酒糟脫水的製作方法

2023-04-25 21:31:46 2

專利名稱：：酒糟脫水的製作方法
技術領域：
：本發明涉及酒糟(wholestillage)酶法脫水的方法，所述酒糟源自發酵產物的生產過程。
背景技術：
：發酵產物例如酒精如下生產首先通過液化和糖化將含有澱粉的材料降解成可發酵的糖，其後使用發酵生物將糖直接或間接轉化成期望的發酵產物。從發酵醪(通常稱作"啤酒醪(beermash)")中回收液體發酵產物，例如通過蒸餾，其將期望的發酵產物與其它液體和/或固體分開。剩餘的級分稱作"酒糟"，將其脫水並且分離成固相和液相，例如通過離心進行。將固相稱作"溼餅(wetcake)"(或"溼穀物(wetgrain)")，並且將液相(上清)稱作"稀釜餾物(thinstillage)"。將脫水的溼餅乾燥以提供作為動物飼料中的營養物使用的"幹酒糟(DistillersDriedGrains)"(DDG)。通常將稀釜餾物蒸發脫水以提供濃縮物和糖漿(symp),或者可以直接再循環至漿料罐(slurrytank)作為"逆流(backset)"。可將濃縮物送至曱烷轉化器然後排出或可以再循環至漿料罐。可將主要由極限糊精和不可發酵的糖組成的糖漿混入DDG或添加至溼餅然後乾燥以產生DDGS(DistillersDriedGrainwithSolubles;帶有可溶物的幹酒糟)。美國專利申請號2005/0079270Al公開了將玉米釜餾物固體脫水的方法，其包括向所述固體添加包含丙烯酸鈉鹽、曱基丙烯酸鈉鹽或2-丙烯醯胺基-2-曱基-l-丙磺酸鈉鹽的陰離子共聚物以形成水與凝固和絮凝的固體的混合物；和使用脫水設備將水從凝固和絮凝的固體分離。酒糟的脫水需要能量，並且可消耗製造乙醇或類似發酵產物的工廠多至三分之一的能量需要。因此，需要改進酒糟脫水中涉及的方法。附圖簡述圖1示意性顯示乙醇生產方法。發明描述本發明的目的是提供使酒糟脫水的方法。本發明的發明人令人驚訝地發現，使酒糟經過能夠降解酒糟成分的酶的處理使固-液分離得到改進，並且由此使離心之後溼餅中的固體含量與不存在酶時進行的相應方法相比增加。用於降解酒糟成分的酶包括糖酶例如a-澱粉酶，葡糖澱粉酶，纖維素酶和/或半纖維素酶，例如木聚糖酶和p-葡聚糖酶，果膠酶和蛋白酶，或它們的混合物。實施例1顯示使酒糟經過能夠降解酒糟成分的一種或多種酶的處理使離心之後溼餅中固體的百分比增加。這是有利的，因為在製造DDG或DDGS時將乾燥溼餅的能源成本降低。還降低了將溼餅從一地運至另一地的成本。此外，還降低了維護和修理離心機、乾燥機和使用的其它設備的需要。總而言之，將生產成本降低。實施例2和3也公開使用能夠降解至少一種酒糟成分的酶的酶法脫水。因此，本發明的第一個方面涉及將酒糟脫水的方法，其包括步驟i)使酒糟經過能夠降解一種或多種酒糟成分的一種或多種酶的處理，ii)將材料分離成固體級分和液體級分。所述固體級分通常稱作"溼餅"，而所迷液體級分通常稱作"稀釜餾物"。步驟i)和ii)可同時或順序進行。酒糟和發酵產物的製造本發明的方法可用於源自任何合適發酵產物的生產中的酒糟。用於生產發酵產物的原料可以是任何含澱粉的材料，優選含澱粉的植物材料，包括塊莖、根、整穀粒(wholegrain);和它們的任何組合。含澱粉的材料可以從穀物獲得。合適的含澱粉材料包括玉米(玉蜀黍(maize))、小麥、大麥、木薯、高粱、黑麥、馬鈴薯，或它們的任何組合。玉米是優選的原料，尤其當發酵產物是乙醇時。含澱粉的材料還可包含例如來自澱粉加工的側流(sidestream)或由其組成，所述側流例如可能不適於製造糖漿的含有Cs糖的工業生產液流(processstream)。酒糟通常含有大約10-15wt-。/。幹固體。酒糟成分包括來自含澱粉原料的纖維、殼(hull)、胚(germ)、油和蛋白成分以及未發酵的澱粉。通常將發酵產物的生產分為以下主要加工階段a)降低含澱粉材料的顆粒大小，例如，通過幹磨或溼磨進行；b)在含水漿料(aqueousslurry)中烹製含澱粉材料以使澱粉糊化(gelatinize),c)將含糊化澱粉的材料液化以將澱粉(通過水解)分解為麥芽糊精(糊精)；d)將麥芽糊精(糊精)糖化以產生發酵生物能夠代謝的低分子糖(例如，DP卜2);e)使用合適的發酵生物發酵糖化的材料，所述發酵生物直接或間接地將低分子糖轉化成期望的發酵產物；f)回收發酵產物，例如，通過蒸餾回收發酵產物以從發酵醪分離發酵產物。如在上文的"背景"部分所解釋，酒糟是由從發酵醪(啤酒醪)回收(例如通過蒸餾回收)期望的發酵產物之後剩餘的液體和固體組成的副產品。根據本發明發酵產物可以是任何發酵產物，包括醇(例如，乙醇、曱醇、丁醇、1,3-丙二醇)；有機酸(例如，檸檬酸、乙酸、衣康酸、乳酸、葡萄糖酸、葡糖酸酯、琥珀酸、2,S-二酮-D-葡萄糖酸)；酮(例如，丙酮)；胺基酸(例如，穀氨酸)；氣體(例如，H2和C02),和更複雜的化合物，包括，例如，抗生素(例如，青黴素和四環素)；酶；維生素(例如，核黃素、B12、P-胡蘿蔔素)；和激素。發酵還通常用在可消費醇(consumablealcohol)(例如，啤酒和葡萄酒)、乳製品(例如，在酸奶和乾酪的製造中)、皮革和菸草工業中。在優選的實施方式中，發酵產物是液體，優選是醇，特別是乙醇。根據本發明預期的酒糟可以是從發酵產物生產過程產生的副產品，所述生產過程包括上述步驟a)至f)。然而，酒糟還可以是從其它發酵產物生產過程產生的副產品，所述其它發酵產物生產過程以含澱粉的起始物料為基礎。酒糟的脫水為了去除大部分的液體/水，可使用任何合適的分離技術根據本發明(步驟ii)來進行酒糟的脫水，所述分離技術包括離心、壓制和過濾。在實施方式中，將酒糟加熱至大約20-60°C的溫度或大約所述酶的最適溫度。pH範圍是3-7，優選pH3-6。通常在適合於所述酶的條件下進行酒糟的酶法處理。在優選的實施方式中，通過離心進4亍脫水。目前在工業上優選的離心才幾是沉降式離心機，優選高速沉降式離心機。合適的離心機的實例是來自AlfaLaval的NX400steepcone系列，其是高效沉降機。在另一個優選的實施方式中，使用其它常規分離設備來進行分離，例如板框式濾壓機(plate/framefilterpresses)、帶式濾壓機(bdtfilterpresses)、螺旋壓制才幾(screwpresses)、重力；農縮才幾(gravitythickeners)牙口Mi7K才幾(deckers)，或類似設備。溼餅的乾燥在將含有大約30-35wt-。/。幹固體的溼餅脫水之後，可將其在鼓式乾燥機(drumdryer)、噴霧乾燥才幾(spraydryer)、環式乾燥4幾(ringdrier)、流化床乾燥機(fluidbeddrier)等中乾燥以產生"幹酒糟"(DDG)。DDG是有價值的用於家畜、家禽和魚類的飼料成分。優選提供的DDG具有少於大約10-12wt.-。/。的溼含量以避免黴菌和微生物分解並且增加存放期。此外，高溼含量還使得運輸DDG更加昂貴。優選在不使溼餅中的蛋白質變性的條件下乾燥溼餅。可將溼餅與分離自稀釜餾物級分的糖漿混合併且乾燥成帶有可溶物的DDG(DDGS)。用於處理酒糟的酶活性根據本發明可以使用以下酶活性的一種或多種來處理酒糟，從而增加溼餅中的固體含量。在優選的實施方式中，酶包括一種或多種糖酶。a-澱粉酶可以使用任何合適的a-澱粉酶來進行本發明的方法，包括步驟i)。在優選的實施方式中，可以使用細菌ot-澱粉酶和/或真菌a-澱粉酶。可以將a-澱粉酶以有效量添加，優選範圍為0.001-1mg酶蛋白每克DS(酒糟中)，優選0.01-0.5mg酶蛋白每克DS。細菌a-澱粉酶合適的a-澱粉酶的實例包括以下所述。步驟i)中使用的優選的細菌ct-澱粉酶可以源自芽孢桿菌屬(genusBa"7/w)(某些情況下稱作土芽孢桿菌屬(Gk^7/w》)的菌抹，包括地衣芽孢桿菌(Sacz7/ws/z'c/zem/o"w'力、解澱粉芽孢才幹菌(J(3C〃/m(3Wy/o/z々Wey2c/em1)、嗜熱月旨肪芽孑包才幹菌jfeara決ew70//2z7"力或枯草芽孑包桿菌(5ac/〃m1jw(^7/力的菌才朱。其它糹田菌a-澱粉酶包括源自芽孢桿菌屬菌種NCIB12289、NCIB12512、NCIB12513或DSM9375的菌抹的a-澱粉酶，其全部在WO95/26397中詳細描述，和由Tsukamotoetal.，BiochemicalandBiophysicalResearchCommunications,151(1988),pp.25-31(其作為參考併入本文)描述的a-澱粉酶。芽孢桿菌屬a-澱粉酶還可以是變體和/或雜合體，特別是在WO96/23873、WO96/23874、WO97/41213、WO99/19467、WO00/60059和WO02/10355(將全部文件通過參考併入本文)任一中描述的變體和/或雜合體。特別期望的a-澱粉酶變體在美國專利nos.6,093,562、6,297,038或美國專利no.6，187,576(作為參考併入本文)中^^開，並且包括嗜熱脂肪芽孢桿菌a-澱粉酶(BSGa-澱粉酶)變體，其在位置R179至G182具有一個或兩個胺基酸的缺失，優選WO1996/023873中公開的雙缺失一參見例如第20頁第1-10行(作為參考併入本文)，優選與WO99/19467中公開的SEQIDNO:3中所示的野生型BSGa-澱粉酶胺基酸序列相比相應於delta(181-182)的雙缺失，或是使用WO99/19467中的SEQIDNO:3來編號的胺基酸R179和G180的缺失(將所迷文件作為參考併入本文)。甚至更優選的是芽孢桿菌屬a-澱粉酶，特別是嗜熱脂肪芽孢桿菌oc-澱粉酶，其與W099/19467中公開的SEQIDNO:3中所示的野生型BSGa-澱粉酶胺基酸序列相比，具有相應於ddta(181-182)的雙缺失，並且進一步包含N193F取代(也表示為1181*+G182*+N193F)。特別預期的雜合a-澱粉酶包含地衣芽孢桿菌a-澱粉酶的445C-末端胺基酸殘基(WO99/19467的SEQIDNO:4中所示)和源自解澱粉芽孢桿菌的a-澱粉酶的37N-末端胺基酸殘基(WO99/19467的SEQIDNO:5中所示)，具有以(使用WO99/19467中SEQIDNO:4的編號)。特別優選的是具有突變H154Y、A181T、N190F、A209V和Q264S中的一個或多個和/或在位置176和179之間具有兩個殘基的缺失的變體，所述兩個殘基的缺失優選是E178和G179的缺失(使用WO99/19467中SEQIDNO:5的編號)。商業上可以獲得的細菌a-澱粉酶產品和含有a-澱粉酶的產品包括TERMAMYLSC、LIQUOZYMETMSC、BAN(NovozymesA/S,Denmark)DEX-LOTM、SPEZYMEETHYL、SPEZYMETMXTRA、SPEZYMEAA、SPEZYMEFRED-L、SPEZYMEALPHA、SPEZYMEHPA和SPEZYMEDELTAAA(來自GenencorInt.,USA)、ULTRA-THIN(ValleyResearch,IN,USA。可將ct-澱粉酶以範圍為O.OOOlxlO6-lxl(^KNU每噸千底物(酒糟)的有效量添力口。真菌a-澱粉酶真菌a-澱粉酶(EC3.2丄1)優選是絲狀真菌來源的。真菌a-澱粉酶可以是真菌酸性a-澱粉酶。真菌酸性a-澱粉酶包括源自麴黴屬(genus^s/^gz7/i^)菌抹的酸性a-澱粉酶，例》o米麴黴(^5pergz'//1^00^ae)牙口黑麴黴(J^erg7'〃wsa-;定4分酶。優選的真菌cc-澱粉酶是Fungamyl-樣a-澱粉酶，其優選源自米麴黴菌抹。在本公開中，術語"Fungamyl-樣a-澱粉酶"指與WO96/23874中SEQIDNO:10所示胺基酸序列的成熟部分顯示高同一性的a-澱粉酶，即多於70%、多於75%、多於800/。、多於85%多於90%、多於95%、多於96%、多於97%、多於98%、多於99%或甚至100%同一性的a-澱粉酶。另外的優選的酸性a-澱粉酶源自黑麴黴菌株。在優選的實施方式中，酸性真菌ct-澱粉酶是來自黑麴黴的a-澱粉酶，其作為"AMYA一ASPNG"以初始登錄號P56271公開於Swiss-prot/TeEMBL資料庫，並且在WO89/01969(實施例3)中有更詳細的描述。酸性黑麴黴酸性a-澱粉酶還作為SEQIDNO:1示於WO2004/080923(Novozymes),將其作為參考併入本文。還預期的是所述酸性真菌澱粉酶的變體，所述變體與WO2004/080923中的SEQIDNO:1具有至少70%同一性，例如至少80%或甚至至少90%同一性、例如至少95%、至少96%、至少97%、至少98%或至少99%同一性。合適的商業上可以荻得的源自黑麴黴的酸性真菌a-澱粉酶是SP288(可從NovozymesA/S,Denmark獲得)。真菌酸性a-澱粉酶還可以是包含糖結合模塊(DBM)和a-澱粉酶催化域的野生型酶(即，非雜合體)或其變體。在實施方式中，野生型酸性真菌a-澱粉酶源自川地麴黴(^s/erg/〃1^fewac/n'0的菌衝朱。商業上可以獲得的包含真菌ot-澱粉酶的組合物包括FUNGAMYIJM和以商標名SP288出售的酸性真菌a-澱粉酶(可從NovozymesA/S，Denmark獲得)。在實施方式中，真菌酸性cc-澱粉酶是雜合a-澱粉酶。真菌雜合a-澱粉酶的優選實例包括WO2005/003311或美國專利公開no.2005/0054071(Novozymes)或美國專利公開60/638,614(Novozymes)的a-澱粉酶，其作為參考併入本文。雜合a-澱粉酶可以包含a-澱粉酶催化域(CD)和糖結合域/模塊(CBM)，例如澱粉結合域，和任選的接頭。預期的雜合a-澱粉酶的具體實例包括共同未決的(co-pending)美國專利申請no.60/638,614中實施例的表1至5中公開的那些，包括具有催化域JA118和^Ae/z'aSBD的Fungamyl變體(本文的SEQIDNO:2和US60/638,614中的SEQIDNO:100),具有A/2WaAMG接頭和SBD的微小才艮毛黴(i/zz'zowwcor"ww7/w力a-澱粉酶(本文的SEQIDNO:3和US60/638,614的SEQIDNO:101)，具有黑麴黴葡糖澱粉酶接頭和SBD的微小根毛黴a-澱粉酶(其公開於美國申請no.11/316,535中的表5作為胺基酸序列SEQIDNO:20SEQIDNO:72和SEQIDNO:96的組合，並且進一步作為本文的SEQIDNO:13)，和帶有A/^//"ra訴//葡糖澱粉酶接頭和SBD的巨多孔菌(7Wen》//i^^mfew力a-澱粉酶(本文的SEQIDNO:4和US60/638,614中的SEQIDNO:102)。其它特別預期的雜合a-澱粉酶是美國申請no.11/316,535或(WO2006/069290)(作為參考併入本文)的實施例4中的表3、4、5和6中所列的任何一種。預期的雜合a-澱粉酶的其它具體實例包括美囯專利公開no.2005/0054071中公開的那些，包括第15頁表3中公開的那些，例如具有川地麴黴接頭和澱粉結合域的黑麴黴a-澱粉酶。可以將真菌a-澱粉酶以有效量添加，優選範圍是0.001-1mg酶蛋白每克DS(酒糟中)，優選0.01-0.5mg酶蛋白每克DS。葡糖澱粉酶可以使用任何合適的葡糖澱粉酶進行本發明的方法，包括步驟i)。在優選的實施方式中，葡糖澱粉酶是細菌或真菌來源的。可將葡糖澱粉酶以有效量添加，優選範圍在0.001-1mg酶蛋白每克DS，優選0.01-0.5mg酶蛋白每克千底物。預期的葡糖澱粉酶包括來自下組的那些麴黴屬葡糖澱粉酶，具體而言黑麴黴Gl或G2葡糖澱粉酶(Boeletal.(1984),EMBOJ.3(5),p.1097-1102)或其變體，例如WO92/00381、WO00/04136和WO01/04273中公開的那些(來自Novozymes,Denmark);WO84/02921中乂>開的泡盛麴黴(丄cwamon')葡4唐澱粉酶、米麴黴葡糖澱粉酶(Agric.Biol.Chem.(1991),55(4)，p.941-949)或它們的變體或片段。其它麴黴屬葡糖澱粉酶變體包括具有增強的熱穩定性的變體G137A和G139A(Chenetal.(1996),Prot.Eng.9,499-505);D257E和D293E/Q(Chenetal.(1995)，Prot.Eng.8,575-582);N182(Chenetal.(1994)，Biochem.J.301,275-281);二硫鍵，A246C(Fierobeetal.(1996)，Biochemistry,35,8698-8704;和在位置A435和S436引入Pro殘基(Lietal.(1997)，ProteinEng.10,1199-1204。預期的其它葡糖澱粉酶包括源自J^e/ifl的菌抹的葡糖澱粉酶，優選JAe/fflra砂械先前表示為羅耳伏革菌(CoWcZwmra訴"))的菌林的葡糖澱粉酶(參見美國專利no.4,727,026和(Nagasaka,Y.etal.(1998)"Purificationandpropertiesoftheraw-starch-degradingglucoamylasesfromCbrri"'謂ra訴//,ApplMicrobiolBiotechnol50.'323-330),踝節菌屬(ra/Graw少c&y)葡糖澱粉酶，具體而T源自ra/aram_yce>seweraom.f(WO99/28448)、ra/oromyces/eyceMcmus(美國專利no.Re.32,153)、7^/ara7t7ycesdwpowf、f/zermop/n'/tw(美國專利no.4,587,215)。還預期的是如WO2006/060062中SEQIDN〇4公開的裡氏木黴(7h'c/7oc^mwree"0葡糖澱粉酶，和與其是至少80%或至少90。/。同一的葡糖澱粉酶，以及如US10/992,187(通過參考併入本文)中SEQIDNO:3公開的源自灰腐質黴(Z/wm'co/agn'"a)的葡糖澱粉酶或與其具有至少80%或至少90%同一性的葡糖澱粉酶。其它預期的葡糖澱粉酶包括源自栓菌屬(rram故力菌抹的葡糖澱粉酶，優選WO2006/069289(將其作為參考併入本文)中公開的Tram"e"'wgw/ata菌抹的葡糖澱粉酶。根據本發明還預期雜合葡糖澱粉酶。雜合葡糖澱粉酶的實例在WO2005/045018中公開。具體實例包括實施例1的表1和4中公開的雜合葡糖澱粉酶(將所迷雜合體作為參考併入本文)。預期的細菌葡糖澱粉酶包括來自梭菌屬(genusC7oy的Www)的葡糖澱粉酶，具體而言是C.Aewwamy/o&ricMw(EP135,138)和熱硫化氫梭菌(C.Aerwo/y^m^//wrfcww)(WO86/0183l)的葡糖澱粉酶。商業上可獲得的包含葡糖澱粉酶的組合物包括AMG200L;AMG300L;SANSUPER、SAMTMEX丁RAL、SPIRIZYMEPLUS、SPIRKYMF^FUEL、SPIRIZYMEB4U和AMGTME(來自NovozymesA/S);OPTIDEX300(來自GenencorInt.);AMIGASE丁m和AMIGASEPLUS(來自DSM);G-ZYMETMG900、G-ZYME丁m和G990ZR(來自GenencorInt.)。在實施方式中可將葡糖澱粉酶以0.02-20AGU/gDS，優選0.05-5AGU/gDS(酒糟中)，特別是0.1-2AGU/gDS的量添加。纖維素酶和半纖維素酶纖維素酶根據本發明使用的纖維素酶可以是任何纖維素酶，具體而言是微生物來源，具體而言是真菌或細菌來源的，例如可源自絲狀真菌(例如，麴黴屬、木黴屬(7Hc/2^fewM)、腐質黴屬(Z/w加'co/a)、鐮孢屬(Awan'"m))菌林的纖維素酶。優選地，纖維素酶同時作用於纖維素和木質纖維素材料。在本發明中^_用的優選的纖維素酶包括外切作用的(exo-acting)纖維素酶(celluase)和纖維二糖酶(cellobiase),和它們的組合。更優選地，處理涉及外切作用的纖維素酶和纖維二糖酶的組合。優選地，纖維素酶具有在pH7以下的酸性條件下水解纖維素和木質纖維素的能力。商業上可以獲得的根據本發明適合的纖維素酶的實例包括，例如，CELLULCLAST(可從NovozymesA/S獲得)、NOVOZYMTM188(可從NovozymesA/S獲得)。其它商業上可以獲得的包含纖維素酶的製劑包括CELLUZYMETM、CEREFLO和ULTRAFLOTM(NovozymesA/S),LAMINEXtm和SPEZYMETMCP(GenencorInt.)和ROHAMENT7069W(來自R6hmGmbH)。可將纖維素酶以有效量添加，範圍為0.1x106-10x106ECU每噸幹底物(酒糟中)或0.1x106-10x106EGU每噸千底物(酒糟中)。半纖維素酶可將能夠降解酒糟成分的任何半纖維素酶^f艮據本發明用於步驟i)中。用於本發明的優選的半纖維素酶包括木聚糖酶、阿拉伯呋喃糖苷酶、乙醯木聚糖酯酶、葡糖醛酸糖苷酶、內切半乳聚糖酶、甘露聚糖酶、內切或外切阿拉伯糖酶、外切半乳聚糖酶(exo-galactanses)和它們的混合物。優選地，用於本發明的半纖維素酶是外切作用的半纖維素酶，並且更優選地，半纖維素酶是外切作用的半纖維素酶，其在pH7以下的酸性條件下具有水解半纖維素的能力。適用於本發明的半纖維素酶的實例包括VISCOZYMELTM(可從NovozymesA/S,Denmark獲得)。可將半纖維素酶以範圍為O.OOlxlO6-lOxlO6FBG每噸幹底物(酒糟中)的有效量添加。木聚糖酶根據本發明可在步驟i)中使酒糟經有效量的任何木聚糖酶(EC3.2.1.8)處理，例如經任何下述木聚糖酶處理。木聚糖酶活性可源自任何合適的生物，包括真菌和細菌生物。真菌木聚糖酶可以源自包括麴黴屬、Z^/wra/Wc/w歷、青黴屬(戶em'c"/fwm)、脈孢菌屬(A^roy/ora)、鐮孢屬和木黴屬的菌屬的菌抹。合適的木聚糖酶的實例包括源自如下的木聚糖酶特異腐質黴(H,'rao/my)(WO92/17573;塔賓麴黴(A;ergz'〃wsft^'gera&)(WO92/01793);黑麴黴(Sheietal"1985,Biotech,andBioeng.Vol.XXVII,pp.533-538，和Foumieretal.,1985,Bio-tech.Bioeng.Vol.XXVII,pp.539-546;WO91/19782和EP463706);棘孢麴黴G4.acw/e咖)(WO94/21785)。合適的細菌木聚糖酶的實例包括源自芽孢桿菌屬菌抹的木聚糖酶，例如枯草芽孢桿菌，例如美國專利no.5,306,633中公開的菌抹,或萬ac/〃wagara^7z泥rem",包4奮WO94/0532中公開的萬oc/〃wa^3rad/2aere似AC13,短小芽孢桿菌菌抹，例如WO95/182109中公開的菌抹，源自嗜熱脂肪芽孢桿菌的菌株，例如WO95/182109中公開的菌株。在具體實施方式中，木聚糖酶是WO94/21785中公開的木聚糖酶I、II或III。優選來自棘孢麴黴的木聚糖酶II。預期的商業上可以獲得的木聚糖酶包括SHEAR2YME、BIOFEEDWHEAT、PULPZYMEHC(來自NovozymesA/S)、BioBriteEB(來自Iogen，Canada)和SPEZYMECP(來自GenencorInt.)。可將木聚糖酶以範圍為O.OOlxlO6-10xl(^FXU每噸幹底物(酒糟中)的有效量添加。甘露聚糖酶甘露聚糖酶是分類為EC3.2丄78的半纖維素酶，並且稱為內切-l，4-p-甘露糖苦酶。甘露聚糖酶包括p-甘露聚糖酶、內切-l，4-甘露聚糖酶和半乳甘露聚糖酶。甘露聚糖酶優選能夠催化甘露聚糖中1,4-P-D-甘露糖苷鍵的水解，所述甘露聚糖包括葡甘露聚糖(glucomannan)、半乳甘露聚糖和半乳葡甘露聚糖(galactoglucomannan)。甘露聚糖是主要或全部由D-甘露糖單位組成的多糖。甘露聚糖酶可以是任何來源例如細菌或真菌生物的。在具體實施方式中，甘露聚糖酶源自絲狀真菌麴黴屬菌抹，優選黑麴黴或棘孢麴黴(WO94/25576)。WO93/24622公開了對於漂白木質纖維素紙漿(lignocelluosicpulp)有用的從裡氏木黴分離的甘露聚糖酶。已經在幾種芽孢桿菌屬生物中鑑定了甘露聚糖酶。例如，Talbotetal.，Appl.Environ.Microbiol"Vol.56,No.11,pp.3505-3510(1990)描述了源自嗜熱脂肪芽孢桿菌的卩-甘露聚糖酶。Mendozaetal.，WorldJ.Microbiol.Biotech.,Vol.10,No.5，pp.551-555(1994)描述了源自枯草芽孢桿菌的(3-甘露聚糖酶。JP-A-03047076公開了源自芽孢桿菌屬菌種的(3-甘露聚糖酶。JP-A-63056289描述了鹼性、熱穩定的f3-甘露聚糖酶的產生。JP-A-63036775涉及產生p-甘露聚糖酶和p-甘露糖香酶的芽孢桿菌屬微生物FERMP-8856。JP-A-08051975公開了來自鹼性芽孢桿菌屬菌種AM-001的鹼性(3-甘露聚糖酶。在WO97/11164中公開了來自解澱粉芽孢桿菌的純化的甘露聚糖酶。WO91/18974描述了半纖維素酶例如葡聚糖酶、木聚糖酶或甘露聚糖酶活性。商業上可以獲得的甘露聚糖酶的實例包括可以從NovozymesA/SDenmark獲得的GAMANASE。可將甘露聚糖酶以範圍為O.OlxlO9-lOxlO9VHCU每噸幹底物(酒糟中)的有效量添力口。果膠酶果膠酶可以是任何果膠酶，具體而言是微生物來源，具體而言是細菌來源的，例如源自以下屬內的菌種的果膠酶芽孢桿菌屬、梭菌屬、假單胞菌屬(i^ewdcw。"os)、黃單孑包菌屬(Jfo"/^cwo"cw)和歐文氏菌屬(五rw/m'a);或是真菌來源的，例如源自麴黴屬內菌種的果膠酶，具體而言源自黑麴黴和棘孢麴黴菌種內的菌抹。預期的商業上可以獲得的果膠酶包括BIOPREPtm、NOVOZYMTM863、PEXTINEX3XL、PECTINEXSMASH和PECTINEXTMSMACHXXL、BIOCIPMEMBRANE(全部可從NovozymesA/S,Denmark獲得)。可將果膠酶以範圍為O.OlxlO6-lOxlO6PECTU每噸幹底物(酒糟中)的有效量添力口。蛋白酶根據本發明的方法，在步驟i)中可以存在有效量的蛋白酶。蛋白酶是本領域熟知的，並且指催化肽^t切割的酶。合適的蛋白酶包括真菌和細菌蛋白酶。優選的蛋白酶是酸性蛋白酶，即，特徵在於在pH7以下的酸性條件下水解蛋白質的能力。合適的酸性真菌蛋白酶包括源自如下的真菌蛋白酶麴黴屬、毛黴屬(Mwcor)、根黴屬(//w:zo/7w力、念珠菌屬(Ozwfe^)、革蓋菌屬(aho/wj)、內座殼屬CEwfof/z/a)、蟲黴屬(￡"Aomop/^ra)、耙菌屬(/^ex)、青黴屬、小核菌屬GSWerariww)和球擬酵母屬(7bnJop^)。特別預期的是源自如下的蛋白酶黑麴黴(參見，例如，Koazeetal.，(1964),Agr.Biol.Chem.Japan，28,216)，齋藤麴黴(A;e^77/us^ftof)(參見，例如，Yoshida，(1954)J.Agr.Chem.Soc.Japan,28,66)，泡盛麴黴(Hayashidaetal.,(1977)Agric.Biol.Chem.,42(5)，927-933,棘孢麴黴(WO95/02044),或米麴黴，例如蛋白酶pepA;和源自微小毛黴(Mwcorptm7/us)或米黑毛黴(Mwcorm/e/zd)的酸性蛋白酶。商業上的蛋白酶包括GC106tm和SPEZYMEFAN(可從Genencor，USA獲得)。合適的細菌蛋白酶，儘管不是酸性蛋白酶，包括商業上可以獲得的產品ALCALASEtm和NEUTRASE(可從NovozymesA/S獲得)。優選地，蛋白酶是天冬氨酸蛋白酶，例如HandbookofProteolyticEnzymes,EditedbyAJ.Barrett,N.D.RawlingsandJ.F.Woessner，AcademicPress,SanDiego:1998，Chapter270)中所述。天冬氨酸蛋白酶的合適的實例包括，例如，R.M.Berkaetal.Gene,%,313(1990》；(R.M.Berkaetal.Gene,125，195-198(1993》；和Gomietal.Biosci.Biotech.Biochem.57,1095-1100(1993)中公開的那些，將其通過參考併入本文。可將蛋白酶以範圍為0.0001xl06-lxl06AU每噸幹底物(酒糟中)的有效量添力口。圍，因為這些實施方式旨在說明本發明的幾個方面。任何等同的實施方式應在本發明的範圍之內。事實上，除了本文顯示和說明的那些內容之外，根據前述描述對本發明進行多種修飾對於本領域技術人員將是顯而易見的。這些1"務飾也落入所附權利要求範圍之內。在發生衝突的情況下，以包括定義的本公開為準。本文引用了多篇參考文件，將其全部內容併入作為參考。通過以下實施例進一步描述本發明，不應將這些實施例理解為對本發明範圍的限制。才才津+禾口方法酶纖維素酶DM是液態多組分纖維素酶製劑，其由源自裡氏木黴和土生梭孢黴(77^/aWatermy的;y)的纖維素酶得到，並且可以,人NovozymesA/S，Denmark<曰狄付0纖維素酶CZ是單組分特異腐質黴內切葡聚糖酶EGV,並且可以從NovozymesA/S，Denmark獲得。纖維素酶C是液態多組分纖維素酶製劑，其源自裡氏木黴，並且可以從NovozymesA/S,Denmark獲得。木聚糖酶HC是WO94/01532中公開的源自5ac"/wsagara^zaerera的木聚糖酶，並且可以從NovozymesA/S,Denmark獲得。木聚糖酶SZ是在WO94/21785中作為XYLII公開的源自棘孢麴黴的木聚糖酶，並且可以從NovozymesA/S,Denmark獲得。半纖維素酶VL:是含有多種糖酶的多酶複合物，所述糖酶包括阿聚糖酶(arabinanase)、纖維素酶、半纖維素酶、(3-葡聚糖酶和木聚糖酶。酶製劑由選擇的棘孢麴黴菌抹產生，並且可從NovozymesA/S，Denmark獲得。甘露聚糖酶GN是源自黑麴黴的甘露聚糖酶，並且可從NovozymesA/S,Denmark獲得。果膠酶BC是多聚半乳糖醛酸酶、葡糖澱粉酶和果月交曱酯酶的多活性酶製劑，並且可從NovozymesA/S,Denmark獲得。B-葡聚糖酶CF是源自解澱粉芽孢桿菌的J3-葡聚糖酶，並且可從NovozymesA/S,Denmark獲得。卩-葡聚糖酶BG是源自橙色嗜熱子嚢菌(7Tzm7wgycwawra"riacw力的(3-葡聚糖酶，並且可從NovozymesA/S,Denmark獲得。葡糖澱粉酶SF是源自ra/aramycaewersom7的菌才朱的葡糖澱粉酶，在W09928448中公開，並且可從NovozymesA/S,Denmark獲得。葡糖澱粉酶TC是WO2006/069289的SEQIDNO:2中公開的源自rrame&scz'"gw/ato的葡糖澱粉酶，並且可從NovozymesA/S,Denmark獲得。a-澱粉酶JA是源自微小根毛黴的a-澱粉酶，並且作為V039在WO2006/0692卯的表5中公開。測定a-澱粉酶活性(KNU)1.Phadebas測定法通過使用Phadebas片劑作為底物的方法來測定a-澱粉酶活性。Phadebas片劑(PhadebasAmylaseTest,由PharmaciaDiagnostic供應)含有交耳關的不溶性呈藍色的澱粉聚合物，將其與牛血清白蛋白和緩沖物質混合併且製成片劑。對於每個單獨的測量，將一個片.劑懸浮在含有5ml50mMBri加n-Robinson緩衝劑(50mM乙酸、50mM磷酸、50mM硼酸、0.1mMCaCl2，用NaOH將pH調節至感興趣的值)的管中。在感興趣的溫度在水浴中進行測試。將待測試的a-澱粉酶在xm的50mMBritton-Robinson緩衝劑中稀釋。將1ml這種a-澱粉酶溶液添加至5ml50mMBritton-Robinson緩衝劑。a-澱粉酶水解澱粉產生可溶性藍色片段。在620nm以分光光度法測量所得藍色溶液的吸光度，所述吸光度是a-澱粉酶活性的函數。重要的是在溫育10或15分鐘(測試時間)之後測量的620nm吸光度範圍是0.2-2.0吸光度單位。在此吸光度範圍內，活性和吸光度之間存在線性關係(Lambert-Beer定律)。因此必須調節酶的稀釋物以符合此標準。在指定的一組條件(溫度、pH、反應時間、緩衝條件)下，1mg給定的a-澱粉酶將水解一定量的底物，並且將產生藍顏色。在給定的一組條件下測量的吸光度與所述a-澱粉酶的比活性(活性/mg的純a-澱粉酶蛋白)成正比。2.可選擇的方法可選擇地通過使用PNP-G7底物的方法來測定a-澱粉酶活性。PNP-G7是對硝基苯基-a，D-麥芽七糖苷(p-nitrophenyl-alpha，D-maltoheptaoside)的縮寫，其是能夠由內切澱粉酶切割的封閉寡糖(blockedoligosaccharide)。在切割之後，試劑盒(kit)中包含的a-葡糖芬酶將底物消化以釋放具有黃顏色的游離PNP分子，並且由此能夠通過可見分光光度法(visiblespectophometry)在波長Lambda=405nm(400-420nm)來測量。含有PNP-G7底物和a-葡糖苷酶的試劑盒由Bohringer-Mannheim製造(產品目錄No.1054635)。將一瓶底物(BM1442309)添加至5ml緩沖劑(BM1442309)來製備底物。將一瓶a-葡糖苷酶(BM1462309)添加至45ml緩衝劑(BM1442309)來製備a-葡糖苦酶。通過混合5mla-葡糖苷酶溶液和0.5ml底物來製備工作溶液。通過將20微升酶溶液轉移至96孔微量滴定板並且在25。C溫育來進行測定。添加25。C的200微升工作溶液。混合所述溶液並且預溫育1分鐘，在3分鐘內每15秒測量OD405nm的吸收。在給定的一組條件下依賴於時間的吸收曲線的斜率與所述a-澱粉酶的比活性(活性每mg酶)成正比。用於測定KNU和FAU的Novozymes的方法的i羊細描述可衝艮據要求作為標準方法EB-SM-0009.02/01獲得。測定酸性澱粉分解活性(FAU)將一個真菌a-澱粉酶單位(lFAU)定義為按照用於測定a-澱粉酶的Novozymes的標準方法每小時分解5.26g澱粉(MerckAmylumsolubileErg.B.6,Batch9947275)的酶量，所述測定基於以下標準條件底物可溶性澱粉溫度37°CpH4.7反應時間7-20分鐘用於測定KNU和FAU的Novozymes的方法的詳細描述可根據要求作為標準方法EB-SM-0009.02/01獲得。測定酸性a-澱粉酶活性(AFAU;)以AFAU(Acid￡ungalAlpha-amylaseUnits;酸性真菌a-澱粉酶單位)測量酸性ct-澱粉酶活性，其相對於酶標準品測定。使用的標準品是AMG300L(由NovozymesA/S出售的野生型黑麴黴GlAMG)。在室溫貯藏3周之後，這種AMG中的中性a-澱粉酶從大約1FAU/mL降低至0.05FAU/mL以下。才艮據AF91/3(用於測定真菌a-澱粉酶的Novo方法)測定這種AMG標準品中的酸性a-澱粉酶活性。在這種方法中，將lAFAU定義為在標準條件下每小時降解5.260mg澱粉乾物質的酶量。碘與澱粉形成藍色複合物，但是與其降解產物不形成藍色複合物。因此顏色的強度與澱粉的濃度成正比。在指定的分析條件下，使用反向比色法將澱粉濃度的減少測定為澱粉酶活性。a-澱粉酶，定4分+石典—糊精+寡糖40°C，pH2.5藍/紫t-23秒脫色標準條件/反應條件(每分鐘)底物澱粉，大約0.17g/L緩衝劑檸檬酸鹽，大約0.03M碘(12):0.03g/LCaCl2:1.85mMpH:2.50±0.05溫育溫度40°C反應時間23秒波長Lambda=590nm酶濃度0.025AFAU/mL酶JM乍範圍0.01-0.04AFAU/mL進一步的細節可見於標準方法文件EB-SM-0259.02/01,該文件可4艮據要求從NovozymesA/S獲得，將該文件夾作為參考併入本文。葡糖澱粉酶和a-葡糖苷酶活性(AGU)將Novo葡糖澱粉酶單位(NovoGlucoamylaseUnit;AGU)定義為在標準條件下每分鐘水解l微摩爾麥芽糖的酶量，所述標準條件是37。C，pH4.3,底物麥芽糖23.2mM,緩沖劑乙酸0.1M，反應時間5分鐘。可以使用自動分析系統。將變旋酶(Mutarotase)添加至葡萄糖脫氳酶試劑，從而使存在的任何a-D-葡萄糖轉化為(3-D-葡萄糖。在上述反應中，葡萄糖脫氫酶特異性地與[3-D-葡萄糖反應，形成NADH，使用光度計在340nm測定NADH作為對初始葡萄糖濃度的量度。AMG溫育:底物麥芽糖23.2mM緩衝劑乙S交鹽(acetate)0.1MpH:4.30±0.05溫育溫度37aC±1反應時間5分鐘酶工4乍範圍0.5-4.0AGU/mL顏色反應GlucDH:430U/L變旋酶9U/LNAD:0.21mM緩衝劑磷酸鹽(phosphate)0.12M;CU5MNaCpH:7.60±0.05溫育溫度37DC士1反應時間5分鐘波長340nm更詳細描述這種分析方法的文件夾(EB-SM-0131，02/01)可根據要求從NovozymesA/S,Denmark獲得，將所述文件夾併入本文作為參考。測定木聚糖酶活性(FXU)通過以下測定法來測定內切木聚糖酶活性，在所述測定法中將木聚糖酶樣品與remazol-木聚糖底物(用RemazolBrilliantBlueR,Fluka染色的4-0-曱基-D-葡糖醛酸-D-木聚糖)，pH6.0溫育。將溫育在50。C進行30分鐘。通過乙醇沉澱未降解的經染色的底物的背景(background)。通過分光光度法在585nm測定上清中剩餘的藍色並且其與內切木聚糖酶活性成比例。相對於酶標準品測定樣品的內切木聚糖酶活性。所述測定法在分析方法EB-SM-397.02中進一步描述，EB-SM-397.02可以根據要求從NovozymesA/S,Denmark獲得。測定內切纖維素酶單位(ECU)相對於酶標準品測定ECU(gndo￡dluloseynit;內纖維素單位)。內切纖維素酶分解羧甲基纖維素，CMC。製備的底物溶液在pH7.5的0.1M磷酸緩沖液中含有35g/1CMC(BlanoseAqualon)。將待分析的酶樣品溶解在相同的緩衝液中來測定。將0.15ml標準酶溶液或未知酶樣品置於10ml試管。添加預熱至40°C的5mlCMC底物溶液。將如入的溶液充分混合，溫育30分鐘並且置於粘度計中。所述方法在AF302/1-GB中進一步詳細描述，AF302/1-GB可根據要求從NovozymesA/S獲得。測定內切葡聚糖酶活性(EGU)製備底物溶液，其在0.1M磷酸鹽緩衝液，pH6.0中含有34.0g/1CMC(BlanoseAqualon)。將待分析的酶樣品溶解在相同的緩沖液中。將Mml底物溶液和0.5ml酶溶液混合併且轉移至恆溫在40。C的振動粘度計(例如可從Sofraser,France獲得的MIVI3000)。將樣品的粘度和標準酶溶液的粘度之間的比率測定為內切葡聚糖酶單位(EGU)。所述測定法在標準方法文件EB-SM-0275.02/01中進一步描述，所述文件可才艮才居要求乂人NovozymesA/S，Denmark獲4尋。測定果膠反式消除酶單位(PECTU)所述方法基於通過反式消除反應的果膠溶液中酶降解，形成的雙鍵致使分光光度計跟蹤的238nm的吸收增加。反應條件溫度30°C±0.5°CpH:3.50±0.02底物0.24。/。果月交(Obipektin，BrownRibbonPure,Art.no.1.1B00.A.Lotno.0304)酶濃度1.9-2.3PECTU/mL反應時間6分鐘測量時間5分鐘波長238靈相對於PECTU標準品測定所述活性。以與標準品相同的單位給出結果，所述單位表示為PECTU-果膠反式消除酶單位(PectintranseliminaseUnit)。所述測定法在標準方法文件EB-SM-0573.02中進一步描述，所述文件可根據要求從NovozymesA/S,Denmark獲得。測定真菌(3-葡聚糖酶活性(FBG)真菌(3-葡聚糖酶與(3-葡聚糖反應形成葡萄糖或還原糖，使用SomogyiNelson方法將所述葡萄糖或還原糖測定為還原糖。1真菌P-葡聚糖酶單位(FBG)是在上文所列的標準條件下以等同於每分鐘1微摩爾葡萄糖的還原能力(reductioncapacity)釋放葡萄糖或還原糖的酶量。反應條件底物濃度0.5%(3-葡聚糖溫度30°CpH:5.0反應時間30分鐘檢測波長520nm所述測定法在標準方法文件EB-SM-0338.02/01中進一步描述，所述文件可才艮據要求從NovozymesA/S，Denmark獲得。測定半纖維素酶(VHCU)半纖維素酶單位(VHCU)表示酶水解溶解的半乳甘露聚糖中甘露糖分子之間的卩-l，4鍵並且由此使溶液的粘度降低的能力。相對於NovozymesA/S酶標準品測定所述單位。反應條件溫度30.0°CpH:5.0反應時間60分鐘底物濃度大約0.5%(重量/體積)酶濃度0.03-0.08VHCU/mL沸騰時間15分鐘所述測定法在標準方法文件EB-SM-0156.02/01中進一步描述，所述文件可根據要求從NovozymesA/S,Denmark獲得。測定(3-葡聚糖酶活性(BGU)1f3-葡聚糖酶單位(BGU)是在上文所列的標準條件下，以等同於每分鐘l微摩爾葡萄糖的還原能力釋放葡萄糖或還原糖的酶量。反應條件底物濃度0.5%(3-葡聚糖溫度30°CpH:7.5反應時間30分鐘檢測波長520nm所述測定法在標準方法文件EB-SM-0275.02/01中進一步描述，所述文件可才艮才居要求,人NovozymesA/S,Denmark獲3尋。測定蛋白酶活性(AU).通過蛋白水解酶將二曱基酪蛋白(DMC)水解成小肽。在此過程中形成的伯氨基與三硝基苯磺酸(TNBS)反應形成有色複合物。原位監測這種顯色(colouredcomplex),由此能夠計算每時間單位吸收的變化。這種圖形是反應速率的量度，並且因此是酶活性的量度。用於DMC反應的反應條件溫度50°CpH:8,3波長405nm反應時間8分鐘測量時間2分鐘酶濃度範圍0.072-0.216mAU/ml.相對於酶標準品測定所述活性。所述測定法在標準方法文件EB-SM-0218.02/02中進一步描述，所述文件可根據要求從NovozymesA/S，Denmark獲得。實施例實施例1將酒糟脫水使用來自常規幹磨乙醇發酵的酒糟(7.7wt-。/。幹固體，pH二4.5)作為底物。將酒糟的等分試樣(50mL)置於離心管中並且加溫至40。C。添加纖維素酉爭DM(1.8xl06EGU/噸幹底物)並且將混合物在旋轉振蕩器上輕度振蕩120分鐘。將所述離心管在2000rpm離心5分鐘。將上清傾出，並且將所得溼餅小心地轉移至去皮重的(tared)坩堝中並且在烘箱中(105。C)乾燥過夜。稱量乾燥的餅固體並且與對照固體(其中不使用酶)重量比較。將結果以及測試的幾種其它酶示於表1。表1:tableseeoriginaldocumentpage22乾燥餅固體的質量除以溼餅的質量。(餅固體減去對照餅固體xIOO)除以對照餅固體。實施例2使用CST方法將酒糟脫水對於本研究使用來自幹磨玉米的常規乙醇發酵的酒糟。使用MoistureAnalyzerIR-200(DenverInstrument)測定幹固體含量為10.58%DS。測量酒糟的pH為4.05。在本研究的過程中不調節pH。將50mL酒糟移液入(pipetteinto)每個試管。向試管中添加100微升下表中所列的酶。在用Vortex-2Genie(ScientificIndustries)混合之後，將全部試管置於45°C搖動水浴。輕度搖動20小時之後，取出試管並且冷卻至室溫。使用CapillarySuctionTimer(CST)(TritonElectronics,Ltd)評估酶的脫水效果。記錄水在濾紙上4亍進的時間。該時間越短，脫水效果越好。纖維素酶和/或半纖維素酶包括木聚糖酶、葡聚糖酶和甘露聚糖酶對酒糟具有脫水效果。在pH4具有低活性的酶顯示幾乎沒有或完全沒有效果。全部實驗一式兩份進行。結果在下表中。tableseeoriginaldocumentpage23實施例3使用CST方法將酒糟脫水本研究中的酒糟與實施例中相同而未改變。將50ml酒糟移液入每個試管中。向試管中添加一定量的酶。在用Vortex-2Genie(ScientificIndustries)混合之後，將全部試管置於50。C搖動培養箱(incubator)中。搖動45分鐘之後，取出試管並且冷卻至室溫。使用CapillarySuctionTimer(CST)(TritonElectronics,Ltd)評估酶的脫水效果。結果示於下表。_tableseeoriginaldocumentpage23權利要求1.一種將酒糟脫水的方法，其包括步驟i)使酒糟經過能夠降解一種或多種酒糟成分的一種或多種酶的處理；ii)將所述材料分離成固體級分和液體級分。2.權利要求l的方法，其中將步驟i)和ii)同時或順序進行。3.權利要求1或2的方法，還包括乾燥所述固體級分的步驟iii)。4.權利要求1-3中任一項的方法，其中通過離心，優選沉降式離心機來進行步驟ii)中的分離。5.權利要求1-4中任一項的方法，其中通過過濾，優選使用濾壓機、螺旋壓製機、板框式壓製機、重力濃縮機或脫水機來進行步驟ii)中的分離。6.權利要求1-5中任一項的方法，其中步驟i)在溫度20-60。C進行。7.權利要求1-6中任一項的方法，其中步驟i)在pH3-7，優選3-6進行。8.權利要求1-7中任一項的方法，其中所述酒糟源自生產發酵產物的過程，優選生產液體發酵產物的過程。9.權利要求1-9中任一項的方法，其中所述酒糟源自使用含澱粉材料作為原料生產發酵產物的過程。10.權利要求9的方法，其中所述原料是穀物。11.權利要求9-10的方法，其中所述原料選自下組玉米、小麥、大麥、木薯、高粱、黑麥、馬鈴薯或它們的任何組合。12.權利要求8-11中任一項的方法，其中所迷發酵產物是醇，優選乙醇。13.權利要求1-12中任一項的方法，其中步驟i)中使用的酶是糖酶。14.權利要求1-13中任一項的方法，其中步驟i)中使用的酶選自下組澱粉酶，例如a-澱粉酶，葡糖澱粉酶，纖維素酶，P-葡聚糖酶，半纖維素酶，例如木聚糖酶，果膠酶，甘露聚糖酶和蛋白酶，或是它們的混合物。15.糖酶用於將酒糟分離成固體級分和液體級分的用途。16.澱粉酶、葡糖澱粉酶、纖維素酶、半纖維素酶、果膠酶或蛋白酶，或它們的混合物用於將酒糟分離成固體級分和液體級分的用途。17.權利要求15或16的用途，其中通過離心或過濾來進行所述分離。全文摘要本發明涉及將酒糟脫水的方法，其包括使酒糟經過能夠降解酒糟成分的一種或多種酶處理，和將步驟i)中獲得的材料分離成固體級分和液體級分。文檔編號C02F1/00GK101304949SQ200680041657公開日2008年11月12日申請日期2006年11月3日優先權日2005年11月8日發明者劉繼銀,格雷戈裡·德洛齊爾,約瑟夫·江普申請人:諾維信北美公司