常作為簡單上呼吸道疾病存在；然而，在老人中和流感競爭，成為嚴重LRD發生的易感因素，特別是細菌性支氣管炎和肺炎。疾病通常限於呼吸道，但在嚴重免疫缺陷者中可發生向其它器官的擴散。病毒通過含病毒的呼吸道分泌液汙染物傳播給其他人，以及通過鼻，口腔，或結膜黏膜開始感染。
RSV疾病是季節性的，病毒常在冬季才能分離到，例如，在北半球從11月到4月。該病毒普遍存在，90％以上的兒童在2歲前至少感染過一次。多種病毒株共同循環。沒有抗原漂移(例如在流感A病毒中所見)的直接證據，但是序列研究說明G蛋白和SH蛋白的高變區中胺基酸改變的積累提示免疫壓力可能驅動病毒進化。
在小鼠和棉鼠模型中，RSV的F和G蛋白誘導中和抗體，而且單用這些蛋白免疫可提供抵抗再次感染的長期保護力(68，69)。
在人中，不產生對RSV的完全免疫力，在一生中都可發生重複感染(70，71)；然而，有證據顯示免疫因素可抵抗嚴重疾病。疾病嚴重性的降低和兩或多次先前感染有關，而且有證據顯示感染了兩種主要RSV亞組中的一種的兒童可能對同源亞組再次感染有保護力(72)，觀察提示，減毒活病毒疫苗可提供保護，這種保護足以防止嚴重的發病和死亡。RSV感染同時誘導抗體和細胞介導的免疫力。在一些研究中抗F和G蛋白的血清中和抗體，和抵禦LRD的保護力相關，雖然上呼吸道疾病(URD)的降低還未得到證明。嬰兒中高水平血清抗體和抵抗LRD的保護力相關，而且靜脈施用含有高滴度RSV中和抗體的免疫球蛋白已顯示能保護高危兒童抵抗嚴重疾病(71，73，74)。局部免疫力特別是鼻部抗體的作用正在調查中。
含有核糖核蛋白核心的RSV病毒粒子包含在脂蛋白包膜中。肺病毒的病毒粒子和所有其它副粘病毒的大小和形狀都相似。當用負染色和電子顯微鏡顯像時，病毒粒子形狀是不規則的，直徑範圍在150-300納米之間(75)。該病毒的核衣殼是對稱螺旋體，和其它副粘病毒相似，除了螺旋體直徑是12-15納米而不是18納米。包膜含有脂質雙層，它來自宿主細胞膜，並含有病毒編碼的跨膜表面糖蛋白。病毒糖蛋白介導附著和侵入並分開組織於病毒粒子突起中。副粘病毒亞科的所有成員都具有血凝素活性，但該功能不是肺病毒的明確特徵，在RSV中不存在，但存在於小鼠肺病毒(PVM)中(76)。神經氨酸酶活性存在於副粘病毒屬，風疹病毒屬的成員中，但不存在於麻疹病毒和肺病毒中(76)。
RSV有兩個亞組，命名為A和B。野生型RSV(2B株)基因組是單鏈反義RNA，具有15,218個核苷酸(SEQ ID NO9)，轉錄成10種主要亞基因組mRNA，編碼11種基因產物。10種mRNA中每一種編碼一個主要多肽鏈3種是跨膜表面蛋白(G，F和SH)；3種和基因組RNA結合形成病毒核衣殼(N，P，和L)；2種是非結構蛋白(NS1和NS2)，它們聚集於感染細胞中，也以痕跡量存在於病毒粒子中，而且可能起調控轉錄和複製的作用；1種是無糖基化病毒粒子基質蛋白(M)；以及最後是M2，另一種最近顯示是RSV特異性轉錄延伸因子的無糖基化蛋白(見圖3)(其它基因產物也由M2基因編碼)。這10種病毒蛋白解釋了幾乎所有的病毒編碼能力。
病毒基因組由主要核衣殼蛋白(N)衣殼包裝，和磷蛋白(P)，以及大(L)聚合酶蛋白結合。這三種蛋白已顯示為指導編碼RSV微小基因組的cDNA的RNA複製所必須和足夠(77)。進一步研究顯示要使轉錄進行完全程，需要M2蛋白(OSF1)(75)。當缺少M2蛋白時，主要產生截短的轉錄物，而全長基因組的拯救不發生(75)。
M(基質蛋白)和M2蛋白都是內部的病毒粒子-相關的蛋白，它們不存在於核衣殼結構中。通過分析其它無區段反義RNA病毒，認為M蛋白使核衣殼在包裝前轉錄性失活，並介導它和病毒包膜結合。NS1和NS2在純化病毒粒子中僅以很小量被檢測到，並在此時被認為是非結構性的。它們的功能還不確定，雖然它們可能是轉錄和複製的調控子。在病毒粒子中存在三種跨膜糖蛋白G，F，和SH。G和F(融合)是包膜糖蛋白，已知能介導病毒與宿主細胞附著和侵入。另外，這些糖蛋白代表了主要的獨立免疫原(78)。SH蛋白的功能未知，雖然近來報導暗示它和病毒的融合功能有關(79)。
如下文討論的，兩種野生型RSV亞組B病毒株(2B和18537)的基因組已被完整測序，如國際申請PCT/US9716718(見SEQ ID NO9和10)。基因組RNA既未加帽也未聚腺苷酸化(80)。在病毒粒子和細胞內，基因組RNA和N蛋白緊密結合。
基因組RNA的3′末端具有44個核苷酸的基因外前導區，假設它含有主要的病毒啟動子(圖3)。3′基因組啟動子區後隨10個病毒基因依次為3′-NS1-NS2-N-P-M-SH-G-F-M2-L-5′(圖3)。L基因後隨145-149核苷酸的基因外尾隨區(見圖3)。每個基因由保守的9核苷酸基因起始信號3′-GGGGCAAAU開始，(除了L基因為10核苷酸基因起始信號，是3′-GGGACAAAAU；2B和18537的SH基因的基因起始信號，是3′-GGGGUAAAU；區別加下劃線)。對於每個基因，轉錄始於該信號的第一個核苷酸。每個基因終止於一半保守12-14核苷酸的基因末端(3′-A G U/G U/AANNN U/A A3-5)(其中N可以是4種鹼基中的任意一種)該末端指導轉錄終止和聚腺苷酸化(圖3)。頭9個基因是不重疊的，並由基因間區域分開，基因間區域大小對於RSV B病毒株在3到56核苷酸範圍之間(圖3)。基因間區域不含任何保守基序或任何二級結構的明顯特徵，而且已顯示對在小複製子系統中前面和後隨的基因表達沒有影響(圖3)。最後兩個RSV基因有68核苷酸重疊(圖3)。L基因的基因起始信號位於其內部，而不是在M2基因後。該68核苷酸重疊序列編碼M2 mRNA的最後68個核苷酸(除了聚腺苷酸尾部)，以及L mRNA的頭68個核苷酸。
基因組轉錄產物是10種不同的亞基因組聚腺苷酸化mRNA和數種多順反子聚腺苷酸化連讀轉錄物(75)。用紫外燈介導的基因組失活研究轉錄圖顯示RSV基因以3′到5′次序從靠近3′末端的一個啟動子開始轉錄。因此，RSV合成看來遵循所有單鏈反義病毒的單進入、順序轉錄模式(16，82)。根據該模式，聚合酶(L)和核衣殼形式中的基因組RNA結合於3′基因組啟動子區，在第一個核苷酸處開始轉錄。RSV mRNA是該基因的共線性拷貝，沒有mRNA編輯和剪接的證據。
細胞內RSV mRNA的序列分析顯示每個轉錄物的合成起始於基因起始信號的第一個核苷酸(75)。mRNA的5′末端加上了帽結構m7G(5′)ppp(5′)Gp(其中下劃線的G是mRNA的第一個模板核苷酸)，而且mRNA在它們的3′末端被聚腺苷酸化(83)。這些修飾都被認為是病毒聚合酶共轉錄活性造成的。已發現RSV 3′基因組啟動子的3個區域是重要的順式激活元件(84)。這些區域是頭10個核苷酸(可能作為啟動子起作用)，核苷酸21-25，和位於核苷酸45-53的基因起始信號(84)。不像其它副粘病毒，例如麻疹、仙臺和PIV-3，發現RSV NS1基因的前導序列剩餘部分和非編碼區域對插入、缺失和取代高度耐受(84)。
另外，通過在3′基因組啟動子區的頭12個核苷酸中進行飽和誘變(其中每個鹼基獨立被其它三個鹼基中的每一個置換，並比較翻譯和複製效率)，位於核苷酸6-10處的U-片段顯示對取代非常耐受(84)。相反，頭5個核苷酸對一些取代相對耐受，而且在位點4處，它們中的兩個是上調性突變，導致RSV-CAT RNA複製和轉錄4到20倍的增加。用雙順反子小複製子系統，基因起始和基因終止基序顯示為mRNA合成的信號，且看來是自身具有的，很可能不依賴鄰接序列的性質(85)。
L基因起始信號位於M2基因終止信號上遊68個核苷酸處，導致基因重疊(圖3)(75)。L基因中M2基因終止信號的存在導致高頻率的L基因轉錄提前終止。全長的L mRNA極少，並僅在聚合酶不能識別M2基因-終止基序時才產生。這導致L mRNA轉錄低得多。基因重疊看來和線性順序轉錄模型不相容。還不知道退出M2基因的聚合酶是否跳回L基因起始信號，還是是否存在第二個L基因轉錄的內部啟動子(75)。也可能L基因能被聚合酶的小組分接觸，該聚合酶不能在M2基因起始信號處開始轉錄，並沿M2基因下滑到L基因起始信號。
每個RSV mRNA的相對豐度隨其基因離啟動子的距離增加而減少，可能由於聚合酶在順序轉錄中脫離所致(81)。基因重疊是減少合成全長L mRNA的第二種機制。而且，某些mRNA具有減弱轉錄效率的特徵。SH mRNA的起始密碼子在亞適的Kozak序列中，而G ORF開始於mRNA中的第二個甲基化密碼子。
據認為RSV RNA複製遵循了水泡性口炎病毒和仙臺病毒研究得到的模型(16，82)。這涉及從mRNA合成的終止一起始模式到抗終止子連讀模式的切換，後者導致合成有義複製中間體(RI)RNA，它是基因組RNA的精確互補拷貝。這隨後作為子代基因組的合成模板。提出切換到抗終止子模式所涉及的機制和N蛋白對新生RNA的共轉錄性衣殼包裝有關(16，82)。RSV中RNA複製象其它無區段負鏈RNA病毒一樣，依賴於正在進行的蛋白合成(86)。對於標準病毒以及RSV-CAT小基因組已檢測到預測的RI RNA(75，86)。對於標準和小基因組系統來說，RI RNA細胞內豐度比子代基因組少10-20倍。
本發明RSV亞組B實施例涉及分析不同野生型，疫苗和回復體RSV病毒株的核苷酸序列。特別是，著重於除了3′基因組啟動子區域和L基因以外的區域；那些區域是國際申請PCT/US97/16718的焦點。
各種野生型，疫苗和回復體RSV亞組B病毒株的核苷酸序列(正鏈，反基因組，信息鏈)結合包含於本文的合適SEQ ID NO，列出如下。
病毒核苷酸序列基因組長度野生型2B SEQ ID NO9 1521818537 SEQ ID NO10 15229
疫苗2B33FSEQ ID NO11152192B20LSEQ ID NO1215219回復體2B33F TS(+) SEQ ID NO13152192B20L TS(+) SEQ ID NO1415219M基因翻譯起始於核苷酸3262-3264的密碼子；翻譯終止密碼子在核苷酸4030-4032。翻譯的M蛋白長度為256胺基酸。M基因終止/聚腺苷酸化信號包括核苷酸4196-4207處的12個核苷酸基因終止信號，隨後是核苷酸4208-4216處的基因間區和核苷酸4217-4225處的SH基因起始信號。
進行了RSV亞組B基因組的編碼和非編碼(順反子間)區域的分析。列出了在不同野生型、疫苗和回復體RSV病毒株的M/SH順反子間區中、區別SH基因和蛋白序列的核苷酸與胺基酸差異，以及區別M基因終止信號的核苷酸差異(見下文實施例2中的表6，7)。發現含有控制各基因轉錄終止的順式激活元件的區域在所有檢測的RSV亞組B病毒中是高度保守的。除了一個例外，即所有分析的病毒的基因起始和基因終止信號序列都是相同的。野生型2B，疫苗2B33F和回復體2B33F TS(+)的M基因終止信號的第三個核苷酸是G，而所有其它RSV亞組B基因終止信號的第三個核苷酸是T。
更重要的是，如表7中所示，野生型2B病毒中跨越核苷酸4196-4207，和2B33F疫苗株與2B33F TS(+)回復株中跨越核苷酸4197-4208的M基因終止信號中有一個突變在核苷酸位點4199，野生型2B病毒有「T」，而2B33F和2B33F TS(+)株在該相應的核苷酸位點4200有「C」(這些病毒株在它們的3′基因組啟動子區域中有一個額外的核苷酸)。該突變在任何18537野生型病毒株，2B20L疫苗株或它的TS(+)回復株中不存在。
如表11和圖4-6所示，M基因終止信號的序列影響到SH基因的表達。RSV亞組B 2B33F突變株和它的TS(+)回復株在M基因終止信號的第4個位點有這個獨特的核苷酸(在突變株和回復株的核苷酸4200)，而它在其2B親代病毒株(核苷酸4199)或任何其它被分析的RSV亞組B或A病毒中未發現。
如Northern印跡分析(圖4和6)和核糖核酸酶保護試驗(圖5)，(它在下文實施例2中討論所示)，野生型2B病毒株產生稍微多於單順反子M轉錄子的雙順反子M∶SH。相反，2B33F突變株和它的TS(+)回復株實際幾乎不產生單順反子M和SH轉錄物，而是它們的大多數轉錄產物是雙順反子和更大分子量的連讀轉錄物。這些雙順反子和連讀轉錄物可能在其翻譯SH基因產物的能力上受到限制。因此，含有該突變的病毒株當和2B親代病毒株比較時，下調了SH表達，並基本停止產生SH蛋白。這種向雙順反子轉錄產物佔優勢的轉換以及伴隨的下調下遊基因產物SH，提供了M基因終止信號的突變對這兩種病毒株的減毒表型有貢獻的證據。
因此，基於表6-11，圖4-6和前面的討論，M基因終止信號的關鍵減毒突變是核苷酸4199(TC)(反基因組，信息鏈)。
有趣的是，和2B親代的比較，注意到2B33F突變株的SH基因由於核苷酸改變局部隆起(偏性超變)(見表6)，其中的一些核苷酸改變可能導致SH蛋白的胺基酸取代。2B33F的核苷酸4498的一個改變將預測的SH翻譯終止密碼子轉換成穀氨醯胺。這導致2B33F S核蛋白預測長度比2B親代的要長得多。
在本發明的另一個實施例中，RSV亞組B表型通過上述M基因終止信號突變聯合國際申請PCT/US97/16178所述的各協同3′基因組啟動子區和L基因突變中的一個或多個而進一步減毒，該國際申請所述突變如下對於RSV亞組B3′基因組啟動子區，突變是核苷酸4(CG)，和在核苷酸6-11的一段A中插入一個額外的A(反基因組信息鏈)，而對於L蛋白，突變是胺基酸殘基353(精氨酸→賴氨酸)，451(賴氨酸→精氨酸)，1229(天門冬氨酸→天門冬醯胺)，2029(蘇氨酸→異亮氨酸)和2050(天門冬醯胺→天門冬氨酸)。另外，可以理解的是，所有導致翻譯成這些胺基酸的密碼子改變的核苷酸的改變都在本發明的範圍內。
當3′基因組啟動子區因在核苷酸6-11的一段A中插入一個額外A而被修飾時，可以理解M基因終止信號中減毒突變是在核苷酸4200，不是核苷酸4199。
本發明的減毒病毒和感染人和動物宿主的野生型病毒比較，顯示出毒性充分減少。減毒程度是如此高，以致感染症狀在大多數免疫個體中不會產生，但病毒將保留足夠的複製能力，並具感染性，而且在接種者中誘導理想免疫應答。
本發明的減毒病毒可用來配製疫苗。要這樣做，將減毒病毒調節到合適的濃度，並和任何合適的疫苗佐劑，稀釋劑或載體一起配方。生理學可接受的培養基可被用作載體。這些培養基包括但不限於合適的等滲培養基，磷酸鹽緩衝液和類似物。合適的佐劑包括但不限於MPLTM(3-O-去乙醯基一磷酸脂A；RIBI ImmunoChem Research，Inc.，Hamilton，MT)和IL-12(GenesticsInstitute，Cambrige，MA)。
在本發明的一個實施例中，意將含有減毒病毒的配方用作疫苗。減毒病毒可以和低溫保護添加劑或穩定劑例如蛋白(例如清蛋白，明膠)，糖類(例如蔗糖，乳糖，山梨醇)，胺基酸(例如，穀氨酸鈉)，鹽，或其它保護性試劑混合。該混合物保存在液態，或然後乾燥或凍幹以運輸和儲藏並在施用前夕和水混合。
含有本發明的減毒病毒的配方可用於免疫人或動物個體，來誘導保護力抵抗減毒病毒相對應的野生型病毒的感染。因此，本發明還提供免疫個體以誘導針對單鏈反義病毒目的RNA病毒感染的保護的方法，即通過施給個體有效免疫量的含有本文上述病毒減毒形式的疫苗配方。
必須施用給個體劑量數合適和充足量的疫苗以誘導免疫應答。本領域技術人員可容易的確定用量和劑量。施用可以通過任何常規有效形式，例如鼻內，腸胃外，口內，或局部施用於任何黏膜表面，例如鼻內，口，眼，肺，陰道內或直腸表面，例如通過氣霧劑噴灑。施用的優選途徑是鼻內施用。
和國際申請PCT/US97/16718相關，Moraten麻疹病毒疫苗株的樣品由申請人於1997年8月21日保藏於美國典型培養物保藏中心，(12301 ParklawnDrive，Rockville，Maryland 20852，U.S.A.)，根據旨在專利申請進行微生物存放的布達佩斯公約的規定(「Budapest Treaty″)，並被指定ATCC登錄號VR2587，而2B野生型RSV病毒的樣品由申請人於1997年8月21日保藏於美國典型培養物保藏中心，(12301 Parklawn Drive，Rockville，Maryland 20852，U.S.A.)，根據布達佩斯條約，並被指定ATCC登錄號為VR2586。
根據這兩種保藏的病毒株和這些以及其它本文提供的病毒株的序列信息，可用上述的定點誘變和拯救技術在本文所述的所有病毒株中引入突變(或回復野生型表型)，以及獲得這些病毒株並從下文表3-11列出的突變表中製造額外的突變。
為了能更好的理解本發明，列出下文的實施例。這些實施例僅用來闡述而不是用來限制本發明的範圍。
實施例根據Sambrook等所述的方案使用了標準分子生物學技術(87)。
實施例1麻疹病毒在製備RNA用於序列分析前，使Moraten MV疫苗病毒生長一代，直接來自AttenuvaxTM疫苗小瓶(Lot#0716B)，使Schwarz疫苗病毒生長一代(Lot96G04/M179 G41D)，而Zagreb和RubeovaxTM疫苗病毒各在Vero細胞中生長兩代。MV野生型分離物Montefiore(57)在Vero細胞中傳5-7代，然後抽提RNA材料，類似的，MV野生型分離物1977，1983(14)在抽提材料用於分析前生長5-7代。來自J.Beeler(CBER)醫生的Edmonston野生型分離物(見圖1)是收到前原始分離物已在人腎細胞中傳代7次，在Vero細胞中傳代3次，然後在用於序列分析前在vero細胞中傳代一次的病毒。
以感染複數(m.o.i)0.1到1.0感染Vero細胞來製備RNA，使達到最大細胞病變然後收穫。麻疹病毒感染細胞的總RNA用TrizolTM試劑(Gibco-BRL)抽提。
從Vero細胞傳代材料分離出總RNA，用反轉錄酶-PCR(Perkin-Elmer/Cetus)方法擴增，採用麻疹病毒(Edmoston B病毒株(19))特異性引物對，它跨越病毒基因組的3′和5′啟動子區和L基因。表2代表這些引物序列。SEQ ID NO15-34，54，57和58的引物是反基因組信息鏈。SEQ ID NO35-53，55，56和59的引物是基因組反義鏈。
表2
PCR引物和MVL基因和基因組末端的測序9047CATATCACTCACTCTGGGATGGAG9070(SEQ ID NO15)9371TCAGAACATCAAGCACCGCC9390(SEQ ID NO16)9741ACAGTCAAGACTGAGATGAG9760(SEQ ID NO17)10001AAGAGTCAGATACATGTGGA10020(SEQ ID NO18)10351ACATGAATCAGCCTAAAGTC10370(SEQ ID NO19)10674CCGAAAGAGTTCCTGCGTTACGACC10698(SEQ ID NO20)11083CAGTCCACACAAGTACCAGG11102(SEQ ID NO21)11461GTCAGAAGCTGTGGACCATC11480(SEQ ID NO22)11841AATATTGCTACAACAATGGC11860(SEQ ID NO23)12196ACTCTTCATTCCTAGACTGG12215(SEQ ID NO24)12542GTCCAATTATGACTATGAAC12561(SEQ ID NO25)12891AGAACAGACATGAAGCTTGC12910(SEQ ID NO26)13232CCAACAAGGAATGCTTCTAG13251(SEQ ID NO27)13551ACAGCACTATCTATGATTGACCTGG13575(SEQ ID NO28)13930GCAACATGGTTTACACATGC13949(SEQ ID NO29)14280AGATTGAGAGTTGATCCAGG14299(SEQ ID NO30)14629AGGAGATACTTAAACTAAGC14648(SEQ ID NO31)14981TAAGCTTATGCCTTTCAGCG15000(SEQ ID NO32)15337TTAACGGACCTAAGCTGTGC15356(SEQ ID NO33)15671GAAACAGATTATTATGACGG15690(SEQ ID NO34)9290CGGGCTATCTAGGTGAACTTCAGG9267(SEQ ID NO35)9500ATTTGGATATGGAATATGAG9481(SEQ ID NO36)9840ACTCAACTGAACTACCAGTG9821(SEQ ID NO37)10181AAGAACATCATGTATTTCAG10162(SEQ ID NO38)10549TTATCAACGCACTGCTCATG10530(SEQ ID NO39)10919ATTTTCAGCAATCACTTGGCATGCC10895(SEQ ID NO40)11280GCCTCTGTGCAAACAAGCTG11261(SEQ ID NO41)
11638TCTCTAGTTACTCTAGCAGC11619(SEQ ID NO42)12010AGGTCGTTGTTTGTGAGGAG11991(SEQ ID NO43)12361TCGTCCTCTTCTTTACTGTC12342(SEQ ID NO44)12689CCGTCCTCGAGCTAGCCTCG12670(SEQ ID NO45)13052CTCCTCCAGGCTCACATTGG13033(SEQ ID NO46)13420GGGTTGGTACATAGCTCTGC13401(SEQ ID NO47)13767CACCCATCTGATATTTCCCTGATGG13743(SEQ ID NO48)14099TGGTTGACAGTACAAATCTG14080(SEQ ID NO49)14460CTGAAATGGGAAGATTGTGC14441(SEQ ID NO50)14820AGCAATCTACACTGCCTACC14801(SEQ ID NO51)15180TCACAGATGATTCAATTATC15161(SEQ ID NO52)15530GATCCTAGATATAAGTTCTC15511(SEQ ID NO53)1ACCAAACAAAGTTGGGTAAGG21(SEQ ID NO54)GGGGGATCC100ATCCCTAATCCTGCTCTTGTCCC78(SEQ ID NO55)200GATTCCTCTGATGGCTCCAC181(SEQ ID NO56)15721TAACAGTCAAGGAGACCAAAG15741(SEQ ID NO57)GGGAAGCTT15801AACCCTAATCCTGCCCTAGGTGG15823(SEQ ID NO58)15894ACCAGACAAAGCTGGGAATAGA15873(SEQ ID NO59)完整病毒基因組的重疊PCR片段不經過克隆直接測序，通過雙脫氧末端循環測序法，使用兩種鏈(ABI PRISM 377測序儀和ABI PRISM測序試劑盒)得到共有序列。為確定絕對末端的序列，使用了前述的連接程序(56)。
對於衍生自Edmonston分離物的可得到的疫苗株，以及其它野生型病毒株，測定了除祖先Edmonston野生型MV分離物基因組啟動子區和L基因以外區域的核苷酸序列。然後比較了顯著的核苷酸(反基因組，信息鏈)和胺基酸的差異，排列於表3-5(差異用斜體)表3Edmonston野生型和疫苗株之間的MV N核苷酸和胺基酸的差異核苷酸2754925506231542
Edmonston w-tGTC CAAGAG GCC TCG突變 GTG AAAGGG GCT ACG胺基酸56129148172479Edmonston w-tV Q E A SRubeovaxTMvac. V Q E A TMoraten vac. V Q G A TSchwarz vac. V Q G A TZagreb vac. V Q E A SAIK-C vac. V K E A S表4野生型和疫苗株之間MV P和C核苷酸和胺基酸的差異基因CCCP★PP核苷酸204621392229248026303122Edmonston w-tGCC ATG TCT GAGTGT CTA突變 GTC ACG TAT GGGTAT CCA胺基酸73104134225275439Edmonston w-tAMSE CL1977 w-t VMSE CL1983 w-t VMSE CLMontefiore w-t VMSE CLRubeovaxTMvac. VTSG CL
Moraten vac.VTSGCLSchwarz vac.VTSGCLZagreb vac. VMSGCLAIK-C vac. VMYGYP★V蛋白中的相同性改變表5Edmonston野生型和疫苗株之間MV F基因終止信號的差異核苷酸7237-7247Edmonston w-tG T T A A T T A A A ARubeovaxTMvac. G T T A A T T A A A AMoraten vac. G T T A A T C A A A ASchwarz vac. G T T A A T G A A A AZagreb vac. G T T A A T T A A A AAIK-C vac. G T T A A T T A A A A↑7243實施例2RSV亞組B溫度敏感(ts)表型和體內減毒密切相關；另外，一些非溫度敏感突變也可能是減毒的。溫度敏感和非溫度敏感減毒突變型的鑑定通過序列分析和評估RSV突變株和回復株的溫度敏感，冷適應型(ca)，和體內生長表型而達到。
下列三種RSV 2B株的基因組已被完整測序2B野生型親代，它的ts和ca衍生株，命名為2B33F，一個ts(+)回復株，命名為2B33F TS(+)。2B33F株在美國專利號08/059,444(88)中有描述，在此納入以供參考。在鑑定了2B33F中突變所在區域後，體外39℃傳代，並在非洲綠猴或黑猩猩體內傳代後獲得了另外9個2B33F「回復株」，對它們先前鑑定過的突變區域進行測序。這些回復株的許多株ts，ca，和減毒表型現已作了特性分析和評價。ts表型，病毒減毒和序列改變之間的關係已作了鑑定。
結果總結顯示於表6-11。
表6RSV 2B和2B33F病毒株之間的序列比較
對於2B33F和2B33F TS(+)，M，SH和L基因的核苷酸位點序號比2B大一號★在位點9853，賴氨酸-精氨酸改變在2B33F TS(+)病毒株中回復到賴氨酸表7RSV 2B和2B33F病毒株之間M基因終止信號的差異
↑
表8 RSV 2B，ts和回復株
★體內生長測定以log10平均病毒滴度(#感染的/#總)ND＝未進行 WT＝野生型噬斑大小 sp＝小噬斑大小 int＝中等噬斑大小a劑量＝106.7PFU IN(鼻內)，b劑量＝105.6PFU IN，c劑量＝106.3PFU INd劑量＝105.9PFU IN，e劑量＝106.6PFU IN+IT(氣管內)，f劑量＝106.0PFUIN+IT表92B33F回復株
這些2B33F回復株鹼基序號比2B的M，SH和L基因大一號★鹼基4330，4410，4421，4443，4455，4485，4498，4506，4526，4527，4543，4562，4576，4599S＝與2B33F相同鹼基2B＝回復到2B鹼基或表型完全回復r＝表型中等回復(r)＝表型輕微回復ND＝未進行表10RSV 2B，ts和回復株表型總結
ND＝未進行-＝野生型表型，亦即，非溫度敏感，非冷適應型。非減毒+到++++＝溫度敏感，冷適應或減毒水平增加使用對RSV亞組A和B病毒M基因特異性的32P-標記的核糖探針混合物，對分離自感染了RSV的Vero細胞的poly(A)+RNA進行了Northern印跡分析，來測定M基因終止信號序列對M基因轉錄的影響。反義雜交探針是T7RNA聚合酶轉錄物，在體外從含有T7啟動子序列的PCR產物中合成。如圖4所示，用M基因探針進行Northern印跡分析描述了大量RSV亞組A病毒的單順反子M基因轉錄物，而對於亞組B病毒是雙順反子M∶SH轉錄物佔優勢。雙順反子M∶SH轉錄物翻譯SH基因的能力可能受到限制，因而提供了一個控制病毒SH基因表達的潛在工具。2B33F突變型(第5泳道)和2B33F TS(+)回復型(第6泳道)病毒株實際上不產生單順反子M轉錄物；它們的大部分轉錄產物是雙順反子和更大分子量的連讀轉錄物。因此，這兩種病毒株基本上停止了產生SH蛋白。
相反，野生型亞組B病毒株2B，B1和18537產生稍比單順反子mRNA多一些的雙順反子(第3，4，7泳道)。亞組A 3A病毒顯示相同水平的單順反子和雙順反子產物(第1泳道)。和2B突變株觀察到的另一個極端不同是A2病毒的M基因轉錄模式(第2泳道)。對於該病毒株，單順反子M轉錄物大量產生，而連讀轉錄物是最少的。
核糖核酸酶保護試驗證實了Northern印跡結果，該試驗採用用於Northern印跡的同樣的poly(A)+RNA，以測定各RSV亞組B病毒單順反子M和SHmRNA對雙順反子M∶SH的比率。使用的核糖探針是反義病毒特異性32P-標記的轉錄物，長度為284核苷酸(B病毒的)，跨越M∶SH基因連接處。應保護全長探針免受佔優勢的雙順反子M∶SH轉錄物RNA酶的消化。希望單順反子M和SH轉錄物分別保護大約165和110個核苷酸探針片段免受RNase消化。
在圖5所示的2B，2B33F，和2B33F TS(+)病毒RNA試驗中，將病毒RNA或對照酵母RNA與5×104cpm探針雜交；然後，用RNase T1(稀釋1∶100)消化雜交的RNA，用乙醇沉澱，然後在變性6％聚丙烯醯胺凝膠上分離受保護的探針片段。
該核糖核酸酶保護試驗的結果描述於圖5。在該試驗中，對應於每種病毒雙順反子M∶SH的被保護探針片段信號強度和單順反子M相比，與用M基因探針作Northern印跡分析獲得的結果一致，亦即，2B單順反子信號更強，2B33F和2B33F TS(+)實際上無單順反子信號(圖5)。
為評估M基因終止信號對下遊SH基因表達的影響，使用對RSV亞組A和B株的SH基因特異的反義32P-標記的核糖探針進行了RSV病毒的poly(A)+RNA的Northern印跡分析，來評價M基因終止信號對下遊SH基因表達的影響(見圖6)。各病毒產生的SH基因轉錄物的模式，亦即，單順反子SH對雙順反子M∶SH的水平，比得上M基因轉錄產物所見水平。在M基因終止信號處不能終止M基因轉錄的那些RSV病毒，在合成單順反子SH轉錄物中也不充分。2B33F突變株和它的TS(+)回復株實際上不合成單順反子產物，但累積了大量M∶SH轉錄物。野生型3A，2B，B1，和18537病毒累積了相等水平的兩種轉錄產物，而A2病毒株產生了如SH基因轉錄產物最大量的SH mRNA。對Northern印跡所鑑定的轉錄物用磷光顯影分析定量測定，並測定了各病毒單順反子SH和雙順反子M∶SH的比率。如表11所示，該比率範圍在0.23到11.1，最低值見於在M基因終止信號第4個核苷酸有(T→C)突變的RSV亞組B病毒株表11RSV亞組A和B病毒株中單順反子對雙順反子M∶SH轉錄物的比率病毒SH/M∶SH2B 1.42B33F 0.232B33F TS(+) 0.29B1 1.018537 0.76A2 11.13A 2.2幾個有意義的觀察結果可從這些數據得出如表6所示，在突變株中鑑定出相對少的序列改變RSV 2B33F和親本RSV 2B的不同在於在3′基因組啟動子區有兩個改變；在M基因非編碼5′末端有兩個改變，其中包括1個在M基因終止信號中；以及在RNA依賴性RNA聚合酶的編碼L基因中4個編碼改變和一個非編碼(聚腺苷酸基序)改變。另外，SH基因中單獨有14個改變。
在減毒病毒株2B33F的M基因終止信號中可以鑑定出一個減毒突變從野生型2B病毒株中雙順反子稍微多於單順反子mRNA，轉換到2B33F疫苗株和2B33F TS(+)回復株中雙順反子轉錄產物佔大多數，這提供了M基因終止信號中的突變對這後兩種病毒株減毒表型有貢獻的證據。
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1.一種分離的，重組產生的，減毒的人呼吸道合胞病毒RSV亞組B，其特徵在於，在M基因終止信號的核苷酸4199有減毒突變由TC，其中這些核苷酸存在於正鏈，反基因組，信息鏈中。
2.如權利要求1所述的呼吸道合胞病毒亞組B，其特徵在於，所述病毒進一步包括(a)3′基因組啟動子區的至少一個減毒突變，選自核苷酸4由CG和核苷酸6-11一段A中插入一個額外A，其中這些核苷酸存在於正鏈，反基因組，信息鏈中；而且(b)RNA聚合酶基因中的至少一個減毒突變，其產生的胺基酸改變選自殘基353由精氨酸→賴氨酸，451由賴氨酸→精氨酸，1229由天門冬氨酸→天門冬醯胺，2029由蘇氨酸→異亮氨酸，和2050由天門冬醯胺→天門冬氨酸。
3.如權利要求2所述的呼吸道合胞病毒亞組B，其特徵在於，含有核苷酸6-11的一段A處有一個額外A的插入，這樣M基因終止信號的減毒突變由T→C，就位於在核苷酸4200，其中這些核苷酸存在於正鏈，反基因組，信息鏈中。
4.一種疫苗，其特徵在於，所述疫苗包括如權利要求1所述的分離的，重組產生的，減毒的呼吸道合胞病毒亞組B和生理學上可接受的載體。
5.如權利要求4所述的疫苗，其特徵在於，所述疫苗包括如權利要求2所述的呼吸道合胞病毒亞組B和生理學上可接受的載體。
6.如權利要求5所述的疫苗，其特徵在於，所述疫苗包括如權利要求3所述的呼吸道合胞病毒亞組B和生理學上可接受的載體。
7.一種免疫個體以誘導抗呼吸道合胞病毒亞組B保護力的方法，其特徵在於，所述方法包括對個體施用權利要求4的疫苗。
8.如權利要求7所述方法，其特徵在於，所述疫苗是權利要求5的疫苗。
9.如權利要求7所述方法，其特徵在於，所述疫苗是權利要求6的疫苗。
10.一種組合物，其特徵在於，它包括一轉錄載體，所述轉錄載體包括編碼如權利要求1所述的呼吸道合胞病毒亞組B基因組或反基因組的分離的核酸分子，以及至少一個表達載體，所述表達載體包括編碼衣殼包裝、轉錄和複製必需的反式激活蛋白N，P、L和M2的至少一個分離的核酸分子，從而在表達時產生感染性減毒呼吸道合胞病毒亞組B。
11.如權利要求10所述的組合物，其特徵在於，所述轉錄載體包括分離的核酸分子，所述核酸分子編碼如權利要求2所述的呼吸道合胞病毒亞組B。
12.如權利要求10所述的組合物，其特徵在於，所述轉錄載體包括分離的核酸分子，所述核酸分子編碼如權利要求3所述的呼吸道合胞病毒亞組B。
13.一種產生感染性減毒呼吸道合胞病毒亞組B的方法，其特徵在於，所述方法包括用權利要求10的至少兩種載體轉化或轉染宿主細胞，並在允許這些載體共表達的條件下培養宿主細胞，從而產生感染性減毒呼吸道合胞病毒亞組B。
14.如權利要求13所述的方法，其特徵在於，所述病毒是權利要求2的呼吸道合胞病毒亞組B。
15.如權利要求13所述的方法，其特徵在於，所述病毒是權利要求3的呼吸道合胞病毒亞組B。
全文摘要
本發明描述了分離的，重組產生的，減毒的麻疹病毒和呼吸道合胞病毒亞組B，其具有明顯的減毒突變。疫苗配製包括這類病毒和生理學可接受的載體。疫苗用於免疫個體，以誘導抗麻疹病毒或呼吸道合胞亞組B病毒的保護力。
文檔編號A61P31/12GK1600852SQ200410068548
公開日2005年3月30日 申請日期1999年3月22日 優先權日1998年3月26日
發明者S·A·烏登, M·S·西迪, V·B·倫道夫, D·A·博納古裡 申請人:惠氏控股有限公司