抗昆蟲的轉基因植物以及用於改善δ－內毒素抵抗目標昆蟲活性的方法

2023-10-05 01:59:04

專利名稱：：抗昆蟲的轉基因植物以及用於改善δ－內毒素抵抗目標昆蟲活性的方法1.0發明背景1.1發明領域本發明涉及的是用於生產通過基因工程方法獲得的重組δ-內毒素的方法，其中所述的內毒素來源於蘇雲金芽胞桿菌(Bacillusthuringiensis)，在控制南部穀類食根昆蟲(DiabroticaundecimpunctatahowardiBarber)以及西部食根昆蟲(DiabroticavirgiferavirgiferaLeConte)中有用。1.2相關工藝的描述幾乎所有的田間作物、植物、以及商業性耕種區域都很容易受到一種或多種有害昆蟲的攻擊。特別成問題的是鞘翅類和鱗翅類昆蟲。例如，蔬菜和海甘藍作物，如朝鮮蕨、大頭菜、芝麻菜、韭菜、蘆筍、扁豆、豆子、萵苣(如頭、葉子、長葉萵苣)、甜菜根、球狀驅蟲莧、暗綠葉黃體芋、綠花椰菜、甜瓜(如香瓜、西瓜、crenshaw、蜜瓜、哈密瓜)、牙甘藍、捲心菜、朝鮮蕨cardoni、胡蘿蔔、napa、花椰菜、環秋葵、洋蔥、芹菜、歐芹、雞豌豆、荷蘭防風草、菊苣、豌豆、大白菜、胡椒、羽衣甘藍、土豆、黃瓜、南瓜、葫蘆、蘿蔔、幹的球莖洋蔥、蕪菁甘藍、茄子、婆羅門參、escarole、青蔥、菊苣、大豆、大蒜、菠菜、綠色洋蔥、南瓜、綠色食品、製糖甜菜、甜土豆、蕪菁、唐萵苣、山奎、番茄、橄欖類蔬菜、蕪菁、以及對一種或多種以下有害昆蟲的群襲敏感的各種不同的種類紫花苜蓿尺蠖、粘蟲、甜菜粘蟲、朝鮮薊羽蛾、甘藍蚜蟲、甘藍尺蠖、甘藍結網毛蟲、穀類earworm、芹菜啃葉蟲、交叉條紋的甘藍蠕蟲、歐洲玉米蛀蟲、菱形斑紋蛾、綠cloverworm、進口甘藍蠕蟲、甜瓜蠕蟲、雜食卷葉蟲(leafroller)、pickleworm、rindworm複合物、鹽鹼地毛蟲、大豆圈環蟲、菸草蚜蟲、番茄果蟲、番茄天蛾幼蟲、番茄寸白蟲、藜豆毛蟲、以及黃條紋粘蟲。類似地，牧草以及乾草作物，如苜蓿、牧草以及青貯的飼料通常都會受到如粘蟲、牛肉粘蟲、苜蓿毛蟲、歐洲酷蠅幼蟲(skipper)、各種不同的尺蠖和織網毛蟲、以及黃條紋粘蟲等害蟲的攻擊。水果以及爬藤類作物，如蘋果、杏樹、櫻桃、油桃、桃樹、梨樹、李樹、梅子樹、溫柏杏樹、慄子樹、榛子樹、大胡桃、阿月渾子樹、核桃、柑橘、黑莓、越橘、雜交草莓博伊森樹莓、酸果蔓、黑加侖、羅甘莓、覆盆子、草莓、drapes、鱷梨、香蕉、獼猴桃、柿子、石榴、菠蘿、熱帶水果，經常容易受到以下害蟲的攻擊並落葉achema天蛾、amorbia、粘蟲、柑橘夜蛾、香蕉酷蠅幼蟲、黑頭螢火蟲、越橘卷葉蟲、尺蠖、櫻桃果蟲、柑橘夜蛾、酸果蔓girdler、東部帳篷毛蟲、秋季織網毛蟲、秋季織網毛蟲、榛樹卷葉蟲、榛樹織網毛蟲、果樹卷葉蟲、葡萄果蛾、葡萄葉蟬(leaffolder)、葡萄啃葉蟲(grapeleafskeletonizer)、綠色果蟲、gummosos-batrachedracommosae、吉普賽蛀蟲、山胡桃shuckworm、天蛾幼蟲、卷葉蟲、navel柑橘毛蟲、斜條紋卷葉蟲、雜食性卷葉蟲、柑橘捲葉蛾、orangedog、東方果蛾、流行性卷葉蟲、桃樹小枝蛀蟲、大胡桃堅果鞘蛾幼蟲、紅條紋卷葉蟲、紅色隆背毛蟲、粗皮夜蛾、鹽鹼地毛蟲、尺蠖、帳篷毛蟲、thecla-theciabasillides、菸草蚜蟲、捲葉蛾、成蔟狀的蘋果蚜蛾、雜色捲葉蛾、胡桃毛蟲、西部帳篷毛蟲、以及黃條紋粘蟲。田間作物，如蕓薹/油菜籽、月見草、牧場草、玉米(田地、甜的、爆米花)、棉花、蛇麻草、加州希蒙得木(jojoba)、花生、稻穀、紅花、細糧(大麥、燕麥、黑麥、小麥等)、高粱、大豆、向日葵、以及菸草通常都是以下昆蟲侵染的目標，包括粘蟲、亞洲以及其它的玉米蛀蟲、條紋向日葵蛾、甜菜粘蟲、棉鈴蟲、甘藍圈環蟲、玉米食根蟲(包括南部和西部的種類)、棉葉穿孔蟲、菱形斑紋蛾、歐洲玉米蛀蟲、綠色cloverworm、headmoth、headworm、進口的甘藍毛蟲、圈環蟲(包括Anacamptodes種屬)、斜條紋卷葉蟲、雜食性leaftier、podworm、podworm、鹽鹼地毛蟲、西南部玉米蛀蟲、大豆尺蠖、斑點夜蛾、向日葵蛾、菸草蚜蟲、菸草天蛾幼蟲、藜豆毛蟲。苗床植物(beddingplants)、花、觀賞植物、蔬菜、以及盆栽經常是許多害蟲的食物，例如粘蟲、杜鵑花蛾、甜菜粘蟲、菱形花紋蛾、ellomoth(天蛾幼蟲)，佛羅裡達蕨類毛蟲、caterpillar、Iomoth、尺蠖、夾竹桃蛾、雜食性葉蟬(leafroller)、雜食性尺蠖以及菸草蚜蟲。森林、水果、觀賞植物、結堅果的樹以及灌木和其它的園圃樹種通常容易受到各種不同的昆蟲的攻擊，如結草蟲、黑頭蚜蟲、棕尾蛾、加州橡樹蛾、道格拉斯杉樹蛾、榆樹、尺蠖、秋季織網毛蟲、果樹葉蟬、綠色條紋楓樹毛蟲(mapleworm)、舞度蛾、短葉松芽卷蛾、含羞草結網毛蟲、松樹蝶、紅色隆背毛蟲、鞍背次蛾、鞍突(saddleprominent)次蛾、春秋尺蠖、雲杉捲葉蛾、天幕毛蟲、捲葉蛾、以及西部叢蛾。同樣地，草皮通常會受到諸如粘蟲、草坪織網毛蟲、以及熱帶草皮織網毛蟲的攻擊。因為具有商業利益的作物通常會受到昆蟲的攻擊，所以在許多情況中需要有對環境敏感的方法來控制或根除昆蟲的侵襲。對於那些尋求通過使用生態友好的組合物來控制昆蟲種群的農民、園丁、栽培者、以及商業和住宅區域而言，情況更是如此。近幾年發展的使用最為廣泛的環境敏感殺蟲配方是由來源於蘇雲金芽孢桿菌的微生物農藥組成的。蘇雲金芽孢桿菌是一種格蘭氏陽性細菌，它產生的結晶態蛋白或包含體對特定的昆蟲目和種屬具有特定的毒性。已經發現有許多不同的蘇雲金芽胞桿菌菌株可以產生殺蟲的結晶態蛋白。一些組合物，包括可以產生殺蟲蛋白的蘇雲金芽胞桿菌，已經可以通過商業途徑獲得並用作環境可接受的殺蟲劑，因為它們對特定的目標昆蟲具有相當的毒性而對植物以及其它的非目標生物體是無害的。1.2.1δ-內毒素δ-內毒素被用於控制範圍廣泛的吃葉毛蟲和甲蟲，以及蚊子。這些蛋白樣的準孢子(parasporal)晶體(也稱為殺蟲晶體蛋白、晶體蛋白、Bt包含體、晶狀包含體、包含體、以及Bt毒素)是由蘇雲金芽胞桿菌生產的殺蟲蛋白的一個很大的集合，它們在被易受感染的昆蟲宿主攝取之後產生毒性。在過去的十年間，對蘇雲金芽胞桿菌毒素的結構和功能的研究涵蓋了所有的主要毒素類別。雖然這些毒素在具體的結構和功能上存在區別，但是它們被認為在結構和功能上具有普遍的類似性。基於對蘇雲金芽胞桿菌毒素的知識的積累，已經建立了蘇雲金芽胞桿菌毒素的普遍性的作用模式，包括由昆蟲攝取、在中腸(包括胃和小腸)溶解、由於對於消化酶的抗性而導致的有時候部分消化實際上「激活」了毒素，結合到中腸細胞，在昆蟲細胞中形成一個孢子，以及細胞動態平衡的瓦解(English和Slatin，1992)。1.2.2編碼晶體蛋白的基因許多δ-內毒素在它們的胺基酸序列上有不同程度的類似性。歷史上，這些蛋白和編碼它們的基因很大程度上是根據它們殺蟲活性譜進行分類的。Hofte和Whiteley(1989)的綜述討論了1990年以前在蘇雲金芽胞桿菌中所鑑定的基因和蛋白，並提出了傳統上所使用的針對蘇雲金芽胞桿菌基因和蛋白的命名法和分類方案。cryI基因編碼對鱗翅類昆蟲有毒的CryI蛋白。cryII基因編碼對鱗翅類和雙翅類昆蟲均有毒的CryII蛋白。cryIII基因編碼對鞘翅類昆蟲有毒的CryIII蛋白，而cryIV基因編碼對雙翅類昆蟲有毒的CryIV蛋白。基於序列相似的程度，將這些蛋白進一步分為不同的亞群；給每個亞群中更為高度關聯的蛋白賦予小組性的字母如CryIA、CryIB、CryIC等。給在每小組中更為緊密關聯的蛋白賦予名稱，如CryICl、CryIC2等。最近發展了一種新的命名法，其依據胺基酸序列的同源性勝於依據昆蟲目標的特異性來系統地劃分Cry蛋白。對許多已知毒素的劃分方案，不包括個體蛋白中等位基因的變化，簡要地列於表1。最近發展了一種新的命名法，它把Cry蛋白根據胺基酸序列的同源性(而不是根據昆蟲目標的特異性)系統地進行分類。表1概括了對許多種已知毒素(不包括對個體蛋白的等位基因變型)的分類方案。表1已知的蘇雲金芽胞桿菌δ-內毒素、基因庫編號、以及修正的命名法A新舊基因庫編號#Cry1Aa1CryIA(a)M11250Cry1Aa2CryIA(a)M10917Cry1Aa3CryIA(a)D00348Cry1Aa4CryIA(a)X13535Cry1Aa5CryIA(a)D175182Cry1Aa6CryIA(a)U43605Cry1Ab1CryIA(b)M13898Cry1Ab2CryIA(b)M12661Cry1Ab3CryIA(b)M15271Cry1Ab4CryIA(b)D00117Cry1Ab5CryIA(b)X04698Cry1Ab6CryIA(b)M37263Cry1Ab7CryIA(b)X13233Cry1Ab8CryIA(b)M16463Cry1Ab9CryIA(b)X54939Cry1Ab10CryIA(b)A29125Cry1Ac1CryIA(c)M11068Cry1Ac2CryIA(c)M35524Cry1Ac3CryIA(c)X54159Cry1Ac4CryIA(c)M73249Cry1Ac5CryIA(c)M73248Cry1Ac6CryIA(c)U43606Cry1Ac7CryIA(c)U87793Cry1Ac8CryIA(c)U87397Cry1Ac9CryIA(c)U89872Cry1Ac10CryIA(c)AJ002514Cry1Ad1CryIA(d)M73250Cry1Ae1CryIA(e)M65252Cry1Ba1CryIBX06711Cry1Ba-7X95704Cry1Bb1ET5L32020Cry1Bc1CryIb(c)Z46442Cry1Bd1CryE1U70726Cry1Ca1CryICX07518Cry1Ca2CryICX13620Cry1Ca3CryICM73251Cry1Ca4CryICA27642Cry1Ca5CryICX96682Cry1Ca6CryICX96683Cry1Ca7CryICX96684Cry1Cb1CryiC(b)M97880Cry1Da1CryIDX54160Cry1Db1PrtBZ22511Cry1Ea1CryIEX53985Cry1Ea2CryIEX56144Cry1Ea3CryIEM73252Cry1Ea4U94323Cry1Eb1CryIE(b)M73253Cry1Fa1CryIFM63897Cry1Fa2CryIFM63897Cry1Fb1PrtDZ22512Cry1Ga1PrtAZ22510Cry1Ga2CryIMY09326Cry1Gb1CryH2U70725Cry1Ha1PrtcZ22513Cry1Hb1U35780Cry1Ia1CryVX62821Cry1Ia2CryVM98544Cry1Ia3CryVL36338Cry1Ia4CryVL49391Cry1Ia5CryVY08920Cry1Ib1CryVU07642Cry1Ja1ET4L32019Cry1Jb1ET1U31527Cry1Ka1U28801Cry2Aa1CryIIAM31738Cry2Aa2CryIIAM23723Cry2Aa3D86084Cry2Ab1CryIIBM23724Cry2Ab2CryIIBX55416Cry2Ac1CryIICX57252Cry3Aa1CryIIIAM22472Cry3Aa2CryIIIAJ02978Cry3Aa3CryIIIAY00420Cry3Aa4CryIIIAM30503Cry3Aa5CryIIIAM37207Cry3Aa6CryIIIAU10985Cry3Ba1CryIIIBX17123Cry3Ba2CryIIIBA07234Cry3Bb1CryIIIB2M89794Cry3Bb2CryIIIC(b)U31633Cry3Ca1CryIIIDX59797Cry4Aa1CryIVAY00423Cry4Aa2CryIVAD00248Cry4Ba1CryIVBX07423Cry4Ba2CryIVBX07082Cry4Ba3CryIVBM20242Cry4Ba4CryIVBD00247Cry5Aa1CryVA(a)L07025Cry5Ab1CryVA(b)L07026Cry5Ba1PS86Q3U19725Cry6Aa1CryVIAL07022Cry6Ba1CryVIBL07024Cry7Aa1CIYIIICM64478Cry7Ab1CryIIICbU04367Cry8Aa1CryIIIEU04364Cry8Ba1CryIIIGU04365Cry8Ca1CryIIIFU04366Cry9Aa1CryIGX58120Cry9Aa2CryIGX58534Cry9Ba1CryIXX75019Cry9Ca1CryIHZ37527Cry9Da1N141D85560Cry10Aa1CryIVCM12662Cry11Aa1CryIVDM31737Cry11Aa2CryIVDM22860Cry11Ba1Jeg80X86902Cry12Aa1CryVBL07027Cry13Aa1CryVCL07023Cry14Aa1CryVDU13955Cry15Aa134kDaM76442Cry16Aa1cbm71X94146Cry17Aa1cbm71X99478Cry18Aa1CryBP1X99049Cry19Aa1Jeg65Y08920Cry20Aa1U82518Cry21Aa1132932Cry22Aa1134547Cyt1Aa1CytAX03182Cyt1Aa2CytAX04338Cyt1Aa3CytAY00135Cyt1Aa4CytAM35968Cyt1Ab1CytMX98793Cyt1Ba1U37196Cyt2Aa1CytBZ14147Cyt2Ba1「CytB」U52043Cyt2Ba2「CytB」AF020789Cyt2Ba3「CytB」AF022884Cyt2Ba4「CytB」AF022885Cyt2Ba5「CytB」AF022886Cyt2Bb1U82519a改編自http//epunix.biols.susx.ac.uk/Home/Neil-Crickmore/Bt/index.html1.2.3生物殺蟲劑多肽複合物當首次分離對鞘翅類昆蟲有毒的蘇雲金芽胞桿菌菌株的報導出現時(Krieg等，1983；1984)，作為殺蟲劑的細菌結晶蛋白的用途擴展到鱗翅類和雙翅類幼蟲之外。據報導，被命名為蘇雲金芽胞桿菌tenebrionis變種的該種菌株(如美國專利4,766,203號，作為參考結合於本說明書中)對鞘翅類昆蟲Agelasticaalni(藍色alder葉甲蟲)以及Leptinotarsadecemlineata(科羅拉多薯蟲)的幼蟲有毒。美國專利5,024,837也描述了雜交的蘇雲金芽胞桿菌kurstaki變種菌株，它們對鱗翅類昆蟲有活性。美國專利4,797,279(對應於EP0221024)公開了一種雜交的蘇雲金芽胞桿菌，它含有一個來源於蘇雲金芽胞桿菌變種kurstaki的質粒(它編碼一個編碼對鱗翅類有毒的晶體蛋白的基因)以及一個來源於蘇雲金芽胞桿菌tenebrionis的質粒(它編碼一個編碼對鞘翅類有毒的晶體蛋白的基因)。這一雜交的蘇雲金芽胞桿菌菌株產生的晶體蛋白具有由蘇雲金芽胞桿菌kurstaki和蘇雲金芽胞桿菌tenebrionis所產生的晶體蛋白的特徵。美國專利4,910,016(對應於EP0303379)公開了一種蘇雲金芽胞桿菌的分離物，稱為蘇雲金芽胞桿菌MT104，它對鞘翅類和鱗翅類具有活性。1.2.4分子遺傳學技術促進了蛋白質工程分子遺傳學在過去十年間的革命促進了可以用合理的、有序的方法對蛋白進行過程改造以使其具有改善的特性。定位以及隨機突變的方法、聚合酶鏈式反應(PCRTM)技術、以及在這一領域的相關進展使得人們擁有諸多的工具來改變胺基酸序列，以及在遺傳序列背後的各種不同的具有商業、醫藥、以及農業利益的蛋白質。隨著在過去的十年間所鑑定的晶體蛋白的數目和類型的快速增加，研究者們開始對使用這些技術來改善各種不同的晶體蛋白的殺蟲活性進行理論化。理論上，使用本工藝中蛋白質工程師所具有的方法可以對δ-內毒素進行改善，而且也可以合理地設想分離到現在已經分離出來的野生型晶體蛋白的改善的變體。通過增強上述的毒素作用模式*的一個或多個步驟，改進後的分子應具有增強的活性，從而代表了這一領域的突破。如果蛋白中的特定的胺基酸殘基被鑑定為是形成作用模式中的一個特定步驟的原因，那麼可以以這些殘基為目標進行突變以改善性能。1.2.5晶體蛋白的結構分析蘇雲金芽胞桿菌毒素的結構分析和隨後對這類結構、基元等的功能進行的研究表明晶體蛋白內毒素的特定的區域通常負責特定的功能。例如，已經發現Cry3Bb和Cry1Ac的結構域1是負責離子通道活性的，這是形成孢子的起始步驟(Walters等，1993；VonTersch等，1994)。已經發現結構域2和3是負責受體結合和殺蟲活性的(Aronson等，1995；Caramori等，1991；Chen等1993；deMaagd等，1996；Ge等，1991；Lee等，1992；Lee等，1995；Lu等，1994；Smedley和Ellar，1996；Smith和Ellar，1994；Rajamohan等，1995；Rajamohan等，1996；Wu和Dean，1996)。結構域2和3中的一些區域也可以影響一些毒素的離子通道活性(Chen等，1993，Wolfersberger等，1996；VonTersch等，1994)。1.3已有工藝的缺陷不幸的是，雖然有許多實驗室已經嘗試過製造突變的晶體蛋白，但是幾乎沒有人已經製造出對鱗翅類的毒性改善的突變晶體蛋白。在見於文獻中的幾乎所有的通過基因工程獲得的蘇雲金芽胞桿菌毒素的例子中，突變的晶體蛋白的生物活性並不比野生型的蛋白好，而且在許多情形中，活性反而減少或甚至被破壞了(Almond和Dean，1993；Aronson等，1995；Chen等，1993，Chen等，1995；Ge等，1991；Kwak等，1995；Lu等，1994；Rajamohan等，1995；Rajamohan等，1996；Smedley和Ellar，1996；Smith和Ellar，1994；Wolfersberger等，1996；Wu和Aronson，1992)。對於一個在其活性毒素中含有大約650個胺基酸的晶體蛋白而言，雖然在這一序列中的每一個位置都可能存在20中不同的胺基酸，任意創造一個成功的新結構的可能性是很渺茫的，即便是一個250-300個胺基酸的鏈段被指定具有一個一般的功能。實際上，上述的針對晶體蛋白基因突變的已有工藝中的首要關注點是通過使用突變來擾亂作用模式下的一些步驟來研究這些晶體蛋白的結構和功能，而不是通過基因工程來改善這些毒素。總而言之，在這一工藝中發展殺蟲活性提高的合成毒素所取得的有限的成功已經阻滯了這一領域的進步並挫敗了對改善的內毒素或晶體蛋白的尋找。不同於遵守簡單的、可預測的規則，對一種改善的晶體蛋白的成功的工程改造應該包括不同的策略，這取決於被改善的晶體蛋白以及所針對的害蟲。因此，整個過程完全依賴於經驗。因此，傳統的重組DNA技術顯然不是改善殺蟲晶體蛋白的常規的實驗手段。在已有的工藝中缺乏的是用於通過基因過程獲得殺蟲活性提高的，特別是對廣譜地鱗翅類害蟲的毒性提高的蘇雲金芽胞桿菌晶體蛋白的合理的方法。2.0本發明的綜述本發明尋求通過提供由基因工程修飾的蘇雲金芽胞桿菌δ-內毒素(Cry*)，特別是經過修飾的Cry3δ-內毒素(稱為Cry3*內毒素)，來克服在已有的工藝中固有的上述的以及其它的缺點。本發明同時還提供包含一個或多個編碼此類修飾蛋白的基因的核苷酸序列。特別優選的基因包括cry3*(如cry3A*、cry3B*、cry3C*基因)，特別是cry3B*基因，更為優選的是cry3Bb*基因，這些基因所編碼的經過修飾的晶體蛋白對目標害蟲的殺蟲活性提高了。同時公開的是用於構建合成的Cry3*蛋白、經過合成的方法修飾的編碼這些蛋白的核苷酸序列、以及它們的組合物的新穎的方法。同時提供的還有合成的cry3*表達載體以及使用這些改善的基因和載體的多種不同的方法。在一個優選實施例中，本發明公開並要求保護了Cry3B*蛋白以及編碼改善的殺蟲多肽的cry3B*。在一個優選實施例中公開了形成通道的毒素的設計方法，它已經被用於生產特定的一套經過設計的生物活性提高的Cry3Bb*毒素。在表2中列出了這些改進的Cry3Bb*蛋白，以及它們相應的對應於野生型(WT)Cry3Bb的胺基酸變化、在編碼蛋白的改變的cry3Bb*基因中存在的核苷變化、相對野生型Cry3Bb的生物活性的級數增加、改變的結構位點、以及用於創造新毒素的設計方法。相應地，總體上本發明提供了經過突變的編碼Cry3蛋白的基因以及製造和使用這些基因的方法。此處所用的術語「經過突變的cry3基因」指的是一種或多種核苷序列，它們已經被突變或改變成含有一個或多個在野生型中不存在的核苷序列，它們所編碼的突變體Cry3晶體蛋白(Cry3*)的殺蟲活性提高。這些經過突變的cry3基因在詳細說明書中已經被稱為cry3*基因。cry3*基因的例子包括cry3A*、cry3B*、以及cry3C*基因。經過突變的編碼Cry3蛋白的基因的例子包括cry3B基因。此處所用的術語「經過突變的cry3B基因」指的是一種或多種基因，它們已經被突變或改變成含有一個或多個在野生型序列中所不存在的核苷序列，它們所編碼的突變體Cry3B晶體蛋白(Cry3B*)的殺蟲活性提高了。這類基因已經被稱為cry3B*基因。cry3B*基因的例子包括cry3Ba*、cry3Bb*基因，它們分別編碼Cry3Ba*和Cry3Bb*蛋白。相應地，本發明提供了經過突變的編碼Cry3A蛋白的基因以及製造和使用這些基因的方法。此處所用的術語「經過突變的cry3A基因」指的是一種或多種核苷序列，它們已經被突變或改變成含有一個或多個在野生型中不存在的核苷序列，它們所編碼的突變體Cry3A晶體蛋白(Cry3A*)的殺蟲活性提高。這些經過突變的基因已經被稱為cry3A*基因。相應地，本發明提供了經過突變的編碼Cry3C蛋白的基因以及製造和使用這些基因的方法。此處所用的術語「經過突變的cry3C基因」指的是一種或多種核苷序列，它們已經被突變或改變成含有一個或多個在野生型中不存在的核苷序列，它們所編碼的突變體Cry3C晶體蛋白(Cry3C*)的殺蟲活性提高。這些經過突變的基因已經被稱為cry3C*基因。優選地，新穎的序列包括核苷酸序列，其中至少一個，優選的一個以上，最優選的，相當數量的，野生型的cry3核苷已經被替換為一個或多個核苷，或者一個或多個核苷已經被加入到天然的核苷序列中，或者已經從該序列中刪除，以便改變、增加、或刪除由如此突變的核苷酸序列所編碼的相應的胺基酸。因此，想得到的結果是，相比於未經修飾的晶體蛋白，改變被編碼的晶體蛋白的胺基酸序列以提供具有提高或改變的活性以及/或者特異性的毒素。優選的編碼Cry2Bb*的基因包括cry3Bb.60，cry3Bb.11221，cry3Bb.11222，cry3Bb.11223，cry3Bb.11224，cry3Bb.11225，cry3Bb.11226，cry3Bb.11227，cry3Bb.11228，cry3Bb.11229，c？y3Bb.11230，cry3Bb.11231，cry3Bb.11232，cry3Bb.11233，cry3Bb.11234，cry3Bb.11235，cry3Bb.11236，cry3Bb.11237，cry3Bb.11238，cry3Bb.11239，cry3Bb.11241，cry3Bb.11242，cry3Bb.11032，cry3Bb.11035，cry3Bb.11036，cry3Bb.11046，cry3Bb.11048，cry3Bb.11051，cry3Bb.11057，cry3Bb.11058，cry3Bb.11081，cry3Bb.11082，cry3Bb.11083，cry3Bb.11084，cry3Bb.11095，以及cry3Bb.11098。表2CRY3Bb*蛋白，顯示對抗SCRW幼蟲的活力改善了表2(續)表2(續)表2(續)表2(續)表2(續)在許多個說明性的實施例中，本發明者已經顯示了用這些方法成功地產生殺蟲活性提高的毒素。具體地，本發明者已經鑑定了分析和設計在體內和體外其殺蟲活性都得以提高或增強的毒素的獨特的方法。除了對Cry3Bb肽進行修飾以外，受益於本發明教導的人士現在可以對許多種形成通道的毒素，特別是與CTy3Bb在功能上或結構上有關聯的蛋白進行突變。實際上，本發明者設想任何蘇雲金芽胞桿菌晶體蛋白或肽都可以用本發明所公開的方法進行研究，並可以用本發明所公開的方法進行改變以產生殺蟲特異性或活性提高的晶體蛋白。或者，本發明者設想受益於本發明教導的本工藝的熟練人士不僅可以製備活性提高的Cry3毒素，還可以製備其它的晶體蛋白，包括在本文中的表1所描述的所有的那些。具體地，本發明者設想可以通過使用本發明中所公開的一種或多種方法來產生活性提高的Cry3*變體毒素。例如，本發明者注意到Cry3A、Cry3B、以及Cry3C晶體蛋白(它們都是本工藝中所熟知的)可以通過使用此處所採用的一種或多種設計策略進行修改以製備通過合成的方法進行修改的活性提高的晶體蛋白。類似地，本工藝的熟練人士甚至可以利用本發明的教導對其它的形成通道的晶體蛋白進行修飾，包括除了蘇雲金芽胞桿菌晶體蛋白以外的形成通道的毒素，甚至可以對尚未被介紹或定性的蛋白和通道毒素進行修飾。因為殺蟲晶體蛋白的結構顯示了明顯的蛋白的三級結構保守性(Grochulski等，1995)，而且許多晶體蛋白的胺基酸序列與Cry3Bb的胺基酸序列在結構域1中具有顯著的同一性，這些蛋白包括Cry1，Cry2，Cry3，Cry4，Cry5，Cry7，Cry8，Cry9，Cry10，Cry11，Cry12，Cry13，Cry14，以及Cry16類別的蛋白(表1)。。現在，在本發明者的令人吃驚的發現的指導下，受益於本發明教導的本工藝的熟練人士第一次可以把本發明的方法廣泛地應用於對諸多晶體蛋白進行修飾以改善其活性或改變其特異性。這些方法不應該被局限於表1中所公開的殺蟲晶體蛋白，它們可以被用於任何其它的相關的晶體蛋白，包括未被鑑定的那些。具體地，Cry3A、Cry3B、以及Cry3C蛋白之間的高度同源性可以從這三個蛋白的一級胺基酸序列的對仗中看出(圖17A、圖17B、以及圖17C)。照這樣，採用一種或多種本說明書中所描述的突變設計方法，現在即可將所公布的方法用於製備引入了一種或多種改變的經修飾的晶體蛋白。本發明者們進一步考慮到可以在晶體蛋白或者是其它可通過位點特異性或隨機突變進行類似的修飾以產生具有改良活性的毒素，或者可選擇的，具有改變的特異性毒素形成通道的一個或多個結構域，內確定區域。在具體的實施例中，製造活性增強的經改變的毒素以抵抗一種或多種昆蟲是合乎需求的。可選擇地，利用此處所描述的方法來製造及鑑定已改變的殺蟲晶體蛋白，上述的蛋白具有較廣譜的抗敏感昆蟲活性，也將是合乎需求的。本發明者們進一步考慮到製造含有一個或多個突變的嵌合殺蟲晶體蛋白對於預備「超級」毒素將是合乎需求的，該毒素同時具有殺蟲活性增強及伴隨有廣譜活性這兩個優點。按照所公布的內容，在毒素序列內一個或多個密碼子的誘變可以導致產生一系列活性增強的相關的殺蟲蛋白。雖然本發明針對包括於本發明中的每一個設計策略已經描述了一些突變實施例，但是本發明者們考慮到可以在殺蟲晶體蛋白上製造突變，包括在環區域、螺旋區域、毒素的活性位點區域、參與蛋白寡聚化作用的區域等等上進行突變，由此可以形成功能性的生物殺蟲晶體蛋白。所有這類突變均被認為包括在本公布的範圍之內。在一個示例性的實施例中，獲得了誘變的cry3Bb*基因，它所編碼的Cry3Bb*變體大體上是以野生型Cry3Bb序列為基礎的，但在該蛋白的胺基酸序列中同時還含有通過使用此處所描述並要求保護的一種或多種設計策略而結合進去的一種或多種變化。在這些及其它的實施例中，可以對這些編碼晶體蛋白的突變基因進行修飾以便在所編碼的多肽的一級序列上改變約一個、兩個、三個、四個、或五個左右的胺基酸。可選擇地，也可引入更多的改變(相對天然序列而言)，以便使所編碼的蛋白質可以有至少約1％或2％、或者可選擇地約3％或約4％、或者甚至約5％至約10％、或者約10％至約15％、或者甚至約15％至約20％或者更多的密碼子被改變、刪除或被以其它的形式進行修飾。在特定情況下，甚至希望在本質上改變更多的一級胺基酸序列以獲得理想的修飾蛋白。在這些情形中，本發明者們預期有從大約25％到大約50％、或者從大約50％到大約75％、或者更多的天然(或野生型)密碼子被改變、刪除、或以其它的形式進行修飾。可選擇地，在胺基酸序列或編碼它的DNA基因下的突變，將導致在晶體蛋白或肽類的一個或多個區域內產生一個或多個胺基酸的插入或刪除。為了在編碼多肽的一級序列上完成這些突變，希望從編碼這些多肽的基因的核苷酸序列中突變或刪除一個或多個核苷，或者可選擇地，在特定的環境下，在一級核苷酸序列的一個或多個位點上加入一個或多個核苷。經常地，需改變幾個核苷殘基以獲得所需的多肽。因此，本發明者們企圖在具體的實施例中，希望在一級序列中改變僅一個、兩個、三個、四個、或大約五個核苷。在需要有更多改變的另一些實施例中，誘變可以包括在基因序列上改變、刪除、或插入6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、或者甚至20個左右的核苷殘基。在又一些實施例中，可能會希望在基因的序列中突變、刪除、或插入21、22、23、24、25、26、27、28、29、30-40、40-50、50-60、60-70、70-80、80-90、或者甚至90-100、150、200、250、300、350、400、450個或更多的核苷，目的是製備產生具有理想特性的Cry3*多肽的cry3*基因。實際上，任何數目的突變、刪除、和/或插入都可以在基因的一級序列上進行，只要所編碼的蛋白具有提高的殺蟲活性或此處所描述的特異性的特徵。在編碼內毒素基因的核苷序列上改變很多密碼子可能是特別理想的，而且經常是獲得理想效果所必需的，尤其是在「植物化」一段DNA序列以使非植物來源的DNA在經轉化的植物細胞中表達的情形下。這些方法對於植物遺傳學工藝的技術人員來說是常規的，而且經常會改變初級基因序列上的許多殘基以幫助該基因在植物細胞中表達。優選的，這些基因序列上的改變沒有在胺基酸序列上引入變化，或者僅在胺基酸序列上引入了保守的替換，以使在植物細胞中從「植物化」的核苷序列上所生產的多肽依然具有完全的功能，以及當在植物細胞中表達時仍具有所希望的性質。以本發明中的方式突變的基因和所編碼的蛋白也可有效地與編碼其它蛋白的核苷酸序列相連，或者作為融合蛋白表達。N端和C端的融合蛋白均是合乎需求的。事實上，任何編碼蛋白或多肽的DNA序列、或者它們的組合，均可與突變的cry3*序列融合以編碼一種融合蛋白。這包括一系列編碼以下物質的DNA序列引導肽、用於重組體表達的蛋白、一種或多種引導肽所附著的蛋白、蛋白亞基、來源於一種或多種晶體蛋白的區域，等等。對初級核苷酸序列所進行的這類修飾(其目的是增強、定向、或優化在特定宿主細胞，組織，或細胞定位中的基因序列的表達)是蛋白質工程和分子生物學工藝中的技術人員所熟知的，而且對於受益於本發明詳細說明的技工而言，如何便利在核苷序列中進行這些變化以生產此處所公布的多肽和多聚核苷酸也將顯而易見。在一方面，本發明公開了並要求保護含有一種或多種此處所公布的經過修飾的晶體蛋白的宿主細胞，特別是以下蘇雲金芽胞桿菌株系的細胞EG11221，EG11222，EG11223，EG11224，EG11225，EG11226，EG11227，EG11228，EG11229，EG11230，EG11231，EG11232，EG11233，EG11234，EG11235，EG11236，EG11237，EG11238，EG11239，EG11241，EG11242，EG11032，EG11035，EG11036，EG11046，EG11048，EG11051，EG11057，EG11058，EG11081，EG11082，EG11083，EG11084，EG11095，以及EG11098，它們包含編碼通過合成進行修飾的殺蟲活性提高的Cry3Bb*晶體蛋白的重組DNA片段。同樣地，本發明也公開並要求保護了以下蘇雲金芽胞桿菌菌株的細胞培養物EG11221，EG11222，EG11223，EG11224，EG11225，EG11226，EG11227，EG11228，EG11229，EG11230，EG11231，EG11232，EG11233，EG11234，EG11235，EG11236，EG11237，EG11238，EG11239，EG11241，EG11242，EG11032，EG11035，EG11036，EG11046，EG11048，EG11051，EG11057，EG11058，EG11081，EG11082，EG11083，EG11084，EG11095，以及EG11098。這類細胞培養物可以是包括單一株系的具生物學純度的培養物，或者可選地，可以是包括一種或多種株系的共培養的細胞。這種細胞培養物可以在一定的條件下培養，在這種條件下，一種或多種另外的蘇雲金芽胞桿菌或其它細菌的菌株與一種或多種公開的培養物同時進行共培養，或者可選地，一種或多種本發明中的細胞培養物可以與一種或多種另外的蘇雲金芽胞桿菌或其它細菌菌株在各自的獨立培養之後再組合。當懸浮的細胞中含有兩種或更多不同的所需要的晶體蛋白時，這種操作將是有用的。本發明的培養物已經被保藏在特定的條件下，這個條件確保這些培養物在本發明懸而未決期間可以提供給由CommissionerofPatentsandTrademarks17C.F.R.第1.14節以及35U.S.C.第122節所確定的人士，並根據外國專利法的要求，這些保藏物在提交有本發明等同發現或其派生發明的國家可以獲得。然而應該理解的是，可以得到保藏物並不等於被準許可以在損害由政府行為所核權的專利權的情形下實施本發明。進而，本發明的培養物保藏將根據《微生物存貯布達佩斯公約》的規定進行保藏並對公眾公開，即，將根據需要對其進行足夠的照顧以使其在最近一次要求完成樣品保藏之後的至少5年內、以及在任何情形中，在保藏日期之後的至少30年間或者在任何可能公開該培養物的發明的有效期限之內保持其存活並不受汙染。當保藏處在被要求時因為保藏條件的原因無法提供培養物時，保藏者承擔替換保藏物的責任。任何針對本發明培養物對公眾公開的限制在對它們進行公開的發明被接受之後即永久性地被消除。表3中列出的培養物根據布達佩斯公約的條款被保藏在AgriculturalResearchServiceCultureCollection，NorthernRegionalResearchLaboratory(NRRL)的永久性保藏庫中。表3根據布達佩斯公約的條款儲存的本發明的菌株表3(續)同時公布的是從環境中控制或根除一種昆蟲種群的方法。這種方法大致包括將所要控制或根除的昆蟲種群與一種殺蟲有效劑量的Cry3*晶體蛋白複合物聯繫起來。優選的Cry3*複合物包括Cry3A*、Cry3B*和Cry3C*多肽複合物，其中Cry3B*複合物尤其優選。這些多肽的例子包括選自含有以下蛋白的群體Cry3Bb.60，Cry3Bb.11221，Cry3Bb.11222，Cry3Bb.11223，Cry3Bb.11224，Cry3Bb.11225，Cry3Bb.11226，Cry3Bb.11227，Cry3Bb.11228，Cry3Bb.11229，Cry3Bb.11230，Cry3Bb.11231，Cry3Bb.11232，Cry3Bb.11233，Cry3Bb.11234，Cry3Bb.11235，Cry3Bb.11236，Cry3Bb.11237，Cry3Bb.11238，Cry3Bb.11239，Cry3Bb.11241，Cry3Bb.11242，Cry3Bb.11032，Cry3Bb.11035，Cry3Bb.11036，Cry3Bb.11046，Cry3Bb.11048，Cry3Bb.11051，Cry3Bb.11057，Cry3Bb.11058，Cry3Bb.11081，Cry3Bb.11082，Cry3Bb.11083，Cry3Bb.11084，Cry3Bb.11095，以及Cry3Bb.11098。在優選的實施例中，這些Cry3B*晶體蛋白複合物包括以下任一胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108。2.1產生修飾的Cry*蛋白的方法本發明中經過修飾的Cry*多肽可以通過一個特定的程序進行製備，該程序通常包括以下步驟獲得一段編碼Cry*多肽的核苷酸；分析該多肽的結構以鑑定特定的對該基因序列進行突變的「目標」位點；在該核苷酸序列中引入一個或多個突變以改變所編碼的多肽序列中的一個或多個胺基酸殘基；以及在一個經過轉化的宿主細胞中，在一個能夠有效獲得由該cry*基因編碼的經過修飾的Cry*蛋白的條件下表達經過突變的核苷酸序列。用於獲得本發明多肽的晶體結構的方法是公知的，在本發明的第9節中給出了幾套示範性的高解析度晶體結構，其中包括本發明所描述的Cry3A和Cry3b多肽的晶體結構。第9節中所提供的信息使得可以進行本發明中每一方法中所描述的分析，這些分析依賴這些三維晶體結構信息來把多肽的突變定位到這些δ-內毒素的一級胺基酸序列的特定區域，從而獲得殺蟲活性提高或殺蟲特異性增強的突變體。用於獲得如本發明所述的殺蟲活性或殺蟲特異性提高的經過修飾的蘇雲金芽胞桿菌Cry3Bbδ-內毒素的第一種方法通常包括獲得該內毒素的高解析度三維晶體結構；在該晶體結構中定位一個或多個結合水區域，其中的結合水形成了一個連續的親水性表面，這些親水表面分隔不超過16_；通過增加該蛋白在該區域的一個或多個胺基酸的疏水性來增加該表面上的水分子數目；獲得如此生產的經過修飾的δ-內毒素。示例性的δ-內毒素包括Cry3Bb.11032、Cry3Bb.11227、Cry3Bb.11241、Cry3Bb.11051、Cry3Bb.11242、以及Cry3Bb.11098。用於獲得殺蟲活性殺蟲特異性提高的經過修飾的蘇雲金芽胞桿菌Cry3Bbδ-內毒素的另一種方法通常包括在δ-內毒素中確定一個loop區；對該loop區的一個或多個胺基酸進行修飾以增加胺基酸的疏水性；獲得如此生產的經過修飾的δ-內毒素。優選的通過這一方法生產的δ-內毒素包括Cry3Bb.11241，Cry3Bb.11242，Cry3Bb.11228，Cry3Bb.11229，Cry3Bb.11230，Cry3Bb.11231，Cry3Bb.11233，Cry3Bb.11236，Cry3Bb.11237，Cry3Bb.11238，以及Cry3Bb.11239。本發明同時還提供了一種用於增加蘇雲金芽胞桿菌Cry3bδ-內毒素的形成通道的螺旋的運動性的方法。該方法通常包括打斷在一個或多個在形成通道的螺旋中的一個胺基酸以及δ-內毒素的另一個胺基酸之間所形成的氫鍵。氫鍵可以形成於分子間或分子內，但是氫鍵的打斷應該包括用第三個胺基酸替代第一個或第二個胺基酸，上述第三個胺基酸的空間距離應大於3_，或者它的相對於第一個或第二個胺基酸的氫結合位點空間取向鍵角不等於180+/-60°。用此種方法生產的並在本發明種描述的δ-內毒素包括Cry3Bb.11222，Cry3Bb.11223，Cry3Bb.11224，Cry3Bb.11225，Cry3Bb.11226，Cry3Bb.11227，Cry3Bb.11231，Cry3Bb.11241，Cry3Bb.11242，以及Cry3Bb.11098。同時公開的還有一種增加在蘇雲金芽胞桿菌Cry3Bbδ-內毒素的形成通道的結構域的環區的柔韌性的方法。這一方法包括獲得具有一個或多個環區的Cry3Bbδ-內毒素的晶體結構；鑑定組成環區的胺基酸；以及改變一個或多個胺基酸以減少環區的立體障礙，其中這一改變增加了δ-內毒素環區的柔韌性。採用這一方法生產的δ-內毒素包括Cry3Bb.11032，Cry3Bb.11051，Cry3Bb.11228，Cry3Bb.11229，Cry3Bb.11230，Cry3Bb.11231，Cry3Bb.11232，Cry3Bb.11233，Cry3Bb.11236，Cry3Bb.11237，Cry3Bb.11238，Cry3Bb.11239，Cry3Bb.11227，Cry3Bb.11234，Cry3Bb.11241，Cry3Bb.11243，Cry3Bb.11036，以及Cry3Bb.11098。本發明的另外一個方面是一種用於增強δ-內毒素活性的方法，包括減少或消除δ-內毒素對目標昆蟲腸道中碳水化合物的結合。這種減少和消除可以通過除去δ-內毒素結構域1中的一個或多個α螺旋來實現，例如除去α螺旋α1，α2a/b，以及α3。用這種方法生產的一種示例性的δ-內毒素是Cry3Bb.60。可選地，這種減少和消除可以通過把環區β1，α8中的一個或多個胺基酸替換為一個或多個疏水性增強的胺基酸來實現。這種方法可以產生如Cry3Bb.11228，Cry3Bb.11230，Cry3B.11231，Cry3Bb.11237，以及Cry3Bb.11098等δ-內毒素，這些δ-內毒素在本發明中都有詳細的描述。可選地，這種減少和消除可以通過把特定的一個或多個胺基酸替換為任何一種別的胺基酸來實現。這些替換描述於表2和本發明的實施例中。一個實施例是此處稱為Cry3Bb.11221的δ-內毒素。一種確定Cry3Bbδ-內毒素中用於定點突變的區域的方法包括獲得δ-內毒素的一個晶體結構；從晶體結構中確定該蛋白中一個或多個暴露於表面的胺基酸；對這些暴露於表面的一個或多個胺基酸進行隨機替換以獲得許多突變的多肽，其中至少50％的突變多肽喪失殺蟲活性；以及從這些諸多的突變多肽中鑑定一個或多個Cry3Bbδ-內毒素的區域用於定點突變。這一方法可以進一步包括確定這些諸多的殺蟲活性喪失的突變多肽的胺基酸序列，以及鑑定殺蟲活性所必需的一個或多個胺基酸。在一個實施例中，本發明提供了一個用於生產一種殺蟲活性改善的Cry3Bbδ-內毒素的工序。這一工序通常包括以下步驟獲得該蛋白的高解析度晶體結構；確定該蛋白的靜電錶面分布；鑑定一個或多個靜電差異大的區域；通過改變該區域的一個或多個胺基酸來改變該區域的靜電差異；以及獲得一個殺蟲活性改善的Cry3Bbδ-內毒素。在一個實施例中，可以減少靜電差異(相對天然的Cry3Bbδ-內毒素的靜電差異而言)。靜電差異減少的δ-內毒素的例子包括Cry3Bb.11227，Cry3Bb.11241.以及Cry3Bb.1124212。可選地，可以增加靜電差異(相對天然的Cry3Bbδ-內毒素的靜電差異而言)。靜電差異增加的δ-內毒素的一個例子是Cry3Bb.11234。另外，本發明還提供了一種生產殺蟲活性提高的Cry3Bbδ-內毒素的方法，包括獲得一個高解析度的晶體結構；鑑定該蛋白中一個或多個金屬結合位點的存在；改變該結合位點的一個或多個胺基酸；以及獲得一個經過改變的殺蟲活性改善的蛋白。這種改變可以包括去除一個或多個金屬結合位點。這種δ-內毒素的例子包括Cry3Bb.11222，Cry3Bb.11224，Cry3Bb.11225，以及Cry3Bb.11226。本發明的另外一個方面涉及一種鑑定一種通道活性改善的蘇雲金芽胞桿菌Cry3Bbδ-內毒素的方法。這一方法總體上包括獲得一種被懷疑通道活性改善的Cry3Bbδ-內毒素；確定該δ-內毒素的一個或多個以下的特徵；以及把這些特徵與野生型的未經修飾的δ-內毒素的進行比較(1)通道形成速率，(2)通道導率的生長速率，或(3)通道開啟狀態的持續時間。從這一比較可以選擇一種通道形成速率提高(相對於野生型δ-內毒素)的δ-內毒素。用這一方法製備的Cry3Bbδ-內毒素包括Cry3Bb.60，Cry3Bb.11035，Cry3Bb.11048，Cry3Bb.11032，Cry3Bb.11223，Cry3Bb.11224，Cry3Bb.11226，Cry3Bb.11221，Cry3Bb.11242，Cry3Bb.11230，以及Cry3Bb.11098。本發明同時還提供了一種用於生產一種經過修飾的、殺蟲活性改善的Cry3Bbδ-內毒素的方法，包括改變一個或多個定位於兩個或多個Cry3Bbδ-內毒素環區的收斂最大的位置或其附近的非表面胺基酸以便減弱這些環區中的一個或多個的運動性。運動性可以便利地通過比較經過修飾的蛋白和野生型的Cry3Bbδ-內毒素的熱變性的區別來確定用這種方法產生的晶體蛋白的例子有Cry3Bb.11095。本發明的另外一個方面涉及一種用於製備一種經過修飾的、殺蟲活性改善的蘇雲金芽胞桿菌Cry3Bbδ-內毒素的方法，包括修飾環區的一個或多個胺基酸以增加上述胺基酸的疏水性；改變上述胺基酸中的一個或多個以減少環區的立體障礙，其中這種改變增加了該內毒素環區的柔韌性。由此生產的Cry3Bbδ-內毒素的例子有Cry3Bb.11057，Cry3Bb.11058，Cry3Bb.11081，Cry3Bb.11082，Cry3Bb.11083，Cry3Bb.11084，Cry3Bb.11231，Cry3Bb.11235，以及Cry3Bb.11098。本發明還提供了一種改善蘇雲金芽胞桿菌Cry3Bbδ-內毒素的殺蟲活性的方法，通常包括在δ-內毒素的結構域1中的一個或多個環區中插入一個或多個對蛋白酶敏感的位置。優選地，這一環區是α3，4。如此生產的一個δ-內毒素的例子是Cry3Bb.11221。2.2多肽組合物用此處所描述的各種方法所生產的晶體蛋白也代表了本發明的一些重要的方面。這些晶體蛋白優選地包括選自以下群體的一種蛋白或肽Cry3Bb.60，Cry3Bb.11221，Cry3Bb.11222，Cry3Bb.11223，Cry3Bb.11224，Cry3Bb.11225，Cry3Bb.11226，Cry3Bb.11227，Cry3Bb.11228，Cry3Bb.11229，Cry3Bb.11230，Cry3Bb.11231，Cry3Bb.11232，Cry3Bb.11233，Cry3Bb.11234，Cry3Bb.11235，Cry3Bb.11236.Cry3Bb.11237，Cry3Bb.11238，Cry3Bb.11239，Cry3Bb.11241，Cry3Bb.11242，Cry3Bb.11032，Cry3Bb.11035，Cry3Bb.11036，Cry』3Bb.11046，Cry3Bb.11048，Cry3Bb.11051，Cry3Bb.11057，Cry3Bb.11058，Cry3Bb.11081，Cry3Bb.11082，Cry3Bb.11083，Cry3Bb.11084，Cry3Bb.11095，以及Cry3Bb.11098。在優選的實施例中，蛋白含有選自以下群體的一種連續的胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，以及序列編號108。特別優選的是那些由以下核苷酸序列編碼的晶體蛋白序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107，或者是一種在中等嚴格的條件下與以下的核苷酸序列雜交的核苷酸序列序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107。包括在本發明範圍之內的胺基酸、肽和蛋白序列包括但不局限於以下序列編號中所述的序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，以及序列編號108。在胺基酸序列上所作的改變包括變更、刪除、突變以及同系物。本發明提供了含有大約0.5％至大約99％(重量比)之間、或者更優選地大約5％至75％之間、或者大約25％至50％之間的晶體蛋白的組合物。這些組合物可以通過使用技術人員所熟知的蛋白質生產和純化技術以及本發明所描述的方法容易地進行製備。這種用來製備一種Cry3Bb*晶體蛋白的步驟通常包括以下步驟在能夠有效地生產晶體蛋白的條件下培養一種能夠表達Cry3Bb*蛋白的宿主細胞(如蘇雲金芽胞桿菌EG11221，EG11222，EG11223，EG11224，EG11225，EG11226，EG11227，EG11228，EG11229，EG11230，EG11231，EG11232，EG11233，EG11234，EG11235，EG11236，EG11237，EG11238，EG11239，EG11241，EG11242，EG11032，EG11035，EG11036，EG11046，EG11048，EG11051，EG11057，EG11058，EG11081，EG11082，EG11083，EG11084，EG11095，或EG11098細胞)；以及隨後獲得如此生產的晶體蛋白。蛋白可以存在於完整的細胞中，這樣隨後就不需要任何蛋白分離和純化的步驟。可選地，可以把細胞打破、超聲處理、裂解、斷裂、或使其質壁分離以便從遺留的細胞碎片中釋放晶體蛋白。在這種情形中，可能會希望在使用之前，如在配製殺蟲組合物之前，分離、濃縮、或進一步純化由此獲得的含有蛋白的晶體。可以把蛋白純化到最後幾乎僅含有純的蛋白，或者可選地，可以把其純化或分離到一個程度，使得該組合物含有大約0.5％至大約99％(重量比)之間、或者在大約5％至大約95％之間、或者在大約15％至大約85％之間、或者在大約25％至大約75％之間、或者在大約40％至大約60％之間等的晶體蛋白。2.3表達cry3*基因的重組載體本發明的一個重要的實施例是一種重組載體，它含有一個編碼一個或多個此處所述的新穎的蘇雲金芽胞桿菌晶體蛋白的核苷酸片段。這種載體可以被轉移到一個原核或真核宿主中並在其中複製，其中特別優選的原核細胞是細菌細胞、而特別優選的真核細胞是植物細胞。在優選的實施例中，重組載體含有一個編碼以下胺基酸序列的核苷酸片段序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108。特別優選的是那些含有以下序列的核苷酸片段序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107。本發明的另外一個重要的實施例是一個經過轉化的宿主細胞，它可以表達這些重組載體中的一個或多個。宿主細胞可以是真核的，也可以是原核的，而且特別優選的宿主細胞是那些表達含有重組載體載體的核苷酸片段，其中的重組載體編碼一個或多個蘇雲金芽胞桿菌晶體蛋白，其中的晶體蛋白在結構域1的一個或多個環區，或者在結構域1的α螺旋7和結構域2的β鏈1(βstrand1)之間，含有經過改變的胺基酸序列。細菌細胞是特別優選的原核細胞，而植物細胞是特別優選的真核細胞。在一個重要的實施例中，本發明公開了一種宿主細胞並對其提出了權利要求，其中經過修飾的胺基酸序列在結構域1中的α螺旋1和2之間、α螺旋2和3之間、α螺旋3和4之間、α螺旋4和5之間、α螺旋5和6之間、α螺旋6和7之間，或者在結構域1的α螺旋7與結構域2的β線1之間，含有一個或多個環區。一個特別優選的宿主細胞是一個含有以下胺基酸序列的宿主細胞序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108，以及更為優選的，一個含有以下核苷酸序列的宿主細胞序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107。本發明描述了用編碼根據本發明的經過修飾的Cry3Bb晶體蛋白的核苷酸序列轉化的細菌宿主細胞並對其提出了權利要求，具體是那些被稱為EG11221，EG11222，EG11223，EG11224，EG11225，EG11226，EC11227，EG11228，EG11229，EG11230，EG11231，EG11232，EG11233，EG11234，EG11235，EG11236，EG11237，EG11238，EG11239，EG11241，EG11242，EG11032，EG11035，EG11036，EG11046，EG11048，EG11051，EG11057，EG11058，EG11081，EG11082，EG11083，EG11084，EG11095，或EG11098的一種蘇雲金芽胞桿菌細胞。在另一個實施例中，本發明包括了一種使用本發明的編碼cry3Bb*基因的核苷酸片段的方法。這一方法總體上包括以下步驟(a)製備一個重組載體，在這個載體中cry3Bb*基因被定位成可以受到啟動子的控制；(b)把重組載體導入宿主細胞；(c)在可以有效表達由上述的cry3Bb*基因編碼的Cry3Bb*晶體蛋白的條件下培養宿主細胞；以及(d)獲得所表達的Cry3Bb*蛋白或肽。有許多種方法可以被用於在可以穩定保持和表達一個表達毒素的蘇雲金芽胞桿菌基因的條件下把這一基因導入到微生物宿主中。可以供給DNA構建物，這些DNA構建物應包括用於表達這一毒素基因的轉錄和翻譯調控信號；受它們調控的毒素基因；以及一個與宿主生物體中的一個序列同源的DNA序列，通過這一序列來實現整合；以及/或者一個在宿主中可以發揮功能的複製系統，通過這一系統來實現整合或穩定保持。轉錄起始信號將包括一個啟動子和一個轉錄起始位點。在一些情形中，為毒素提供調節性的表達是合乎需求的，其中毒素的表達只有在被放入外部環境之後才會發生。這可以用啟動子、或一個結合到一個激活因子上的區域、或增強子來實現，它們可以在微生物的物理和或化學環境發生變化的時候進行誘導。例如，可以使用對溫度敏感的調節區域，其中生物體可以在實驗室中進行培養，但並不表達毒素，但是一旦被釋放到環境中，就開始表達。其它的技術可以在實驗室中應用一種特定的營養介質，這種培養基抑制毒素的表達，但是環境中的營養介質可以使毒素表達。可以用一個核糖體結合位點和一個起始位點來啟動轉錄。可以用各種不同的操作來增強信使RNA的表達，特別是通過使用一個具有活性的啟動子，以及通過使用一些增加信使RNA穩定性的序列。轉錄和翻譯終止區域將包括一個或多個終止密碼，一個終止子區域，以及一個可選的多聚腺苷化作用信號。可以在被翻譯的多肽序列的氨基端採用一個疏水的「引導」序列以便增強蛋白跨內膜分泌。沿著轉錄的方向，即從編碼或有義序列的5』端到3』端，構建物將包括轉錄調控區(如果有的話)；啟動子，其中調節區域可以是啟動子的5』端或3』端；核糖體結合位點；起始密碼子；含有一個開讀框的結構基因，該結構基因協調地具有起始密碼、終止密碼、多聚腺苷醯化作用信號序列(如果有的話)、以及終止區域。雙鏈形式的這個序列可以被自身用於微生物宿主的轉化，但是通常都包含有一段含有標記物的DNA序列，其中第二個DNA序列可以在把DNA引入宿主時被連接到毒素表達構建物上。藉助於一個標記物，使得結構基因能夠選擇已被修飾或轉化的宿主。標誌物通常可以提供選擇性的優點，例如，提供對生物殺傷劑，例如抵抗抗生物素或重金屬的抗性；互補作用，以便為營養缺陷型的宿主提供原養，等等。優選地使用互補作用，以便不僅對經過修飾的宿主進行選擇，同時還可使其在田間具有競爭力。可以在建立構建物時使用一個或多個標記物，也可以用它們來修飾宿主。可以通過提供相對于田間野生型的微生物的競爭性優點來進一步對生物體進行修飾。例如，可以把表達金屬螯合劑(如siderophores)的基因與表達毒素的結構基因同時導入宿主中。這樣，siderophores表達的增強可以為生產毒素的宿主提供一個競爭性的優點，這樣它就可以與野生型的微生物有效地進行競爭並在環境中佔領一片活動範圍。在沒有功能性複製系統存在的情況下，構建物將同時包括一個序列，該序列至少有50鹼基對(bp)的序列，優選的至少有100bp，更優選的有1000bp，而且通常不多於2000bp的序列與宿主中的一個序列是同源的。這樣，正確重組的可能性就得到了增加，這樣基因將被整合到宿主中並由宿主穩定地保存。合乎需要的是，毒素基因將和提供互補作用的基因以及提供競爭性優點的基因非常靠近。這樣，當毒素基因丟失時，如此獲得的生物體也將丟失起互補作用的基因以及/或者提供競爭性優點的基因，這樣宿主將無法在環境中參與競爭，只是基因仍保留在原封不動的構建物中。從範圍廣泛的微生物宿主如細菌、噬菌體、藍藻、藻類、真菌、等等中可以獲得數量眾多的轉錄調節區域。各種不同的轉錄調節區域包括與以下相關聯的區域trp基因、lac基因、gal基因、λL和λR啟動子、tac啟動子、與δ-內毒素基因相關聯的天然啟動子，它們在宿主中都具有活性。參照美國專利4,332,898；4,342,832；和4,356,270，它們都被特定地作為參照結合於本發明中。終止區域可以是通常與轉錄起始區域相關的終止區域，或者也可以是一個不同的轉錄終止區域，只要這兩個區域是可兼容的而且在宿主中是具有活性的。如果需要穩定的游離基因維持或整合，可以採用一種其複製系統可以在宿主中發揮功能的質粒。複製系統可以來源於染色體、通常存在於宿主或另一個宿主中的游離基因元件、或者來源於病毒的在宿主中可以穩定存在的複製系統。由許多質粒可供選擇，如pBR322、pACYCI84、RSF1010、pR01614、等等。可參考，例如Olson等(1982)；Bagdasarian等(1981)；Baum等(1990)；以及美國專利4,356,270；4,362,817；4,371,625；以及5,441,884，以上都特定地作為參照結合於本發明中。可以在轉錄和翻譯起始區域以及轉錄和翻譯終止區域之間導入蘇雲金芽胞桿菌基因以便可以讓其受到起始區域的調控。可以把這一構建物包括於一個質粒中，這個質粒應包括至少一個複製系統，但是可以包括一個以上，其中一個複製系統是用於在質粒的發育過程中進行克隆的，第二個複製系統則是它在最終的宿主中發揮功能所必需的。另外，可以由一個或多個標記物，標記物已經在上面描述了。當需要整合時，質粒包括一個與宿主基因組同源的序列是合乎需求的。可以根據傳統的方法來分離轉化體，通常使用的是一種可以把想要的生物體從未經修飾的生物體或轉化(fransferring)生物體(如果有的話)中篩選出來的篩選技術。然後可以試驗轉化體的殺蟲活性。如果需要，可以通過定點重組系統選擇性地把不需要的或者輔助性的DNA序列從重組細菌中除去，如在美國專利5,441,884中所描述的(該專利特定地作為參照結合於本發明中)。2.4cry3DNA片段一種編碼一種在其肽中的一個或多個區域含有一個或多個突變的晶體蛋白的蘇雲金芽胞桿菌cry3*基因構成了本發明的一個重要的方面。優選的是那些編碼一個胺基酸序列的cry3*基因，其中上述的胺基酸序列中的一個或多個胺基酸已經被根據本發明中所述的方法進行了改變，特別是那些以改變晶體蛋白的殺蟲活性或特異性未目的的變化。根據本發明，核苷酸序列包括但不局限於DNA，包括但不局限於cDNA和基因組DNA、基因；RNA，包括但不局限於mRNA和tRNA；反義序列、核苷酸、以及如下所述的合適的核苷酸序列序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107，以及包括能夠表達本發明的經過修飾的蘇雲金芽胞桿菌毒素的變更、刪除、突變、以及同源物的核苷酸序列中的改變。因此，本發明同時還涉及DNA片段，它們獨立於總的基因組DNA並編碼如本發明中所述的新穎的通過合成的方法進行修飾的晶體蛋白。編碼這些蛋白種類的DNA片段可能能夠編碼與晶體蛋白相關的或無關的基因產品的蛋白、多肽、亞基、功能性結構域，等等。另外，可能能夠使用本工藝熟練人士所公知的方法完全地在體外合成這些DNA片段。如此處所述，術語「DNA片段」指的是已經被從特定物種的總基因組DNA中分離出來的DNA分子。因此，一個編碼一種晶體蛋白或肽的DNA片段指的是一個DNA片段，它含有晶體蛋白編碼序列而且已經被從該DNA片段所取自的物種的總基因組DNA中分離或純化出來，在實施例中，上述的總基因組DNA指的是一種格蘭氏陽性細菌種屬，即桿菌，具體的是被稱為蘇雲金芽胞桿菌的桿菌種屬，的基因組。術語「DNA片段」所包括的有DNA片段以及這類DNA片段的更小的片段；以及重組載體，包括例如質粒、粘粒、噬菌粒、噬菌體、病毒、等等。類似地，一個含有經過分離或提純的編碼晶體蛋白的基因的DNA片段指的是一個DNA片段，它除了含有編碼肽的序列以外，還含有特定的其它一些的元件，如調控序列，這些序列是從其它的天然的基因或編碼蛋白的序列中分離出來的。考慮到這種情況，簡單地用術語「基因」來指代一個編碼功能性蛋白、多肽或肽的單位。如行內人士所可以理解的，這一功能性的術語同時包括基因組序列、啟動子序列以及更小的通過基因工程製備的基因片段，它們可以表達或者適合於表達蛋白、多肽或肽。「從其它的編碼序列中分離出來」指的是所感興趣的基因(在本發明中指的是編碼細菌晶體蛋白的基因)構成了該DNA片段編碼區域的主要部分，而且該DNA片段不含有很大部分的天然的編碼DNA，如大的染色體片段或其它的功能性基因或操縱子編碼區域。當然，這一術語指的是開始時所提取的DNA片段，並不排除隨後人工地加入到該片段中的基因、重組基因、合成連接物、或者編碼區域。特別優選的DNA序列是那些編碼以下晶體蛋白的序列Cry3Bb.60，Cry3Bb.11221，Cry3Bb.11222，Cry3Bb.11223，Cry3Bb.11224，Cry3Bb.11225，Cry3Bb.11226，Cry3Bb.11227，Cry3Bb.11228，Cry3Bb.11229，Cry3Bb.11230，Cry3Bb.11231，Cry3Bb.11232，Cry3Bb.11233，Cry3Bb.11234，Cry3Bb.11235，Cry3Bb.11236，Cry3Bb.11237，Cry3Bb.11238，Cry3Bb.11239，Cry3Bb.11241，Cry3Bb.11242，Cry3Bb.11032，Cry3Bb.11035，Cry3Bb.11036，Cry3Bb.11046，Cry3Bb.11048，Cry3Bb.11051，Cry3Bb.11057，Cry3Bb.11058，Cry3Bb.11081，Cry3Bb.11082，Cry3Bb.11083，Cry3Bb.11084，Cry3Bb.11095以及Cry3Bb.11098。特別是如以下的3Bb*基因cry3Bb.60，cry3Bb.11221，cry3Bb.11222，cry3Bb.11223，cry3Bb.11224，cry3Bb.11225，cry3Bb.11226，cry3Bb.11227，cry3Bb.11228，cry3Bb.11229，cry3Bb.11230，cry3Bb.11231，cry3Bb.11232，cry3Bb.11233，cry3Bb.11234，cry3Bb.11235，cry3Bb.11236，cry3Bb.11237，cry3Bb.11238，cry3Bb.11239，cry3Bb.11241，cry3Bb.11242，cry3Bb.11032，cry3Bb.11035，cry3Bb.11036，cry3Bb.11046，cry3Bb.11048，cry3Bb.11051，cry3Bb.11057，cry3Bb.11058，cry3Bb.11081，cry3Bb.11082，cry3Bb.11083，cry3Bb.11084，cry3Bb.11095以及cry3Bb.11098。在特別的實施例中，本發明涉及分離的DNA片段以及整合了編碼Cry肽種類的重組載體，上述的肽種類在其胺基酸序列中包含有如以下序列編號中所述的胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108。術語「一個基本如在以下序列編號中所述的序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108」指的是這一序列對應於以下序列的一部分序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108，而且與這些序列的胺基酸差異相對較少，或者是這些序列的胺基酸的功能性等同物。術語「生物學功能等同物」在本工藝中是眾所周知的，而且在本發明中有更進一步的定義(例如，見實施例)。相應地，與以下胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102或序列編號108，或這些序列的功能性等同物有大約70％至大約75％、或大約75％至大約80％、或更優選地大約81％至大約90％、或甚至更優選地大約91％或大約92％或大約93％或大約97％或大約98％至大約99％同一性的序列或功能等同物即為「基本如以下序列中所提供的序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108。」同時還應該理解的是胺基酸和核苷酸序列可以包括另加的殘基，如另加的N-端或C-端的胺基酸或5』端或3』端的序列，但同時還是與如本發明中所述的其中一個序列基本相同，只要該序列符合上述的標準，包括在涉及蛋白表達時蛋白生物學活性的保持。特別地核苷酸序列的末端序列的添加可以適用於，例如，包括編碼區5』端和3』端的側翼的多種非編碼序列或包括各種不同的內部序列，即內含子，已知其存在於基因內部。本發明的核苷酸片段，不管其編碼序列本身的長度如何，可以與其它的DNA序列，如啟動子、多聚腺苷醯化作用信號、另加的限制性酶切位點、多重克隆位點、其它的編碼片段，等等相結合，以使其整體長度可以有很大的差別。因此設想可以使用幾乎任意長度的核苷酸片段，其總長度優選地被限制以便利製備和所需要的重組DNA協議的操作。例如，可以製備一個包括一個編碼以下所述的肽序列的短的連續序列的核苷酸片段序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108，或者製備一個與編碼以下序列中所公開的肽的DNA序列同一或是互補的核苷酸片段序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108，特別是那些在以下序列編號中所公開的DNA片段序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107。本發明特別優選的核苷酸序列含有一個或多個本發明的cry基因，或者含有一個或多個本發明的cry基因的一部分。在特定的應用中，相對教小的連續的核苷酸序列是優選的，例如那些長度為大約14或15或16或17或18或19或20或30-50、51-80、81-100等等個核苷的核苷酸序列。可選地，在某些實施例中，特別是在涉及重組載體製備的實施例中，對宿主細胞進行轉化、製備轉基因植物細胞、製備更長的核苷酸片段是優選的，特別是那些包括一個或多個cry基因的全部編碼區域的核苷酸片段。因此，優選的片段包括那些長度為大約20,000左右個鹼基對的片段，可選地，包括較短的大約為19,000，大約為18,000，大約為17,000，大約為16,000，大約為15,000，大約為14,000，大約為13,000，大約為12,000，大約為11,000，大約為10,000，大約為9,000，大約為8,000，大約為7,000，大約為6,000，大約為5,000，大約為4,500，大約為4,000，大約為3,500，大約為3,000，大約為2,500，大約為2,000，大約為1,500，大約為1,000，大約為500，或大約為200左右個鹼基對的片段。當然，這些數目並沒有覆蓋所有可能的介於20,000至15個核苷的中等長度的片段，所有這些中等長度的片段也被認為是有用的，同時也歸屬於本發明的範圍之中。很容易理解「中等長度」指的是介於所述範圍的任何長度，如14，15，16，17，18，19，20，等；21，22，23，24，25，26，27，28，29，等；30，31，32，33，34，35，36.....等；40，41，42，43，44等，50，51，52，53等；60，61，62，63....等，70，80，90，100，110，120，130等；200，210，220，230，240，250等，包括介於14-10,000之間的任何一個整數，包括那些介於200-500；500-1,000；1,000-2,000；2,000-3,000；3,000-5,000之間等的整數。在一個優選實施例中，核苷酸片段包括一個介於1800至18,000個鹼基對之間的序列，並包括一個或多個如本發明中所述的編碼經過修飾的Cry3Bb*多肽的基因，其中所述的多肽對抗鞘翅類害蟲的活性增強了。同時應該理解的是，本發明並不局限於編碼本發明中所述的肽的、或者編碼以下胺基酸序列的特定的核苷酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108，包括在以下序列編號中特別公開的DNA序列序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107。因此，重組載體和經過分離的DNA片段可以以不同的方式包含有編碼肽的區域本身、在基本編碼區域含有選定的變更或修飾的編碼區域，或者它們可以編碼更大的多肽，但是這些多肽仍含有這些編碼肽的區域；或者編碼生物學功能等同的蛋白或肽，這些肽可以含有不同的胺基酸序列。本發明的DNA片段包括具有生物學功能的等同的肽。這種序列可以是密碼子冗餘度以及功能等同性的結果，已經知道這兩種情況在核苷酸序列和由其編碼的蛋白中是天然存在的。可選地，功能等同蛋白或肽可以通過應用重組DNA技術來產生，其中可以用基因工程根據所要交換的胺基酸的性質對蛋白進行改變。可以用定點突變技術來引入由人設計的變化，例如，引入蛋白抗原性的改善或者對突變體進行試驗以檢驗其分子水平的活性。如果需要也可以製備融合體蛋白和肽，例如，把編碼肽的區域與其它的具有所要功能的蛋白或肽連接在同一表達單位中，以用於純化或免疫鑑定目的(例如，蛋白可以分別通過親和層析和酶標編碼區域進行純化)。重組載體構成本發明的另一個方面。特別有用的載體被認為是那些載體，其中DNA片段的編碼部分，不管編碼全長的蛋白或者是教小的肽，都被定位於啟動子的控制之下。啟動子可以是與編碼本發明肽的基因天然地聯合在一起的那種啟動子，也可以通過分離位於編碼片段或外顯子上遊的5』端的非編碼序列來獲得，例如，使用重組克隆技術以及/或者PCRTM技術並結合本發明種所述的組合物。2.5載體、宿主細胞以及蛋白表達在其它的實施例中，設想通過把編碼DNA片段定位於接受重組或異源啟動子的控制之下可以獲得一些特定的長處。此處所用的重組的或異源的啟動子指的是一種在其天然環境下並不於編碼晶體蛋白或肽的DNA片段相關聯的啟動子。這類啟動子可以包括正常與其它基因相關聯的啟動子，以及/或者從任何細菌、病毒、真核生物、或植物細胞中提取的啟動子。自然地，使用一種可以有效地引導DNA片段在被選擇用於表達的細胞類型、生物體、或者甚至動物中進行表達的啟動子是很重要的。在蛋白表達時使用啟動子和細胞類型聯合對是精通分子生物學領域的人士所普遍知曉的，例如可以參照Sambrook等，1989。所使用的啟動子可以是組成型的、或者是誘導型的，而且可以在合適的條件下被用於引導所引入的DNA片段的高水平表達，這在，例如重組蛋白或肽的大規模生產中是有利的。設想被用於高水平表達的合適的啟動子系統包括但不局限於Pichia表達載體系統(PharmaciaLKBBiotechnology)。聯繫用於製備重組蛋白和肽的表達實施例，設想可以最頻繁地使用較長的DNA片段，編碼整條肽序列的DNA片段是最優選的。然而，應該理解的是，使用較短的DNA片段來引導晶體肽或肽核心區域的表達，例如用於產生抗晶體蛋白抗體，也同樣歸屬於本發明的範圍之內。編碼以下長度的肽抗原的DNA片段被設想是特別有用的，這些長度包括大約8，9，10或11個左右胺基酸，達到並包括大約30，40或50個左右的胺基酸，或者更優選的，大約8至大約30個胺基酸，或者甚至更優選的，大約8至20個胺基酸。這些肽抗原決定簇可以是包含由以下連續的胺基酸序列的胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，或序列編號108。2.6經過轉化的宿主細胞以及轉基因植物在一個實施例中，本發明提供了一種轉基因植物，它在其基因組中整合有一個編碼選自以下集合中的連續胺基酸序列的轉基因序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，序列編號102，以及序列編號108。本發明的另外一個方面是一種轉基因植物，它在其基因組中整合了一個Cry3Bb*轉基因，該轉基因包含有一個選自以下集合的核苷酸序列序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號40，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，以及序列編號107。本發明同時還公開了這類轉基因植物的子代及其種子，以及這類種子的子代，以及從這類轉基因植物的第二代及以後各代的植物中長出的種子，並對其提出了權利要求。本發明還公開了天然的和通過遺傳過程改造的宿主細胞並對其提出了權利要求，這些宿主細胞表達新穎的Cry3Bb*基因，生產Cry3Bb*多肽。細菌宿主細胞的優選實施例包括蘇雲金芽孢桿菌EG11221，EG11222，EG11223，EG11224，EG11225，EG11226，EG11227，EG11228，EG11229，EG11230，EG11231，EG11232，EG11233，EG11234，EG11235，EG11236，EG11237，EG11338，EG11339，EG11241，EG11242，EG11032，EG11035，EG11036，EG11046，EG11048，EG11051，EG11057，EG11058，EG11081，EG11082，EG11083，EG11084，EG11095，以及EG11098。本發明同時公開了用此類細胞來生產Cry3*晶體蛋白的方法。這類方法通常包括在可以有效地生產Cry3*晶體蛋白的條件下培養宿主細胞(如蘇雲金芽孢桿菌EG11221，EG11222，EG11223，EG11224，EG11225，EG11226，EG11227，EG11228，EG11229，EG11230，EG11231，EG11232，EG11233，EG11234，EG11235，EG11236，EG11237，EG11238，EG11239，EG11241，EG11242，EG11032，EG11035，EG11036，EG11046，EG11048，EG11051，EG11057，EG11058，EG11081，EG11082，EG11083，EG11084，或EG11095，或EG11098)並從上述細胞中獲得Cry3*晶體蛋白。在另一方面，本發明提供了用於生產轉基因植物的方法，上述的轉基因植物表達一個編碼本發明的新穎重組晶體蛋白的核苷酸片段。生產轉基因植物的工序是在本工藝中眾所周知的。總體上，該方法包括用一個或多個DNA片段來轉化一個合適的宿主細胞，上述的DNA片段含有一個或多個啟動子，這些啟動子都以可操作的形式連接到一個編碼一個或多個本發明中所公開的蘇雲金芽孢桿菌晶體蛋白的編碼區域上。這類編碼區域通常是以可操作的形式連接到一個轉錄終止區域，這樣啟動子就可以使該編碼區域在細胞中進行轉錄，由此為細胞提供了在體內生產重組蛋白的能力。可選地，在需要控制、調節、或減少在特定的轉基因細胞中所表達的特定的重組晶體蛋白的情形中，本發明也提供了晶體蛋白反義mRNA的表達方法。用反義mRNA作為一種用於控制或減少細胞中某種既定的感興趣的蛋白的數量的手段是本工藝中眾所周知的。本發明的另外一個方面包括一種轉基因植物，它表達一個編碼一個或多個本發明中所述的新穎的多肽組合物的基因或基因片段。此處所用的術語「轉基因植物」指的是已經整合了DNA序列的植物，其中的DNA序列包括但不局限於正常情況下可能不存在的基因、正常情況下並不被轉錄為RNA或翻譯為蛋白(「表達」)的DNA序列、或者任何希望被引入未經轉化的植物中去的其它的基因或DNA序列，例如一些在正常情況下在未經轉化的植物中並不存在的，但是又希望能夠進行遺傳工程改造或改變其表達的基因。設想在一些情形中，本發明的轉基因植物的基因組已經通過穩定地導入一個或多個編碼Cry3Bb*的轉基因(天然的、通過合成進行修飾的、或者突變的)得到了擴充。在一些情形中，在轉化的宿主植物細胞的基因組中已經整合了一個以上的轉基因。例如在一種情形中，在此類植物的基因組中整合了一個以上的轉基因。在一些特定的情形中，可能希望在轉化的轉基因植物中整合一個、兩個、三個、四個、或者甚至更多的蘇雲金芽孢桿菌晶體蛋白(天然的或者是通過重組工程改造的)並使其穩定地表達。一個優選的導入基因包括，例如，一個來源於細菌的編碼晶體蛋白的DNA序列，特別是此處所述的來源於芽孢桿菌種屬的DNA序列中的一個或多個序列。極為優選的是那些來源於蘇雲金芽孢桿菌的核苷酸序列，或者是那些已經通過遺傳工程改造的序列中的任何一種，其中這些序列被改造以便減少或增加在此類轉化的宿主細胞中晶體蛋白的殺蟲活性。用於轉化植物細胞以及製備轉基因細胞株的方法在本工藝中是眾所周知的，在本發明中也給予了描述。當然，用於轉化此類細胞的載體、質粒、粘粒、酵母人工染色體(YAC)以及DNA片段將包括操縱子、基因、或者本發明的來源於基因的序列(天然的、或者是通過合成方法獲得的)，特別是編碼本發明中所公開的晶體蛋白的那一些序列。這些DNA構建物可以進而包括諸如啟動子、增強子、多接頭(polylinker)、或者甚至那些可以根據需要對感興趣的特定的基因進行正或負調節的基因序列。DNA序列或基因可以編碼一個天然的、或者經過修飾的晶體蛋白，上述蛋白將在所獲得的重組細胞中得以表達，而且/或者將賦予再生的植物一個改良的表現型。這類轉基因植物對於通過在這樣一株植物中整合一個編碼對鞘翅類昆蟲具毒性的Cry3Bb*晶體蛋白的轉基因DNA片段來增加單子葉植物或雙子葉植物的殺蟲抗性可能是合乎需求的。特別優選的植物包括穀物，如玉米、小麥、黑麥、穀物、大麥、以及燕麥；豆類，如大豆；塊莖，如土豆；纖維作物，如亞麻和棉花；草地和牧場草，觀賞植物；灌木、樹木、蔬菜、漿果、柑橘、水果、仙人掌、肉質植物，以及其它的具有商業重要性的作物，包括花園和家養植物。在一個相關的方面，本發明同時還包括了由這種轉化植物所產生的種子，這類種子的子代，以及由原先的轉基因植物的子代所產生的種子，它們都是根據上述的步驟產生的。這類子代或種子將在其基因組中整合由一個或多個晶體蛋白轉基因，而且這類子代植物將以孟德爾遺傳方式遺傳由導入的穩定的轉基因所提供的性狀。所有的這類已經在其基因組中整合有轉基因DNA片段(這些片段編碼一個或多個的轉基因植物Cry3Bb*晶體蛋白或多肽)的轉基因植物構成了本發明的一些方面。用於本發明的特別優選的轉基因包括含有一個或多個Cry3Bb*基因的核苷酸片段。2.7生物學功能等同物可以對本發明的肽以及編碼它們的DNA片段的結構進行修飾和變化並仍然獲得一個編碼具有所需特徵的蛋白或肽的功能性分子。以下討論的基礎是對一個蛋白的胺基酸進行改變以獲得一個等同物，或者甚至獲得一個改善的第二代的分子。在本發明特定的實施例中，突變的晶體蛋白被設想對於增加蛋白的殺蟲活性是有用的，並由此增加了在植物細胞中的重組轉基因的生產活性和/或表達。胺基酸的變化可以通過改變DNA序列的密碼子(根據表4中所示的密碼子)來實現。表4胺基酸密碼丙氨酸A1aAGCAGCCGCGGCU半胱氨酸CysCUGCUGU天冬氨酸AspDGACGAU穀氨酸GluEGAAGAG苯丙胺酸PheFUUCUUU甘氨酸GlyGGGAGGCGGGGGU組氨酸HisHCACCAU異亮氨酸IleIAUAAUCAUU賴氨酸LysKAAAAAG亮氨酸LeuLUUAUUGCUACUCCUGCUU甲硫氨酸MetMAUG天冬氨酸AsnNAACAAU脯氨酸ProPCCACCCCCCCCU穀氨醯胺GlnQCAACAG精氨酸ArgRAGAAGGCGACGCCGGCGU絲氨酸SerSAGCAGUUCAUCCUCGUCU蘇氨酸ThrTACAACCACGACU纈氨酸ValVGUAGUCGUGGUU色氨酸TrpWUGG酪氨酸TyrYUACUAU例如，在一些結構，例如抗體的抗原結合區域或者底物分子的結合位點中，可以把這個蛋白結構中的特定的胺基酸替代為其它的胺基酸而並不明顯地喪失相互作用的結合能力。由於一個蛋白的生物學活性是由其相互作用的能力以及蛋白的特性來定義的，所以可以對蛋白序列中的特定的胺基酸進行替換，而且，當然可以對與其相應的DNA編碼序列進行替換，而且仍然獲得一個具有類似特性的蛋白。因此，本發明者設想可以對本發明所公開的組合物，或與其相對應的編碼上述肽的DNA序列進行各種不同的變化，而卻並不明顯地喪失它們的生物學效用和活性。在進行這類改變時，應該考慮胺基酸的親水性指標。胺基酸的親水性指標在賦予蛋白的相互作用功能中的重要性在本工藝中是普遍公知的(Kyte和Doolittle，1982，作為參照結合於本文中)。胺基酸的相對親水性特徵被公認對由此獲得的蛋白的二級結構起作用，而二級結構則決定了蛋白與其它的分子，例如，酶、底物、受體、DNA、抗體、抗原、等等之間的相互作用。每一種胺基酸都被根據它的疏水性和帶電特徵分配了一個親水性指標(Kyte和Doolittle，1982)，分別為異亮氨酸(+4.5)；纈氨酸(+4.2)；亮氨酸(+3.8)；苯丙氨酸(+2.8)；半胱氨酸/胱氨酸(+2.5)；甲硫氨酸(+1.9)；丙氨酸(+1.8)；甘氨酸(-0.4)；蘇氨酸(0.7)；絲氨酸(-0.8)；色氨酸(-0.9)；酪氨酸(-1.3)；脯氨酸(-1.6)；組氨酸(3.2)；穀氨酸(-3.5)；穀氨醯胺(-3.5)；天冬氨酸(-3.5)；天冬醯胺(-3.5)；賴氨酸(-3.9)；以及精氨酸(-4.5)。在本工藝中公知的是可以把特定的胺基酸替換為具有相似的親水性指標或得分的其它的胺基酸而且仍然可以獲得一個具有相似生物學功能的蛋白，即，仍然獲得了一個蛋白的生物學功能等同物。在進行此類變化時，對親水性指標相差±2的胺基酸進行替換是優選的，相差±1的是特別優選的，相差±0.5的是更為優選的。同時在本工藝中也是公知的是可以根據親水性來有效地對相似的胺基酸進行替換。美國專利4,554,101(特定地作為參照結合於本發明中)中的描述指出蛋白中的最大的局部平均親水性，這種親水性是由其周圍的胺基酸的親水性所支配的，這與蛋白的生物學特性相關。如美國專利4,554,101中所詳細描述的，對胺基酸已經指定了以下的親水性值精氨酸(+3.0)；賴氨酸(+3.0)；天冬氨酸(+3.0±1)；穀氨酸(+3.0±1)；絲氨酸(+0.3)；天冬醯胺(+0.2)；穀氨醯胺(+0.2)；蘇氨酸(-0.4)；脯氨酸(-0.5±1)；丙氨酸(-0.5)；組氨酸(0.5)；半胱氨酸(-1.0)；甲硫氨酸(-1.3)；纈氨酸(-1.5)；亮氨酸(-1.8)；異亮氨酸(1.8)；酪氨酸(-2.3)；苯丙氨酸(-2.5)；色氨酸(-3.4)。應該理解的是可以把胺基酸替換為具有相似的親水性值的其它的胺基酸而且仍然可以獲得一個生物學等同物，以及特定地，獲得一個免疫學等同物蛋白。在進行此類變化時，對親水性值相差±2的胺基酸進行替換是優選的，相差±1的是特別優選的，相差±0.5的是更為優選的。如上面所概述的，因此胺基酸替換通常是以胺基酸側鏈的取代基團的相對相似性，例如，它們的疏水性、親水性、帶電特性、尺寸等等為基礎的。以上述的各種不同的特徵為根據而進行的示範性的替換是行內人士所公知的精氨酸和賴氨酸；穀氨酸和天冬氨酸；絲氨酸和蘇氨酸；穀氨醯胺和天冬醯胺；以及纈氨酸、亮氨酸和異亮氨酸。3.0附圖的簡要描述附圖構成了本發明說明書的一部分並被包括進來以進一步示範本發明的特定的一些方面。通過參照一個或多個附圖並結合此處所述的具體實施例的詳細描述可以更好地理解本發明。圖1Cry3Bb單體結構的示意圖。圖2Cry3Bb單體結構的立體圖，結合有水分子(以點表示)。圖3ACry3Bb的結構域1的示意圖。圖3B組成結構域1的7個螺旋的位置示意圖。圖4Cry3Bb的結構域1被組織成7個如圖3A(示意圖)和圖3B(簡圖)中所示的α螺旋。示出了α螺旋和胺基酸。圖5ACry3Bb結構域2的示意圖。圖5B圖示了組成結構域2的3個β片的11個β鏈。圖6Cry3Bb的結構域2是3個如圖5所示的反平行β片的集合。定義了這些β片的胺基酸列於下面(α8，胺基酸322-328，同時也包括於結構域2中)。圖7ACry3Bb結構域3的示意圖。圖7B組成結構域3的β鏈的位置簡圖。圖8結構域3(圖7)是一個組織鬆散的β鏈和環區的集合；不存在β片。β鏈含有以下所列的胺基酸圖9ACry3Bb二體結構的側面觀。在分子的中部可以看到結構域1的螺旋束。圖9BCry3Bb二體結構的頂視圖。在分子的中部可以看到結構域1的螺旋束。圖10由Cry3A和Cry3Bb在平面脂雙層中形成的通道隨著時間其導率生長的圖示圖。Cry3A形成的通道的導率比Cry3Bb所形成的通道的導率要快出許多。圖11pEG1701圖譜，它含有Cry3Bb基因和cry1F終止子。圖12在1B2，3區域有所改變的Cry3B蛋白對抗SCRW幼蟲的重複1-劑量鑑定法的結果。圖13在1B6，7區域有所改變的Cry3B蛋白對抗SCRW幼蟲的重複1-劑量鑑定法的結果。圖14在1B10，11區域有所改變的Cry3B蛋白對抗SCRW幼蟲的重複1-劑量鑑定法的結果。圖15由Cry3Bb.11230和野生型Cry3Bb在脂雙層中形成的通道的單通道記錄。由Cry3Bb.11230形成的通道具有界限分明的開啟和關閉狀態，而由Cry3Bb所形成的則很少。圖16由Cry3Bb和Cry3Bb.60(Cry3Bb的一種截短的形式)所形成的通道的單通道記錄。Cry3Bb.60形成通道的速度比Cry3Bb更快，而且不同於Cry3Bb的是，它所產生的通道具有界限分明的開啟和關閉狀態。圖17ACry3A、Cry3B、和Cry3C胺基酸序列的序列對齊。圖17B示出了圖17A中所示的Cry3A、Cry3B、和Cry3C的胺基酸序列的對齊的繼續。圖17C示出了圖17A中所示的Cry3A、Cry3B、和Cry3C的胺基酸序列的對齊的繼續。4.0示範性實施例的描述本發明定義了新穎的蘇雲金芽孢桿菌(Bt)殺蟲δ-內毒素蛋白以及被用於設計這些新穎蛋白的生物化學和生物物理學策略。δ-內毒素是一類由蘇雲金芽孢桿菌生產的殺蟲蛋白，它們在平面脂雙層上形成陽離子選擇性的通道(English和Slatin，1992)。新的δ-內毒素是以對鞘翅類具有活性的δ-內毒素Cry3Bb的母體結構為基礎的。與具有鞘翅類活性的δ-內毒素種類的其它成員(包括Cry3A和Cry3B)相似，Cry3Bb顯示了出色的對抗可羅拉多薯蟲(Leptinotarsade-cemlineata)的殺蟲活性。然而，不同於Cry3A和Cry3B的是，Cry3Bb對南部玉米食根蟲或SCRW(DiabrolicaundecimpunctatahowardiBarber)西部玉米食根蟲或WCRW(DiabroticavirgiferavirgiferaLeConte)同樣具有活性。此處所描述的新穎的殺蟲蛋白是被特定地設計用於改善其母體Cry3Bb的生物學活性的。另外，設計策略本身就是新穎的發明，它們可以被應用於一般的蘇雲金芽孢桿菌δ-內毒素並對其進行改善。蘇雲金芽孢桿菌δ-內毒素同時也是一個形成離子通道的更大的細菌毒素種類中的成員(見English和Slatin，1992年的綜述)。因此，本發明者相信這些設計策略同樣可以被用於任何具有生物學活性的形成通道的蛋白以對其生物學特性進行改善。經過設計的Cry3Bb蛋白可以用以下的策略中的一個或多個進行工程構造(1)鑑定並改變對蛋白酶敏感的位點，並進行蛋白水解；(2)對結合水進行分析和操作；(3)對運動區周圍的氫鍵進行操作；(4)分析具有柔性的螺旋周圍的環區並對其重新進行設計；(5)β鏈(Strand)以及β片周圍的環區的設計；(6)鑑定複合的靜電錶面並對其進行設計；(7)金屬結合位點的鑑定和去除；(8)四級結構的改變；(9)結構性殘基的鑑定和設計；以及(10)由策略1-9所定義的任何位點以及所有位點的結合。這些策略使得可以對Cry3Bb的特定的位點進行鑑定和重新設計並最終創造出殺蟲活性改善的新蛋白。這些新蛋白被標識為經過設計的Cry3Bb蛋白並被命名為Cry3Bb加一個句點再加上一個後綴(例如Cry3Bb.60、Cry3Bb.11231)。表2列出了新的蛋白以及分子上被修飾的特定的位點、胺基酸在這些位點的序列改變(這種改變改善了它的生物學活性)、經過改善的殺蟲活性、以及被用於鑑定特定位點的設計方法。4.1本發明的一些優點對cry基因所進行的突變研究無能鑑定出顯著數量的具有改善的廣譜的殺蟲活性(即對一個範圍的害蟲的毒性改善了)的突變的晶體蛋白。由於農作物在任何時間都典型地受到不止一種的害蟲的侵襲，所以合乎需求的突變晶體蛋白優選地是那些對多種害蟲的毒性都得到改善的突變的晶體蛋白。先前未能鑑定出這類突變體可能是因為所選定的用以突變的位點不合適。例如，對於相關的蛋白Cry1C，結構域2和結構域3中的位點是以前突變所努力的主要目標，這主要是因為這些結構域被認為在受體結合和殺蟲活性的確定上具有重要的作用(Aronson等，1995；Chen等1993；deMaagd等.1996，Lee等，1992；Lee等，1995，Lu等，1994；Smedley和Ellar，1996；Smith和Ellar，1994；Rajamohan等，1995；Rajamohan等，1996)。不同的是，本發明者推論認為Cry3蛋白的毒性，特定地Cry3Bb蛋白的毒性，可以通過靶定參與離子通道功能的區域，而不是分子中直接參與受體相互作用的區域(即結構域2和3)來改善，這種改善針對廣泛範圍的目標害蟲。據此，本發明選擇了Cry3Bb的結構域1中的目標區域進行突變以便分離具有改善的廣譜毒性的Cry3Bb突變體。實際上，在本發明中描述了對幾種鞘翅類害蟲都具有改善的毒性的Cry3Bb突變體。結構域1中的至少一個(可能是多個)α螺旋參與了離子通道和孔在昆蟲中腸上皮的形成(Gazit和Shai，1993，Gazit和Shai，1995)。不同於他人對準編碼結構域1的α螺旋的序列進行突變的做法(Wu和Aronson，1992；Aronson等，1995，Chen等，1995)，本發明者選擇了專有地對準編碼毗鄰或者預測的位於Cry3Bb的環區(這些環區分隔了α螺旋)中的胺基酸殘基的序列。位於這些環區中的胺基酸或者加蓋於(cap)α螺旋末端並毗鄰這些環區的胺基酸殘基可能會影響這些α螺旋之間的空間相互關係。因此，這些胺基酸殘基的替換可能會導致三級結構、甚至是四級結構的微妙的變化，這些變化可能正面地影響離子通道的功能。位於結構域1環區的胺基酸殘基暴露於溶劑中並因此可以與各種不同的分子進行相互作用。通過消除或封閉對蛋白酶敏感的位點來改變這些胺基酸可能會使蛋白更為穩定。改變結構域1的表面電荷的胺基酸替換可以改變離子通道的效率或者改變其與刷狀緣膜或者毒素分子的其它部分之間的相互作用，從而使結合或插入更為有效。根據本發明，對編碼的Cry3Bb核苷酸殘基進行鹼基替換以便改變相應的多肽，特別是，在α螺旋之間的那些環區的特定的密碼子。晶體蛋白的殺蟲活性最終體現出用以有效控制昆蟲所需的水平。應該儘可能地增強一種殺蟲蛋白的效力以使其在田間具有經濟和效率效能。可以期望在生物殺蟲劑配方中的殺蟲蛋白的效力的提高可以改善生物殺蟲產品的田間性能。可選地，在生物殺蟲劑配方中的殺蟲蛋白的效力的提高可以促進在單位面積的接受處理的作物上使用較少數量的生物殺蟲劑，從而使生物殺蟲產品的使用更為經濟。當殺蟲活性提高的晶體蛋白在植物中表達時，它的生產可以被指望能夠提高植物對容易侵襲的害蟲的抗性。4.2培養蘇雲金芽孢桿菌以生產晶體蛋白的方法此處所述的蘇雲金芽孢桿菌菌株可以用標準的已知的介質和發酵技術進行培養。在發酵周期結束之後，首先用本工藝中公知的方法從發酵液中分離出蘇雲金芽孢桿菌孢子和晶體，這樣就獲得細菌。可以通過加入表面活性劑、分散劑、惰性載體、以及其它的成分把回收的蘇雲金芽孢桿菌孢子和晶體配置成可溼性粉末、濃縮液、微粒、或者其它的製劑，這樣就方便了處理和應用於特定的目標害蟲。配製和應用步驟都是本工藝中公知的。4.3用於表達cry*基因的重組宿主細胞本發明的核苷酸序列可以被導入範圍廣泛的各種不同的微生物宿主中。毒素基因的表達直接或間接地導致胞內生產和殺蟲劑的保持。在合適的宿主，例如在假單胞菌屬中，細菌可以被應用於鞘翅類昆蟲的位置，在該位置，微生物將增殖並被昆蟲所攝取。這樣就可以對不需要的昆蟲進行控制。可選地，可以在能夠延長在細胞中生產的毒素的活性的條件下對擁有毒素基因的宿主微生物進行處理。然後可以把經過如此處理的細胞施用於目標害蟲的環境中。如此獲得的產品保留了蘇雲金芽孢桿菌毒素的毒性。合適的宿主細胞，其中含有殺蟲劑的細胞可以被處理以延長毒素在經過如此處理的細胞被施用於目標害蟲的環境中時在細胞中的活性，可以包括真核或者原核細胞，通常局限於不產生對高等生物體(如哺乳動物)具有毒性的物質的那些細胞。然而，也可以使用那些產生對高等生物體具有毒性的物質的生物體，其中這種毒素是不穩定的，或者其應用的水平足夠的低，不足對哺乳動物產生任何毒性。特別感興趣的宿主是原核生物和低等的真核生物，如真菌。示例性的原核生物(包括格蘭氏陰性和格蘭氏陽性)包括腸桿菌科，如埃希氏菌屬、歐文菌屬、志賀菌屬、沙門菌屬、以及變性菌屬；芽孢桿菌科；根瘤菌科，如根瘤菌；螺菌科，如發光菌、Zymomonas、沙雷菌屬、氣單胞菌屬、弧菌屬、去磺弧菌屬、螺菌屬；乳酸菌；極毛桿菌科，如假單胞菌屬和醋酸桿菌屬；固氮菌屬；放線菌屬；以及硝化菌屬。真核宿主有真菌，如藻菌綱和子囊菌，包括酵母菌，如酵母屬和人體酵母菌；以及擔子菌酵母，如紅酵母菌、短梗黴菌、擲孢酵母屬，等等。在篩選一個用於生產目的的宿主細胞時特別感興趣的宿主的特徵包括易於把蘇雲金芽孢桿菌導入到宿主中；有可用的表達系統；表達的效率；殺蟲劑在宿主中的穩定性；以及存在輔助的遺傳能力。用作殺蟲劑微膠囊的感興趣的特徵包括殺蟲劑的保護性特質，例如具有厚的細胞壁、色素形成、以及在細胞內包裝積或形成包含體；葉子親和性；對哺乳動物不具有毒性；能夠誘惑害蟲攝食；容易殺滅和固定，同時又不損害毒性，等等。其它的考慮包括易於配製和處理、經濟效益、保藏的穩定性，等等。特別感興趣的宿主生物體包括，例如紅酵母菌屬種類、短梗黴菌種類、酵母屬種類、以及擲孢酵母屬種類；植形(phylloplane)生物體，例如假單胞菌屬種類、歐文菌屬種類、以及產黃菌屬種類；或者其它的生物體，如埃希氏桿菌、乳桿菌種類、桿菌種類、鏈黴菌種類、等等。特定的生物體包括Pseudomonasacruginosa，、螢光假單孢菌(Pseudomonasfluorescens)、啤酒酵母(Saccharomycescerevisiae)、蘇雲金芽孢桿菌(B.Thuringiensis)、大腸桿菌(Escherichiacoli)、枯草芽孢桿菌(B.subtilis)、B.Megaterium、B.Cereus、淺青紫鏈黴菌(Streptomyceslividans)、等等。可以用化學的或物理的方法，或者結合化學和/或物理方法對微生物細胞，例如含有蘇雲金芽孢桿菌毒素基因的微生物進行處理，只要這種技術對毒素的特質不產生有害的影響，也不消除細胞對這一毒素的保護能力。化學劑的離子有滷化劑，特別是原子係數為17-80的滷化劑。更特定地，可以在溫和的條件下使用碘，讓其作用足夠長的時間以獲得預期的結果。其它合適的技術包括用醛類，例如甲醛和戊二醛；抗感染劑，如氯化苄烷銨以及氯化十六烷吡啶鹽；醇類，如異丙醇和乙醇；各種不同的組織固定劑，如Lugol氏碘、Bouin氏固定劑、Helly氏固定劑(見，例如Humason，1967)；或者是結合使用在細胞被施用到宿主動物中時能夠保存並延長在細胞中所生產的毒素的活性的物理學方法(熱)和化學試劑。物理學方法的例子有短波長輻射，例如γ射線輻射以及X射線-輻射、冷凍、紫外線輻射、凍幹法、等等。被處理的細胞通常可以保持完整並且在處理的過程中基本上處於增殖形態，而不是處於孢子形態，雖然在一些情形中也可以採用孢子形態。當用一個合適的載體把蘇雲金芽孢桿菌毒素基因導入一個微生物宿主中，而且上述的宿主是以活的形態被施用於環境中時，施用特定的宿主微生物是關鍵的。選擇那些已知能夠佔領一種或多種感興趣的作物的「植物圈」(葉面(phylloplane)葉隙(phyllosphere)，根際(rhizosphere)，以及/或者根面(rhizoplane))的微生物宿主。對這些微生物進行篩選以便使其能夠在特定的環境(作物和其它昆蟲的棲息地)中與野生型的微生物進行競爭，能夠為那些表達多肽殺蟲劑的基因提供穩定的保持和表達，以及，可望地，為環境對殺蟲劑的降解和滅活提供改善的保護。已知有數量眾多的微生物可以棲息在諸多重要作物的葉面(葉子的表面)以及/或者在根圍(植物根周圍的土壤)上。這些微生物包括細菌、藻類已經真菌。特別感興趣的是微生物，例如細菌，如桿菌屬(包括蘇雲金芽孢桿菌種屬和亞種B.thuringiensiskurstakiHD-1，B.thuringiensiskurstakiHD-73，B.thuringiensissotto，B.thuringiensisberliner，B.thuringiensisthuringiensis，B.thuringiensisfolworthi，B.thuringiensisdendrolimus，B.thuringiensisalesti，B.thuringiensisgalleriae，B.thuringiensisaizawai，B.thuringiensissubtoxicus，B.thuringiensisentomocidus，B.thuringiensistenebrionis以及B.thuringiensissandiego)；假單胞菌屬、歐文菌屬、沙雷菌屬、克雷泊氏菌屬、Zanthomonas、鏈黴菌屬、根瘤菌、紅假單胞菌屬、Methylophilius、農桿菌、醋酸桿菌屬、乳桿菌屬、節桿菌屬、Azorobacter、明串珠菌屬、以及產鹼菌屬；真菌，特別是酵母，例如Saccharomyces、隱球菌屬、克魯維酵母屬、擲孢酵母屬、紅酵母屬、以及短梗黴屬。特別感興趣的是如下的植物圈細菌種類Pseudomonassyringae，Pseudomonasfluorescens，Serratiamarcescens，Acetobacterxylinum，Agrobacteriumlumefaciens，Rhodobactersphaeroides，Xanthomonascampestris，Rhizobiummelioli，Alcaligeneseutrophus，和Azotobactervinlandii；以及植物圈酵母種類，如Rhodotorularubra，R.glutinis，R.marina，R.aurantiaca，Cryptococciisalbidus，C.diffluens，C.lazirentii，Saccharontvcesrosei，S.preloriensis，S.Cerevisicie，Sporobolomycesroseus，S.Odorus，Kluyveromycesveronae，以及Aureobasidiunipollulans。4.4定義根據本發明，核苷酸序列包括但不局限於DNA(包括但不局限於基因組或非基因組DNA)、基因、RNA(包括但不局限於mRNA和tRNA)、核苷、以及來源於天然來源的、化學合成的、經過修飾的、或者以其它的方法人工製備的合適的核苷酸片段。以下詞語和短語的意義如下定義。一個/一種根據長效的專利法協定，當詞語「一個」和「一種」用於申請(包括權利要求)中時，指的是「一個(種)或多個(種)」。廣譜指的是範圍廣泛的昆蟲種類。廣譜活性針對廣泛範圍的昆蟲的毒性。表達多個胞內過程的組合，包括一個編碼的DNA分子，如一個結構基因，為了生產多肽所進行的轉錄和翻譯。殺蟲活性對昆蟲的毒性。殺蟲特異性由晶體蛋白或蛋白、微生物或植物所表現出來的對多種昆蟲種類的毒性。目內(Intraorder)特異性一種特定的晶體蛋白對一個目範圍內的昆蟲(例如鞘翅目)的毒性。目間(Interorder)特異性一種特定的晶體蛋白對不同目的昆蟲(例如鞘翅目和雙翅目)的毒性。LC50導致被處理的昆蟲的50％致死的晶體蛋白的致死濃度。LC95導致被處理的昆蟲的95％致死的晶體蛋白的致死濃度。啟動子在DNA序列或一組DNA序列種的一個識別位置，它為一個結構基因提供了一個表達控制元件，而且RNA聚合酶特定地結合於其上並啟動該基因的RNA合成(轉錄)。再生從一個植物細胞(例如一個植物原生質體或外植體)生長一株植物的過程。結構基因一個被表達以生產多肽的基因。轉化把一個外源DNA序列(例如一個載體、一個重組DNA分子)導入一個細胞或原生質體中的過程，其中外源基因被整合到染色體中或者能夠自主複製。轉化細胞一個其DNA已經通過在該細胞中導入一個外源DNA分子而被改變的細胞。轉基因細胞任何來源於或者再生於轉化細胞或來源於轉基因細胞的細胞。轉基因細胞的例子包括來源於轉化植物細胞以及特定的細胞，如葉子、根、莖細胞的植物愈傷組織，例如體細胞，或者是來源於轉基因植物的生殖細胞。轉基因植物來源於轉化植物細胞或原生質體的植物或其子代，其中的植物DNA含有一個被導入的外源DNA分子，這一分子並不存在於天然的非轉基因的同種株系的植物中。術語「轉基因植物」以及「轉化植物」有時候在本工藝中被用於同義地定義一種其DNA中含有一個外源DNA分子的植物。然而，應該認為更科學的是應該用「轉基因植物」來指代一種來源於轉化植物細胞或原生質體的再生的植物或愈傷組織。本文將遵從這種用法。載體一個能夠在宿主細胞複製，而且/或者另一個DNA片段可以以可操作的形式與其相連以使附加的片段得以表達的DNA分子。質粒就是載體的一個例子。此處所用的標識「CryIII」以及「Cry3」是同義的，，同樣「CryIIIB2」和「Cry3Bb」也是同義的。類似地，本發明者已經用一般的術語「Cry3Bb*」來標識任何以及所有的Cry3Bb變體，這些變體在蛋白中含有被修飾的胺基酸序列。類似地，Cry3Bb*被用於標識任何以及所有的編碼Cry3Bb*蛋白的核苷酸片段和/或基因，等等。4.5cry3Bb*多聚核苷酸的製備一旦已經使用本發明所公開的設計策略對所要突變的肽的結構進行了分析，合乎需求的是在蛋白中，或者可選地，在編碼該蛋白的DNA序列中導入一個或多個突變以便生產一個生物殺蟲特質改變的突變蛋白。為此，本發明同時包含了以本發明中所述的方式對一個編碼一個晶體蛋白的核苷酸片段進行定點突變和隨機突變的方法。具體地，，本發明公開了用此處所述的一種或多種設計策略對編碼該胺基酸序列的核苷酸片段進行突變的方法。然後可以使用此處所描述的鑑定方法來鑑定由這些步驟所獲得的突變體哪一個具有改善的殺蟲特質或者改變的特異性，包括目內和目間的。用於對一個編碼一個晶體蛋白的DNA片段進行突變的方法是行內人士所公知的。可以用隨機的或者定點的突變步驟來進行修飾。可以通過在該序列上添加或刪除一個或多個核苷來改變其結構，從而對該核苷酸進行修飾。可以根據本工藝中已知的任何一項技術進行突變，例如，但不局限於合成一個在一個特定的晶體蛋白中含有一個或多個突變的低聚核苷酸。一個「合適的宿主」可以是任何表達Cry3Bb的宿主，例如，但不局限於蘇雲金芽孢桿菌和大腸桿菌。對殺蟲活性，在Cry3Bb的情形中包括但不局限於對鞘翅類的毒性，的篩選可以用本工藝中公知的技術來進行。具體地，定點突變，通過對作為基礎的DNA進行特定的突變，是一個在個體肽、或者蛋白或肽的生物學功能等同物的製備中有用的技術。進而可以用這一技術來製備和試驗序列變體，例如，結合上述的一個或多個考慮，通過在該DNA上導入一個或多個核苷序列來實現。定點突變使得可以通過使用編碼所需突變的特定的低聚核苷酸序列以及足夠數目的毗鄰的核苷來產生一個引物序列，這個引物序列所具有的尺寸和序列複雜度足以在刪除接合的兩端形成一個穩定的雙鏈。典型地，優選的引物的長度是大約17至大約75個核苷，或更長，其中在序列接合處的兩端有大約10至大約25個或更多的殘基被改變。大體上，定點突變技術是本工藝中眾所周知的，它們在各種不同的出版物中已經被例舉了。應該理解的是，該技術典型地採用一種可以以單鏈和雙鏈兩種形式存在的噬菌體載體。在定點突變中有用的典型的載體包括如M13噬菌體之類的載體。這些載體是商品化的，它們的使用方法通常是行內人士所公知的。雙鏈質粒也是在定點突變中所常規使用的，它省略了把目標基因從質粒轉移到噬菌體這一過程。大體上，根據本發明的定點突變是這樣來實施的首先獲得一個單鏈載體或者雙鏈載體熔化開的兩條鏈，上述的載體在其序列中包含有一個編碼目標肽的DNA序列。製備一個含有所需突變序列的低聚核苷酸引物，通常用合成的方法來製備。然後把引物和單鏈載體一起退火，然後用DNA聚合酶，如大腸桿菌聚合酶I的Klenow片段，進行處理以便合成含有突變的鏈。這樣就形成一個異源雙鏈，其中一條鏈編碼初始的未經突變的序列，另一條鏈含有所需的突變。然後用這種異源雙鏈載體對合適的細胞，例如大腸桿菌細胞，進行轉化或轉染。把含有具有突變序列的重組載體的克隆篩選出來。Kunkel等(1987)設計了一個遺傳選擇方案，用於富集結合有突變低聚核苷酸的克隆。可選地，可以結合使用PCRTM和商業化的熱穩定的酶，如Taq聚合酶來把突變的低聚核苷酸引物整合到一個經過擴增的DNA片段中，然後再克隆到一個合適的克隆或表達載體中去。Tomic等(1990)和Upender等(1995)的PCRTM介導的突變步驟就是這類協議的兩個例子。也可以使用一個採用溫度穩定的連接酶和溫度穩定的聚合酶的PCRTM來把一個磷酸化的突變低聚核苷酸整合到一個經過擴增的DNA片段中，然後再克隆到合適的克隆或表達載體中。由Michael(1994)所描述的突變步驟提供了一個此類協議的例子。本發明提供了通過定點突變來製備所選定的編碼肽的DNA片段的序列變體的方法，用於生產潛在有用的種類，但這並不具有局限性，因為還有許多種途徑可以被用來獲得肽的序列變體以及編碼它們的DNA序列。例如，可以用誘變劑，例如羥胺，對編碼所需肽序列的重組載體進行處理以獲得序列變體。此處所用的術語「低聚核苷酸指導的突變步驟」指的是依賴於模板的過程以及由載體介導的增殖，例如擴增，這導致一種特定的核苷酸分子濃度提高(相對於初始濃度而言)，或者使一個可檢測信號的濃度提高。此處所用的術語「低聚核苷酸指導的突變步驟」指的是一個涉及一個引物分子依賴於模板進行延伸的過程。術語「依賴於模板的過程」指的是一個RNA或一個DNA分子的核苷酸合成，其中新合成的核酸鏈的序列是由著名的鹼基互補配對原則所指揮的(參照，例如，Watson，1987)。典型地，載體介導的方法學涉及在核苷酸片段中導入一個DNA或RNA載體、載體的克隆性擴增、以及經過擴增的核酸片段的回收。這類方法學的例子見於美國專利4,237,224，該專利的全部內容作為參照結合於本發明中。現有一些依賴於模板的步驟可以被用於對存在於樣品中的感興趣的目標序列進行擴增。最著名的擴增方法之一是聚合酶鏈式反應(PCRTM)，描述於美國專利4,683,195、4,683,202、以及4,800,159中(上述的每一專利的全部內容都作為參照特定地結合於本發明中)。簡要地說，在PCRTM中，應製備兩條引物，它們與目標序列的相對的互補鏈上的區域是互補的。在一個反應混合物中加入過量的脫氧核糖核苷三磷酸以及DNA聚合酶(例如Taq聚合酶)。如果在樣品中存在目標序列，引物將和目標結合，聚合酶將通過添加核苷來使引物沿著目標序列延伸。通過提高和降低反應混合物的溫度可以使經過延伸的引物與目標解離，形成反應產物，過量的引物將結合到目標以及反應的產物之上，重複進行擴增過程。優選地，可以採用一種逆轉錄酶PCRTM擴增步驟以便對經過擴增的mRNA進行定量。聚合酶鏈式反應是本工藝中眾所周知的。另外一種擴增方法是連接酶鏈式反應(稱為LCR)，描述於歐洲專利申請出版No.320,308，該專利的全部內容都作為參照特定地結合於本發明中。在LCR中，製備兩個互補探針對，而且當有目標序列存在時，每一對探針將結合到相對的靶互補鏈之上由此它們毗鄰。在有連接酶存在的情況下，兩個探針對將連接形成一個單一的單位。通過類似於PCRTM的溫度循環，結合的經過連接的單位從目標上解離下來，然後充當過量的探針對連接的「目標序列」。美國專利4,883,750，該專利的全部內容都作為參照特定地結合於本發明中，描述了一種類似於LCR的替代的擴增方法，用於使探針對結合到目標序列上。在國際專利申請出版No.PC17US87/00880中所描述的QbetaReplicaseTM也可以被用為本發明的另一種擴增方法，該發明的全部內容都作為參照結合於本發明中。在這種方法中，在有RNA聚合酶存在的情況下把一個可複製的並且含有與目標互補的區域的RNA序列加入到樣品中。這樣聚合酶就可以複製上述的可複製的序列。一種等溫擴增方法，其中限制性核酸內切酶以及連接酶被用於擴增在其中的一條含有限制性位點的鏈上含有核苷5』-[α-硫代]三磷酸的目標分子(見Walker等，1992，該文獻的全部內容都作為參照結合於本發明中)，在本發明的核酸的擴增中可能也是有用的。鏈位移擴增(StrandDisplacementAmplification，SDA)是另外一種進行等溫核酸擴增的方法，它涉及多輪的鏈位移和合成，即缺口翻譯。一種類似的方法，稱為修復鏈反應(RepairChainReaction，RCR)，是另外一種在本發明中可能有用的擴增方法，它涉及對遍及目標擴增區域中的幾個探針進行退火，然後再進行修復反應，在上述的修復反應中只存在四種鹼基中的兩種鹼基。為了檢測的方便，可以加入另外兩種鹼基的生物素標記的衍生物。SDA也使用類似的方法。也可以用一種循環式探針反應(cyclicprobereaction，CPR)來檢測序列。在CPR中，把一個含有非Cry特異性的DNA的3』和5』端序列以及一個Cry特異性的RNA的內在序列的探針與樣品中存在的DNA進行雜交。雜交之後立即用RNaseH對反應進行處理，被探針鑑定為與眾不同的那些產物在酶解之後釋放一個信號。初始的模板被退火成為另一個循環探針，反應重複進行。這樣，CPR涉及擴增一個由探針和一個Cry特異性表達核酸雜交所產生的信號。另外也可以根據本發明使用在英國專利申請No.2,202,328以及國際專利申請出版No.PCT/US89/01025中所述的擴增方法，這兩個專利的全部內容都作為參照結合於本發明中。在前一個申請中，把「經過修飾的」引物用於類似於PCRTM的依賴於模板和酶的合成中。可以通過給引物標記一個捕抓部分(如生物素)以及/或者一個檢測部分(如酶)來對引物進行修飾。在後一個申請中，在一個樣品中加入過量的經過標記的探針。在有目標序列存在的情況下，探針發生結合併被酶切。在酶切之後，目標序列被完整地釋放以供過量的探針結合。對經過標記的探針進行酶切反映了目標序列的存在。其它的核酸擴增步驟，包括基於轉錄的擴增系統(transcription-basedamplificationsystems，TAS)(Kwoh等，1989；國際專利申請出版No.WO88/10315，其全部內容作為參照結合於本發明中)，包括基於核酸序列的擴增(nucleicacidsequencebasedamplification，NASBA)以及3SR。在NASBA中，可以通過以下步驟來製備用於擴增的核酸標準的酚/氯仿提取、樣品的熱變性、用裂解緩衝液以及minispin來分離DNA和RNA，或者用鹽酸胍來提取RNA。這些擴增技術涉及對一個具有晶體蛋白特異性的序列的引物進行退火。在聚合以後，用RNaseH對DNA/RNA雜合體進行酶解，雙鏈DNA分子則再次進行熱變性。在每一種情形中，通過加入第二個晶體蛋白特異性的引物然後再聚合來把單鏈DNA製備成完全的雙鏈DNA。然後用聚合酶(如T7或SP6)對雙鏈的DNA分子進行多重轉錄。在一個等溫循環式反應中，RNA被反轉錄為雙鏈DNA，然後再用聚合酶(如T7或SP6)進行轉錄。如此獲得的產物，不管是截短的還是完整的，都顯示晶體蛋白特異性的序列。歐洲專利申請出版No.329,822(該申請的全部內容作為參照結合於本發明中)公開了一種核酸擴增工序，它涉及循環地合成單鏈RNA(「ssRNA」)、ssDNA、以及雙鏈DNA(dsDNA)，這一工序可以根據本發明進行使用。ssRNA是提供給第一個引物低聚核苷酸的第一個模板，它可以用逆轉錄酶(依賴於RNA的DNA聚合酶)來延長。然後用核糖核酸酶H(RNaseH，一種對與DNA或RNA形成雙螺旋的RNA具特異性的RNase)作用以便從如此獲得的DNARNA雙螺旋中除去RNA。如此獲得的ssDNA為第二個引物提供了第二個模板，上述的第二個引物也包括一個RNA聚合酶啟動子(如T7RNA聚合酶)的序列，這個序列與模板的5』端具有同源性。然後用DNA聚合酶(如大腸桿菌DNA聚合酶I的″Klenow″大片段)進行延伸，形成雙鏈DNA(「dsDNA」)分子，這個分子所含的序列與介於引物之間的初始的RNA的序列是一樣的，而且在一端含有一個另加的啟動子序列。這一啟動子可以被合適的RNA聚合酶用於製造許多DNA的RNA拷貝。隨後這些拷貝可以重新進入循環，導致擴增非常迅速地進行。只要選擇合適的酶，這一擴增可以在等溫的條件下進行，不需要在每一個循環添加酶。因為這一工序具有循環的本質，所以起始的序列可以選擇DNA或RNA任意一種形式。國際專利申請出版No.WO89/06700，該申請的全部內容作為參照結合於本發明中，公開了一種核酸序列擴增方案，這一方案是基於啟動子/引物序列與一個目標單鏈DNA(「ssDNA」)進行雜交，然後再由該序列轉錄出許多RNA拷貝這樣一個基礎的。這一方案不是循環式的，即，並沒有從所得的RNA轉錄產物製造出新的模板。其它的擴增方法包括″RACE″(Frohman，1990)，以及「單側PCRTM」(″one-sidedPCRTIA″(Onara，1989)，它們都是行內人士所公知的。以以下為基礎的方法也可以被用於本發明的DNA序列的擴增在有含有所得的「二聚-低聚核苷酸」的核苷酸的存在下，兩個或更多個多聚核苷酸發生連接，從而對上述的二聚-多聚核苷酸進行擴增(Wu和Dean，1996，該文獻的全部內容作為參照結合於本發明中)。4.6噬菌體抗性變體在特定的實施例中，可能需要製備一種或多種用本發明方法製備的蘇雲金芽胞桿菌突變體的噬菌體抗性的變體。為此，在營養瓊脂上塗布噬菌體裂解液的等份液體並讓它乾燥。然後在上述的經過乾燥的裂解液上直接接種對噬菌體敏感的細菌菌株的等份液體並讓它乾燥。平板在30℃溫育。給平板溫育2天，此時可以觀察到已經有許多菌落生長在瓊脂上。把其中的一些菌落挑出來並傳代培養於營養瓊脂平板上。通過與噬菌體裂解液交叉畫平板來試驗這些顯然具有抗性的培養物的抗性。在平板上畫一條噬菌體裂解液的線並讓它乾燥。然後把假定具有抗性的培養物與噬菌體的線交叉畫於平板上。經過30℃過夜溫育，具有抗性的細菌培養物在與噬菌體線交叉的任何地方都無裂解。隨後，對噬菌體的抗性通過在營養瓊脂平板上接種抗性培養物的菌苔來確證。同時還以同樣的方式接種敏感的菌株以充當陽性對照。在乾燥以後，在平板的中心接種一滴噬菌體的裂解液並讓它乾燥。經過30℃24小時溫育，具有抗性的細菌培養物在接種有噬菌體裂解液的地方都沒有裂解。4.7作為殺蟲劑的晶體蛋白組合物及其使用方法鞘翅目昆蟲含有數量眾多的甲蟲種類，包括土鱉蟲、網狀甲蟲、皮蠹和紅帶皮蠹、長角甲蟲、葉甲蟲、象鼻蟲、樹皮甲蟲、瓢蟲、soldierbeetle、鹿角蟲、水體食腐甲蟲、以及各種各樣的其它的甲蟲。在以下網站有鞘翅目的簡要的分類法http//www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/tax.html.在鞘翅目中特別重要的是農業害蟲，包括Chrysomeliformia和Cucujiformia亞目下的昆蟲。Chrysomeliformia亞目下的昆蟲，包括葉甲蟲(Chrysomelidae)和象鼻蟲(Curculionidae)，對於農業是特別成問題的，它們造成了作物和植物的各種各樣的昆蟲損害。Cu-cujiformia亞目包括以下的科Coccinellidae，Cucujidae。Lagridae，Meloidae，Rhipiphoridae，和Tenebrionidae。公知的，在這一亞目中，Chrysomelidae科的一些昆蟲(包括以下種類Exema，Chrysomela，Oreina，Chrysolina，Leptinotarsa，Gonioctena，Oulema，Monozia，Ophraella，Cerotoma，Diabrotica，和Lachnaia)具有毀壞農作物的潛能。由於本發明的毒素已經顯示可以有效地對抗多種鞘翅目的昆蟲，所以本發明者設想可以使用本發明中所述的組合物來控制或者根除許多鞘翅類昆蟲。類似地，本發明中所述的用於產生經過修飾的昆蟲特異性提高的多肽的方法可以被用於在把經過修飾的多肽的殺蟲活性範圍擴展到鞘翅目之內或之外的其它昆蟲種類。因此，本發明者設想本發明中所公開的晶體蛋白組合物將在田間作物的局部和/或系統殺蟲應用中發揮特定的殺蟲劑用途，這些田間作物包括但不局限於稻穀、小麥、紫花苜蓿、玉米、大豆、菸草、土豆、大麥、蕓薹(油菜籽)、甜菜、甘蔗、亞麻、黑麥、燕麥、棉花、向日葵、草地(如牧場草和草地草)、果實、柑橘、堅果、樹木、灌木、以及蔬菜；以及觀賞植物、仙人掌、肉質植物、等等。本發明描述並要求權項的是含有一種殺蟲有效數量的Cry3Bb*晶體蛋白組合物的組合物。該組合物優選地含有以下的胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，或序列編號108，或其生物學功能相當的序列。殺蟲劑組合物也可以含有一種由具有以下序列的核苷酸序列編碼的Cry3Bb*晶體蛋白序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號，55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，或序列編號108，或者可選地，一種在中等嚴格程度的條件下與以下核苷酸序列雜交的核苷酸序列序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，或序列編號107。殺蟲組合物可以包括一種或多種類型的蘇雲金芽胞桿菌細胞，或者一種或多種此類細胞的培養物，或者可選地，一種或多種表達一種或多種表達本發明的新穎的晶體蛋白的蘇雲金芽胞桿菌細胞與另一種殺蟲組合物的混合物。在特定的方面可能需要製備含有許多晶體蛋白的組合物，其中所述的晶體蛋白可以是天然的或者是經過修飾的，用於抵抗一種或多種類型的易感昆蟲。在配製之前，可以對本發明的蘇雲金芽胞桿菌細胞進行處理以便延長其在細胞被施用於目標昆蟲的環境中時的殺蟲活性。這類處理可以是化學的或物理的方法，或者是化學和/或物理方法相結合，只要這種技術不對殺蟲劑的性質產生有害的影響，也不消除細胞對殺蟲劑的保護能力。化學劑的例子有滷化劑，特別是原子係數為17-80的滷素。更為特定地，可以在溫和的條件下用碘作用足夠長的時間以達到所要的結果。其它合適的技術包括用醛類，例如甲醛和戊二醛；抗感染劑，如抗感染劑，如氯化苄烷銨；醇類，如異丙醇和乙醇；各種不同的組織固定劑，如Bouin氏固定劑和Helly氏固定劑(見Humason，1967)；或者是結合使用在細胞被施用到宿主動物中時能夠保存並延長在細胞中所生產的δ-內毒素的活性的物理學方法(熱)和化學試劑。物理學方法的例子有短波長輻射，例如γ射線輻射以及X射線-輻射、冷凍、紫外線輻射、凍幹法、等等。本發明者設想可以用本工藝的熟練人士所公知的任何配製方法用本發明中所述的蛋白來製備此類生物殺蟲劑組合物。配製一種表達一種或多種Cry3Bb*DNA片段、產生被編碼的Cry3Bb*蛋白或肽的細胞培養物(優選的是細菌細胞培養物，如在表3中所列的蘇雲金芽胞桿菌細胞)的全細胞製劑、細胞提取液、細胞懸浮液、細胞勻漿液、細胞裂解液、細胞上清液、細胞過濾液(filtrates)、或者細胞沉澱物可能是合乎需求的。用於配製此類製劑的方法是本工藝的熟練人士所公知的，而且可以包括對一種或多種表達所感興趣的Cry3Bb*肽的細菌細胞(如在表3中所列的蘇雲金芽胞桿菌細胞)的培養物進行乾燥、凍幹、勻漿、提取、過濾、離心、沉澱、或濃縮。在一個優選實施例中，生物殺蟲劑組合物包括一種油可以流動(oilflowable)的懸浮液，上述的懸浮液包含含有一種或多種本發明中所述的新穎的晶體蛋白的經過裂解或未經裂解的細菌細胞、孢子、或者晶體。優選地，上述的細胞是蘇雲金芽胞桿菌細胞，但是，任何此類表達本發明所述的新穎的核酸片段並生產晶體蛋白的細菌宿主細胞都被認為是有用的，例如桿菌種類，例如B.megaterium、B.sublilis、B.cereus；埃希氏桿菌種類，包括大腸桿菌；以及/或者假單胞桿菌種類，包括P.cepacia、P.aeruginosa、以及P.fluorescens。可選地，油可以流動的懸浮劑可以是由一種或多種下列組合物所組成經過裂解或未經過裂解的細菌細胞、孢子、晶體、以及/或者經過純化的晶體蛋白。在本發明的另一個優選實施例中，生物殺蟲劑組合物含有一種可以在水中分散的微粒或者粉末。這一微粒或粉末可以包含經過裂解或未經過裂解的細菌細胞、孢子、或者晶體蛋白，它們含有一種或多種本發明中所述的新穎的晶體蛋白。這些組合物的優選的來源包括諸如蘇雲金芽胞桿菌細胞的細菌細胞，然而那些用本發明中所述的DNA片段進行轉化並表達晶體蛋白的桿菌、埃希氏桿菌、以及假單胞桿菌細胞也被設想是有用的。可選地，微粒或粉末可以是以下一種或多種組合物的結合裂解或未經裂解的細菌細胞、孢子、晶體、以及/或者經過純化的晶體蛋白。在第三個重要的實施例中，生物殺蟲劑組合物含有一種可溼性粉末、噴霧劑、乳劑、膠體、水溶液或有機溶液、粉塵、小藥丸、或者棉膠濃縮液。這類組合物可以含有如上所述的經過裂解的和未經裂解的細菌細胞、孢子、晶體、或者細胞提取物，它們含有一種或多種本發明中所述的新穎的晶體蛋白。優選的細菌細胞是蘇雲金芽胞桿菌細胞，然而，那些用本發明中所述的DNA片段進行轉化並表達晶體蛋白的B.megaterium、B.subtilis、B.cereus、大腸桿菌、或者假單胞菌細胞也被設想是有用的。這類幹形式的殺蟲劑組合物可以被配製成在被溼潤時立即溶解，或者可選地，以控釋的或緩釋的、或者其它的依賴於時間的形式溶解。可選地，這類組合物可以是以下一種或多種組合物的結合裂解或未經裂解的細菌細胞、孢子、晶體、以及/或者經過純化的晶體蛋白。在第四個重要實施例中，生物殺蟲劑組合物含有一種經過裂解的和未經裂解的細菌細胞、孢子、晶體、以及/或者一種含有經過裂解的和未經裂解的細菌細胞、孢子、以及或者晶體的混合物(如上述的含有本發明中所述的新穎的晶體蛋白的那一些)的水溶液、懸浮液、或者細胞培養物。此類水溶液或懸浮液可以被製備為濃縮的保藏液，可以在施用前把它稀釋，或者可選地，也可以製備為可以現用的稀釋液。對於那些涉及使用細菌細胞的方法，含有晶體蛋白基因的細胞宿主可以在任何合適的營養介質中培養，其中DNA構建物提供了選擇性的優點，提供了一個選擇性的介質，使得幾乎全部或者全部的細胞都含有蘇雲金芽胞桿菌基因。隨後可以根據合適的方法收穫這些細胞。可選地，也可以在收穫之前對細胞進行處理。當殺蟲劑組合物包括含有所感興趣的經過修飾的晶體蛋白的蘇雲金芽胞桿菌細胞、孢子、以及/或者晶體時，這種組合物可以以各種不同的方式進行配製。可以通過把其和各種不同的惰性材料，如無機礦物質(葉狀矽酸鹽、碳酸鹽、硫酸鹽、磷酸鹽、等等)或者植物材料(粉末狀的玉米的穗軸、稻穀的殼、胡桃的殼、等等)混合在一起來配製成可溼性粉末、微粒或粉塵。配方可以包括spreader-sticker佐劑、穩定劑、其它的殺蟲添加劑、或者表面活性劑。液體配方可以是水基的，或者是非水基的並可以採用例如泡沫、懸浮劑、可乳化的濃縮液等形式。成分中可以包括流變學藥劑、表面活性劑、乳化劑、分散劑、或者聚合體。可選地，新穎的來源於Cry3Bb的突變的晶體蛋白可以用天然的或重組的細菌表達系統在體外進行製備並被分離出來供隨後的田間施用。這類蛋白可以是存在於粗的細胞裂解液、懸浮液、膠體、等等中，或者可選地可以在被配製於活性生物殺蟲劑配方中之前被純化、精化、用緩衝液處理、以及/或者被進一步加工。類似地，在特定的環境中，從表達晶體蛋白的細菌培養液中分離晶體以及/或者孢子並把這類晶體以及/或者孢子的溶液、懸浮液、或者棉膠製劑用作活性生物殺蟲劑組合物可能是合乎需求的。本發明的另外一個重要的方面是一種用於控制容易受本發明中所述的新穎的組合物影響的鞘翅類昆蟲的方法。這類方法通常包括讓昆蟲或者昆蟲種群、群落等接觸殺蟲有效數量的Cry3Bb*晶體蛋白組合物。該方法可以使用如在以下序列中所述的Cry3Bb*晶體蛋白序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，或序列編號108，或其生物學功能相當的序列。可選地，本發明的方法可以使用一種或多種由以下核酸序列編碼的Cry3Bb*晶體蛋白序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107，或者由一種或多種在中等嚴格或者更高嚴格程度下與以下序列雜交的核酸序列編碼的Cry3Bb*晶體蛋白序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107。用於鑑定在中等嚴格程度或者更高嚴格程度下與本發明所述的序列雜交雜交的序列的方法是本工藝的熟練認識所公知的，而且也在本發明中進行了描述。不管使用的是哪種方法，所用的活性成分的使用數量是殺蟲有效數量，這根據一些因子的情況而存在差異，這些因子包括，例如所要控制的特定的鞘翅類昆蟲、所要治療的特定的植物或作物、環境條件、以及所用的方法、比率、以及所施用的具有殺蟲活性的組合物的數量。本發明中所述的殺蟲組合物可以通過把細菌細胞、晶體以及/或者孢子懸浮液、或者分離的蛋白成分與所要的農業上可接受的載體配製在一起來製造。組合物可以在施用以前被以合適的方式，例如凍幹、冷凍乾燥、乾燥等，進行配製，也可以被配製在水性載體、介質或者合適的稀釋液，如鹽水或其它的緩衝液中。組合物可以被配製成粉塵或者微粒材料、或者一種油(植物或礦物油)的懸浮液、或者油/水乳劑，或者可溼性粉末、或者與任何適合農業應用的任何其它的載體材料相結合。合適的農業載體可以是固體或者液體，它們都是本工藝中公知的。術語「農業上可接受的載體」涵蓋了所有的佐劑，例如惰性成分、分散劑、表面活性劑、增粘劑、粘合劑等等，它們都是在殺蟲劑配製技術中通常使用的，是精通殺蟲劑配製的人士所公知的。這些配方可以和一種或多種固體或液體佐劑混合在一起並用各種不同的方法，如用常規的配製技術把殺蟲劑組合物與合適的佐劑進行勻漿混合、混合以及/或者研磨來製備。用常規的方法，優選地用噴霧的方法把本發明的殺蟲劑組合物使用到目標鞘翅類昆蟲的環境中，典型的是噴霧在所要保護的植物或作物的葉片上。可以根據所要治療的特定的昆蟲和作物的特定的情況以及特定的環境條件來設置殺蟲劑施用的強度和持續時間。活性成分與載體的百分比率將依賴於殺蟲劑組合物的化學性質、溶解性、以及穩定性，也依賴於所使用的特定的配方。同時也可以使用其它的施用技術，例如塗粉、撒水、浸泡、土壤注射、土壤耕種、種子塗覆、噴霧、爆氣、撒霧、噴成霧狀、等等，這些技術可能是在特定的狀況下所需要的，例如當有昆蟲對根或莖進行侵襲時，同時它們也可以被應用於精緻的植物或觀賞性植物。這些施用步驟也是本工藝的熟練人士所公知的。本發明的殺蟲劑組合物可以被單獨應用於本發明的方法中，或者它們也可以與其它的化合物，包括但不局限於其它的殺蟲劑，結合使用。同時本發明的方法也可以被用於與其它的處理方式，例如表面活性劑、去汙劑、聚合體或者緩釋製劑結合使用。本發明的殺蟲劑組合物可以被配製用於系統性或局部性的用途。用於環境的、系統性的、或者葉面施用的殺蟲劑組合物的濃度將根據特定配方的本質、施用的方法、環境條件、以及生物殺蟲活性的程度而大有差異。典型地，生物殺蟲劑組合物在所使用的配方中的濃度至少為大約1％(重量比)，而且可以達到並包括重量比的99％。組合物的幹配方中組合物的組成可以達到大約1％至大約99％(重量比)，而液體配方中的活性成分則通常佔重量比的大約1％至大約99％或者更大的比重。含有完整的細菌細胞的配方通常含有大約104至1012個細胞/毫克。可以根據需要給特定的植物或目標地區一次或多次施用殺蟲劑配方，典型的田間施用率的範圍為每公頃施用大約1克至大約1千克、2千克、5千克，或者甚至更多的活性成分。4.8作為雜交探針和引物的核酸片段此處所設想的核酸序列除了被用於指導本發明的晶體蛋白或肽的表達以外還具有許多其它的用途。例如，它們在核酸雜交的實施例中被用為探針或引物。因此，具有以下特徵的核酸片段被設想具有特別的用途，即它們含有一個長度為至少14個核苷的連續序列，這些序列與以下的長度為14個核苷的連續的DNA序列相同，或者互補序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107。在一些特定的實施例中也可以使用更長的、連續的相同的或互補的序列，如那些長度為大約20，30，40，50，100，200，500，1000，2000，5000，10000等(包括所有的中間長度直至包括全長)的序列。這類核酸探針特定地與編碼晶體蛋白的序列進行雜交的能力將使它們能夠被用於檢測在一個給定的樣品中是否存在互補序列。然而，它們也被設想具有其它的用途，包括使用其序列信息來製備突變種類的引物，或者製備用於製備其它遺傳構建物的引物。特別地設想具有以下特徵的核酸分子可以被用作在例如Southern和Northern印跡中使用的雜交探針，即它們含有一個序列區域，該序列區域含有長度為10-14，15-20，30，50，或者甚至100-200左右個核酸的連續的核酸序列，其中這些序列與以下的DNA序列相同或者互補序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號101，或序列編號107。更小的片段通常可被應用於雜交實施例中，其中連續互補區域的長度可以有所差異，例如介於大約10-14以及大約100或200個核苷之間，但是也可以使用更長的連續互補片段，這可以根據所要檢測的互補序列的長度來定。使用一個長度為14個核苷的探針可以形成一個既穩定又具有選擇性的雙鏈分子。但是，含有長度大於14個核苷的連續互補序列的分子通常是優選的，以便增加雜合體的穩定性和選擇性並從而改善所獲得的特定的雜合體分子的質量和程度。通常優選的是設計含有其長度為15-20個連續核苷，甚至更長的基因互補片段的核酸分子。當然，可以用其它的技術，例如使用機械剪切或者限制性酶解，來獲得這些片段。更短的核酸片段可以通過，例如用化學方法直接合成該片段來容易地製備，這通常都是用自動化的低聚核苷合成儀來實現的。另外，也可以使用核酸複製技術，例如使用美國專利4,683,195和4,683,202(兩個申請的全部內容作為參照結合於本發明中)的PCRTM技術，通過在重組載體中導入選定的序列用於重組生產來獲得這些片段，也可以用通常為分子生物學工藝的熟練人士所公知的重組DNA技術來獲得。相應地，本發明的核酸序列可以被用於選擇性地與DNA片段的互補片段形成雙鏈分子。根據所設想的應用，可能會想要使用各種不同的雜交條件來獲得探針對目標序列的不同程度的選擇性。當在應用中需要高度的選擇性時，典型地需要使用相對嚴格的條件來形成雜合體，例如，需要選擇相對低鹽和/或高溫條件，例如在大約50℃至大約70℃之間的溫度提供大約0.02M至0.15M的NaCl。此類選擇性條件僅容忍在探針和模板或目標鏈之間發生少量的(如果有的話)錯配，特別適用於分離編碼晶體蛋白的DNA片段。通過雜交來檢測DNA片段是業內人士所公知的，雜交分析的的方法的例子見於美國專利4,965,188和5,176,995(作為參照結合於本發明中)。具體相關的教導見於Maloy等，1994；Segal，1976；Prokop，1991；以及Kuby，1994的文獻。當然，對於一些應用，例如，當需要用一個雜交到編碼模板上的突變引物來製備突變體，或者探索從相關的種類、功能性等同體等等分離編碼晶體蛋白的序列時，通常需要嚴格程度較低的雜交條件，以便形成雜交雙鏈。在這些情形中，可能需要使用如大約0.15M至大約0.9M的鹽以及介於大約20℃至大約55℃的溫度。這樣，就可以把交叉雜交的種類鑑定為陽性雜交信號(相對於對照雜交而言)。在任何情形中，通常應該理解的是通過增加甲醯胺的數量可以使條件變得更為嚴格，其中甲醯胺是用於穩定異型雙鏈，其作用方式與提高溫度相同。這樣，可以對雜交的條件隨意進行操作，因此通常是首選的方法，這取決於所希望得到的結果。在特定的實施例中，有利的是把本發明的核酸序列與合適的方法，例如標記物，結合使用，用於確定雜交。有範圍廣泛的合適的指示物在本工藝中是已知的，包括螢光劑、放射性物質、酶配體或其它的配體，例如抗生物素蛋白/生物素，它們都可以提供一個可被檢測的信號。在優選實施例中，可能希望使用一種螢光標記物或者一個酶標記物，如脲酶、鹼性磷酸酶或者過氧化物酶，而不是使用放射性物質或其它對環境不利的試劑。在酶標記物的情形中，已知可以用比色指示底物來提供一種人眼或分光光度計可以檢測到的方法，用於鑑定與含有互補核酸的樣品的雜交。總體上，本發明中所述的雜交探針被設想可以被用作溶液雜交試劑，同時也可以被用於使用固相的實施例中。在設計固相的實施例中，試驗的DNA(或RNA)被吸收或者以其它的方式粘附到選定的基質或表面上。然後讓這一經過固定的單鏈核酸與選定的探針在所要的條件下特定地進行雜交。所選定的條件將依賴於特定的環境，上述的環境是基於所需的特定的標準的，例如依賴於G+C的含量、目標核酸的類型、核酸的來源、雜交探針的尺寸等等。在清洗雜交表面以便除去非特異性結合的探針分子之後，通過標記物對特定的雜交進行檢測，或者甚至進行定量。4.9經過修飾的Cry3δ-內毒素的特徵本發明提供了新穎的多肽，這些多肽定義了由以下蘇雲金芽胞桿菌核酸序列編碼的晶體蛋白的全部或者一部分cry3Bb.60，cry3Bb.11221，cry3Bb.11222，cry3Bb.11223，cry3Bb.11224，cry3Bb.11225，cry3Bb.11226，cry3Bb.11227，cry3Bb.11228，cry3Bb.11229，cry3Bb.11230，cry3Bb.11231，cry3Bb.11232，cry3Bb.11233，cry3Bb.11234，cry3Bb.11235，cry3Bb.11236，cry3Bb.11237，cry3Bb.11238，cry3Bb.11239，cry3Bb.11241，cry3Bb.11242，cry3Bb.11032，cry3Bb.11035，cry3Bb.11036，cry3Bb.11046，cry3Bb.11048，cry3Bb.11051，cry3Bb.11057，cry3Bb.11058，cry3Bb.11081，cry3Bb.11082，cry3Bb.11083，cry3Bb.11084，cry3Bb.11095以及cry3Bb.11098。4.10晶體蛋白命名法本發明已經任意地給本發明的新穎的蛋白指定了以下的名稱Cry3Bb.60，Cry3Bb.11221，Cry3Bb.11222，Cry3Bb.11223，Cry3Bb.11224，Cry3Bb.11225，Cry3Bb.11226，Cry3Bb.11227，Cry3Bb.11228，Cry3Bb.11229，Cry3Bb.11230，Cry3Bb.11231，Cry3Bb.11232，Cry3Bb.11233，Cry3Bb.11234，Cry3Bb.11235，Cry3Bb.11236，Cry3Bb.11237，Cry3Bb.11238，Cry3Bb.11239，Cry3Bb.11241，Cry3Bb.11242，Cry3Bb.11032，Cry3Bb.11035，Cry3Bb.11036，Cry3Bb.11046，Cry3Bb.11048，Cry3Bb.11051，Cry3Bb.11057，Cry3Bb.11058，Cry3Bb.11081，Cry3Bb.11082，Cry3Bb.11083，Cry3Bb.11084，Cry3Bb.11095以及Cry3Bb.11098。類似地，本發明也給編碼上述多肽的新穎的核酸序列分別隨意地指定了以下的名稱cry3Bb.60，cry3Bb.11221，cry3Bb.11222，cry3Bb.11223，cry3Bb.11224，cry3Bb.11225，cry3Bb.11226，cry3Bb.11227，cry3Bb.11228，cry3Bb.11229，cry3Bb.11230，cry3Bb.11231，cry3Bb.11232，cry3Bb.11233，cry3Bb.11234，cry3Bb.11235，cry3Bb.11236，cry3Bb.11237，cry3Bb.11238，cry3Bb.11239，cry3Bb.11241，cry3Bb.11242，cry3Bb.11043，cry3Bb.11035，cry3Bb.11036，cry3Bb.11046，cry3Bb.11048，cry3Bb.11051，cry3Bb.11057，cry3Bb.11058，cry3Bb.11081，cry3Bb.11082，cry3Bb.11083，cry3Bb.11084，cry3Bb.11095以及cry3Bb.11098。雖然蘇雲金芽胞桿菌命名法委員會可以根據經過修訂的晶體蛋白內毒素命名法(表1)對這些基因和蛋白進行正式的命名，但是對本發明的組合物進行的任何重新命名同時也被設想是完全屬於本發明的範圍之內的。4.11轉基因宿主細胞和轉基因植物本發明也設想了用本發明的表達載體進行轉化的一種細菌、酵母細胞、或者一種植物細胞或者植物。一種轉基因細菌、酵母細胞、植物細胞或者來源於此類經過轉化或轉基因的細胞的植物也構成了本發明的一個方面。經常需要把這類經過轉化的宿主細胞用於內毒素的生產以及本發明中所述的各種不同的DNA基因構建物的表達中。在本發明的一些方面，經常需要對本發明中所述的基因片段的表達進行調製、調節或者其它方式的控制。這類方法對於分子遺傳學工藝的熟練人士是常規的。典型地，當需要增加或者過量表達一種特定的基因時，可以進行各種不同的操作以便增加信使RNA的表達，特別是通過在使用序列的同時使用一種活性啟動子，這種啟動子增強了信使RNA在特定的經過轉化的宿主細胞中的穩定性。典型地，起始和轉錄終止區域將含有終止密碼子、一個終止區域、以及可選地一個多聚腺苷醯化作用信號。沿著轉錄的方向，即從編碼或閱讀序列的5』端到3』端的方向，構建物將包括轉錄調控區域(如果有的話)、以及啟動子，其中調控區域可以在啟動子的5』端或3』端、核糖體結合位點、起始密碼子、含有與起始密碼子相連的開讀框的結構基因、終止密碼子、多聚腺苷醯化作用信號序列(如果有的話)、以及終止子區域。這一雙鏈形式的序列可以被自身用於轉化微生物宿主，但通常被與一個含有標記物的DNA序列包括在一起，其中第二個DNA序列可以在DNA被導入宿主中時被接合到表達δ-內毒素的構建物上。為結構基因設置一個標記物是為了給這些已經被修飾或轉化的宿主提供選擇。標記物通常將提供選擇性的優點，例如提供生物殺傷劑抗性，例如對抗生素或重金屬的抗性；互補作用，以便給營養缺陷型的宿主提供原養，等等。優選地使用互補作用，這樣經過修飾地宿主不僅得到了選擇，而且在田間還具有競爭力。在發展構建物以及對宿主進行修飾時可以使用一個或多個標記物。可以通過提供一種相對田間其它野生型微生物的競爭性優點來對生物體進行進一步的修飾。例如，可以在把表達金屬螯合劑(如含鐵細胞(siderophore))的基因和表達δ-內毒素的結構基因同時導入宿主中。這樣，含鐵細胞表達的增強可以為生產δ-內毒素的宿主提供一個競爭性的優點以便使它可以有效地與野生型的微生物競爭並在環境中穩定地佔領一個活動的範圍。當不存在功能性複製系統時，構建物的序列中還將包括一個至少為50鹼基對(bp)，優選地為100bp，通常不超過大約1000bp的序列，該序列與宿主中的序列是同源的。這樣，正當重組的可能性就得以增強，使得基因可以被整合到宿主中並被宿主穩定地保持。優選地，δ-內毒素基因應與提供互補作用的基因以及提供競爭性優點的基因非常接近。因此，當δ-內毒素基因丟失時，由此獲得的生物體很可能也丟失了互補作用基因以及/或者提供競爭性優點的基因，這樣該生物體就無法與那些基因還完整地保留在構建物中的生物體競爭了。編碼晶體蛋白的基因可以被插入於轉錄和翻譯起始區域與轉錄和翻譯終止區域之間，以便接受起始區域的調控。這一構建物可以被包括在質粒中，上述的質粒將包括至少一個複製系統，但可以包括一個以上，其中的一個複製系統被用於在質粒發展的過程中進行克隆，另一個複製系統是在最終的宿主中發揮功能所必需的。另外，可以存在一個或多個標記物，這在以前已經被描述了。當需要進行整合時，質粒包括一個與宿主基因組同源的序列是合乎需求的。可以根據常規的方法來分離轉化體，通常使用的是篩選技術，通過這一技術可以把想要的生物體與未經修飾的生物體或用於轉移的生物體(如果有的話)分離篩選出來。隨後可以測試轉化體的殺蟲活性。合適的宿主細胞，其中含有殺蟲劑的細胞將被處理以便延長細胞中的δ-內毒素在經過如此處理的細胞被施用於目標害蟲的環境中時的活性，可以包括原核或真核細胞，通常局限於那些不產生對高等生物體(如哺乳動物)具有毒性的物質的細胞。然而，也可以使用那些可以產生對高等生物體具有毒性的物質的生物體，其中在上述生物體中的δ-內毒素是不穩定的，或者其施用的水平足夠的低，不足以對哺乳動物宿主產生任何毒性。對於宿主而言，特別感興趣的是原核生物和較低等的真核生物，例如真菌。示例性的原核生物(包括格蘭氏陰性和格蘭氏陽性)包括腸桿菌科，例如埃希氏菌屬、歐文菌屬、志賀菌屬、沙門菌屬、以及變性菌屬；芽孢桿菌科；根瘤菌科，如根瘤菌；螺菌科，如發光菌、Zymomonas、沙雷菌屬、氣單胞菌屬、弧菌屬、去磺弧菌屬、螺菌屬；乳酸菌；植形(phylloplane)生物體，例如極毛桿菌科的成員(包括假單胞菌屬和醋酸桿菌屬)；固氮菌屬和硝化菌屬；產黃菌屬；芽孢桿菌屬的一些成員，如乳桿菌種類、雙歧桿菌屬以及桿菌種類等等。特別優選的宿主細胞包括Pseudomonasacruginosa、Pseudomonasfluorescens、Bacillusthuringiensis、Escherichiacoli、Bacillussubtilis等等。真核細胞中優選的是真菌，例如藻菌類植物以及子囊菌類，這包括酵母，例如人體酵母菌以及擔子菌類、圓酵母、短梗黴屬、擲孢酵母屬、酵母屬、以及擲孢酵母屬種類。在篩選一個用於生產目的的宿主細胞時特別感興趣的特徵包括易於把δ-內毒素的基因導入到宿主中；有可用的表達系統；表達的效率；殺蟲劑在宿主中的穩定性；以及存在輔助的遺傳能力。用作殺蟲劑微膠囊的感興趣的特徵包括殺蟲劑的保護性特質，例如具有厚的細胞壁、色素形成、以及在細胞內包裝或形成包含體；葉子親和性；對哺乳動物不具有毒性；能夠誘惑害蟲撮食；容易殺滅和固定同時又不損害δ-內毒素的毒性，等等。其它的考慮包括易於配製和處理、經濟效益、保藏的穩定性，等等。在處理時，細胞通常是完整的或者處於增殖的形式，而不是處於孢子的形式，雖然在某些情形中可以使用孢子。可以用以下所述的方法對重組的微生物細胞進行處理。經過處理的細胞通常結構穩定性增強，這將增強其對環境條件的抵抗力。可以使用各種不同的技術把本發明中所述的基因或其它的核酸片段插入到宿主細胞中，這些技術在本工藝中都是公知的。例如，有大量的含有在大腸桿菌中複製的系統以及一個允許對轉化細胞進行篩選的標記物的克隆載體可以被用於把外源基因插入到高等生物體(包括植物)中。這些載體包括例如，pBR322、pUC系列、M13mp系列、PACYC184等。相應地，編碼δ-內毒素的序列可以被插入到載體中合適的限制性位點上。由此獲得的質粒被用於轉化到大腸桿菌中。在合適的營養介質中培養大腸桿菌，然後收穫並裂解。回收質粒並進行序列分析、限制性分析、電泳以及其它的生物化學、分子生物學方法分析，這些都是通常所進行的分析步驟。在每個操作之後，可以把所使用的DNA序列剪切下來並連接到下一個DNA序列上。可以把每一個質粒序列克隆到同一個或者不同的質粒中。根據把所要的基因插入到植物中時所用的方法，可能需要其它的DNA序列。用於植物細胞DNA轉化的方法包括農桿菌介導的植物轉化、原生質體轉化、基因轉移進入花粉、注射進入生殖器官、注射進入未成熟的胚胎、以及粒子轟擊法。上述的每一種方法都有其顯著的優點和缺點。因此，把基因導入一個特定的植物植株中的特定的方法並不一定是對另一個植物植株最有效的方法，但是已經清楚地知道對於一種特定的植物植株哪一種方法是有用的。合適的方法被認為包括能夠把DNA導入細胞中的任何方法，如農桿菌感染；DNA的直接輸送，例如pEG介導的原生質體轉化(Omirulleh等，1993)、乾燥/抑制介導的DNA攝取、電擊穿、金剛砂激動作用、塗覆有DNA的粒子的加速；等等。在特定的實施例中，加速方法是優選的，包括，例如微粒轟擊等等。用於把DNA導入細胞中的技術是業內人士所公知的。已經有人描述了四種用於把基因素輸送到細胞中的一般的方法(1)化學方法(Graham和vanderEb，1973，Zatloukal等，science1992)；(2)物理學方法，如微粒轟擊(Capecchi，1980)、電穿孔(Wong和Neumann，1982；Fromm等，1985)以及基因槍(Johnston和Tang，1994；Fynan等。1993)；(3)病毒載體(Clapp，1993；Lu等，1993；Eglitis和Anderson，1988；Eglitis等，1988)；以及(4)受體介導的機制(Curiel等，1991；1992；Wagner等1992)。有大量的技術可以被用於把DNA插入到植物宿主細胞中。這些技術包括使用根癌土壤桿菌或者Agrobacteriumrhizogenes作為轉化劑用T-DNA進行轉化、融合、注射、或者電擊穿、以及其它的可能的方法。當把農桿菌用於轉化時，所要插入的DNA必須被克隆到特定的載體中，即克隆到一個中間載體或者二元載體中。中間載體可以用同源重組整合到Ti或Ri質粒中，因為它們含有與T-DNA序列同源的序列。Ti或Ri質粒同時還包含有T-DNA轉移所需的vir區域。中間載體在農桿菌中無法進行自身複製。可以通過一種幫助質粒(結合)把中間載體轉移到根癌農桿菌中。二元載體可以在大腸桿菌和農桿菌中進行自身複製。它們含有一個篩選標記基因以及一個連接物或者低聚連接物，這些連接物的左右兩側連接著T-DNA的邊界區域。它們可以被直接轉化到農桿菌中(Holsters等，1978)。被用作宿主細胞的農桿菌將含有一個含有一個vir區域的質粒。vir區域是把T-DNA轉移到植物細胞中所必需的。可以含有另加的t-DNA。經過如此轉化的細菌被用於植物細胞的轉化。植物外植體可以被有利地與根癌農桿菌和Agrobacteriumrhizogenes一起培養，以便把DNA轉移到植物細胞中。然後可以在合適的介質，該介質可能含有用於篩選的抗生素或者生物殺傷劑，中從受感染的植物材料(如葉片、莖的段、根、但也包括原生質體或者懸浮培養的細胞)再生出完整的植物。然後可以檢測如此獲得的植物是否存在插入的基因。當進行注射和電擊穿時，對質粒沒有特殊的要求。可以使用通常的質粒，例如使用pUC衍生物。如果，例如，用Ti或Ri質粒來轉化植物細胞，那麼Ti或Ri質粒T-DNA的至少右邊界，但通常是左右兩個邊界必須被連接成所要插入的基因的邊界區域。用T-DNA來轉化植物細胞已經被詳細地研究並充分地描述於歐洲專利申請No.EP120516；Hockema(1985)；An等，1985；Herrera-Estrella等，(1983)；Bevan等，(1983)；以及Klee等，(1985)中。用於雙子葉植物轉化的一個特別有用的含有增強的Ti質粒盒式載體CaMV35S啟動子(EN35S)以及含有多聚腺苷醯化作用信號的末端，上述的多聚腺苷醯化作用信號來源於一個編碼β-conglycinin的α亞基的大豆基因。在上述的兩個元件之間是一個多元連接物，它含有多個可以供目標基因插入的限制性位點。載體優選地含有一個pBR322的片段，它提供了在大腸桿菌中表達的複製起點以及一個用於與所要的農桿菌菌株ACO的T-DNA進行同源重組的區域；來源於具有廣泛的宿主範圍的質粒PKI的oriV區域；來源於Tn7的鏈黴素/放線菌素抗性基因；以及一個嵌合的NPTII基因，該基因含有CaMV35S啟動子以及胭脂鹼合成酶(NOS)的3』端，它為經過轉化的植物細胞提供了卡那黴素抗性。可選地，可以用15kb的mannopine合成酶(MAS)啟動子(Velten等，1984)來替代經過增強的CaMV35S啟動子。在把一個DNA構建物結合到載體中之後，把它導入一個含有解毒的(disarmed)Ti質粒的根癌農桿菌菌株ACO中。對共整合的Ti質粒載體進行篩選，隨後可以把它用於轉化雙子葉植物。根癌農桿菌ACO是一種解毒的菌株，它與Fraley等(1985)所描述的pTiB6SE類似。在構建ACO時，起始的農桿菌菌株是菌株A208，它含有一個胭脂鹼類型的Ti質粒。上述的Ti質粒被以與Fraley等(1985)所述的類似的方法解了毒，使得幾乎所有的天然的T-DNA都被除去，除了左邊界以及在左邊界內的幾百個鹼基對T-DNA以外。延伸到右邊界後的一個點的剩餘的T-DNA被替換為一個新穎的DNA片段，該片段從左到右包括一個pBR322的片段、來源於質粒RK2的oriV區域、以及來源於Tn601的卡那黴素抗性基因。pBR322和oriV片段與這些片段是類似的，提供了一個用於共整合的同源區域。一旦被插入的DNA已經被整合到基因組中，它在那裡將會相對穩定，而且根據經驗，不會再出來了。它通常含有一個篩選標記物，這個標記物存在於經過轉化的對生物殺傷劑或抗生素，如卡那黴素、G418、博來黴素、潮黴素、或者氯黴素等等具有抗性的植物細胞中。個別使用的標記物應該相應地允許對經過轉化的細胞，而不是那些不含有插入的DNA的細胞進行篩選。4.11.1電穿孔把短暫的高電壓電脈衝作用於各種不同的動物和植物細胞導致在質膜中形成納米大小的孔。DNA被從這些孔直接撮入細胞質中，或者作為膜成分重新分配的結果伴隨著孔的關閉被攝入細胞。電穿孔可以具有極高的效率，它可以被用於克隆基因的瞬時表達以及整合有感興趣的基因拷貝的細胞株的確立。電穿孔不同於磷酸鈣介導的轉染和原生質體融合的是，它經常產生整合有一個，或者最多少數幾個，外源DNA拷貝的細胞株。通過電穿孔導入DNA的方法是本工藝的熟練人士所公知的。在這種方法中，使用特定的細胞壁降解酶，如膠質降解酶來使目標受體細胞變得比未經處理的細胞更容易受電擊穿轉化的影響。可選地，也可以通過機械創傷來使受體細胞更容易受轉化的影響。為了實現電擊穿轉化，可以使用脆弱的組織，如細胞的懸浮培養物或者胚胎發生愈傷組織，或者可選地，可以對未成熟的胚胎或者其它的組織直接進行轉化。可以通過把細胞壁暴露於膠質降解酶(pectolyases)或者通過以受控的方式進行機械創傷來部分降解細胞壁。這時可以進行電擊穿DNA轉移並把這些細胞當作電擊穿DNA轉移的受體，然後根據新整合進來的DNA的性質用合適的篩選協議鑑定被轉化的細胞。4.11.2微粒轟擊用於把轉化用的DNA片段輸送到植物細胞中的另外一個有利的方法是微彈轟擊法。在這一方法中，可以在微粒上塗覆核酸並用一個推進力把微粒輸送到細胞中。示例性的微粒包括那些包含鎢、金、鉑等的微粒。微彈轟擊法作為一種能夠可繁殖地、穩定地轉化單子葉植物的有效的方法，它的一個優點是既不需要分離原生質體(Cristou等，1988)，又不需要對農桿菌感染具有感受性。通過加速度把DNA輸送到玉米細胞中的方法的一個示例性的實施例是BiolisticsParticleDeliverySystem，它可以被用於把塗覆有DNA或細胞的微粒推進通過一個屏幕，如一個不鏽鋼或Nytex屏幕，到達一個塗覆有培養在懸浮液中的玉米細胞的濾器表面上。屏幕分散了微粒，使它們不被以大的聚集物的形式輸送給受體細胞。在微粒裝置和所要轟擊的細胞之間設置一個屏幕被認為可以減小微粒聚集物的尺寸並且可以通過減少太大的微粒對受體細胞的損傷來提高轉化的頻率。在進行轟擊時，懸浮液中的細胞優選地被濃縮在濾器或者固體培養介質上。可選地，也可以把未成熟的胚胎或者其它的目標細胞準備在固體培養介質上。把所要轟擊的細胞定位在微粒擋板下一個合適距離的位置。如果需要，也可以在加速裝置和所要轟擊的細胞之間設置一個或多個屏幕。通過使用本發明中所描述的技術可以獲得1000個或更多的短暫地表達標記基因的細胞焦點(foci)。每一個在轟擊後48小時表達外源基因產物的焦點的細胞數目通常介於1至10個之間，平均為1至3個。在微粒轟擊轉化中，可以通過優化轟擊前的培養條件以及轟擊參數來獲得最多數目的穩定轉化體。在這一技術中，轟擊的物理學和生物學參數都很重要。物理學因素是那些涉及DNA/微粒沉澱物或者影響大的顆粒或微粒的飛行和速度的因素。生物學因素包括在轟擊前以及緊跟其後對細胞進行操縱的所有步驟、為了幫助減輕轟擊所伴隨的外傷而對目標細胞進行的滲透性調節、以及轉化用的DNA(如線性化的DNA或完整的超螺旋質粒)的性質。轟擊前的操縱被認為對未成熟胚胎的成功轉化是特別重要的。相應地，本發明者設想有人會希望在小規模的研究中調整各種不同的轟擊參數以便對條件進行充分的優化。有人可能會特別希望對一些物理學參數，如間隙的距離、飛行的距離、組織的距離以及氦氣的壓力，進行調整。也可以通過對影響受體細胞生理學狀態並可能從而影響轉化和整合效率的條件進行修飾來優化外傷減少因子(traumareductionfactors，TRFS)。例如，可以對受體細胞的滲透狀態、組織的水合作用以及所代培養物狀態或細胞周期進行調整以實現最優轉化。在本發明所公開的內容的指導下，其它的常規性調整對於本工藝的熟練人士將是以知的。4.11.3農桿菌介導的轉移農桿菌介導的轉化是一個可以被廣泛應用的用於把基因導入到植物細胞中的系統，因為DNA可以被導入到整個植物組織中，從而無須從一個原生質體再生出完整的植株。用農桿菌介導的植物整合載體把DNA導入到植物細胞中的方法在本工藝中是公知的。參照，例如，已經被描述的方法(Fraley等，1985；Rogers等，1987)。另外，Ti-DNA的整合是一個相對精確的過程，它所產生的重排很少。所要轉移的DNA區域是由邊界序列來定義的，所要插入的DNA通常如前述的方法(Spielmann等，1986；Jorgensen等，1987)被插入於植物基因組中。現代的農桿菌轉化載體能夠在大腸桿菌和農桿菌中複製，從而便利了操縱，如前述(Klee等，1985)。另外，最近在用於農桿菌介導的基因轉移的載體上的技術進步已經改善了載體中基因和限制性位點的安排以便利構建能夠表達各種不同多肽編碼基因的載體。前述的載體(Rogers等，1987)含有便利的多連接序列區域，這些區域兩端分別連接著一個啟動子和一個多聚腺苷醯化作用位點，用於直接表達插入的多肽編碼基因。這些載體適合於本發明的目的。另外，可以用同時含有毒性和非毒性Ti基因的農桿菌進行轉化。在農桿菌介導的轉化能夠發揮效率的植物植株中，因為基因轉移所具有的容易的、規定的性質，這是首選的方法。農桿菌介導的葉片以及其它組織，例如子葉和下胚軸，的轉化僅局限於農桿菌天然感染的那些植物。農桿菌介導的轉化在雙子葉植物中是最有效率的。極少數的單子葉植物是農桿菌的天然宿主。雖然已經用農桿菌載體在蘆筍中製造了轉基因植物，如前述(Bytebler等，1987)。因此，具有商業重要性的穀類，如大米、玉米和小麥通常必須用替代的方法進行轉化。然而，如上所述，蘆筍仍然可以用農桿菌進行轉化(見，例如，Bytebier等，1987)。用農桿菌轉化方法形成的轉基因植物典型地在一個染色體上含有一個單一的基因。此類轉基因植物可以被稱為所添加的基因的雜合體。然而，因為詞語「雜合體」通常意味著在一對染色體的另一條染色體的同一位點上含有一個互補的基因，但是在如此處所述的含有一個添加的基因的植物中並不存在這樣一個基因，所以認為此類植物的更為準確的名稱應該是「一種獨立的分離系」，因為所添加的外源性的基因在有絲分裂和減數分裂期間獨立地分離。更為優選的是一種所添加的結構基因的純合的轉基因植物，即該轉基因植物含有兩個添加的基因，在一對染色體的兩條染色體上的同一位點上分別含有一個基因。純合的轉基因植物可以通過以下步驟來獲得交配一個含有一個單一的添加基因的獨立的分離系轉基因植物(自體受精)；讓由此獲得的種子萌芽並分析如此獲得的植物，該植物被生產用以增強羧肽酶活性(相對於對照(天然的、未經轉基因的)或者一個獨立的分離系轉基因植物)。應該理解的是，也可以讓兩種不同的轉基因植物交配以產生含有兩個獨立分離的添加的外源基因的子代。合適子代的自體受精可以產生兩個添加的編碼感興趣的肽的外源基因的純合的植物。同時本發明還設想了與父代植物的回交以及與非轉基因植物的異型雜交。植物原生質體的轉化也可以通過使用基於磷酸鈣沉澱、聚乙二醇處理、電穿孔、以及這些處理的結合的方法來實現(見，例如，Potrykus等，1985；Lorz等，1985；Fromm等，1985；Uchimiya等，1986；Callis等，1987；Marcotte等，1988)。這些系統在不同植物株系的應用取決於從原生質體再生具有特定功能的植物株系的能力。用於從原生質體再生穀類作物的示範性的方法已有描述(Fujimura等，1985；Toriyama等，1986；Yamada等，1986；Abdullah等，1986)為了對不能成功地從原生質體再生的植物株系進行轉化，可以使用其它的把DNA導入到完整的細胞或組織中的方法。例如，可以根據前述的方法(Vasil，1988)從未成熟的胚胎或者外植體再生穀類植株。另外，也可以使用「基因槍」或者高速微粒轟擊技術(Vasil，1992)。當使用後一種技術時，存在於細小金屬顆粒上的DNA被攜帶通過細胞壁進入細胞質中，如前述(Klein等，1987；Klein等，1988；McCabe等，1988)。金屬顆粒穿透好幾層細胞，因而使得可以在組織外植體中的轉化細胞。4.11.4植物中基因的表達雖然最近幾年在表達細菌蛋白，如蘇雲金芽胞桿菌晶體蛋白，的轉基因植物的製備上已經取得了很大的進步，但是在植物中表達天然的細菌基因通常卻是令人失望的。不同於微生物遺傳學的是，早期的植物遺傳學家對影響外來基因在植物中異源表達的因素的了解很少。然而，在最近幾年，有好幾種潛在的因素已經被示明在不同的程度上負責特定編碼序列的蛋白表達水平。例如，現在科學家們知道在細胞中維持一種特定的mRNA的顯著水平是一個關鍵的因素。不幸的是，造成編碼外來蛋白的mRNA的低穩定性的原因卻有好多。首先，全長RNA合成發生的頻率不高。這可能是因為在轉錄時RNA過早地終止了，或者是因為在轉錄時發生意料之外的mRNA加工。第二，全長RNA可能是在植物細胞中產生的，但是隨後卻在核中被以某種形式加工(剪切、添加多聚A)，使得所產生的mRNA不具有功能。如果RNA沒有被適當地合成、終止和多聚腺苷醯化，它就無法轉移到細胞質中進行翻譯。類似地，在細胞質中，如果mRNA的半壽期(這是由它們的初級和二級序列所決定的)截短了，那麼就無法生產足量的蛋白。另外，翻譯效率對mRNA的半壽期有影響，程度未確。另外，每一個RNA分子摺疊成特定的結構，或者可能會摺疊成一族結構，這是由它的序列所確定的。任何RNA的特定的結構導致其在細胞質中的穩定性更強或更弱。結構本身也可能是mRNA在核中加工的一個決定因素。不幸的是，不可能預測，幾乎也不可能在體外和體內確定任何RNA(tRNA除外)的結構。然而，戲劇性地改變一個RNA的序列有可能能夠對它的摺疊結構產生很大的影響。結構本身或者一些特定的結構特徵也可能在RNA穩定性的確定中發揮作用。為了克服這些在外來基因表達上的局限性，研究者們已經鑑定出RNA中特定的序列和信號，它們具有對RNA穩定性產生特定影響的潛力。因此，在本發明的特定實施例中，需要優化植物中已打開的核酸片段的表達。這樣做的一種特定方法，是通過改變細菌的基因，以除去降低在某一已轉化的植物細胞中表達的序列或基序。為在植物中最優表達的編碼序列，其操縱過程優選的常常是對一段DNA序列進行「植物化」。尤其有疑問的是富含A+T的序列。不幸的是，由於蘇雲金芽胞桿菌具有富含A+T的基因組，因此為了使其在植物中達到最優表達，常常必須修飾天然晶體蛋白的基因序列。序列基序ATTTA(或者當其出現在RNA中為AUUUA)已經作為一種破壞穩定性的序列牽涉到哺乳動物細胞的mRNA中(Shaw和Kamen，1986)。許多短期存在的mRNA具有富含A+T的3』端非翻譯區，這些區域常常含有ATTTA序列，有時是以多拷貝或多聚體(如ATTTATTTA…)的形式存在。Shaw和Kamen指出不穩定的mRNA3』末端向穩定的RNA(球蛋白或VA1)的轉移顯著地降低了穩定的RNA的半衰期。他們進一步指出ATTTA的五聚體對一段穩定的信息具有深刻的破壞穩定性的作用，而且這種信號在位於3』末端或編碼區內時均可發揮作用。然而，ATTTA序列的數目和/或它們所存在的序列背景在確定它們是否作為破壞穩定性的序列發揮作用時也顯示出重要性。Shaw和Kamen指出ATTTA的三聚體對mRNA穩定性的影響大大低於五聚體，二聚體或單體對穩定性沒有影響(Shaw和Kamen，1987)。注意到ATTTA的多聚體(如五聚體)自動產生富含A+T的區域。這顯示為細胞質的影響，而不是核。在其它一些不穩定的mRNA中，ATTTA序列可能以僅單拷貝的形式存在，但它經常包含在富含A+T的區域中。從迄今為止所收集的動物細胞數據中顯示，ATTTA至少在一些背景下對於穩定性是重要的，但是也不可能預測ATTTA的哪些出現是破壞穩定的因素，或者任何這些影響是否可能在植物中見到。一些關於mRNA在動物細胞中的降解的研究也顯示，在某些情況下RNA的降解開始於核酸酵素對富含A+T區域的攻擊。這些裂解是否發生在ATTTA序列尚不清楚。也有一些mRNA的例子，它們依賴於其所表達的細胞類型或其所表達的細胞周期的階段而具有不同的穩定性。例如，組蛋白mRNA在DNA合成階段穩定，但當DNA合成被打斷時即不穩定。一些組蛋白的mRNA的3』末端似乎是形成這一結果的原因(Pandey和Marzluff，1987)。其沒有顯示出受ATTTA介導，同時也不清楚是什麼在控制這段mRNA的不同的穩定性。另一個例子是在B細胞成熟的過程中，IgG的mRNA在B淋巴細胞中穩定性不同(Genovese和Milcarek，1988)。最後一個例子是一種突變的β-thallesemic*球蛋白mRNA的不穩定性。在骨髓細胞中，其中這種基因正常表達，突變的mRNA不穩定，而野生型的mRNA穩定。當在體外突變基因在HeLa或L細胞中表達時，突變的mRNA不顯示不穩定性(Lim等，1988)。這些例子均提供了證據，即mRNA的穩定性可以受細胞類型或細胞周期特定因素的調節。此外，這種類型的不穩定性不與特定的序列相關。假如存在這些不確定性，就不可能預測在一種特定的細胞中哪些RNA可能不穩定。另外，甚至ATTTA基序也可能依賴於RNA所表達的細胞的本性而作用不同。Shaw和Kamen(1987)已經報導蛋白激酶C的活化可以阻斷由ATTTA介導的降解。多聚腺苷酸鏈加入到3』末端在植物和動物的絕大多數真核mRNA中都是普遍的。目前所接受的關於多聚A加入的觀點是初期轉錄的延伸越過了成熟的3』末端。包含在這一轉錄中的是關於多聚腺苷醯作用和正確的3』末端信息的信號。這種在3』末端的加工包括裂解mRNA和在成熟的3』末端加入多聚A。通過尋找植物及動物mRNA中多聚A區域附近的共有序列，已經有可能確定明顯參與多聚A加入及3』末端切除的共有序列。同一種共有序列似乎對這兩種過程都很重要。這些信號典型是序列AATAAA的變體。在動物細胞中，這段序列的一些變體已經被確定是有功能的；在植物細胞中，似乎存在範圍擴大的功能序列(Wickens和Stephenson，1984；Dean等，1986)。由於所有這些共有序列均為AATAAA的變體，因此它們都為富含A+T的序列。在成熟的mRNA中，發現這段序列代表性地是位於多聚A區域之前的15到20個鹼基。對動物細胞的研究顯示這段序列參與多聚A的加入以及3』端的成熟。在這段序列中的位點定向誘變可以破壞這些功能。(Conway和Wickens，1988；Wickens等，1987)。然而，同時也觀察到推定的多聚A信號的3』端上遊一直到50到100個鹼基的序列也是必需的；即，一個基因含有正常的AATAAA，但具有被取代或被破壞的下遊序列，該基因沒有得到正確的多聚腺苷酸(Gil和Proudfoot，1984；Sadofsky和Alwine，1984；McDevitt等，1984)。簡而言之，多聚A信號本身對於完整和恰當的加工不是足夠的。然而尚不知道除多聚A信號之外，還有什麼特殊的下遊序列是必需的，或者是否存在具有這種功能的特殊序列。因此，序列分析只能鑑定潛在的多聚A信號。在正常多聚腺苷酸化的天然存在的mRNA中，已經觀察到這一過程的瓦解(通過改變多聚A信號或mRNA中其它的序列)在功能mRNA水平上可以觀察到深刻的影響。這一現象已經在幾種天然存在的mRNA中發現，其結果到目前為止是基因特異性的。已經顯示在天然的mRNA中，正確的多聚腺苷醯作用在mRNA積聚中很重要，這一過程的瓦解可以明顯影響mRNA水平。然而，對於預測正常基因改變的影響的知識存在不足。在異源基因中，預測該結果甚至更為困難。然而，可能存在所鑑定的推定位點是功能紊亂的。簡而言之，這些位點可能無法作為正常多聚A位點發揮作用，但是可替代為引起不穩定的mRNA的變體位點發揮功能。在動物細胞系統中，AATAAA是mRNA中多聚A上遊所鑑定出的最為普遍的信號，但至少也已經發現了四種變體(Wickens和Stephenson，1984)。在植物中，幾乎沒有進行如此多的分析，但清楚的是可以使用類似於AATAAA的多聚序列。表5中所稱的主要或次要的植物位點僅指Dean等(1986)的研究，其僅分析了三種類型的植物基因。指定多聚腺苷醯作用位點為主要的或次要的，僅僅是指它們在天然存在並且已經分析過的基因中作為功能位點所出現的頻率。對於植物而言，這是一個十分有限的資料庫。很難帶有任何肯定性地預測當發現其在異源基因(如編碼本發明中的晶體蛋白的基因)中時，所指定為主要或次要的位點將可能或多或少地部分或完全地發揮作用。表5植物基因中多聚腺苷醯化作用位點PAAATAAA主要的共有位點PIAAATAAT主要的植物位點P2AAACCAA次要的植物位點P3AATATAA『』P4AAATCAA『』P5AATACTA『』P6AATAAAA『』P7AATGAAA『』P8AAAGCAT『』P9AATTAAT『』P10AATACAT『』P11AAAAATA『』P12AATTAAA次要的動物位點P13AAATTAA『』P14AAATACA『』P15ACATAAA『』本發明提供了製備人造植物基因的方法，這些基因表達其蛋白產物的水平明顯高於野生型基因，迄今為止這些基因通常包括在植物轉化中。在另一方面，本發明也提供了編碼非植物蛋白的異常人造植物基因。如以上所描述的，天然蘇雲金芽胞桿菌基因在植物中的表達是存在問題的。如同許多其它在植物中表達的異源基因一樣，蘇雲金芽胞桿菌基因編碼序列的本性將其與植物基因區別開來。特別地，蘇雲金芽胞桿菌基因富含很多(～62％)的腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T)，而植物基因和大多數已經在植物中表達的其它細菌的基因含A+T大約為45-55％。由於遺傳密碼的退化和密碼子對任何胺基酸選擇的數目有限，在一些杆狀菌種中，發現結構編碼序列上大多數的「多餘」A+T位於密碼子的第三位上。簡而言之，一些杆狀菌種的基因在許多密碼子上以A或T作為第三位的核苷。因此，A+T的含量可以部分決定密碼子選擇的偏好。另外，很明顯，基因在它們所進化的有機體中向最大功能進化。這意味著從一種有機體的某一基因中所發現的獨特的核苷序列(其中它們除了編碼一段獨特延伸的胺基酸外可能不起作用)在另一種有機體中具有被認作基因控制元件的可能性(如轉錄起始子或終止子、多聚A附加位點、內含子接合位點、或特異性mRNA降解信號)。可能會令人驚奇的是這種讀錯的信號不是異源基因表達的一個更位普遍的特徵，但是它可以部分通過許多有機體中相對同源的A+T的含量(～50％)來解釋。該A+T的含量以及遺傳密碼的本性明顯限制了任何獨特的低聚核苷酸序列出現的可能性。因此，來源於大腸桿菌、A+T含量為50％的基因與來源於蘇雲金芽胞桿菌的基因相比，其含有任何獨特的富含A+T的片段的可能性更小。典型地，為獲得S-內毒素基因在植物中高水平的表達，將編碼S-內毒素的現有的結構編碼序列(「結構基因」)進行修飾，該修飾是通過對含有結構基因的DNA進行位點定向突變以除去ATTTA序列和推定的多腺苷酸化信號。最為優選的是實質上所有的多腺苷酸化信號和ATTTA序列均被除去，雖然僅部分除去以上所確定的序列中的一種將觀察到表達水平增強。可選擇地，如果是製備編碼主體蛋白表達的人造基因，選擇密碼子要避免ATTTA序列和推定的多聚腺苷醯作用位點。對於本發明來說，推定的多腺苷酸化信號包括(但不是必需局限於)AATAAA、AATAAT、AACCAA、ATATAA、AATCAA、ATACTA、ATAAAA、ATGAAA、AAGCAT、ATTAAT、ATACAT、AAAATA、ATTAAA、AATTAA、AATACA和CATAAA。在取代ATTTA序列和多腺苷酸化信號時，優先選用的密碼子須避免很少在植物基因組中發現的密碼子。篩選所選擇的DNA序列以鑑定含有大於四個連續的腺嘌呤(A)或胸腺嘧啶(T)核苷的區域。篩選A+T區域以尋找潛在的植物多腺苷酸化信號。雖然缺乏五個或更多的連續的A或T核苷會排除大多數的植物多腺苷酸化信號，但是如果在彼此相距十個核苷以內含有一個以上已確定的次要的多腺苷酸化信號，則優選的是改變這段區域的核苷序列以除去這些信號，同時保持最初所編碼的胺基酸序列。第二步是考慮圍繞在步驟一中已經確定的富含A+T的區域中的約15至約30左右的核苷殘基。如果周圍區域的A+T的含量低於80％，須在該區域檢測多腺苷酸化信號的存在。基於多腺苷酸化信號，該區域的改變依賴於(1)存在的多腺苷酸化信號的數目以及(2)主要的植物多腺苷酸化信號的存在。檢測延伸區域中植物多腺苷酸化信號的存在。通過對DNA序列的位點定向突變除去多腺苷酸化信號。也檢測延伸區域中多拷貝的ATTTA序列的存在，該序列也被突變除去。同樣優選的是瓦解含有許多連續的A+T鹼基或G+C鹼基的區域，因為預測這些區域由於自身配對而有較高的可能性形成髮夾結構。因此，插入異源的鹼基對將降低自身配對的二級結構形成的可能性，已知該信息在一些有機體中可以抑制轉錄和/或翻譯。在大多數情況下，可以通過使用不含超過五個連續的A+T或G+C的序列來將不利效應降至最小。4.11.5用於突變的人造低聚核苷酸當低聚核苷酸用於突變時，理想的是維持正確的胺基酸序列和閱讀框，沒有在修飾過的基因中引入通常的限制酶切位點如BglII、HindIII、SacI、KpnI、EcoRI、NcoI、PstI和SalI。這些限制酶切位點在許多克隆載體的多接頭插入位點中有發現。當然，應該也要避免引入新的多腺苷酸化信號(ATTTA序列或連續的超過五個的A+T或G+C伸展片段)。低聚核苷酸優選的大小是約40到50個鹼基對，但已經使用的片段變化為約18到約100個鹼基。在大多數情況下，維持合成片段兩端最小約5到約8個鹼基對與模板DNA同源，以確保引物與模板的正確雜交。低聚核苷酸需要避免長於五個鹼基對A+T或G+C的序列。用於取代野生型密碼子的密碼子無論在何種可能性下，優選地應該避免TA或CG偶對。從一種植物優選的密碼子表格(如以下表6)中選擇密碼子，以避免很少在植物基因組中發現的密碼子，須盡力選擇密碼子以優先調整其G+C含量為約50％。表6植物中優選的密碼子的使用胺基酸密碼子在植物中使用的百分比ARGCGA7CGC11CGG5CGU25AGA29AGG23LEUCUA8CUC20CUG10CUU28UUA5UUG30SERUCA14UCC26UCG3UCU21AGC21AGU15THRACA21ACC41ACG7ACU31PROCCA45CCC19CCG9CCU26ALAGCA23GCC32GCG3GCU41GLYGGA32GGC20GGG11GGU37ILEAUA12AUC45AUU43VALGUA9GUC20GUG28GUU43LYSAAA36AAG64ASNAAC72AAU28GLNCAA64CAG36HISCAC65CAU35GLUGAA48GAG52ASPGAC48GAU52TYRUAC68UAU32CYSUGC78UGU22PHEUUC56UUU44METAUG100TRPUGG100含有許多連續的A+T鹼基或G+C鹼基的區域由於自身互補，因而預測其具有較高的可能性形成髮夾結構。優選的是通過插入異源鹼基對以瓦解這些區域，這些區域的瓦解將降低形成自身互補的二級結構(如髮夾結構)的可能性，在一些有機體中，已知髮夾結構能夠阻斷轉錄(轉錄終止子)和翻譯(衰減子)。可選擇地，可以製備編碼一段給定的胺基酸序列的完整的合成基因，同時避免五個或更多的連續的A+T或G+C核苷的區域。只要可能時，選擇密碼子以避免密碼子中TA和CG的雙聯。根據植物優選的密碼子使用表格(如表6)和優先調整到約50％G+C含量，可以將密碼子的使用標準化。須對所得到的序列進行檢查以確保推定的植物多腺苷酸化信號和ATTTA序列為最小限度。在通常使用的克隆載體中發現的限制位點也是須優選避免的。然而，在基因各處配置幾個獨立的限制位點對於分析基因表達或構建基因變體是有用的。4.11.6「植物化」基因的構建存在於雙鏈DNA形式中的植物基因的表達包括信使RNA(mRNA)從DNA的一條鏈中通過核糖核苷聚合酶進行轉錄，以及後來的在核內mRNA初步轉錄的加工。這種加工包括一段3』端的非翻譯區將多聚腺苷酸核苷加入到RNA的3』末端。從DNA到mRNA的轉錄受一段通常稱之為「啟動子」的DNA區域調節。該啟動子區域含有一段序列的鹼基，該序列向核糖核酸聚合酶提供信號，使其與DNA結合及利用DNA的一條鏈作為模板起始mRNA的轉錄以得到相應的RNA鏈。在文獻中已經描述出許多在植物細胞中活躍的啟動子。這些包括胭脂鹼合酶(nopalinesynthase，NOS)和章魚鹼合酶(octopinesynthase，OCS)啟動子(它們由誘導腫瘤的根癌農桿菌的質粒攜帶)、花椰菜花葉病毒(CauliflowerMosaicVirus，CAMV)19S和35S啟動子、來源於核酮糖二磷酸鹽羧基酶(ssRUBISCO，一種十分豐富的植物多肽)小亞基的啟動子以及mannopine合酶(MAS)的啟動子(Velten等，1984及Velten核Schell，1985)。所有這些啟動子已被用於建造已經在植物中表達的不同類型的DNA構造物(見例如，國際專利申請出版編號WO84/02913)。已知或已發現可以在植物細胞中引起RNA轉錄的啟動子可以用於本發明中。這種啟動子可以從植物或植物病毒中獲取，其包括但不局限於CaMV35S啟動子及獨立於植物基因(如ssRUBISCO基因)的啟動子。如以下所描述的，優選的是所選擇的特定的啟動子應該能夠引起充分表達以導致產生有效數量的蛋白質。如果需要的話，可以對用於本發明的DNA構建物(也就是嵌合植物基因)中的啟動子進行修飾，以影響它們的控制特性。例如，CaMV35S啟動子可以連接到ssRUBISCO基因部分，它在缺乏光線時可抑制ssRUBISCO的表達，從而構建了一種在葉部活躍但在根部不活躍的啟動子。所得到的嵌合啟動子可以依據本說明書中所描述的進行使用。為了這一描述，短語″CaMV35S″啟動子因此包括CaMV35S啟動子的變體，例如，通過與操縱子區域連接、隨機或控制地誘變等得到的啟動子。此外，可以改變啟動子使其含有多個「增強子序列」以輔助提高基因表達。通過本發明中的一段DNA構建物產生的RNA也含有一段5』端非翻譯前導序列。這段序列可以來源於選作表達基因的啟動子，而且可以經過特定修飾以提高mRNA的翻譯。該5』端非翻譯區域也可以從病毒的RNA中、從合適的真核基因中、或者從一段合成的基因序列中獲得。本發明並不局限以下實施例中所出現的構造物。相反地，對於病毒的衣殼蛋白，非翻譯前導序列可以是編碼序列的非翻譯區的5』末端的一部分、或者是啟動子序列的一部分、或者可以來源於一段不相關的啟動子或編碼序列。在任何情況下，優選的是位於起始位點旁側的序列與Kozak(1984)所報導的增強的翻譯起始的翻譯共有序列規則一致。本發明中的cryDNA的構造物可能也含有一個或多個經修飾的或完全合成的結構編碼序列，已經對該結構進行了修改以增強cry基因在植物中的表現。本發明中的結構基因可以選擇性地編碼一種含有一段氨基末端葉綠體轉運肽或分泌信號序列的融合蛋白。該DNA構建物也含有一段3』端非翻譯區。該3』端非翻譯區含有多腺苷酸化信號，該信號在植物中發揮作用以引起多聚腺苷酸核苷加入到病毒RNA的3』末端。合適的3』區域的例子是(1)3』端已轉錄、非翻譯區含有土壤桿菌屬腫瘤誘導(Ti)質粒多腺苷酸化信號的基因，如胭脂鹼合成酶(NOS)基因，以及(2)類似於大豆儲存蛋白(7S)基因和RUBP碳酸酵素(E9)小亞基基因的植物基因。4.12用於生產抗蟲轉基因植物的方法通過用含有重組的cry*基因的片段轉化一種合適的宿主細胞，如植物細胞，所編碼的晶體蛋白(也就是，具有抗鞘翅類昆蟲的殺蟲活性的一種細菌的晶體蛋白或多肽)的表達可以導致抗蟲植物的形成。作為實施例，可以利用一種含有蘇雲金芽胞桿菌晶體蛋白的編碼區的表達載體和一種適當的可選標記來轉化胚胎植物細胞(如小麥或穀類細胞)的懸浮物，使用的方法如微粒轟擊法(Maddock等，1991；Vasil等，1992)，目的是將包裹在微發射粒中的DNA呈遞到易感細胞內。轉基因植物即從表達殺蟲蛋白的已轉化的胚胎愈傷組織中再生出來。轉基因植物的形成也可以通過其它細胞轉化的方法來完成，這些方法在諸如土壤桿菌介導的DNA轉移(Fraley等，1983)的技術中已知。可選擇的，將DNA引入植物中可以通過直接將DNA轉入花粉中(Zhou等，1983；Hess，1987；Luo等，1988)、通過將DNA注射入一種植物的生殖器官(Pena等，1987)、或者通過直接將DNA注射到來成熟胚胎的細胞中，接著再水合乾燥的胚胎(Neuhaus等，1987；Benbrook等，1986)。從單一的植物原生質體轉化物或者從各種已轉化的外植體中再生、發育和培養植物在技術上是熟知的(Weissbach和Weissbach，1988)。這種再生和生長的過程代表性地包括的步驟為挑選已轉化的細胞、培養這些個體細胞完成貫穿有根幼苗階段的胚胎發育通常的各階段。轉基因胚胎和種子的再生類似。然後將所得到的轉基因有根的幼芽種入一種合適的植物生長培養基中，如土壤。將外來的、雙子葉植物中編碼所感興趣的多肽的基因從葉片外植體中通過土壤桿菌引入到植物中，含有該基因的植物的發育或再生可以通過如所描述的(Horsch等，1985)技術上熟知的方法來完成。在這一過程中，轉化體的培養是在一種選擇試劑的存在下，在一種誘導植株中的芽再生的培養基中培養，該植株已經通過所描述的方法被轉化(Fraley等，1983)。這一操作代表性地是在2到4個月內即生出芽，然後將這些芽轉到一種合適的根誘導的培養基中，該培養基包括一種選擇性的試劑和一種抗細菌生長的抗生素。然後將在該選擇性試劑的存在下已生根並將形成幼苗的芽移植到土壤或其它培養基中，以允許根的產生。這些操作依賴於所使用的特定植株的不同而不同，這種變化在技術上是熟知的。優選地，如以前所討論的，再生的植物是自花授粉以提供純合的轉基因植物。另外，從再生植物中得到的花粉與農業經濟上重要的種子生長的植物異種交配，優選的是近交系。相反地，從那些重要株系的植物中得到的花粉被用於對再生植物進行授粉。對於本發明中含有一種理想的多肽的轉基因植物，其培養方法是在對本技術熟練的人員所熟知的。這種植物可以形成生殖細胞及將所轉化的性狀傳給子代。同樣地，轉基因植物可以以正常方式生長以及與具有相同的轉化遺傳因子或其它遺傳因子的植物異種交配。所得到的雜交個體具有相應的表型。因此本發明中的異種轉基因植物含有數目增加的編碼區(如一種突變的cry基因)，該區域編碼感興趣的突變的Cry多肽。一種優選的轉基因植物是一種獨立的隔離體，可以將該基因合其活性傳遞給子代。一種更為優選的轉基因植物是該基因的純合子，在有性繁殖過程中將該基因傳遞給其所有的子代。從一種轉基因植物中得到的種子可以在田地或溫室中生長，所得到的性成熟的轉基因植物進行自花授粉，以產生真正繁殖的植物。這些植物的子代變為真正的繁殖株系，通過實施例，估計它們在一定範圍的環境條件下的抗鞘翅目昆蟲的殺蟲能力增強。發明者們預計本發明在商業上感興趣的轉基因植物的發明中將發現特別的用途，包括各種草類、穀類、纖維、塊莖、豆類、裝飾植物、仙人掌、多汁植物、水果、草莓和蔬菜，以及許多具有堅果和水果的樹木和植物。4.13用於生產重組Cry3*變體的方法在一個或多個結構域含有取代物的晶體蛋白突變體可以通過許多技術構建。例如，使用Stemmer(1994)所描述的基於PCRTM的技術，很容易矇混一系列高度相關的基因。可選擇地，如果存在合適的限制位點，一種cry基因的突變體可以與第二種cry基因的突變體通過常規的亞克隆方法結合。如果不存在合適的限制位點，可以通過低聚核苷酸定向突變來產生突變體，該突變使用的是許多對於本技術熟練的人員了解的方法。可選擇的，可以應用接合重疊*延伸PCRTM(Horton等，1989)來連接一種晶體蛋白不同區域的突變體。在這一過程中，通過PCRTM產生並且在其單一序列內含有不同突變的重疊DNA片段可以被退火併且作為擴增的模板，擴增使用附近的引物，以產生一段雜合的基因序列。最後，cry*突變體可以簡單地通過使用一種cry突變體作為低聚核苷酸定向突變的模板來連接，該突變使用了許多如本說明書中所描述的協議。4.14分離同源基因和基因片段依照本發明的基因和δ-內毒素不僅包括本說明書中所公布的全長序列，而且包括這些序列的片段、或融合蛋白，它們保留了此處特定例證的序列的特徵殺蟲活性。對於本技術熟練的人員應該很明顯的是殺蟲的δ-內毒素可以通過幾種方式鑑定和獲得。它們的特定基因或片段可以從培養罐中獲得，或者合成構建，例如，通過使用一種基因儀器。使用標準的製造點突變的技術可以很容易地構建這些基因的變體。而且，這些基因的片段可以通過使用商業上可提供的核酸外切酶或核酸內切酶，依據常規的程序製得。舉例來說，可以利用如Bal31的酶或定向位點誘變從這些基因的末端有條理地切掉核苷。而且，編碼活性片段的基因可以通過使用許多種其它的限制酶來獲得。可以使用蛋白酶直接獲得這些δ-內毒素的活性片段。使用本說明書中提供的講授，也可以將等價的δ-內毒素和/或編碼這些等價δ-內毒素的基因從桿菌株系和/或DNA文庫中分離出來。例如，此處所公布並要求的抗δ-內毒素的抗體可以被用來從蛋白的混合物中鑑定並分離其它δ-內毒素。特定的，所出現的抗體可以是抗δ-內毒素中最恆定和與其它蘇雲金芽胞桿菌δ-內毒素最不同的那一部分δ-內毒素。然後通過免疫沉澱、酶聯免疫吸附測定(ELISA)、或Western印跡，可以將這些抗體用於特定地鑑定具有特徵殺蟲活性的等價δ-內毒素。鑑定本發明中的δ-內毒素和基因的的另一種方法是通過使用低聚核苷酸探針。這些探針是含有一種可測標誌的核苷序列。如技術上所熟知的，如果探針分子和核苷酸樣品通過在兩個分子間形成強鍵而產生雜交，可以合理地假定該探針和樣品本質上是等同的。探針的可測標誌提供了在已知方式上確定雜交是否發生的方法。這種探針分析提供了鑑定本發明的殺蟻劑δ-內毒素基因的快速方法。作為依據本發明的探針的核苷片段可以通過使用DNA合成儀，採用常規的程序合成。在使用核苷片段作為探針時，用對本技術熟練的人員已知的任何合適的標誌來標記特定的探針，包括放射性的和非放射性的探針。典型的放射性探針包括32P、125I、35S、或其類似物。用放射性同位素標記的探針可以從一段與DNA樣品互補的核苷序列中通過常規的切口平移反應來構建，使用了一種DNA酶和DNA聚合酶。然後可將探針和樣品在雜交緩衝液中結合，並在適當的溫度下保存直到退火發生。此後，在無外來物質的條件下清洗薄膜，留下樣品和其接合的探針，其檢測和定量代表性地是通過放射自顯影術和液體閃爍計數。非放射性標記包括，例如，配基(如生物素或甲狀腺素)、以及酶(如水解酶或過氧化物酶)、或者是各種化學發光素(如螢光素)、或者是類似於螢光素和其衍生物的螢光混合物。為了便於分離，也可以在探針的兩端作不同類型的標記，就像，例如，在以上提及的一端使用同位素標記，在另一端用生物素標記。雙螺旋形成和穩定性依賴於雜交物兩條鏈之間的本質互補，而且，如以上所注釋的，可以允許一定程度的錯配。因此，本發明中的探針包括突變(單個及多個)、刪除、插入所描述的序列、以及它們的組合，其中上述突變、插入和刪除允許含有所感興趣的目標多聚核苷酸的穩定雜交物的形成。可以通過目前普通熟練的技工已知的方法，以及通過其他在將來可能會被了解的方法，以在許多方面在一段給定的多聚核苷酸序列上產生突變、插入和刪除。所列出的探針上潛在的變體部分是由於遺傳密碼的冗餘。由於遺傳密碼的冗餘，也就是，不止一種的核苷三聯體(密碼子)可以用於用作形成蛋白質的大多數胺基酸。因而不同的核苷序列可以編碼一種特定的胺基酸。因此，蘇雲金芽胞桿菌δ-內毒素和多肽的胺基酸序列可以通過等價核苷序列來製備，該序列編碼蛋白質或肽相同的胺基酸序列。因此，本發明包括這種等價的核苷序列。並且，反向或互補的序列是本發明的一方面，它們很容易被對本技術熟練的人員所應用。另外，已經顯示已鑑定結構和功能的蛋白質可以通過改變胺基酸序列來構建，如果這種變化不改變蛋白質的二級結構(Kaiser和Kezdy，1984)。因此，本發明包括此處所描述的胺基酸序列的變體，它們不改變蛋白質的二級結構，或者如果結構被改變，其生物活性在本質上保持不變。此外，本發明也包括生物體的突變體，它們容宿有本發明中編碼一種全部或部分δ-內毒素的基因。這些突變體可以通過對本技術熟練的人員熟知的技術來進行製備。例如，可以利用紫外輻射來製備宿主有機體的突變體。同樣地，這些突變體可以包括不產孢子的宿主細胞，該細胞也可以通過技術上熟知的程序來製備。4.15核糖酶核糖酶是具酶促活性的RNA分子，它裂解特殊種類的mRNA。在特定的實施例中，發明者們期待挑選和利用可以裂解本發明中的RNA片段的核糖酶，以及在特定的細胞類型或組織中將它們用於降低目標mRNA的活性。自然產生的核糖酶RNA的六種變體在目前是已知的。在生理條件下，每種均可催化RNA反式磷酸二酯鍵的水解(以及因此可以裂解其他RNA分子)。通常，核酸酶的作用首先是通過結合目標RNA。這種結合的發生是經過一種核酸酶的目標結合片段，該片段保持接近分子中作為裂解目標RNA的酶片段。因此，核酸酶首先識別，然後通過互補的鹼基對與靶RNA結合，一旦結合到正確的位點上即開始作為酶起作用切斷靶RNA。在戰略上裂解這種靶RNA將會破壞其直接合成編碼蛋白質的能力。在核酸酶結合併裂解其目標RNA之後，它即從該RNA上釋放下來以尋找另一個目標，它可以重複地結合和裂解新的目標。由於必然會影響治療的核糖酶的濃度低於反義低聚核苷酸的濃度，故核糖酶的酶本性在許多技術上都是有利的，如反義技術(其中一種核酸酶分子簡單地結合到核酸目標上以阻斷其翻譯)。這一優點反映在核糖酶的酶作用上。因此，一個單一的核糖酶分子可以裂解目標RNA的許多分子。另外，核糖酶是一種高度特異的抑制劑，其抑制的特異性不僅依賴於鹼基對結合目標RNA的機制，而且依賴於目標RNA裂解的機制。靠近裂解位點的單一錯配或鹼基替換可以徹底消除核糖酶的催化活性。在反義分子中的類似錯配不會阻礙其作用(Woolf等，1992)。因此，一種核糖酶作用的特異性大於結合在相同的RNA位點上的翻譯低聚核苷酸的作用的特異性。核酸酶分子可以在一種錘頭、髮夾、一種肝炎δ病毒、內含子組I或RNA酶PRNA(伴隨著一段RNA輔助序列)或鏈孢菌VSRNA基序中形成。錘頭基序的例子如Rossi等(1992)所描述；髮夾基序的例子如Hampel等(歐洲專利EP0360257)、Hampel和Tritz(1989)，Hampel等(1990)和Cech等(美國專利5,631,359)所描述；肝炎δ病毒基序的例子如Perrotta和Been(1992)所描述；一種RNA酶P基序的例子如Guerrier-Takada等(1983)所描述；鏈孢菌VSRNA核糖酶基序如Collins(Saville和Collins，1990；Saville和Collins，1991；Collins和Olive，1993)所描述；一種內含子組I的例子如Cech等(美國專利4,987,071)所描述。在本發明的核酸分子中，所有重要的是它具有特異的底物結合位點，該位點與一個或多個目標基因RNA區域互補，以及它在底物結合位點內部或周圍有核苷序列，該序列將RNA的裂解活性傳遞給該分子。因此核糖酶的構建不需要局限在本說明書中所提及的特定基序中。本發明提供了產生一族酶裂解試劑的方法，這些試劑對所希望的目標呈現出高度的特異性。核酸酶分子優選的是用來瞄準靶mRNA的一段高度保守的序列區域，以至疾病或狀況的特殊治療可以配備一種或幾種核酸酶。這種核酸酶分子可以如要求向外傳送到特定的細胞。可選擇的，核糖酶可以從被傳遞到特定細胞的DNA或RNA載體中表達。小核酸酶基序(如，錘頭或髮夾結構)可以被用於向外傳遞。這些分析的簡單的結構增加了核酸酶侵mRNA結構中靶區域的能力。可選擇的，催化的RNA分子可以在細胞內從真核啟動子中表達(如，Scanlon等；1991，Kashani-Sabet等，1992；Dropulic等，1992；Weerasinghe等，1991；Ojwang等，1992；Chen等，1992；Sarver等，1990)。對本技術熟練的人員了解任何核糖酶均可以在真核細胞內從適當的DNA載體中表達。這種核糖酶的活性可以通過藉助於另一種核糖酶使其從初級轉錄中釋放下來以達到增強(Draper等，國際專利申請出版No.WO93/23569，和Sullivan等，國際專利申請出版No.Wo94/02595，二者的全體均作為參照結合在本說明書中；Ohkawa等，1992；Taira等，1991；Ventura等，1993)。核糖酶可以直接加入，或者可以與陽離子脂類、脂類複合物結合、包裝在脂質體中，或者以其他的方式傳遞到靶細胞。該RNA或RNA複合物來自體內，或在體內可以局部施用於相關組織，或者在體內通過注射、氣溶膠吸入、注入泵或支架，它們結合或不結合在生物高聚物中。核糖酶可以如Draper等(國際專利申請出版No.WO93/23569)或者如Sullivan等(國際專利申請出版No.WO94/02595)所述進行設計，以及如所描述的，合成以在體外和體內進行測試。這種核糖酶也可以被優化以進行傳遞。當提供了特定的例子時，本
技術領域：
的人員將認識到如果需要可以使用其他物種中等價的目標RNA。錘頭或髮夾核糖酶可以通過電腦摺疊單獨進行分析(Jaeger等，1989)，以估定核糖酶的序列是否摺疊成正確的二級結構。將在結合臂和催化中心之間具有不利的分子內相互作用的核糖酶排除考慮範圍之外。可以選擇不同的結合臂的長度以優化活性。通常，每條臂至少5個鹼基才能夠與目標RNA結合、或者相互作用。可以設計錘頭或髮夾基序的核糖酶在mRNA信息的不同位點退火，也可以通過化學方法進行合成。用於合成的方法遵循的是Usman等(1987)和Scaringe等(1990)所描述的常規RNA合成的程序，利用了普通的核苷酸保護和耦合組群，如在5』末端為二甲氧基三苯甲基(dimethoxytrityl)，在3』末端為phosphoramidites。平均每步的耦合產量代表性地＞98％。髮夾核糖酶可以在兩步內合成並可以退火重建一種有活性的核糖酶(Chowrira和Burke，1992)。可以對核糖酶進行廣泛的修飾以增強其穩定性，其修飾是通過抗核酸酶的組群，例如，2』-氨基、2』-C-烯丙基、2』-氟、2』-o-甲基、2』-H(為了回顧，見Usman和Cedergren，1992)。核糖酶可以通過凝膠電泳採用普通的方法進行純化，或者通過高壓液相層析及在水中重懸。核糖酶的活性可以通過改變核糖酶結合臂的長度進行優化、或者通過化學*合成經過修飾可以阻止其被血清核糖核酸酶降解的核糖酶(見例如，國際專利申請出版No.WO92/07065；Perrault等，1990；Pieken等，1991；Usman和Cedergren，1992；國際專利申請出版No.WO93/15187；國際專利申請出版No.WO91/03162；歐洲專利申請出版No.92110298.4；美國專利5,334,711；以及國際專利申請出版No.WO94/13688，它們描述了在酶RNA分子的糖基部分所進行的不同的化學修飾)、增強它們在細胞內功效的修飾、以及除去莖區II的鹼基以截短RNA合成的時間及降低化學要求。Sullivan等(國際專利申請出版No.WO94/02595)描述了傳遞酶RNA分子的常規方法。核糖酶可以通過許多對於本技術熟悉的人員所了解的方法施用到細胞中，包括但不局限於，包裝在脂質體中、通過離子電滲療法、或者通過與其它微粒結合，如水凝膠、環糊精、生物可分解的微膠囊和生體附著性小球體。在一些例子中，核糖酶在體外，可以在有或沒有上述微粒的情況下直接傳遞到細胞或阻止中。可選擇的，該RNA/微粒複合體可以局部傳遞，通過直接吸入、通過直接注射、或者通過使用一種導管、注入泵或支架。其他傳遞的途徑包括但不局限於血管內、肌肉內、皮下或結合注射、氣溶膠吸如、口服(藥片或藥丸形式)、局部、組織、眼部、腹膜內和/或膜內傳遞。關於核糖酶傳遞和施用更為詳細的描述由Sullivan等(國際專利申請出版No.WO94/02595)和Draper等(國際專利申請出版No.WO9-3/23569)提供，它們已經作為參照結合在本說明書中。另一種在細胞內積累高濃度的核糖酶的方法是將編碼核糖酶的序列結合到DNA表達載體上。核糖酶序列轉錄的驅動是從真核RNA聚合酶I(polI)、RNA聚合酶II(polII)、或RNA聚合酶III(polIII)的啟動子開始。從polII或polIII啟動子開始的轉錄將在所有細胞中以高水平表達；在一種給定的細胞類型中，一種給定的polII啟動子的水平將依賴於位於附近的基因調控序列(增強子、沉默子等)的本性。也可以使用原核RNA聚合酶啟動子，倘若該原核RNA聚合酶是在適當的細胞中表達(Elroy-Stein和Moss，1990；Gao和Huang，1993；Lieber等，1993；Zhou等，1990)。從這些啟動子開始表達的核糖酶可以在哺乳動物細胞中起作用(如Kashani-Saber等，1992；Ojwang等，1992；Chen等，1992；Yu等，1993；L』Huillier等，1992；Liszlewicz等，1993)。為了引入到哺乳動物細胞中，可以將這種轉錄單元結合到許多載體上，包括但不局限於，質粒DNA載體、病毒DNA載體(如腺病毒或腺結合載體)、或病毒RNA載體(如逆轉錄酶病毒、塞姆利基森林病毒、辛德畢斯病毒載體)。本發明中的核糖酶可以用作診斷工具，檢測細胞株或細胞類型中的遺傳漂變和突變。它們也可以用作估定目標RNA分子的水平。核糖酶活性與目標RNA結構之間的緊密關係使得可以在分子的任何區域檢測突變，這些突變改變了目標RNA的鹼基對和三級結構。通過使用本發明中所描述的多種核糖酶，人們可以繪製核苷的變化，它與在細胞和組織中一樣，在體外對於RNA的結構和功能很重要。在特定的細胞或細胞類型中，用核糖酶裂解目標RNA可以被用來阻止基因表達和(本質上)限定特定基因產物的作用。5.0實施例以下包括的實施例是用來示範本發明中優選的具體例子。需要本技術的熟練人員理解是，以下實施例中所公布的技術代表了由發明者發現在本發明實踐中發揮良好作用的技術，因此可以認為這些技術構成了其實踐的優選模式。然而，依據當前所公布的，本技術的熟練人員需要理解在已公布的特定的具體例子中可以產生許多變化，而且沒有離開本發明的精神和範圍並仍然得到相同或類似的結果。5.1實施例1-Cry3Bb的三維結構Cry3Bb的三維結構通過X-射線晶體學確定。Cry3Bb的結晶和X-射線衍射數據的收集是如Cody等(1992)所描述進行的。Cry3Bb的晶體結構使用所收集達到2.4_解析度的數據，精確到殘差R因子為18.0％。該晶體屬於C2221空間群，晶胞參數為a＝122.44、b＝131.81、c＝105.37_，不對稱單位中含一個分子。Cry3Bb的原子坐標如實施例31所描述並列於第9節。Cry3Bb的結構類似於Cry3A的結構(Li等，1991)。它包括來自588個殘基(64-652位胺基酸)的5825個蛋白質原子，形成三個不連續的結構域(圖1)。在Cry3Bb的結構中總共確定出251個水分子(圖2)。結構域1(64-294位殘基)是由六個螺旋扭轉圍繞中心螺旋(α5)形成的一個七螺旋束(圖5)。形成每個螺旋的胺基酸列於圖4。結構域2(295-502位殘基)含有三個反平行的β-片層(圖5A和圖5B)。片層1和2，各由4條β鏈組成，形成了獨特的「Greekkey」基序。片層3的外表面由3條β鏈組成，與結構域1中的螺旋α7相互聯繫。圖6列出了包含結構域2中每條β鏈的胺基酸。跟在β鏈1之後的一段小的α螺旋(α8)也包含在結構域2中。結構域3(503-652位殘基)含有一個「凍膠輥」狀的β-圓柱體，該圓柱體具有一個疏水中心並且幾乎與晶格的a軸平行、與c軸垂直(圖7A和圖7B)。包括結構域3中每條β鏈的胺基酸列於圖8。在晶體中Cry3Bb的單體沿著平行於a軸的二次軸形成了二聚的四維結構(圖9A和圖9B)。螺旋α6位於結構域1和其對稱相關分子的結構域1和3之間的接觸面形成的裂口處。沿著該接觸面有許多緊密的氫鍵相互作用，確保了該二聚體的結構穩定性。5.2實施例2-Cry3Bb.60的製備蘇雲金芽胞桿菌EG7231通過芽孢形成在C2培養基中生長，經氯黴素(Cml)選擇。該培養物中的固體物質通過離心和用水洗滌復原。毒素通過從4.0MNaBr中重結晶進行純化(Cody等，1992)。將純化過的Cry3Bb溶於10毫升50mM的KOH/100毫克Cry3Bb，並用100mM的CAPS(pH9.0)緩衝至pH9.0。用胰島素處理溶解的毒素，質量比為50毫克毒素比1毫克胰島素。在胰島素消化的20分鐘以後，通過SDS-聚丙醯胺凝膠電泳(SDS-PAGE)見到的優勢蛋白為60kDa。沒有發現60kDa的毒素進一步被降解。圖4顯示在SDS-PAGE之後經考馬斯-染色的Cry3Bb和Cry3Bb.60。5.3實施例3-Cry3Bb.60的純化和序列測定Cry3Bb.60通過SDS-PAGE進行電泳純化，並在15V下持續30分鐘通過半乾*傳遞以電印跡到Immobilon-P_(微孔過濾器)膜上。然後將薄膜用水衝洗兩次並用0.025％R-250，40％的甲醇染色。為了降低背景，將印跡用50％的甲醇再次染色，直到可以看見被染色的蛋白條帶。然後將印跡風乾，將已染色的Cry3Bb.60條帶從薄膜上剪下來。該條帶被送至theTuftsUniversitySequencingLaboratory(Boston，MA)進行N-端序列分析。實驗確定的N-末端的胺基酸序列如表7所示，除了從160位胺基酸殘基開始的已知的胺基酸序列。表7Cry3Bb.60N-末端的胺基酸序列及其與已知的Cry3Bb序列的比較5.4實施例4-Cry3Bb.60的生物學活性製備Cry3Bb用於生物鑑定，鑑定是通過將其溶於極微量的50mMKOH、每10ml含100mg毒素，用100mMCAPS(pH9.0)緩衝至pH9.0.如實施例1中所描述的製備Cry3Bb.60。兩種製備均在生物鑑定之前、在室溫下保持12到16小時。七天之後測種群的死亡率，並對其進行分析以確定每種毒素的死亡百分比。結果用數據表示在表8中。表8Cry3Bb和Cry3Bb.60抗南部玉米食根蟲(Diabioticaundecimpunctata)的生物學活性5.5實施例5-通過Cry3Bb和CryB2.60的離子通道形成在平面脂雙層中估定Cry3Bb.60和Cry3Bb形成離子通道的能力。磷脂醯膽鹼的雙分子層的形成是在0.7毫米孔洞之上的Teflon_支持物上。在Teflon_的分區任一側放置3.5ml100mMKOH、10mMCaCl、100mMCAPS(pH9.5)的浸浴溶液。在分區的一側加入毒素，跨過磷脂醯膽鹼雙分子層加上60mM的電壓。任何通過薄膜的離子滲出均可以被擴大和記錄。對由Cry3Bb或Cry3Bb.60產生的電導頻率的分析的圖解在圖5A和圖5B中。Cry3Bb.60容易形成離子通道，而Cry3Bb很少形成通道。5.6實施例6-高分子量低聚物的形成個別的Cry3Bb或Cry3Bb.60的分子與另一種相似的分子形成一個複合物。Cry3Bb形成低聚物的能力是非顯見地可重複性的。在非變性的條件下，不能重複觀察到該複合物的形成。Cry3Bb.60與另一種Cry3Bb.60分子形成明顯較大量的較高分子量的複合物(＞120kDa)。Cry3Bb的低聚物通過考馬斯-染色的SDS聚丙烯醯胺凝膠的亮度進行確證。寡聚化作用在SDS-PAGE中可以見到，在上樣之前不加熱樣品以保留一些非變性的毒素。這些數據暗示Cry3Bb。60相對於單獨的Cry3Bb，更容易形成較有序的複合物。寡聚化作用也可以通過研究由這些分子產生的電導以及依賴於時間的電導的增加來觀察到。這種在電導上的變化可以歸因於毒素的寡聚化作用。5.7實施例7一設計方法1蛋白酶敏感位點的鑑定和變更以及蛋白水解步驟在文獻中已經有報導用胰島素(一種在可利用的賴氨酸和精氨酸殘基的羧基端裂解蛋白質的酶)處理Cry3A毒素蛋白，從67kDa的天然蛋白中獲得穩定的55kDa的裂解產物(Carroll等1989)。該55kDa產物的N-末端序列分析顯示裂解發生在胺基酸殘基R158。據發現，該截短了的Cry3A蛋白保留了與天然蛋白相同水平的殺蟲活性。Cry3Bb毒素蛋白也可以用胰島素處理。消化之後，蛋白大小從68kDa(天然Cry3Bb毒素的分子量)降至60kDa。沒有發現進一步的消化。N-末端序列分析解釋胰島素對截短了的毒素(Cry3Bb.60)的裂解位點為Cry3Bb中1α3，4上的胺基酸R159。出乎意料的是，發現截短了的Cry3Bb毒素的生物活性有所增加。使用該方法，即用蛋白酶消化一種蘇雲金芽胞桿菌毒素蛋白，在Cry3Bb上鑑定了一個蛋白水解的敏感位點，以及鑑定了該蛋白(Cry3Bb.60)的一種更有活性的形式。通過引入一個附加的蛋白水解的識別位點來對該蛋白水解敏感的位點進行修飾，結果也導致一種生物學上更有活性的蛋白質的分離。也有可能去掉其他的蛋白水解敏感位點可以提高活性。蛋白水解的敏感區域一旦被確定，則可以被修飾或用於產生生物學上更有活性的毒素。5.7.1Cry3Bb.60用胰島素處理增溶的Cry3Bb毒素蛋白，結果導致分離出一種分子量為60kDa(Cry3Bb.60)的穩定的、截短了的Cry3Bb毒素蛋白。Cry3Bb.60的N-末端序列分析顯示胰島素敏感位點為天然毒素的1α3，4上的R159。胰島素消化導致了螺旋1-3從天然Cry3Bb上除去，而且約為四倍地增加了毒素抗SCRW幼蟲的活性。Cry3Bb.60是一種獨特的毒素，其殺蟲作用強於親代Cry3Bb。殺蟲活性的提高是判別它為一種新的毒素的唯一參數。除了其大小的減少，Cry3Bb.60也是一種更可溶的蛋白。Cry3Bb在pH6.5時從溶液中沉澱出來，而Cry3Bb.60從pH4.5到pH12都保持在溶液中。並且Cry3Bb.60形成的離子通道比Cry3Bb具有更高的頻率。Cry3Bb.60的產生是通過蛋白水解除去前159位胺基酸殘基，或者是通過在體內產生這種毒素，通過細菌或植物表達Cry3Bb.60的基因，簡而言之，不含有前483位核苷的Cry3Bb基因。總之，Cry3Bb.60在幾個重要的方面與Cry3Bb不同殺蟲活性增強；可溶範圍增大；形成通道的能力增強；以及大小降低。5.7.2EG11221在Cry3Bb的胰島素敏感1α3，4區域上的半隨機誘變導致Cry3Bb.11221的分離，Cry3Bb.11221為一種設計的Cry3Bb蛋白，它於野生型相比，表現出提高超過六倍的抗SCRW幼蟲的活性。Cry3Bb.11221在1α3，4區域存在4個胺基酸的變化。其中一種變化，L158R，在鄰近R159(用於產生Cry3Bb.60(實施例4.1.1)的蛋白水解敏感位點)引入了一個另外的胰島素位點。Cry3Bb.11221由蘇雲金芽胞桿菌作為一種全長的毒素蛋白產生，但推測其被昆蟲內臟的蛋白酶消化為與Cry3Bb.60相同的大小(見由Carroll等產生的Cry3A，1989)。附加的蛋白酶識別位點可以使1α3，4區域對消化更為敏感，因此活性提高。5.8實施例--設計方法2結合水的確定和操作水分子與蛋白質結合的途徑有幾種，包括容易被除去的表面水和更難提取出來的結合水(Dunitz，1994；Zhang和Matthews，1994)。結合水的功能已經成為重要學術推斷的主題，但是精確的功能很少有實驗確證。一些最引起關注的結合或結構水是從蛋白質本身內部參與蛋白結構的水。某一位點被一個水分子佔據，可以預示蛋白質內部的一個穩定的穴或者是由水介導的鹽橋和氫結合水產生的摺疊鬆弛。它可以降低胺基酸之間的結合程度，可能使該區域更具柔性。圍繞相同位點的一種不同胺基酸序列可以導致較好的摺疊、圍繞極面或帶電胺基酸的穴的瓦解。這可以導致柔性的提高。因此，一種蛋白某一區域的水合程度可以決定該區域的柔性或流動性，對水合的操作可以改變柔性。提高暴露於水中的區域的水合作用的方法包括沿著其表面增加疏水殘基的數目。文獻中指出暴露的疏水殘基相對於親水殘基需要明顯較多的水(CRCHandbookofChemistryandPhysics，CRCPress，Inc.)。然而沒有指出通過這樣做，可以達到提高蛋白質的生物學活性。結構水以前在蘇雲金芽胞桿菌δ-內毒素(包括Cry3Bb)中沒有被鑑定。此外，沒有報導這種結構水在δ-內毒素或細菌毒素中的功能。在對Cry3Bb的分析中，據觀察收集到的水分子位於1α3，4(一種由本發明者定義在提高生物活性中很重要的位點)周圍。環α3，4區域是暴露的表面，它限定了蛋白質內的一個樞紐，容許結構域1上前三個螺旋的去除或運動。在該區域周圍發現的水合作用可以將柔性和流動性傳給該環。對1α3，4上結構水的觀察提供了進一步結構分析的分析工具。如果這一重要的位點被水包圍，則其它重要的位點也會完全或部分被水包圍。藉此觀察結果，則可以鑑定圍繞螺旋5和6的結構水。這些結構水形成了一個穿過蛋白質的圓柱，有效地將螺旋5和6從分子的其它部分分隔開來。Cry3A和Cry3Bb的結構暗示螺旋5和6是緊密關聯的，通過範德華力的相互作用連接在一起。單獨的，來自Cry3A的螺旋5，雖然不足以具有生物活性，但它已經被證實在人造的薄膜上具有形成離子通道的能力(Gazit和Shai，1993)。由螺旋5形成的離子通道小於全長毒素離子通道10倍，暗示著實際大小的離子通道需要明顯較大的毒素結構。在Cry3Bb中，作為α螺旋(結構域1)簇的一部分的螺旋5已經被發現可形成離子通道(VonTersch等，1994)。由本發明者們進行的未發表的實驗觀察證實螺旋6也穿過了該生物膜。因此，螺旋5和6是推斷中的對毒性必須的通道形成螺旋。圍繞這些螺旋的水合作用可以預示該區域的柔性對於毒性的必需的。因此，可以想像如果有可能提高圍繞螺旋5和6的水合作用，則可以產生較好的毒素蛋白。然而，必須注意的是，要避免在螺旋5-6和蛋白的任何其它部分之間產生連續的疏水表面，它可以，通過疏水相互作用，限制可變螺旋的運動。螺旋5和6的流動性可能也依賴於依附於它們的環的柔性，以及Cry3Bb分子的其它區域，尤其在結構域1，其可能經歷結構上的變化以允許兩個螺旋插入到膜上。改變該蛋白中這些區域的水合作用也可以影響它的生物活性。5.8.1Cry3Bb.11032結合水殘基的集中顯示出1α3，4區域的相對柔性。該環柔性的提高可以通過提高該區域的水合作用，水合作用的提高是通過替換相關疏水殘基為暴露的親水殘基。一種經改良設計、具有這種類型替換的蛋白質的例子是Cry3Bb.11032。Cry3Bb.11032具有胺基酸改變D165G；甘氨酸比天冬氨酸更具疏水性(Kyte和Doolittle疏水得分為-0.4比天冬氨酸-3.5)。Cry3Bb.11032的活性大約成倍地高於野生型Cry3Bb。5.8.2Cry3Bb.11051為了提高Cry3Bb中1α4，5的水合作用，將甘氨酸替換暴露於表面的殘基K189。甘氨酸比賴氨酸的疏水性更強性(Kyte和Doolittle疏水得分為-0.4比天冬氨酸-3.9)，可以導致結合水的增加。結合水的增加可以將更高的柔性傳給在通道形成螺旋(α5)之前的環區域。經設計具有K189G變化的Cry3Bb蛋白，Cry3Bb.11051，相對於野生型Cry3Bb表現出活性增加三倍。5.8.3變更為Lα7，β1(Cry3Bb.11241以及11242)在暴露於表面的連接α螺旋7和β-鏈1的環(1α7，β1)上進行胺基酸改變，結果導致鑑定出2種被改變的、生物活性提高的Cry3Bb蛋白質，Cry3Bb.11241和Cry3Bb.11242。對這兩種蛋白質中超過20個的胺基酸序列281-300(包含1α7，β1區域)進行水性索引的分析，顯示在這些蛋白質中的胺基酸替換使1α7，β1區域更具疏水性。對每種蛋白的水性值(GRAVY)的總平均的確定是通過使用PC\GENE_(intelligenetics，Inc.，MountainView，CA，版本6.85)序列分析電腦程式、SOAP、和一段7個胺基酸的間隔。SOAP程序是基於Kyte和Doolittle(1982)的方法。對每種蛋白1α7，β1區域疏水性的提高可以提高環的水合作用以及，因此，柔性。被改變的蛋白質、它們各自的胺基酸變化、相對於野生型生物活性倍數的增加、以及GRAVY值均列於表9。表9Cry3Bb以及兩個設計的SCRW生物學活性提高的Cry3Bb蛋白中Lα7，β1區域的水性值5.8.4變更為Lβ1，α8(Cry3Bb.11228、Cry3Bb.11229、Cry3Bb.11230，Cry3Bb.11233、Cry3Bb.11236、Cry3Bb.11237、Cry3Bb.11238以及Cry3Bb.11239)暴露於表面、在β-鏈1和α-鏈8之間的環(1β1，α8)定義為Cry3Bb中結構域1和2之間的分界。在該區域引入半隨機的胺基酸變化，結果導致確定出幾種生物活性提高的被改變的Cry3Bb蛋白。對在這些改變的蛋白內發現的胺基酸替換的水性索引分析顯示，這些變化使暴露的區域更具疏水性，其可導致水合作用和柔性的增加。表10列出了被改變的蛋白質，它們各自的胺基酸改變和相對域野生型Cry3Bb的倍數增加，以及使用PC\GENE_(intelligenetics，Inc.，MountainView，CA，版本6.85)序列分析電腦程式、SOAP、超過20個胺基酸的序列305-324(包括1β1，α8)確定的水性值的總平均(GRAVY)，使用了一段7個胺基酸的間隔。表10Cry3Bb和八個設計的SCRW生物學活性提高的Cry3Bb*蛋白Lβ，α8區域的水性值Cry3Bb*蛋白胺基酸變化相對野生型生物活GRAVY性的倍數增加(胺基酸305-324)野生型--0.85Cry3Bb.11228S311L，N313T，4.1x4.35E317KCry3Bb.11229S311T，E317K，2.5x2.60Y318CCry3Bb.11230S311A，L312V，4.7x3.65Q316WCry3Bb.11233S311A，Q316D2.2x2.15Cry3Bb.11236S31113.1x3.50Cry3Bb.11237S3111，N313H5.4x3.65Cry3Bb.11238N313V，T314N，2.6x9.85Q316M，E317VCry3Bb.11239N313R，L315P，2.8x3.95Q316L，E317A5.8.5Cry3Bb.11227、Cry3Bb.11241以及Cry3Bb.11242位於Cry3Bb螺旋6的胺基酸Q238，已經被確定為是一個通過其大尺寸和與R290的氫鍵連接來阻斷螺旋6和螺旋4之間表面完全的水合作用的殘基。用另一種胺基酸替換R290(該胺基酸不形成氫鍵或其所具有側鏈不能橫越與Q238形成氫鍵的物理距離)可以導致Q238周圍水合作用。Q238，不能與R290形成氫鍵，才可結合水。這可以增加通道形成區域的柔性。設計的蛋白質Cry3Bb.11227(R290N)、Cry3Bb.11241(R290L)和Cry3Bb.11242.(R290V)相對於野生型，抗SCRW幼蟲的活性分別提高約2倍、2.6倍和2.5倍。5.9實施例9-設計方法3流動性區域周圍的氫鍵的操作某一蛋白質具有活性可能需要其區域的流動性。α5，6區域(Cry3Bb的推定通道形成區域)流動性的增加可以通過減少氫鍵的數目，包括鹽橋(帶有相反電荷的胺基酸側鏈之間的氫鍵)、螺旋5-6和分子或二聚物結構中的任何其它部分之間。這些氫鍵可以阻礙這兩個螺旋的運動。減少氫鍵和鹽橋的數目可以提高生物活性。為了避免在螺旋5-6和二聚物的任何其它部分之間產生連續的疏水表面，必須用疏水殘基取代氫鍵結合的胺基酸。5.9.1Cry3Bb.11222和Cry3Bb.11223Tyr230位於螺旋6並且在Cry3Bb的四元二聚結構中，該胺基酸與來自鄰近分子的Tyr230並列。正是由於這個胺基酸，在兩個單體中的兩個螺旋6之間形成了三個氫鍵。為了提高螺旋5-6(理論上可以插入膜內形成離子通道的螺旋)的柔性，通過改變該胺基酸以去掉橫跨二聚體的氫鍵，觀察到生物活性有相應的增加。設計的Cry3Bb蛋白，Cry3Bb.11222和Cry3Bb.EG11223相對於野生型，其SCRW活性的增加分別為4倍和2.8倍。5.9.2Cry3Bb.11051設計的Cry3Bb蛋白Cry3Bb.11051在結構域1的1α4，5上有胺基酸變化K189G。在野生型的Cry3Bb結構中，K189暴露的側鏈與E123(位於1α2b，3中)的暴露的側鏈的改變很靠近，足以形成氫鍵。用甘氨酸替換K189，如同在Cry3A的該位點所發現的，排除了在該位點形成氫鍵的可能性，形成了一種生物活性高於野生型Cry3Bb三倍的細胞。5.9.3Cry3Bb.11227、Cry3Bb.11241、以及Cry3Bb.11242位於Cry3Bb的螺旋6中的胺基酸238，已經被鑑定為是一種通過其大尺寸和與R239的氫鍵連接，從而阻斷螺旋6和螺旋4之間空間的完全水合的殘基。用另一種胺基酸替換R290(該胺基酸不形成氫鍵或其所具有側鏈不能橫越與Q238形成氫鍵的物理距離)可以增加通道形成區域的柔性。設計的蛋白質Cry3Bb.11227(R290N)、Cry3Bb.11241(R290L)和Cry3Bb.11242.(R290V)相對於野生型，抗SCRW幼蟲的活性分別提高約2倍、2.6倍和2.5倍。5.10實施例10-設計方法4螺旋周圍的環的分析及其設計某一蛋白質的環區可能涉及該蛋白的許多功能，包括但不局限於，通道形成、四級結構的形成和維持、以及受體結合。Cry3Bb是一種通道形成蛋白。δ-內毒素的離子通道形成螺旋進入雙分子層的有效性依賴於沒有阻礙該過程的力。可能限制該過程的其中一種力是圍繞關鍵螺旋的環區中胺基酸側鏈的空間阻礙。文獻中指出在至少一種另外的細菌毒素中，不是一種蘇雲金芽胞桿菌毒素，毒素分子打開，或者用科學術語來說，失去四級結構以暴露出膜活躍的區域(Cramer等，1990)。該文獻沒有講述如何提高這一事件的可能性，而且不知道蘇雲金芽胞桿菌毒素是否利用相同的過程插入膜內。通過降低側鏈大小或改變其取向從而使相應的生物活性增加，以降低胺基酸側鏈在這些關鍵區域的空間阻礙是本發明的步驟。5.10.1在螺旋3和4之間的環的分析(Cry3Bb.11032)本發明者們已經發現結構域1的前三個螺旋可以通過蛋白水解消化螺旋α3和α4之間的環，從該毒素的剩餘部分被切除(Cry3Bb.60)。最初嘗試截短Cry3Bb基因以產生這種截短的、但更有活性的Cry3Bb分子，結果失敗。由於未知的原因，蘇雲金芽胞桿菌未能合成這種60kDa的分子。後來被解釋為可能是結構域1的前三個螺旋不是必須被蛋白水解除掉，或者相當的，該蛋白不是必須以這種截短了的形式合成來運用Cry3Bb.60設計。據觀察，蛋白Cry3A在1α3，4附近有一個小胺基酸，它可能傳遞較高的柔性給環區，從而允許結構域1的前三個螺旋讓開，暴露出膜活性區域。通過設計一種在該環附近有一個甘氨酸殘基的Cry3Bb分子，有可能減少該環中殘基的空間阻礙。重新設計的蛋白，Cry3Bb.11032，具有胺基酸變化D165G，它用最小的胺基酸，甘氨酸(平均質量57.05)取代較大的天冬氨酸殘基(平均質量115.09)。Cry3Bb.11032的活性大約高於野生型蛋白的三倍。以這種方式，合理地重新設計螺旋α3和α4之間的環，在生物活性上有相應的提高。5.10.2Cry3Bb.11051在Cry3Bb中連接螺旋α4和α5的環區必須具有柔性，這樣通道形成螺旋α5-α6才可以插入膜內。注意的是Cry3A在該環的中間具有一個甘氨酸殘基，它可以傳遞更高的柔性。在Cry3Bb中製造相應的變化K189G，結果得到的設計蛋白，Cry3Bb.11051，與野生型Cry3Bb相比，其抗SCRW幼蟲的活性提高三倍。5.10.3β-鏈1和螺旋8之間的環的分析(Cry3Bb.11228、Cry3Bb.11229、Cry3Bb.11230、Cry3Bb.11232、Cry3Bb.11233、Cry3Bb.11236、Cry3Bb.11237、Cry3Bb.11238、以及Cry3Bb.11239)位於結構域2中β鏈1和結構域2中α螺旋8之間的環區與結構域1中α螺旋6和7之間的環十分靠近。在1β1，α8胺基酸側鏈顯示出似乎它們會在空間上阻礙1α6，7的運動。由於為使通道形成螺旋α5-α6插入到膜內，1α6，7必須是柔性的，據認為，重新操作該環可以改變側鏈的定位，結果引起較小的空間阻礙。已經完成創造了生物活性高於野生型變化從2.2到5.4倍的蛋白。這些設計的毒素蛋白和它們的胺基酸變化作為Cry3Bb.11228、Cry3Bb.11229、Cry3Bb.11230、Cry3Bb.11232、Cry3Bb.11233、Cry3Bb-11236、Cry3Bb.11237、Cry3Bb.11238、和Cry3Bb.11239列於表2。5.10.4螺旋7和β鏈1之間的環的分析(Cry3Bb.11227，Cry3Bb.11234，Cry3Bb.11241，Cry3Bb.11242，以及Cry3Bb.11036)如果Cry3Bb類似於一種為發揮毒性必須打開以暴露出膜活性區域的細菌毒素，有可能除了通道形成螺旋之外還必須改變其它螺旋的位置。據推論，如果螺旋α5-α6插入膜內，則螺旋α7可能必須也改變位置。如實施例4.4.3中所示的，螺旋α6和α7之間柔性的提高可以提高活性，在螺旋α7之後的環，1α7，β1較高的柔性也可以提高生物活性。改變Cry3Bb的1α7，β1區導致了幾種活性提高的蛋白的分離，它們高於野生型變化從1.9到4.3倍。這些設計的蛋白作為Cry3Bb.11227、Cry3Bb.11234、Cry3Bb.11241、Cry3Bb.11242、和Cry3Bb.11036列於表7。5.11實施例11--設計方法5β鏈和β片層周圍的環的設計某一蛋白質結構的環區可能涉及該蛋白的許多功能，包括但不局限於，通道形成、四級結構的形成和維持、以及受體結合。某一結合表面常常是由許多環限定的，如同免疫球蛋白G(IgG)的例子(為回顧，見Branden和Tooze，1991)。然而，僅僅通過看在討論中的蛋白的結構，在這一點上不能確定的是什麼環對受體的相互作用是重要的。由於沒有確定一種Cry3Bb的受體，甚至沒有可能將Cry3Bb與其它具有相同受體的蛋白質進行比較以確定結構上的相似性。為了確定促成受體相互作用的Cry3Bb環，在暴露於表面的環上進行隨機突變。當每個環均被改變時，檢測和比較所得到的蛋白的所以生物活性的輪廓。環，尤其是在結構域2(其顯示出對通道活性不必要)中的，歸為兩類(1)可以被改變、沒有引起所得到的蛋白生物活性水平大變化的環以及(2)在其上的改變引起所得到的蛋白生物活性完全丟失的環。使用這種設計方法，有可能鑑定出幾種對於活性重要的環。5.11.1環β2，3的分析在β鏈2和3之間的環區上的半隨機突變導致產生結構上穩定的毒素蛋白，其抗SCRW幼蟲的活性明顯降低。該1β2，3區域對胺基酸變化高度敏感，暗示著特定的胺基酸或胺基酸序列對於毒素蛋白的活性是必需的。因此，可以想像在1β2，3區域特定的變化將降低結合以及，因此降低重新設計的毒素蛋白的活性。5.11.2環β6，7的分析在β鏈6和7之間的環區上引入半隨機突變導致產生SCRW生物活性完全喪失的結構上穩定的蛋白。該1β6，7區域對胺基酸變化高度敏感，暗示著特定的胺基酸或胺基酸序列對於毒素蛋白的活性是必需的。因此，可以想像在1β6，7區域特定的變化將降低結合以及，因此降低重新設計的毒素蛋白的活性。5.11.3環β10，11的分析對β鏈10和11之間的環區的隨機突變導致產生的蛋白SCRW生物活性完全喪失。環β10，11與環β2，3及β6，7在結構上靠近並相互作用。對1β10，11區中特定殘基的改變也導致與昆蟲膜的相互作用增加，毒素蛋白的生物活性提高。5.11.4Cry3Bb.11095環β2，3、β6，7和β10，11已經被確定為對Cry3Bb的生物活性很重要。這三個環是暴露於表面並且在結構上靠在一起。野生型結構中的胺基酸Q348，位於β-鏈2上並恰好在1β2，3之前，不形成任何分子內的相互聯繫。然而，用精氨酸取代Q348(Q348R)導致在R348和R487及R488的主鏈羰基之間形成兩個新的氫鍵，二者均位於1β10，11上。新的氫鍵可以穩定由三個環形成的結構。設計的帶有這一變化的蛋白質，Cry3Bb.11095，比野生型Cry3Bb活躍4.6倍。5.12實施例12-設計方法6複合靜電錶面的鑑定和重新設計蛋白之間的相互作用包括疏水作用(如範德華力)、親水相互作用(包括在胺基酸側鏈的相反電荷之間的作用(鹽橋))、以及氫鍵。關於δ-內毒素和受體的相互作用知之甚少。目前，沒有文獻報導鑑定蘇雲金芽胞桿菌毒素和受體之間主要相互作用的類型。然而，在實驗上，提高蘇雲金芽胞桿菌毒素-受體相互作用的強度是重要的，而在提高它的過程中不能夠精確地確定化學相互作用。為了達到這一點，通過解決分子周圍的Poisson-Boltzman分布來限定Cry3Bb的靜電錶面。一旦該電限制的表面被解決，就可以預見到最大差異的區域。據推論，這些靜電相反的區域將有最大的可能性參與蘇雲金芽胞桿菌毒素蛋白和其受體之間特定的相互作用，而不是更普遍和非特異性的相互作用。因此，選擇這些區域進行重新設計，繼續提高區域的靜電差異。另外，檢查毒素中推定的通道形成區域周圍的靜電相互作用創造了重新設計的見解。這包括在另外帶有負電荷的通道內鑑定帶有正電荷的殘基(見實施例4.6.1)。5.12.1R290(Cry3Bb.11227、Cry3Bb.11241、以及Cry3Bb.11242)檢查沿著結構域1軸的Cry3Bb二聚物接觸面，暗示在單體之間可能形成了陽離子的小孔或通道。對該軸的靜電檢查為這一意見增添了附加的可信性。事實上，假設的通道主要是帶負電荷的，這是一項與關於陽離子選擇的、δ-內毒素通道的生物物理分析一致的觀測。如果某一陽離子通道是沿著二聚物的軸形成的，在該陽離子可以相對容易地在單體之間運動，只有一個明顯的障礙。一個帶正電的精氨酸殘基(R290)位於另一個帶負電的通道內。該殘基可以阻礙陽離子通過該通道的運動。基於這一分析，將R290變換為不帶電荷的殘基。重新設計的蛋白Cry3Bb.11227(R290N)、Cry3Bb.11241(R290L)和Cry3Bb.11242(R290V)的生物活性分別提高大約2倍、2.6倍和2.5倍。5.12.2Cry3Bb.60對於增溶的Cry3Bb的胰島素消化產生了一種穩定的、截短了的蛋白，其分子量為60kDa(Cry3Bb.60)。胰島素消化發生在殘基R159的羧基端，有效地將螺旋1至3從天然Cry3Bb結構中去除。前3個螺旋的切除暴露出與在天然結構中發現的不同的靜電錶面。這一新的表面具有疏水、極性和帶電特徵的組合，這些特徵在膜內相互作用中可能扮演重要角色。Cry3Bb.60的生物活性高於野生型Cry3Bb3.6倍。5.13實施例13設計方法7金屬結合位點的鑑定和去除文獻中指出蘇雲金芽胞桿菌毒素在體外的行為可以通過從實驗系統中螯合二價陽離子來達到增強(Crawford和Harvey1988)。然而，不知道的是這些二價陽離子是如何阻礙體外活性的。Crawford和Harvey(1988)證實在EDTA(一種二價離子的螯合劑)的存在下，相對於沒有該試劑的情況下，穿過中腸的短路電流更嚴重地被蘇雲金芽胞桿菌阻斷，因此暗示著在蘇雲金芽胞桿菌的作用模式中，這一步可以通過去除二價離子而成為可能。使用黑色油脂膜進行類似觀察，測定在EDTA存在以螯合二價離子的情況下，由δ-內毒素產生的電流的增加。對於這些觀察結果至少有三種可能的解釋。第一種解釋可以是二價離子太大，以至無法穿過更適於單價離子的離子通道，因此阻塞了該通道。第二種，二價離子可能十分普遍地覆蓋在蛋白質上，因此阻礙了毒素膜相互作用所需要的電荷相互作用，以及限制了離子通道的活性。第三種可能性是在蛋白中存在一種特殊的金屬結合位點以及，當該位點被二價離子佔據時，離子通道的性能即受到損害。雖然文獻無法區分一種可能性高於另一種的評估，但第三種可能性引起對Cry3Bb結構進行分析以尋找一個特定的金屬結合位點，該位點可能會改變某一毒素可以形成一個離子通道的可能性。5.13.1H231(Cry3Bb.11222、Cry3Bb.11224、Cry3Bb.11225、以及Cry3Bb.11226)在Cry3Bb二聚體中，一個推定的金屬結合位點是由各單體上的H231殘基形成的。H231殘基位於螺旋α6中，它們彼此鄰近而且靠近二聚體的對稱軸。通過用其它胺基酸替代組氨酸來去掉該位點，這可以通過EDTA-依賴的離子通道活性的缺乏來進行評估。設計的毒素蛋白Cry3Bb.11222、Cry3Bb.11224、Cry3Bb.11225和Cry3Bb.11226的生物活性相對於野生型，分別提高4、5、3.6和3倍。它們各自的胺基酸變化列於表2。5.14實施例14-設計方法8四級結構的變更Cry3Bb與一種相關的蛋白Cry3A類似，能以二聚體的形式存在與溶液中(Walters等，1992)。然而，二聚體對於生物活性的重要性尚不知曉，原因是沒有認真地評估以單體或高度有序結構的形式存在的毒素。據猜測是特定的胺基酸殘基促成四級結構的形成和穩定性。一旦鑑定出該起作用的殘基，則可進行改變以減小或加大該殘基的影響，從而影響單體之間的相互作用。通道活性是估定Cry3Bb及其衍生物的四級結構的一條有用的途徑，但決不是唯一的途徑。已經觀察到Cry3Bb在膜內形成閘門控制的電導，其隨時間而增大，最終導致在膜上形成大的孔徑(野生型Cry3Bb的通道活性的描述在12.1節中)。也觀察到Cry3A形成比Cry3Bb更穩定的二聚體，以及更快地相應形成更高水平的電導(圖10)。該發現引導本發明者們設想寡聚化和離子通道的形成(電導大小和通道形成的速度)是相關的。基於這一發現，將Cry3Bb重新設計以形成速度更快的更大、更穩定的低聚物。在這一分析中設想離子通道形成和增長的速度反映了該過程。也有可能四級結構的改變不獨自影響通道活性或完全不影響。改變四級結構也可能影響受體相互作用、在昆蟲內臟環境中的蛋白加工、以及生物活性的其它未知方面。5.14.1Cry3Bb.11048對Cry3A和Cry3Bb比較性的結構分析導致鑑定出兩種毒素之間在離子通道形成結構域的結構上的不同點；特定地，在Cry3Bb上的螺旋2a和螺旋2b之間插入一個胺基酸。去掉在Cry3B2，A104上附加的該胺基酸以及Cry3A中的D103E替換點，導致通道閘門的喪失和對稱孔徑的形成。一旦這些孔徑形成，它們將保持開放和允許一個穩定的電導，變化為25-130pS。該設計的蛋白，Cry3Bb.11048，抗SCRW幼蟲的活性高於野生型Cry3Bb4.3倍。5.14.2Cry3Bb.60的寡聚化作用單獨的Cry3Bb或Cry3Bb.60分子可以形成彼此類似的複合物。Cry3Bb的寡聚化作用是由SDS-PAGE證實的，其中上膠之前樣品在樣品緩衝液中不被加熱。沒有熱處理允許了一些非變性的毒素的維持。在考馬斯染色之後，通過出現一條分子量為單體的兩倍的條帶可以看到寡聚化作用。較高分子量條帶的亮度反映了寡聚化作用的程度。Cry3Bb形成低聚物的能力不是明顯可再生的。該複合物可能重複觀察到它的形成。然而，Cry3Bb.60形成明顯較大量的較高分子量的複合物(120kDa)。這些數據暗示Cry3Bb.60比單獨的Cry3Bb更容易形成高度有序的複合物。Cry3Bb.60也形成比野生型Cry3Bb具有更高頻率的離子通道(見5.12.9節)。5.14.3Cry3Bb.11035在Cry3Bb上製造變化以反映Cry3A在1α3，4和螺旋4的起始部分的胺基酸序列。這些變化形成了設計蛋白Cry3Bb.11035，它與野生型Cry3Bb不同，形成具有高電導的自發通道。Cry3Bb.11035的抗SCRW幼蟲的活性也大約高於野生型Cry3Bb三倍。Cry3Bb.11035及其胺基酸變化列於表10。5.14.4Cry3Bb.11032改變Cry3Bb.11032在螺旋α4中165位上的殘基，如Cry3A中所見的，將天冬醯胺變為甘氨酸。Cry3Bb.11032的活性高於野生型Cry3Bb三倍。Cry3Bb.11032的通道活性十分類似於Cry3Bb，除了當將該設計蛋白人為地組合到膜內時。觀察到與野生型Cry3Bb相比，初始的通道電導有16倍的增加(見5.12.2節)。猜想這種初始電導的增加是由於增強了的四級結構、穩定或較有序的結構。5.14.5EG11224在野生型Cry3Bb二聚物結構中，位於結構域1中231位上的組氨酸與D288(結構域1)、Y230(結構域1)產生氫鍵聯繫，以及，通過一個水分子網絡，也與D610(結構域3)、所有相對的單體產生聯繫。D610和K235(結構域1)也產生聯繫。用精氨酸取代組氨酸，H231R，在一個方向上導致與鄰近單體上的D610形成一個鹽橋。在第二個方向上，如同在野生型結構中所出現的，與鄰近單體上的D288保持聯繫。在任一方向上，R231不與相對單體上的Y230形成氫鍵，但的確與K235產生聯繫，K235保持其與K610的聯繫(V.Cody，研究交流researchcommunication)。移動的氫鍵改變了四級結構內蛋白的不同結構域之間的相互作用。大體上，在鄰近單體的結構域1之間存在的氫鍵較少，在結構域1和3之間已經形成了一個更強的鍵。發現通道活性已經被改變。Cry3Bb.11224類似於Cry3Bb產生小的、快速閘門控制的通道。然而，與野生型Cry3Bb不同，Cry3Bb.11224不表現出β-巰基乙醇依賴的活性。用精氨酸取代H231導致一種設計Cry3Bb蛋白Cry3Bb.11224的產生，其生物活性提高5倍。5.14.6Cry3Bb.11226如4.8.5節所討論的，Cry3Bb.11226類似於Cry3Bb.11224，在231位的組氨酸被取代。胺基酸的變化，H231T，導致在野生型Cry3Bb中所見到的β-巰基乙醇依賴的活性的丟失(見5.12.1節)。H231(一個推定的金屬結合位點)的取代改變了四級結構中區域之間的相互作用，導致產生不同類型的通道活性。Cry3Bb.11226的活性高於Cry3Bb三倍。5.14.7Cry3Bb.11221Cry3Bb.11221已經在Cry3Bb的1α3，4區進行重新設計。由Cry3Bb.1122形成的通道比由野生型Cry3Bb形成的電導更好地解決(見5.12.6節)。Cry3Bb.1122的生物活性比野生型Cry3Bb高出6.4倍。Cry3Bb.1122中發現的胺基酸變化列於表2。5.14.8Cry3Bb.11242設計的蛋白，Cry3Bb.11242，帶有變化R290V，迅速地形成小電導，它在約3分鐘內迅速及穩定地增長位大的電導(見5.12.7節)。這與野生型Cry3Bb通道是相反的，它需要30-45分鐘出現，在數小時內緩慢增長成大的電導。Cry3Bb.11242與野生型Cry3Bb相比，其生物活性也增加2.5倍。5.14.9Cry3Bb.11230Cry3Bb.11130，與野生型Cry3Bb不同，形成長期處於開啟狀態的形成良好的通道。這些通道達到最高為3000pS的電導，但不隨時間繼續增大。Cry3Bb.11230已經在Cry3Bb的1β1，α8區域進行了重新設計，表現出與野生型Cry3Bb相比，抗SCRW幼蟲的活性幾乎提高5倍(表9)和抗WCRW(表10)幼蟲提高5.4倍。在Cry3Bb.11230中發現的胺基酸變化列於表2。5.15實施例15-設計方法9結構殘基的設計某一蛋白特定三維結構是通過被埋藏或被從蛋白的表面移開的胺基酸固定就位的。這些結構的決定物可以通過檢驗促成表面結構定位的力來進行鑑定。然後可以增強這些結構殘基的影響以限制分子移動，或者降低其影響以增強分子柔性。5.15.1Cry3Bb.11095環β2，3、β6，7和β10，11位於Cry3Bb的結構域2上，已經被鑑定為對生物活性是重要的。這三個環是暴露於表面並且在結構上靠在一起。野生型結構中的胺基酸Q348位於β-鏈2上並恰好在1β2，3之前，不形成任何分子內的聯繫。然而，用精氨酸取代Q348(Q348R)導致在R348和R487及R488的主鏈羰基之間形成兩個新的氫鍵，二者均位於1β10，11上。新的氫鍵可以穩定由三個環形成的結構。確定地，如通過X-射線晶體學所確定的，圍繞R348的結構被更緊密地摺疊。設計帶有這一變化的蛋白Cry3Bb.11095，其活性高於野生型Cry3Bb4.6倍。5.16實施例16一設計方法10組合分析以及突變形成設計的Cry3Bb分子中單獨的位點可以被一起用來形成一個新的Cry3Bb分子，其活性高於任何一個位點的活性。該方法沒有被精確地用於任何δ-內毒素。也不明顯的是在兩個位點的改善可以通力合作以提高蛋白的生物活性。事實上，數據證明當將兩個位點的改善合在一個單一的構建物中時，Cry3Bb的生物活性被沒有必然地進一步提高。在一些情況下，該結合導致蛋白穩定性和/或活性的降低。具有位點組合、結果導致比野生型Cry3Bb活性提高但比「母體」蛋白中的一種或多種活性降低的蛋白的例子是Cry3Bb.11235、11046、11057和11058。Cry3Bb.11082，含有來自4個母體蛋白的設計區域，保持了來自最有活性的母體株(Cry3Bb.11230)的活性水平，但沒有顯示出活性的增加。這些蛋白列於表7。以下是例證的實施例，其中被結合的突變具有明顯提高的生物活性。5.16.1Cry3Bb.11231設計蛋白Cry3Bb.11231含有在Cry3Bb.11224(H231R)和Cry3Bb.11228(在1β1，α8發生變化)。表現在Cry3Bb.11231中的胺基酸變化的組合，導致抗SCRW幼蟲的生物活性提高為大約超過野生型Cry3Bb的8倍(表2)。這一增加比單獨的Cry3Bb.11224(5.0x)或Cry3Bb.11228(4.1x)所表現出來的都大。Cry3Bb.11231與野生型相比，抗WCRW幼蟲的活性也表現出12.9倍的增加(表10)。5.16.2Cry3Bb.11081設計的Cry3Bb蛋白Cry3Bb.11081通過結合Cry3Bb.11032和Cry3Bb.11229(除了Y318C)所表現出來的變化來構建。Cry3Bb.11081比野生型Cry3Bb的活性增加6.1倍；其活性提高超過任一單獨的母體蛋白，Cry3Bb.11032(3.1-倍)以及Cry3Bb.11229(2.5-倍)。5.16.3Cry3Bb.11083設計的Cry3Bb蛋白Cry3Bb.11083是通過結合Cry3Bb.11036和Cry3Bb.11095所表現的變化來構建的。Cry3Bb.11083與野生型Cry3Bb相比，表現出抗SCRW幼蟲的活性增加7.4倍；比Cry3Bb.11036(4.3x)或Cry3Bb.11095(4.6x)均大。Cry3Bb.11083與野生型Cry3Bb相比，也表現出抗WCRW幼蟲的活性增加5.4倍(表10)。5.16.4Cry3Bb.11084設計的Cry3Bb蛋白Cry3Bb.11084是通過結合Cry3Bb.11032的變化和Cry3Bb.11228所表現的變化S311L來構建的。Cry3Bb.11084與野生型Cry3Bb相比，活性增加7.2倍；比Cry3Bb.11032(3.1x)或Cry3Bb.11228(4.1x)均大。5.16.5Cry3Bb.11098設計的Cry3Bb蛋白Cry3Bb.11098的構建是通過含有以下胺基酸變化D165G、H231R、S311L、N313T、以及E317K。核苷酸序列如序列編號107中給出，所編碼的胺基酸序列如序列編號108所給出。5.17實施例17-設計方案11對糖蛋白以及WCRW刷狀緣膜的結合改變雖然不知道Cry3Bb的受體的身份，但重要的是提高毒素與其受體的相互作用。一種提高毒素、受體相互作用(受體的身份已知)的方法是降低或排除對其它生物分子非生產性的結合。本發明者們已經觀察到Cry3Bb非特異性地結合已經被許多種糖糖基化的牛血清蛋白(BSA)，但不結合非糖基化的BSA。Cry3A，在Diabrotica種類中不活躍，顯示出對糖基化的BSA相似甚至更強的結合。類似地，Cry3A相對與野生型的Cry3Bb，顯示出對固定的WCRW刷狀緣膜(BBM)更強的結合，意味著許多觀察到的結合是非生產性的。據推論，對WCRWBBM幼蟲非特異性結合的發生是通過使蛋白糖基化，以及在產生毒性的反映過程中，對糖基化的BSA和WCRWBBM的結合均是非生產性的。因此降低或消除這種結合可以導致對多產的受體增強以及毒性增強。對準潛在的糖類群結合位點進行重新設計，以降低Cry3Bb對糖蛋白以及固定的WCRWBBM的非特異性結合。5.17.1Cry3Bb.60Cry3Bb.60，其中Cry3Bb已經在1α3，4的R159被裂解，顯示出對糖基化的BSA的結合降低，以及對固定的WCRWBBM的結合降低。Cry3Bb.60顯示出相對於Cry3Bb的生物活性提高3.6倍。5.17.2改變為1α3，4(Cry3Bb.11221)已經在結構域1的1α3，4區對Cry3Bb.11221進行重新設計，Cry3Bb在結構域1被裂解以形成Cry3Bb.60。Cry3Bb.11221也顯示出對糖基化的BSA和固定的WCRWBBM的結合降低，以及其生物活性超過野生型Cry3Bb的6.4倍。與Cry3Bb.60的數據(5.17.1節)一起，這些數據暗示該環區實質上促成了毒素的非生產性結合。5.17.3改變為1β1，α8(Cry3Bb.11228、11230、11237以及11231)Cry3Bb的1β1，α8區域已經被重新設計以提高水合作用(4.2.4節)和增加柔性(4.4.3節)。幾種在該區域被改變的蛋白，Cry3Bb.11228、11230、和11237，展示出明顯的對糖基化的BSA和固定的WCRWBBM較低水平的結合，同時也其生物活性相對於野生型的Cry3Bb增加4.1和4.5倍之間。5.17.4結合活性Cry3Bb和它的一些衍生物結合糖基化的BSA和WCRWBBM的傾向的確定是通過一種BIAcoreTM表面胞質團共振生物傳感器來進行的。對於糖基化的BSA結合，使用標準的NHS化學作用將糖基化的蛋白固定在CM5晶片(BIAcore)上，將溶解的毒素注入糖基化的BSA表面上。為了測定對WCRWBBM的結合，將從WCRW的中腸中純化出來(English等，1991)的刷狀緣膜小囊泡(BBMV)固定在一個HPA晶片(BIAcore)上，然後用10mMKOH或40mMβ-辛基葡萄糖方甙清洗。然後將溶解的毒素注入所得到的混合雙分子層表面以檢測結合。通過用蛋白質染色試劑分析ProteinDyeReagentassay*(BioRad)或BCA蛋白分析BCAProteinAssay*(Pierce)來確定蛋白的濃度。也可以使用其它方法以確定相同結合的形成。這些包括，但不局限於，使用標記的毒素、標記的糖基化蛋白或抗毒素抗體進行的配基印跡實驗，親和層析，以及毒素在體外與完整BBMV的結合。5.18實施例18-構建含有野生型Cry3Bb序列的質粒標準的重組DNA操作實質上如Sambrook等(1989)所描述的進行。5.18.1pEG1701pEG1701(圖11)，包含EG11204和EG11037，其構建是通過將含有Cry3Bb基因的SphI-PstI片段和來自pEG911(Baum，1994)的ctylF終止子插入到pEG854.9(Baum等，1996)(一種高拷貝數的蘇雲金芽胞桿菌-大腸桿菌穿梭載體)的SphI-PstI位點上。5.18.2pEG1028pEG1028含有來自pEG1701的Cry3Bb上的HindIII片段，該片段在HindIII被克隆到pTZ18U的多克隆位點上。5.19實施例19-含有變更的Cry3Bb基因的質粒的構建來自大腸桿菌的質粒DNA的製備是通過鹼性溶解方法(Maniatis等，1982)，或者是通過商品化的質粒製備試劑盒(例子PERFECTprepTMkit，5Prime-3Prime，Inc.，BoulderCO；QIAGENplasmidprepkit，QIAGENInc.)。從從在腦心浸液加上0.5％甘油(BHIG)中生長達到中央對數期的培養物中通過鹼性溶解方法製備蘇雲金芽胞桿菌的質粒。當需要純化時，在電泳之後從瓊脂糖凝膠中切除DNA片段，然後使用一種Geneclean11_試劑盒(BIO101Inc.，LaJolla，CA)通過玻璃*奶*復原。使用幾種技術達到對Cry3Bb基因的改變，這些技術包括定位誘變、三重*PCRTM、擬隨機的PCRTM誘變、DNA滑移和標準的重組技術。這些技術分別在6.1、6.2、6.3、6.4和6.5節中有描述。所使用引物的DNA序列列於7節。5.20實施例20-定位誘變定位誘變是由Kunkle(1985)和Kunkle等(1987)所建立的協議所指導的，在體外使用Muta-GeneTMM13誘變試劑盒(Bio-Rad，Richmond，CA)。通過使用Muta-GeneTM試劑盒和多個誘導突變的低聚核苷酸引物來達到結合Cry3Bb的變更。5.20.1pEG1041pEG1041，包含在EG11032中，其構建是通過使用Muta-GeneTM試劑盒、引物C、以及單鏈的pEG1028作為DNA模板。所得到的改變的Cry3BbDNA序列作為一段PflMlDNA片段被切除，並被用來取代pEG1701中相應的DNA片段。5.20.2pEG1046pEG1046，包含在EG11035中，其構建是通過使用Muta-GeneTM試劑盒、引物D、以及單鏈的pEG1028作為DNA模板。所得到的改變的Cry3BbDNA序列作為一段PflMlDNA片段被切除，並被用來取代pEG1701中相應的DNA片段。5.20.3pEG1047pEG1047，包含在EG11036中，的構建是通過使用Muta-GeneTM試劑盒、引物E、以及單鏈的pEG1028作為DNA模板。所得到的改變的Cry3BbDNA序列作為一段PflMlDNA片段被切除，並被用來取代pEG1701中相應的DNA片段。5.20.4pEG1052pEG1052，包含在EG11046中，的構建是通過使用Muta-GeneTM試劑盒、引物D和E、以及單鏈的pEG1028作為DNA模板。所得到的改變的Cry3BbDNA序列作為一段PflMlDNA片段被切除，並被用來取代pEG1701中相應的DNA片段。5.20.5pEG1054pEG1054，包含在EG11048中，的構建是通過使用Muta-GeneTM試劑盒、引物F、以及單鏈的pEG1028作為DNA模板。所得到的改變的Cry3BbDNA序列作為一段PflMlDNA片段被切除，並被用來取代pEG1701中相應的DNA片段。5.20.6pEG1057pEG1057，包含在EG11051中，的構建是通過使用Muta-GeneTM試劑盒、引物G、以及單鏈的pEG1028作為DNA模板。所得到的改變的Cry3BbDNA序列作為一段PflMlDNA片段被切除，並被用來取代pEG1701中相應的DNA片段。5.21實施例21-三重PCRTM三重PCRTM是由Michael(1994)所描述的。該方法利用了一種熱穩定連接酶，在PCRTM過程中，將磷酸化的誘變引物合併到一段擴增的DNA片段中。PCRTM在PerkinE1merCetusDNAThermalCycler(Perkin-Elmer，Norwalk，CT)中進行，使用一種AmpliTaqTMDNA聚合酶試劑盒(Perkin-Elmer)和SphI-線性化的pEG1701作為模板DNA。PCRTM的產物的清洗是通過使用化學試劑盒，如WizardTMPCRTMPreps(Promega，Madison，WI)和QlAquickPCRTMPurificationkit(QIAGENInc.，Chatsworth，CA)。5.21.1pEG1708和pEG1709pEG1708和pEG1709，分別包含在EG11222和EG11223中，其構建是通過用另一個片段取代pEG1701中cry3Bb上的PflMI-PflMI片段，該片段為經PflMI消化並在凝膠上進行純化的PCRTM片段，其在cry3Bb核苷位點688-690(編碼胺基酸Y230)上發生改變。通過三重PCRTM在Y230密碼子上引入隨機突變。誘變引物MVT095被磷酸化並與外來的引物對FW001和FW006一起使用。引物MVT095在687位也包括一個沉寂突變，T變為C，其在結合之後緊接著將一個附加的EcoRI位點引入pEG1701。5.21.2pEG1710、pEG1711以及pEG1712質粒pEG1710、pEG1711以及pEG1712，分別包含在EG11224、EG11225和EG11226中，其構建是通過用另一個片段取代pEG1701中cry3Bb基因上的PflMI-PflMI片段，該片段為經PflMI消化並在凝膠上進行純化的PCRTM片段，其在Cry3Bb核苷位點690-692(編碼胺基酸H231)上發生改變。通過三重PCRTM在H231密碼子上引入隨機突變。誘變引物MVT097被磷酸化並與外來的引物對FW001和FW006一起使用。引物MVT097在687位也包括一個T變為C的序列改變，其在結合之後緊接著通過沉寂突變導致一個附加的EcoRI位點。5.21.3pEG1713和pEG1727pEG1713和pEG1727，分別包含在EG11217和EG11242中。其構建是通過用另一個片段取代pEG1701中Cry3Bb上的PflMI-PflMI片段，該片段為經PflMI消化並在凝膠上進行純化的PCRTM片段，其在Cry3Bb核苷位點868-870(編碼胺基酸R290)上發生改變。使用三重PCRTM在R290密碼子上引入隨機突變。設計誘變引物MVT091，以至核苷的替換可以導致大約36％的序列編碼胺基酸D或E。MVT091被磷酸化並與外來的引物對FW001和FW006一起使用。5.22實施例22-準隨機PCRTM突變準隨機PCRM突變結合誘變的PCRTM技術是由Vallette等(1989)、Tomic等(1990)以及LaBean和Kauffman(1993)描述的。誘變引物，有時其長度超過70個核苷，被設計在編碼一個完整的結構區域(如一個環)的核苷位置上引入變化。退化的密碼子代表性地包括比率為82％的野生型核苷加上另外3種核苷，各為6％，在靶區域的每個位置上半隨機地引入變化*(LaBean和Kauffman，1993)。當可能時，利用天然的限制性位點；當天然位點不適宜時，使用2s酶類(Stemmer和Morris，1992，列出對本技術有用的另外的限制酶)。PCRTM在一種PerkinElmerCetusDNAThermalCycler(Perkin-Elmer，Norwalk，CT)中進行，使用一種AmpliTaqTMDNA聚合酶試劑盒(Perkin-Elmer)和SphI-線性化的pEG1701作為模板DNA。採用以下條件進行擬隨機的PCRTM擴增在94℃下變性1.5分鐘，在50℃下退火2分鐘，以及在72℃下延伸3分鐘，循環30次。最後的14個延伸循環中每個循環加25秒延伸。底物濃度為20微升，或者對於長的誘變底物為40微升。使用如WizardTMPCRTMPreps(Promega，Madison，WI)和QlAquickPCRTMPurificationkit(QIAGENInc.，Chatsworth，CA)的商品化的試劑盒來清洗PCRTM的產物。在一些實例中，PCRTM的產物在限制消化之前，用KlenowFragment(Promega)依照廠家指導進行處理，填滿任何單個鹼基的突出部分。5.22.1pEG1707EG1707，包含在EG11221中，其構建是通過用另一個片段取代pEG1701中Cry3Bb上的Pf1MI-PflMI片段，前者為經PflMI消化並在凝膠上進行純化的PCRTM片段，其在Cry3Bb核苷位點460-480(編碼1α3，4的胺基酸154-160)上發生改變。引物MVT075，其包括2s類的限制酶BsaI的識別位點，以及引物FW006被用於通過擬隨機誘變在該區域引入變化。引物MVT076，也含有一個BsaI位點，和引物FW001用於PCRTM擴增一段「連接」片段。在PCRTM擴增之後，兩個產物均被清洗、末端填充、用BsaI消化並彼此連接。凝膠純化連接的片段並使用引物對FW001和FW006將其作為PCRTM擴增的引物。將PCRTM產物進行清洗、末端填充、用PflMI消化、凝膠純化及連接到經PflMI消化並純化過的pEG1701載體DNA上。5.22.2pEG1720和pEG1726pEG1720和pEG1726，分別包含在EG11234和EG11241中，其構建是通過用另一個片段取代pEG1701中Cry3Bb上的PflMI-PflMI片段，該片段為經PflMI消化並在凝膠上進行純化的PCRTM片段，其在Cry3Bb核苷位點859-885(編碼1α7，8的胺基酸287-295)上發生改變。使用擬隨機PCRTM誘變在該區域中引入變化。誘變引物MVT111，設計含有一個BsaI位點，以及引物FW006被用於引入變化。引物對MVT094，也含有BsaI位點，和FW001被用於擴增連接片段。將PCRTM產物用BsaI消化、凝膠純化及彼此連接。將連接的產物使用引物對FW001和FW006進行PCRTM擴增，用PflMI消化。5.22.3pEG1714、pEG1715、pEG1716、pEG1718、pEG1719、pEG1722、pEG1723、pEG1724以及pEG1725pEG1714、pEG1715、pEG1716、pEG1718、pEG1719、pEG1722、pEG1723、pEG1724以及pEG1725，分別包含在EG11228、EG11229、EG11230、EG11232、EG11233、EG11236、EG11237、EG11238和EG11239中，其構建是通過用另一個片段取代pEG1701中Cry3Bb上的PflMI-PflMI片段，該片段為經PflMI消化並在凝膠上進行純化的PCRTM片段，其在Cry3Bb核苷位點931-954(編碼1β1，α8的胺基酸311-318)上發生改變。使用擬隨機PCRTM誘變在該區域中引入變化，使用誘變引物MVT003和引物FW006。引物MVT003和FW006用來擴增一段連接片段。將PCRTM產物用Klenow和進行末端填充並用BamHI消化。將從FW001-FW006消化的較大片段進行凝膠純化，然後與消化的MVT103-FW006片段連接。將連接的產物進行凝膠純化，並通過使用引物FW001和FW006的PCRTM進行擴增。將擴增的產物用PflMI消化，並在連接到經PflMI消化並純化的pEG1701載體DNA上之前進行凝膠純化。5.22.4pEG1701.Lβ2，3帶有cry3Bb野生型序列1051-1065位核苷(編碼Cry3Bb的結構區域1β2，3)變體的質粒，其構建是通過用獨立的MluI-和SpeI-消化的PCRTM產物取代pEG1701的MluI-SpeI片段。該PCRTM產物的產生是通過擬隨機PCRTM誘變，其中誘變引物MVT081與FW006配對。這些質粒作為一個群體命名為pEG1701.1β2，3。5.22.5pEG1701.Lβ6，7含有cry3Bb野生型在1234-1248位核苷上的序列(編碼Cry3Bb的結構區域1β6，7)變體的質粒，其構建是通過用獨立的MluI-和SpeI-消化的PCRTM產物取代pEG1701的MluI-SpeI片段。該PCRTM產物的產生是通過擬隨機PCRTM誘變，其中誘變引物MVT085與WD115配對。配對引物MVT089和WD112被用來擴增一段連接片段。兩種PCRTM產物均被TaqI消化並相互連接。將連接的產物進行凝膠純化，並通過使用配對引物MVT089和FW006的PCRTM進行擴增。將擴增的產物用MluI和SpeI進行消化，並連接到經MluI和SpeI消化並純化的pEG1701載體DNA上。這些質粒作為一個群體命名為pEG1701.1β6，7。5.22.6pEG1701.Lβ10，11含有突變的cry3Bb1450-1467位核苷上的序列(編碼Cry3Bb的結構區域1β10，11)質粒，其構建是通過用分離的SpeI-和PstI消化的PCRTM產物取代pEG1701的SpeI-PstI片段。該PCRTM產物的產生是通過擬隨機PCRTM誘變，其中誘變引物MVT105與引物MVT070配對。配對引物MVT092和MVT083被用來形成一段連接片段。(MVT083是一段為另一個區域設計的誘變低聚物。由MVT083引入的序列變化在限制消化之後被消除，不會影響cry3Bb在1β10，11區域的變化。)兩種PCRTM產物均被BsaI消化並與通過配對引物MVT083和MVT070進行的PCRTM擴增的連接產物相互連接。用SpeI和PstI消化所得到的PCRTM產物，以及對其進行凝膠純化。這些質粒作為一個群體命名為pEG1701.1β10，11。5.23實施例23-DNA滑移DNA-滑移，如Stemmer(1994)所描述，被用於聯合cry3Bb基因的個別變更。5.23.1pEG1084、pEG1085、pEG1086以及pEG1087pEG1084、pEG1085、pEG1086、以及pEG1087，分別包含在EG11081、EG11082、EG11083、以及EG11084中，從DNA滑移中恢復。簡單地，PflMIDNA片段的產生是通過使用引物集合A和B以及pEG1707、pEG1714、pEG1715、pEG1716、pEG1041、pEG1046、pEG1047、和pEG1054各自的質粒作為DNA模板。將所得到的DNA片段以等質量匯聚，並用DNA酶I進行消化，通過三個成功的凍結融化循環將50-100bp的DNA片段從瓊脂糖凝膠中回收出來在乾冰乙醇浴池中三分鐘，接著在50℃下完全溶解。回收的DNA片段通過無引物的PCRTM和使用Stemmer(1994)描述的引物組合A和B的PCRTM-擴增進行組合。最後的PCRTM-擴增的DNA片段用PflMI切除並被用於取代pEG1701中相應的Cry3BbPflMIDNA片段。5.24實施例24-重組DNA技術標準的重組DNA步驟大致根據Sambrook等(1989)的描述來進行。5.24.1pEG1717pEG1717包含於EG11231中，是通過把pEG1710中的小BglII片段替代為來源於pEG1714的小BglII片段來構建的。5.24.2pEG1721pEG1721包含於EG11235中，是通過把pEG1710中的小BglII片段替代為來源於pEG1087的小BglII片段來構建的。5.24.3pEG1063pEG1063包含於EG11057中，是通過把來源於pEG1054的含有ori43的NcoIDNA片段替代為來源於pEG1046的經過分離的含有ori43以及在Cry3Bb中的變更的NcoIDNA片段來構建的。5.24.4pEG1063pEG1063包含於EG11058中，是通過把來源於pEG1054的含有ori43的NcoIDNA片段替代為來源於pEG1707的經過分離的含有ori43以及在Cry3Bb中的變更的NcoIDNA片段來構建的。5.24.5pEG1095pEG1095包含於EG11095中，是通過把pEG1701中的MluI-SpeIDNA片段替代為來源於pEG1086的相應的MluI-SpeIDNA片段來構建的。5.25實施例25--在構建Cry3Bb*變體的過程中使用的引物以下所示的是在通過定點突變、三重PCRTM(triplexPCR)以及準隨機PCRTM(quasi-randomPCR)來獲得cry3Bb*變體時所用的引物。引物得自RansomHillBioscience，Inc.(Ramona，CA)以及IntegratedDNATechnologies，Inc.(Coralville，IA)。在一個或多個殘基上含有特定退化的引物的特定的組合物示於第5.30節，實施例30。5.25.1引物FW001(序列編號71)5』AGACAACTCI』ACAGTAAAAGATG-3』5.25.2引物FW006(序列編號72)5』-GGTAATTGGTCAATAGAATC-3』5.25.3引物MVT095(序列編號73)5』-CAGAAGATGTTGCTGAATTCNNNCATAGACAATTAAAAC-3』5.25.4引物MVT097(序列編號74)5』-GATGTTGCTGAATTCTATNNNAGACAATTAAAAC-3』5.25.5引物MYT091(序列編號75)5』-CCCATTTTATGATATTBDNTTATACTCAAAAGG-3』5.25.6引物MVT075(序列編號76)5』-GCTATGCTGGTCTCGGAAGAAAEFNFFNFJNJFJFJNFINJFJAAAAGAAGCCAAGATCGAAT-3』5.25.7引物MVT076(序列編號77)5』-GGTCACCTAGGTCTCTCTTCCAGGAATTTAACGCATTAAC-3』5.25.8引物MVT111(序列編號78)5』-AGCTATGCTGGTCTCCCATTTJEHIEJEJJEIIKRRJEHEIJEENIIIGTTAAAACAGAACTAAC-3』5.25.9引物MVT094(序列編號79)5』-ATCCAGTGGGGTCTCAAATGGGAAAAGTACAATTAG-』3』5.25.10引物MVT103(序列編號80)5』-CATTTTTACGGATCCAATTTTTJFFFJNEEJEFNFJNFEILEIJEOGGACCAACTTTTTTGAG-3』5.25.11引物MVT081(序列編號8」5』-GAATTTCATACGCGTCTTCAACCTGGTJEHJJJIINMEEIEJTCTTTCAATTATTGGTCTGG-3』5.25.12引物MVT085(序列編號82)5』-AAAAGTTTATCGAACTATAGCTAATACAGACGTAGCGGCTJQQFFNEEJIIJEEIGTATATTTAGGTGTTACG-3』5.25.13引物A(序列編號83)3B2PFLMI5』-GGAGTTCCATTTGCTGGGGC-3』5.25.14引物B(序列編號84)3B2PFLM25』-ATCTCCATAAAATGGGG-3』5.25.15引物C(序列編號85)3B2165DG5』-GCGAAGTAAAAGAAGCCAAGGTCGAATAAGGG-3』5.25.16引物D(序列編號86)3B2160SKRD5』-CCTTTAAGTTTGCGAAATCCACACAGCCAAGGTCGAATAAGGG-3』5.25.17引物E(序列編號87)3B2290VP5』-CCCATTTTATGATGTTCGGTTATACCCAAAAGGGG-3』5.25.18引物F(序列編號88)3B2EDA1045』-GGCCAAGTGAAGACCCATGGAAGGC-3』5.25.19引物G(序列編號89)3B2KG1895』-GCAGTTTCCGGATTCGAAGTGC-3』5.25.20引物WD112(序列編號90)5』-CCGCTACGTCTGTATTA-3』5.25.21引物WD115(序列編號91)5』-ATAATGGAAGCACCTGA-3』5.25.22引物MVT105(序列編號92)5』-AGCTATGCTGGTCTCTTCTTAEJIFEIIEFFIJFIJIINACAATTCCATTTTTTACTTGG-3』5.25.23引物MVT092(序列編號93)5』-ATCCAGTTGGGTCTCTAAGAAACAAACCGCGTAATTAAGC-3』5.25.24引物MVT070(序列編號94)5』-CCTCAAGGGTTATAACATCC-3』5.25.25引物MVT083(序列編號95)5』-GTACAAAAGCTAAGCTTTIEJIINPEEMEEIJNJESCGAACTATAGCTAATACAG-3』5.26實施例26--經過改變的cry3Bb基因的序列分析有時候使用大腸桿菌DH5αTM(GIBCOBRL，Gaithersburg，MD)，JM110以及SureTM(Stratagene，LaJolla，CA)細胞來擴增測序用的質粒DNA。根據生產商的步驟把質粒轉化到這些細胞中。DNA序列是用購自U.S.BiochemicalCorporation(Cleveland，Ohio)的Sequenase_2.0DNA測序試劑盒測定的。表11列出了在第6節中所描述的質粒、它們各自與野生型cry3Bb序列的差異、所獲得的胺基酸變化、以及變化的結構位置。表11cry3Bb*基因的DNA序列變化以及由此造成的Cry3Bb*蛋白的胺基酸替代質粒cry3Bd*DNA序列Cry3Bb*的胺基酸序列改變的結構位置pEG1707A460T，C461T，A462T，C464A，T465C，T466C，T467A，T154F，P155H，L156H，L158R1α3，4A468T，A469T，G470C，T472C，T473G，G474T，A477T，A478T，G479CpEG1708T687C，T688C，A689T，C691A，A692GY230L，H231Sα6pEG1709T667C，T687C，T688A，A689G，C691A，A692GS223P，Y230Sα6pEG1710T687C，A692GH231Rα6pEG1711T687C，C691AH231N，T241Sα6pEG1712T687C，C691A，A692C，T693CH231Tα6pEG1713C868A，G869A，G870TR290N1α7，β1pEG1714C932T，A938C，T942G，G949A，T954CS311L，N313T，E317K1β1，α8pEG1715T931A，A933C，T942A，T945A，G949A，A953G，S311T，E317K，Y318C1β1，α8T954CpEG1716T931G，A933C，C934G，T945G，C946T，A947G，S311A，L312V，Q316W1β1，α8G951A，T954C表11(續)質粒cry3Bb*DNA序列Cry3Bb*的胺基酸序列改變的結構位置pEG1717T687C，A692α，C932T，A938C，T942G，G949A，H231R，S311L，N313T，E317Kα6，1β1，α8T954CpEG1718T931A，A933G，T935C，T936A，A938C，T939C，S311T，L312P，N313T，E317N1β1，α8T942C，T945A，G951T，T954CpEG1719T931G，A933C，T936G，T942C，C943T，T945A，S311A，Q316D1β1，α8C946G，G948C，T954CPEG1720T861C，T866C，C868A，T871C，T872G，A875T，1289T，L291R，Y292F，S293R1α7，β1T877A，C878G，A882GpEG1721T687C，A692G，C932TH231R，S311Lα6，1β1，α8pEG1722T931A，C932T，A933C，T936C，T942G，T945A，T954CS31111β1，α8pEG1723T931A，C932T，A933C，T936C，A937G，A938T，S3111，N313H1β1，α8C941A，T942C，T945A，C946A，A947T，A950T，T954CpEG1724A933C，T936C，A937G，A938T，C941A，T942C，N313V，T314N，Q316M，E317V1β1，α8T945A，C946A，A947T，A950T，T954C表11(續)質粒cry3Bb*DNA序列Cry3Bb*的胺基酸序列改變的結構位置pEG1725A933T，A938G，T939G，T942A，T944C，T945A，N-313R，L315P，Q316L，E317A1β1，α8A947T，G948T，A950C，T954CpEG1726A860T，T861C，G862A，C868T，G869T，T°71C，Y287F，D288N，R290L1α7，β1A873T，T877A，C878G，A879TpEG1727C868G，G869TR290V1α7，β1pEG1041A494GD165Gα4pEG1046G479A，A481C，A482C，A484C，G485A，S160N，K161P，P162H，D165Gα4A486C，A494GpEG1047A865G，T877C1289V，S293P1α7，β1pEG1052G479A，A481C，A482C，A484C，G485A，A486C，S160N，K161P，P162H，D165G，α4，1α7，β1A494G，A865G，T877CI289V，S293PpEG1054T309A，Δ310，Δ311，Δ312D103E，ΔA1041α2a，2bpEG1057A565G，A566GK189G1α4，5pEG1062T309A，Δ310，Δ311，Δ312，G479A，A481C，A482C，D103E，ΔA104，S160N，K161P，1α2a，2bα4A484C，G485A，A486C，A494GP162H，D165G表11(續)質粒cry3Bb*DNA序列Cry3Bb*的胺基酸序列改變的結構位置pEG1063T309A，Δ310，Δ311，Δ312，A460T，C461T，A462T，D103E，ΔA104，T154F，P155H，1α2a，2b1α3，4C464A，T465C，T466C，T467A，A468T，A469T，L156H，L158RG470C，T472C，T473G，G474T，A477T，A478T，G479CpEG1084A494G，T931A，A933C，T942A，T945A，G949A，D165G，S311T，E317Kα4，1β1，α8T954CpEG1085A494G，A865G，T877C，T914C，T931G，A933C，D165G，I289V，S293P，F305S，α4，1α7，β1β1，1β1，α8C934G，T945G，C946T，A947G，G951A，T954C，S311A，L312V，Q316W，Q348R，β2，β3bA1043G，T1094CV365ApEG1086A865G，T877C，A1043GI289V，S293P，Q348R1α7，β1，β2pEG1087A494G，C932TD165G，S311Lα4，1β1，α8pEG1095A1043GQ348Rβ25.27實施例27--Cry3Bb*蛋白的表達5.27.1培養條件用標準配方製備LB瓊脂(Maniatis等，1982)。澱粉瓊脂得自DifcoLaboratories(Detroit，MI)並另外補充有5g/l的瓊脂。C2液體培養基如Donovan等人所描述的(1988)。C2液體培養基有時候不含有磷酸緩衝液(C2-P)。所有的培養基均在25至30℃溫育，同時給液體培養基振蕩(150rpm)直到形成孢子並發生裂解。5.27.2轉化條件通過Macaluso以及Mettus(1991)的電穿孔方法把pEG1701及其衍生物引入一種結晶晶體的(acrystalliferious*)的蘇雲金芽胞桿菌變種kurstakiEG7566(Baum，1994)或EG10368(美國專利5,322,687)中。在一些情形中對這種方法進行如下的修改以獲得最大數量的轉化體。讓接受體蘇雲金芽胞桿菌菌株在30℃於LB瓊脂過夜生長之後把它接種到加有0.5％甘油的心腦培養液中，生長到光密度值(600mm)大約為0.5，於冰上冷凍10分鐘，用EB洗2次，然後重懸為1/50體積的EB。經過轉化的細胞在LB瓊脂或澱粉瓊脂(加有5ug/ml的氯黴素)中篩選。通過視覺對菌落進行篩選以鑑定能夠產生晶態蛋白的轉化體；這些菌落通常都比不產生晶態蛋白的菌落更不透明。5.27.3菌株和蛋白設計把含有一個編碼經過改變的Cry3Bb*蛋白的經過改變的cry3Bb*基因用一個「EG」號碼標示，如EG11231。把經過改變的Cry3Bb*蛋白稱為Cry3Bb再加上菌株號碼，如Cry3Bb.11231。把在某一個結構位置有改變的蛋白的集合稱為Cry3Bb再加上結構位點，如Cry3Bb.1β2，3。在表12中列出與本發明相關的質粒、含有這些質粒的新的蘇雲金芽胞桿菌菌株、所使用的生結晶體的蘇雲金芽胞桿菌接受者菌株、以及這些新菌株所生產的蛋白。5.28實施例28--Cry3Bb-60的產生和性質鑑定5.28.1Cry3Bb-60的產生讓生產Cry3Bb的菌株EG7231(美國專利5,187,091)在加有3mg/ml的氯黴素的C2培養基中生長。在產生孢子並發生裂解之後，把培養基用水清洗，用Cody等(1992)的NaBr增溶及重結晶方法純化Cry3Bb蛋白。用BCAProteinAssay(Pierce，Rockford，IL)確定蛋白的濃度。把重結晶的蛋白每100mg溶解在10ml50mM的KOH中，並用100mM的CAPS(3-[環己胺]-1-丙磺酸，pH9.0)把pH值緩衝在9.0。用胰蛋白酶處理可溶毒素，重量比為每50mg毒素用1mg的胰蛋白酶，在室溫下作用20分鐘至過夜。胰蛋白酶在蛋白中存在的精氨酸和賴氨酸殘基的羧基端剪切蛋白。對於8劑量生物學鑑定法，稍微改變溶解的條件以增加蛋白的濃度在12.77mg/ml的經過純化的Cry3Bb*懸浮液中逐滴加入2.7ml的50mM的KOH直到晶體溶解。然後用100mM的CAPS(pH9.0)把體積調節到7ml。表12帶有改變的cry3Bb*基因的質粒被轉化到蘇雲金芽胞桿菌中用於表達被改變的Cry3Bb*蛋白表12(續)5.28.2Cry3Bb-60的分子量的確定通過SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳(SDS-PAGE)分析，使用商業性的分子量標記來確定佔主要的、胰蛋白酶降解的Cry3Bb片段的分子量。把降解的片段稱為Cry3Bb-60。沒有觀察到這個60kD降解產物有發生進一步的降解。5.28.3Cry3Bb-60的N-末端的確定為了確定Cry3Bb-60的氨基端序列，通過SDS-PAGE分步收集胰蛋白酶的降解產物並在常規的western免疫印跡步驟之後把其轉移到ImmoobilonTM-P膜(MilliporeCorporation，Bedford，MA)上。轉移之後，用水清洗膜2次，然後用0.025％的考馬氏亮藍R-250加40％甲醇染色5分鐘。用剃鬚刃片切下Cry3Bb.60條帶。在TuftsMedicalSchool，DepartmentofPhysiology(Boston，MA)，使用標準的Edman降解步驟測定氨基端的序列。確定其氨基端的序列為SKRSQDR(序列編號96)，對應於Cry3Bb的第160-166位胺基酸。胰蛋白酶在胺基酸R159的羧基端產生降解，從而除去了螺旋1-3。5.29實施例29--Cry3Bb*蛋白的生物活性5.29.1培養條件和蛋白濃度的確定用於1劑量生物學鑑定法的培養物在加有5ug/ml氯黴素的C2-P(C2-P/cm5)中生長，然後用3倍體積的0.005％TritonX-100_稀釋。沒有確定這些培養物的蛋白濃度。用於8劑量生物學鑑定法的培養物在C2/cm5中生長，用1-2倍體積的無菌水清洗1-2次並重懸於1/10體積的無菌的0.005％TritonX-100_中。根據Brussock以及Currier(1990)的方法確定每種濃縮液的毒素蛋白的濃度，其中省略了用3M的HEPES進行處理的步驟。用0.005％TritonX-100_把蛋白的濃度調節到3.2mg/ml以供最高劑量化驗使用。用如9.1節中所述的方法生產並定量用於8劑量生物學鑑定法的Cry3Bb.60。5.29.2昆蟲的生物學鑑定法根據Staney等(1992)的方法培養DiabroticaundecimpunctatahowardiBarber(南部穀物食根蟲或SCRW)以及DiabroticavirgiferavirgifieraLeConte(西部穀物食根蟲或SCRW)幼蟲。根據Slaney等(1992)的方法進行8劑量化驗和probit*分析。每個劑量(50ul樣品/食物的孔，表面積175mm2)試驗32隻幼蟲。陽性對照是野生型的生產Cry3Bb的菌株EG11037或EG11204。所有的生物學鑑定法都是用128孔板進行的，每一孔中含有大約1ml的食物，蓋有穿孔的聚脂薄膜(C-DInternationalInc.，Pitman，NJ)。1劑量的鑑定法以大致相同的方法進行，只是對每一菌株只進行一次劑量的試驗。所有的試驗至少重複2次。5.29.3昆蟲生物學鑑定法的結果對抗SCRW的單劑量化驗把1-劑量化驗的結果表達為試驗菌株與野生型相比的相對死亡率(RM，實驗培養物的死亡率(％)/野生型培養物的死亡率(％))。通過反覆的對抗SCRW幼蟲的1劑量化驗可以把來源於通過PCRTM方法構建的質粒(在cry3Bb基因序列中引入隨機或半隨機變化)的改變的和改善的Cry3Bb蛋白與其它的改變了的但是沒有改善的Cry3Bb蛋白區分開來。那些與野生型Cry3Bb比較(或者對於含有多個改變位點的蛋白，與「父代」的經過改變的Cry3Bb蛋白比較)活性提高的蛋白(定義為RM≥1.5)，則通過8劑量化驗進一步進行鑑定。由1-劑量化驗的結果(來源於在一個單一的結構區域，如1β2，3，中含有隨機或半隨機改變的蛋白)產生的總體的RM「樣式」可以被用於確定這些結構區域是否具有重要的生物學活性。野生型活性(RM～1)的保持表明改變在該區域得到了容忍。活性的全部喪失(RM＜1)表明該區域對於生物學活性具有重要作用。5.29.4Cry3Bb.1β2，3對抗SCRW的單劑量化驗的結果Cry3Bb.1β2，3蛋白是一個在Cry3Bb的1β2，3區域(見5.3.4節)改變了的蛋白的集合。這些改變的蛋白的1-劑量化驗的典型的結果示於圖12中。Cry3Bb.1β2，3蛋白的RM值小於1，少數幾個接近1，這表明這一區域對於毒性是很重要的。5.29.5Cry3Bb.1β6，7對抗SCRW的單劑量化驗的結果Cry3Bb.1β6，7蛋白是一個在Cry3Bb的1β6，7區域(見5.3.5節)改變了的蛋白的集合。這些改變的蛋白的1-劑量化驗的典型的結果示於圖13中。Cry3Bb。1β6，7蛋白的RM值除了少數幾個接近1以外，其它的都小於1，這表明這一區域對於毒性是很重要的。5.29.6Cry3Bb.1β10，11對抗SCRW的單劑量化驗的結果Cry3Bb.1β10，11蛋白是一個在Cry3Bb的1β10，11區域(見5.3.6節)改變了的蛋白的集合。這些改變的蛋白的1-劑量化驗的典型的結果示於圖14中。Cry3Bb.1β10，11蛋白的RM值除了少數幾個接近1以外，其它的都小於1，這表明這一區域對於生物活性是很重要的。5.29.7昆蟲生物學鑑定法結果對抗SCRW的8-劑量化驗的結果8-劑量化驗的結果表示為LC50值(導致50％死亡率的蛋白濃度)，置信區間(confidenceinterval)為95％。顯示對抗SCRW幼蟲的活性提高的改變的Cry3Bb蛋白的置信區間為95％的LC50值以及同時確定的野生型Cry3Bb對照的LC50值在表13中列出，表13還列出了每種改善的蛋白相對野生型的活性的級數增加。表13用重複的8-劑量化驗對被設計的Cry3Bb蛋白對抗SCRW幼蟲的能力進行試驗以確定LC50值表13(續)5.29.8昆蟲生物學鑑定法的結果對抗WCRW的8-劑量化驗WCRW幼蟲非常細小，不容易處理。因此在8-劑量化驗中，只有對一些顯示對抗SCRW幼蟲的活性有改善的設計的Cry3Bb試驗了其對抗WCRW幼蟲的活性。在表14中示出了設計的Cry3Bb蛋白的LC50值以及同時確定的野生型Cry3Bb對照的LC50值表14對抗SCRW幼蟲的活力改善了的Cry3Bb蛋白其對抗WCRW幼蟲的活力同時也改善了5.30實施例30-通道的活性用Slatin等(1990)描述的方法測量了由Cry3Bb以及它的一些衍生物產生的離子通道。在一些情況中，脂雙層是用磷脂醯乙醇胺(PE)∶磷脂醯膽鹼(PC)4∶1的混合物製備的。毒素蛋白是用12mMKOH從經過清洗的C2培養基中的蘇雲金芽胞桿菌培養物溶解的。離心除去孢子和其它的碎片，把10ug的溶解的毒素蛋白加入到膜小室的cis小室(4.5ml)中。用BCAProteinAssay(Pierce)確定蛋白的濃度。5.30.1野生型Cry3Bb的通道活性當暴露於黑脂膜時，Cry3Bb形成了導率狀態各不相同的離子通道。由Cry3Bb形成的通道很少是不連續的通道，它們開啟和關閉狀態界限分明，通常需要把毒素與膜一起溫育30-45分鐘才能觀察到類似於通道的事件。在形成初始的導率之後，尺寸在2小時內從大約200pS增加到大約10,000pS。只有那些小的導率(≤200pS)是電壓依賴性的。在200pS以上，導率是完全均衡的。Cry3Bb通道同時還表現出依賴於β-巰基乙醇的激活，在膜小室的cis小室中加入β-巰基乙醇2分鐘之後從大約為200pS的小的導率生長到幾千pS。5.30.2Cry3Bb.11032當增溶的毒素蛋白被加入到膜小室的cis小室中時，Cry3Bb.11032的通道活性更象野生型的Cry3Bb。然而，當通過在有Cry3Bb.11032蛋白存在的情況下形成或「繪製」膜時，把該蛋白人工地結合到膜中時，可以觀察到通道的初始導率增加了16倍(～4000pS)。這一現象在野生型的Cry3Bb中沒有觀察到。5.30.3Cry3Bb.11035當暴露於人工膜時，Cry3Bb.11035蛋白自發地形成通道，這些通道在相對較短的時間內(～5分鐘)生長為大的導率。導率介於3000-6000pS之間，而且類似於野生型的Cry3Bb，在低導率值時是電壓依賴性的。5.30.4Cry3Bb.11048Cry3Bb.11048蛋白並不形成通道，但卻形成均勻的孢子(相對電壓而言)，就這一點而言，它與野生型Cry3Bb很不一樣。一旦形成孢子，它仍保持開啟並允許一個穩定的導率(介於25-130pS之間)。5.30.5Cry3Bb.11224以及Cry3Bb.11226在Cry3Bb.11224和Cry3Bb.11226蛋白中，由H231形成的野生型Cry3Bb的金屬結合位置在二體結構中被除去。由兩種設計的蛋白所形成的導率與野生型Cry3Bb的是一樣的，只是兩種設計的蛋白都不具有依賴於β-巰基乙醇的激活。5.30.6Cry3Bb.11221已經發現Cry3Bb.11221蛋白可以迅速地形成100-200pS的小的通道，它的電壓依賴性有限。在負電位觀察到更高的導率。在其它研究中，活性的產生被延遲27分鐘，這在野生型Cry3Bb中更為典型。然而，不同於野生型Cry3Bb的是，Cry3Bb.11221形成了高分辨的、600pS的通道，通道的開啟狀態很長。該蛋白最終達到7000pS的導率。5.30.7Cry3Bb.11242Cry3Bb.11242蛋白在暴露於人工膜之後立即形成小的導率。導率在大約3分鐘內穩定、迅速地生長到6000pS。觀察到一些電壓依賴性，特別偏愛反向電位。5.30.8Cry3Bb.11230不同於野生型Cry3Bb，Cry3Bb.11230形成界限分明的通道，它的開啟狀態長，而且其導率不隨時間生長。觀測到的最大的導率達到3000pS。圖15圖解了由Cry3Bb和Cry3Bb.11230所形成的通道的區別。5.30.9Cry3Bb.60Cry3Bb.60在暴露於人工膜20分鐘內形成界限分明的通道。這些通道的導率和頻率隨著時間生長。Cry3Bb.60在平面脂雙層中的行為在兩方面不同於Cry3Bb。Cry3Bb.60所創造的導率形成得比Cry3Bb更為迅速，而且不同於Cry3Bb的是，這個導率是穩定的，具有穩定的離子通道典型的界限分明的開啟和關閉狀態(圖16)。5.31實施例31--引物組合物表15表16表17表18表19表20表21表22序列編號92表23序列編號92表24序列編號955.32實施例32--Cry3Bb的原子坐標Cry3Bb蛋白的原子坐標在9.1節的附錄中給出。5.33實施例33--Cry3A的原子坐標Cry3A蛋白的原子坐標在9.2節的附錄中給出。5.34實施例34-修飾Cry基因以便在植物中表達已知野生型的cry基因(全長或截短的)在植物中表達很差。典型地，cry基因中的G+C含量少(37％)而且通常含有許多富含A+T的區域、潛在的多聚腺苷醯化作用位點和許多ATTTA序列。表25示出了潛在的腺苷醯化作用的序列清單，這些序列在製備「植物化」基因構建物時可以被避免。表25潛在的多聚腺苷醯化信號的序列清單AATAAA*AAGCATAATAAT*ATTAATAACCAAATACATATATAAAAAATAAATCAAATTAAA**ATACTAAATTAA**ATAAAAAATACA**ATGAAACATAAA***表示一個潛在的主要植物多聚腺苷醯化作用位點。**表示一個潛在的次要的動物多聚腺苷醯化作用位點。所有其它的表示的是潛在的次要的植物多聚腺苷醯化作用位點。突變區域可以如下進行選擇。鑑定cry基因的DNA序列中的含有5個以上連續的A或T鹼基對的所有區域。根據它們的長度和在多於20-30鹼基對區域的周圍序列中A+T百分最高含量情況排出次序。對DNA進行分析以確定那些可能含有多聚腺苷醯化作用位置或ATTTA序列的區域。然後設計一些低聚核苷酸，使其最大可能地消除含有多聚腺苷醯化作用位點或ATTTA序列的A+T連續區域。根據已發表的報導，有兩個植物多聚腺苷醯化作用位點顯示出具有更重要的作用。選擇可以增加G+C含量、但是不產生適合那些對克隆和經過修飾的基因的組裝有用的酶(如BamHI，BglII，SacI，NcoI，EcoRV等)的限制性酶切位點的密碼子。類似地，避免使用含有兩個鹼基TA或GC的密碼子，據報導它們是在植物中不頻繁出現的密碼子。雖然CaMV35S啟動子在大多數植物組織中通常是一個高度組成型的啟動子，但是由CaMV35S啟動子啟動的基因表達的水平在花組織中比在葉組織中所觀察到的要低。因為給一些昆蟲損害的具有經濟重要性的目標是花部分或來源於花部分；如cottonsquare和棉鈴、菸草花蕾、番茄花蕾和果實，所以增加晶體蛋白在這些組織中的表達(較之於由CaMV35S啟動子所獲得的表達)通常是有利的。玄參花葉病毒(FMV)的35S啟動子是CaMV35S啟動子的類似物。這一啟動子已經被分離出來並設計在一個植物轉化載體中。與CAMV啟動子相比，FMV35S啟動子在花組織中高度表達，同時在其它的組織，如葉子，中也提供了類似的高水平的基因表達。可以設計一個植物轉化載體，在這個載體中全部長度的cry基因由FMV35S啟動子來啟動。菸草植株可以用這一載體進行轉化，並用Western印跡或ELISA免疫測定法來比較晶體蛋白在葉和花組織中的表達情況。FMV啟動子已經被用於在花組織中生產相對高水平的晶體蛋白(相對於CAMV啟動子)。5.35實施例35-合成的cry基因和ssRUBISCO啟動子以及葉綠體轉運肽的表達植物中編碼RUBISCO小亞基(SSU)的基因通常是高效表達的，它是由光調控的，有時候顯示組織特異性。這些表達特性很大程度上是由這些基因的啟動子序列造成的。已經可以用SSU啟動子在經過轉化的植物中表達異源的基因。典型地，一種植物會含有多個SSU基因，而且對於不同的SSU基因，其表達的水平和組織特異性是不同的。SSU蛋白在核中編碼，在細胞質中以前體的形式合成，該前體含有一個被稱為葉綠體轉運肽(CTP)的N末端延伸。CTP引導前體進入葉綠體並促進SSU蛋白被攝取進入葉綠體。在這個過程中，CTP被從SSU蛋白中剪切下來。這些CTP序列已經被用於引導異源代表進入經過轉化的植物的葉綠體。SSU啟動子由有許多在植物中表達異源基因的優點。有一些SSU啟動子是高效表達的，其表達的水平與CAMV35S的一樣高，甚至更高。SSU啟動子表達的組織分布與CAMV35S啟動子的有所不同，所以當要控制一些害蟲時，可以有利地把晶體蛋白的表達指向那些SSU得到最高效表達的細胞。例如，雖然CAMV35S啟動子是相對具構成性的，但是在葉子中，它在導管組織中的表達效率比在葉子的其它部位中的都要高，而大部分SSU啟動子在葉子的葉肉細胞中有最高效的表達。一些SSU啟動子也是更具有組織特異性。所以可以利用一個特定的SSU啟動子來僅僅在一個植物組織的子集中表達本發明中的蛋白，如果例如發現這一蛋白在某種特定的細胞中的表達對這些細胞是有害的。例如，為了控制馬鈴薯中的科羅拉多薯蟲，有利地可以使用SSU啟動子來把晶體蛋白的表達指向葉子，而不是指向可以食用的塊莖。使用SSUCTP序列把晶體蛋白定位到葉綠體中可能是有利的。把蘇雲金芽胞桿菌晶體蛋白定位到葉綠體可以可以保護這些葉綠體不受那些發現於細胞質中的蛋白水解酶的作用。這可以穩定蛋白並導致活性毒素的高水平聚集。Cry基因可以與SSU啟動子或其它的啟動子(如CAMV35S)結合使用。5.36實施例36-用信號肽把Cry*蛋白導向細胞外空間或液泡此處所描述的用合成基因生產的蘇雲金芽胞桿菌蛋白被定位到植物細胞的細胞質中，這一細胞質定位導致植物具有殺蟲效力。為了某種目的，把蘇雲金芽胞桿菌蛋白指向植物細胞的其它隔室是有利的。把蘇雲金芽胞桿菌蛋白定位於細胞質以外的其它隔室將導致蘇雲金芽胞桿菌蛋白更少暴露於細胞質蛋白水解酶，從而使得蛋白更多地積累，使殺蟲活性增強。細胞外定位會導致某些昆蟲更有效地暴露於蘇雲金芽胞桿菌蛋白中，從而使效力更高。如果發現蘇雲金芽胞桿菌蛋白對植物細胞功能有害，那麼把它定位到一個非細胞質隔室就可以保護這些細胞免受這些蛋白的破壞。在植物和其它的真核生物中，註定要定位於細胞外或幾個特定的隔室中的蛋白典型地都被合成帶有一個稱為信號肽的N末端胺基酸區段。這一信號肽引導蛋白進入隔室化途徑(compartmentalizationpathway)，而且典型地在隔室化的一個早期步驟中即被從成熟的蛋白中剪切下來。對於一個細胞外蛋白而言，分泌途徑典型地包括共轉錄插入到內質網中，此時信號肽被剪切。接著成熟的蛋白通過高爾基體進入與質膜融合在一起的小泡，從而把蛋白釋放進入細胞外空間。定位到其它隔室的蛋白也遵從類似的途徑。例如，定位於內質網或高爾基體的蛋白遵從這一方案，但是它們特定地保留在合適的隔室中。在植物中，有一些蛋白也定位到液泡中，液泡是存在於許多植物細胞的細胞質中的另外一個結合於膜上的隔室。定位於液泡的蛋白在高爾基體處與上述的途徑分叉開來，在高爾基體，它們進入與液泡融合在一起的小泡中。蛋白定位的一個共同的特徵是啟動隔室化過程的信號肽。在許多情形中，把信號肽融合到蛋白中將導致該蛋白定位到內質網。這一步驟的效率同時也將取決於成熟蛋白本身的序列。把一個蛋白引入一個特定的隔室，而不是引入細胞外空間的信號沒有很清楚的定義。看起來許多引導蛋白到達特定隔室的信號是包含於成熟蛋白的胺基酸序列中的。一些定位於液泡的蛋白就是這樣的，但是仍無法精確地定義這些序列。看起來分泌到細胞外空間是那些含有一個信號序列而不是區分信號的蛋白的「預設」途徑。因此，把蘇雲金芽胞桿菌蛋白導出細胞質的一個策略是把合成的蘇雲金芽胞桿菌基因融合到編碼已知植物信號肽的DNA序列中。這些融合基因將產生進入分泌途徑的蘇雲金芽胞桿菌蛋白，並導致細胞外分泌或定位到液泡或其它的隔室。幾種植物基因的信號肽已經被描述。其中的一個序列是針對菸草致病相關蛋白PR1b，這個蛋白已經被描述(Comelissen等，1986)。PR1b蛋白正常是定位於細胞外空間的。另外一種類型的信號肽包含於豆類的種子儲存蛋白中。這些蛋白定位於種子的蛋白體中，蛋白體是一種存在於種子中的類似於液泡的隔室。刀豆(Phaseolitsvulgaris)7S儲存蛋白的β亞基的一個信號肽DNA序列-PuvB-已經被描述(Doyle等，1986)。根據這些發表的序列可以用編碼PR1b和PuvB的信號肽的低聚核苷酸來化學合成基因。在一些希望分泌或隔室化異源蛋白的情形中，必需包括在信號肽正常剪切位點之外的一些胺基酸序列。這是確保信號肽能被正確剪切所必需的。5.37實施例37-用Cry3Bb變體分離Diabrotica種類抗性的轉基因玉米5.37.1植物基因構建以雙鏈DNA的形式存在的植物基因的表達包括信使RNA(mRNA)用RNA聚合酶從一條DNA鏈進行轉錄，以及隨後mRNA的初始轉錄產物在核中的加工。這一加工過程包括一個3』端沒有被轉錄的區域，它給RNA的3』端添加了多聚腺苷酸。DNA轉錄為mRNA是由一個通常被稱為「啟動子「的DNA區域調控的。啟動子區域含有一個鹼基序列，它給RNA聚合酶發送信號讓其與DNA聯合併啟動mRNA轉錄，用其中的一條DNA鏈作為模板製造一條相應的RNA鏈。已有文獻報導了一些在植物細胞中有活性的啟動子。這些啟動子可以從植物或植物病毒中獲得，包括但不局限於胭脂鹼合酶(NOS)以及章魚鹼合酶(OCS)啟動子(它們帶有Agrobacteriumtumefaciens的誘導腫瘤的質粒)、花椰菜花葉病毒(CAMV)19S和35S啟動子、來源於核酮糖1，5-二磷酸羥化酶小亞基((ssRUBISCO，一種豐富的植物多肽)的光誘導啟動子、以及玄參花葉病毒(FMV)35S啟動子。所有這些啟動子已經被用於創造不同類型的DNA構建物，這些構建物已經在植物中表達(見，例如美國專利No.5,463,175，該專利被特定地作為參照結合於此文中)。所選擇的特定的啟動子應是能夠導致編碼酶的序列充分表達以生產有效數量的蛋白。優選的一套啟動子是組成型的啟動子，如能夠在大部分植物器官中高水平表達的CaMV35S或FMV35S啟動子(美國專利No.5,378,619，該專利被特定地作為參照結合於此文中)。另外一套優選的啟動子是根增強的或特異的啟動子，如來源於CAMV的4as-1啟動子或小麥POX1啟動子(美國專利No.5,023,179，該專利被特定地作為參照結合於此文中；Hertig等，1991)。根增強的或特異的啟動子對於控制轉基因穀物中的穀物食根蟲(Diabrolicus種類)是特別優選的。在本發明的DNA構建物(即嵌合植物基因)中所使用的啟動子如果需要，可以被修飾以影響它們的控制特徵。例如，CaMV35S啟動子可以被連接到ssRUBISCO基因中在無光時抑制ssRUBISCO表達的那一部分上，以創造一個在葉子上有活性而在根上無活性的啟動子。如此獲得的嵌合體啟動子可以被如此處所述進行使用。在本發明的描述中，短語「CaMV35S」啟動子因此包括CaMV35S啟動子的變體，如通過與啟動子區域連接、隨機或受控突變等而獲得的啟動子。進而，這些啟動子可以被改變以含有多個「增強子序列」來協助提高基因的表達。由本發明的DNA構建物產生的RNA也含有一個5』端非翻譯引導序列。這一序列可以來源於被選擇來表達基因的啟動子，而且可以被特定地進行修飾以便增加mRNA的翻譯。5』端非翻譯區域可以得自病毒RNA、合適得真核細胞基因、或者合成的基因序列。本發明並不局限於那些非翻譯區域是來源於伴隨著啟動子序列的5』端非翻譯序列的構建物。為了優化在單子葉植物(如玉米)中的表達，必需在DNA表達構建物中包括一個內含子。這一內含子必需典型地被設置於靠近mRNA5』端非翻譯序列中。這一內含子可以得自(但不局限於)含有玉米hps70的一套內含子(美國專利No.5,424,412；該專利被特定地作為參照結合於此文中)或稻穀Act1內含子(McElroy等，1990)。如下所示，玉米hps70內含子在本發明中是有用的。如上所注釋的，本發明的嵌合植物基因中非翻譯區域含有一個多聚腺苷醯化作用信號，這個信號在植物中的功能是導致在RNA的3』端添加腺苷酸。優選的3』區的例子有(1)含有致瘤農桿菌(Ti)的質粒基因(如胭脂鹼合酶(NOS)基因)的多聚腺苷醯化作用信號的3』端轉錄、非翻譯區域；以及(2)植物基因，如豌豆ssRUBISCOE9基因(Fischhoff等，1987)。5.37.2植物轉化和表達含有本發明結構編碼序列的嵌合植物基因可以被以合適的方法插入到植物的基因組中。合適的植物轉化載體包括那些來源於AgrobacteritimlumefaciensTi質粒的載體，以及那些由，例如Herrera-Estrella(1983)、Bevan(1983)、Klee(1985)以及歐洲專利申請出版No.EP0120516所公開的載體。除了來源於農桿菌Ti或根誘導(Ri)質粒的植物轉化載體以外，可以用可選的方法把本發明的DNA構建物插入到植物細胞中。這類方法可以包括，例如使用脂質體、電穿孔、增加游離DNA攝取的化學劑、通過微粒拋射轟擊游離傳遞DNA、以及使用病毒或花粉進行轉化(Fromm等，1986；Armstrong等，1990；Fromm等，1990)。5.37.3構建用於cry3Bb變體的單子葉植物表達載體5.37.3.1設計用於植物表達的Cry3Bb基因變體為了有效地在轉基因植物中表達cry3Bb變體，那些編碼變體的基因必需含有合適的序列組合物(Diehn等，1996)。這類序列的一個例子是v11231基因(序列編號99)，它編碼具有Diabrotica活性的Cry3Bb11231變體蛋白(序列編號100)。這一基因是通過cry3Bb合成基因(序列編號101)的突變(Kunkel，1985)獲得的，上述的cry3Bb合成基因所編碼的蛋白與天然cry3Bb基因(GenBank訪問號碼m89794，序列編號102)所編碼的蛋白是同源的。下列的多聚核苷酸被用於突變初始的cry3Bb合成基因(序列編號101)以創造v11231基因((序列編號99)。低聚#15』-TAGGCCTCCATCCATGGCAAACCCTAACAATC-3』(序列編號103)低聚#25』-TCCCATCTTCCTACTTACGACCCTGCAGAAATACGGTCCAAC-3』(序列編號104)低聚#35』-GACCTCACCTACCAAACATTCGATCTTG-3』(序列編號105)低聚#45』-CGAGTTCTACCGTAGGCAGCTCAAG-3』(序列編號106)5.37.3.2構建Cry3Bb單子葉植物表達載體為了把cry3Bb變體基因v11231放置在一個適合在單子葉植物中表達的載體中(即接受經過增強的花椰菜花葉病毒35S啟動子的控制並連接到hsp70內含子上，再接一個胭脂鹼合成酶多聚腺苷醯化作用位點，如美國專利No.5,424,412中所述，該專利被特定地作為參照結合於此文中)，用NcoI和EcoRI酶解載體pMON19469。電泳分離、純化大約為4.6kb的的較大的載體條帶並把它用T4DNA合成酶連接到含有v11231基因(序列編號99)的大約為2kb的NcoI-EcoRI片段上。把連接混合物轉化到大腸桿菌中，回收具有羧苄青黴素抗性的菌落並用DNAminiprep步驟回收質粒DNA。用例如NcoI和EcoRI(同時)、NotI、以及PstI對這一DNA進行限制性內切酶分析以鑑定含有pMON33708的菌落，pMON33708是通過v11231編碼序列在經過增強的CaMV35S啟動子的控制下融合到hsp70內含子中獲得的。為了把v11231設置在一個適於回收經過穩定轉化的抗蟲植物的載體中，通過電泳和純化把來源於pMON33708的含有賴氨酸氧化酶編碼序列(後者在經過增強的CaMV35S啟動子的控制下融合到hsp70內含子中)分離出來。把這一片段連接到經過NotI以及小牛腸鹼性磷酸酶處理的pMON30460中，其中pMON30460含有受控於CAMV35S啟動子的新黴素磷酸轉移酶編碼基因。通過把這一轉化混合物轉化到大腸桿菌中來獲得卡那黴素抗性菌落，通過對質粒miniprepDNA進行限制性內切酶酶解來鑑定含有pMON33710的菌落。可以用限制性內切酶，如NotI、EcoRV、HindIII、ArcoI、EcoRI、以及BglII來鑑定在pMON30460的NotI位點含有pMON33708的NotI片段的合適的菌落(即PMON33710)，其取向是使得兩個基因是前後相連的(即v11231表達盒的3』端連接到nptII表達盒的5』端)。在穀物原生質體中pMON33710對v11231蛋白的表達可以通過以電穿孔的方法把pMON33710DNA導入原生質體中然後再進行蛋白印跡和ELISA分析來得以驗證。這一載體可以通過基因槍轟擊導入穀物胚胎的基因組DNA中，然後再通過巴龍黴素選擇來獲得表達v11231基因的穀物，如美國專利No.5,424,412所述，該專利被特定地作為參照結合於此文中)。在一個實施例中，通過共同轟擊把載體和潮黴素抗性賦予質粒一起引入玉米未成熟的胚胎角質鱗片(immatureembryoscutella，IES)中，然後用潮黴素進行選擇和再生。用ELISA分析來鑑定表達v11231蛋白的轉基因玉米株系。隨後測試這些事件所獲得的子代種子抵抗Diabrotica餵食的效果。5.37.3.3Cry3Bb.11231在植物中的表現在幼苗和10英尺盆鑑定法同時測驗表達Cry3Bb.11231蛋白的經過轉化的穀物植株抵抗西部穀物食根蟲(WCR)幼蟲的能力。經過轉化的基因型是A634，其中對R0和A634雜交的子代進行了評估。觀察包括對幼蟲發育(體重)的影響、根損傷速率(RDR)、以及蛋白的表達。含有cry3Bb基因的轉化載體是pMON33710。處理包括積極和消極的同種群(isopopulation)處理以及A634檢查。幼苗的鑑定法包括以下步驟(i)在含有盆土的1盎司的杯子中放置單個的種子；(ii)抽穗(spiking)時，每株幼苗用4隻幼蟲進行侵襲；以及(iii)在侵襲之後，幼苗在25℃、50％溼度以及14∶10(L∶D)的條件下保溫7天。在保溫的時間內，給盆土添加足夠的水分以維持幼苗的活力。10英尺鑑定法包括以下步驟(i)把單個的種子放置在含有盆土的10英尺盆中；(ii)在栽種14天後，每一盆用800個蟲卵進行侵襲，其中蟲卵已經預先進行溫育以便在侵襲後第5天能夠孵化；以及(iii)在侵襲之後，在與幼苗鑑定法一樣的條件下把植物保溫4天。每天從盆頂和盆面給盆澆水。在幼苗鑑定法中，在第7天計算根的損傷速率並稱量存活的幼蟲的重量。與此同時，用ELISA確定根部Cry3Bb蛋白的濃度。在幼苗鑑定法中用於評估根損傷的衡量如下RDR(根損傷速率)0＝沒有可見的攝食；RDR1＝很輕的攝食；RDR2＝輕的攝食；RDR3＝中等攝食；RDR4＝嚴重攝食；RDR5＝非常嚴重的攝食。表26示出了幼苗鑑定法的結果。表達Cry3Bb蛋白的植物可以完全地杜絕WCR的攝食，其中存活的幼蟲在處理期間並沒有生長。沒有表達的處理中，平均幼蟲的重量介於2.03-2.73mg之間，而表達cry3Bb的處理中存活的幼蟲的平均重量為0.11mg。沒有表達和有表達的同種群的根損傷速率分別為3.86和0.33。在消極的、對照性的處理中幼蟲的存活率介於75-85％之間，而在Cry3Bb處理中幼蟲只有25％存活。表26在一個幼苗化驗中，表達Cry3Bb的植物對WCR幼蟲的影響PlantsLarvae事件處理N根RDR+/-存活重量(mg)平均N(ppm)SD率(％)值+/-標準偏差16陰性70.03.86+/21752.73+/-1.67-0.6516陽性329.010.33+/3250.11+/-0.07-0.45A634核對40.0--13812.03+/-0.83對於10英尺盆鑑定法，在昆蟲侵襲的4周之後記錄植物的高度並計算根損傷的速率(Iowa1-6scale；Hills和Peters，1971)。10英尺盆鑑定法的結果示於表27中。表達Cry3Bb蛋白的的植物的餵食損傷顯著減少，並且比沒有表達的植物更高。在事件16中，兩個表達事件的較高者幾乎稱為完全的對照。消極的處理導致根的損傷速率很高，表明受昆蟲的侵害很嚴重。積極處理的平均根損傷速率在事件6和16中分別為3.4和2.2.消極處理的平均根損傷速率相應地為5.0和5.6。表27在一個10英寸盆的化驗中，表達Cry3Bb的玉米對控制WCR幼蟲進食的影響事件治療NRootRDR+/-平均偏差植物高度(cm)(ppm)6陰性70.05.0+/-1.4149.7+/-18.726陽性57.03.4+/-1.1473.9+/-8.6716陰性50.05.6+/-0.8961.2+/-7.7516陽性555.02.2+/-0.8483.8+/-7.15總之，從幼苗化驗可以看出，表達Cry3Bb蛋白的穀物對WCR幼蟲的發育具有顯著的生物學影響。當面對厲害的昆蟲群襲時，表達Cry3Bb蛋白的植物不受WCR幼蟲餵食的損害，如10英尺盆化驗所示。6.0序列編號的簡要描述序列編號1cry3Bb.11221基因的DNA序列。序列編號2Cry3Bb.11221多肽的胺基酸序列。序列編號3cry3Bb.11222基因的DNA序列。序列編號4Cry3Bb.11222多肽的胺基酸序列。序列編號5cry3Bb.11223基因的DNA序列。序列編號6Cry3Bb.11223多肽的胺基酸序列。序列編號7cry3Bb.11224基因的DNA序列。序列編號8Cry3Bb.11224多肽的胺基酸序列。序列編號9cry3Bb.11225基因的DNA序列。序列編號10Cry3Bb.11225多肽的胺基酸序列。序列編號11cry3Bb.11226基因的DNA序列。序列編號12Cry3Bb.11226多肽的胺基酸序列。序列編號13cry3Bb.11227基因的DNA序列。序列編號14Cry3Bb.11227多肽的胺基酸序列。序列編號15cry3Bb.11228基因的DNA序列。序列編號16Cry3Bb.11228多肽的胺基酸序列。序列編號17cry3Bb.11229基因的DNA序列。序列編號18Cry3Bb.11229多肽的胺基酸序列。序列編號19cry3Bb.11230基因的DNA序列。序列編號20Cry3Bb.11230多肽的胺基酸序列。序列編號21cry3Bb.11231基因的DNA序列。序列編號22Cry3Bb.11231多肽的胺基酸序列。序列編號23cry3Bb.11232基因的DNA序列。序列編號24Cry3Bb.11232多肽的胺基酸序列。序列編號25cry3Bb.11233基因的DNA序列。序列編號26Cry3Bb.11233多肽的胺基酸序列。序列編號27cry3Bb.11234基因的DNA序列。序列編號28Cry3Bb.11234多肽的胺基酸序列。序列編號29cry3Bb.11235基因的DNA序列。序列編號30Cry3Bb.11235多肽的胺基酸序列。序列編號31cry3Bb.11236基因的DNA序列。序列編號32Cry3Bb.11236多肽的胺基酸序列。序列編號33cry3Bb.11237基因的DNA序列。序列編號34Cry3Bb.11237多肽的胺基酸序列。序列編號35cry3Bb.11238基因的DNA序列。序列編號36Cry3Bb.11238多肽的胺基酸序列。序列編號37cry3Bb.11239基因的DNA序列。序列編號38Cry3Bb.11239多肽的胺基酸序列。序列編號39cry3Bb.11241基因的DNA序列。序列編號40Cry3Bb.11241多肽的胺基酸序列。序列編號41cry3Bb.11242基因的DNA序列。序列編號42Cry3Bb.11242多肽的胺基酸序列。序列編號43cry3Bb.11032基因的DNA序列。序列編號44Cry3Bb.11032多肽的胺基酸序列。序列編號45cry3Bb.11035基因的DNA序列。序列編號46Cry3Bb.11035多肽的胺基酸序列。序列編號47cry3Bb.11036基因的DNA序列。序列編號48Cry3Bb.11036多肽的胺基酸序列。序列編號49cry3Bb.11046基因的DNA序列。序列編號50Cry3Bb.11046多肽的胺基酸序列。序列編號51cry3Bb.11048基因的DNA序列。序列編號52Cry3Bb.11048多肽的胺基酸序列。序列編號53cry3Bb.11051基因的DNA序列。序列編號54Cry3Bb.11051多肽的胺基酸序列。序列編號55cry3Bb.11057基因的DNA序列。序列編號56Cry3Bb.11057多肽的胺基酸序列。序列編號57cry3Bb.11058基因的DNA序列。序列編號58Cry3Bb.11058多肽的胺基酸序列。序列編號59cry3Bb.11081基因的DNA序列。序列編號60Cry3Bb.11081多肽的胺基酸序列。序列編號61cry3Bb.11082基因的DNA序列。序列編號62Cry3Bb.11082多肽的胺基酸序列。序列編號63cry3Bb.11083基因的DNA序列。序列編號64Cry3Bb.11083多肽的胺基酸序列。序列編號65cry3Bb.11084基因的DNA序列。序列編號66Cry3Bb.11084多肽的胺基酸序列。序列編號67cry3Bb.11095基因的DNA序列。序列編號68Cry3Bb.11095多肽的胺基酸序列。序列編號69cry3Bb.60基因的DNA序列。序列編號70Cry3Bb.60多肽的胺基酸序列。序列編號71引物FW001序列編號72引物FW006序列編號73引物MVT095序列編號74引物MVT097序列編號75引物MVT091序列編號76引物MVT075序列編號77引物MVT076序列編號78引物MVT111序列編號79引物MVT094序列編號80引物MVT103序列編號81引物MVT081序列編號82引物MVT085序列編號83引物A序列編號84引物B序列編號85引物C序列編號86引物D序列編號87引物E序列編號88引物F序列編號89引物G序列編號90引物WD112序列編號91引物WD115序列編號92引物MVT105序列編號93引物MVT092序列編號94引物MVT070序列編號95引物MVT083序列編號96Cry3Bb.多肽的N端胺基酸序列。序列編號97野生型cry3Bb.基因的DNA序列。序列編號98野生型Cry3Bb.多肽的胺基酸序列。序列編號99cry3Bb.11231基因的植物化DNA序列。序列編號100植物化Cry3Bb.11231多肽的胺基酸序列。序列編號101用於製備序列編號99的cry3Bb.基因的DNA序列。序列編號102野生型Cry3Bb.基因的胺基酸序列，Genbank第#M89794.序列編號103低聚物#1的DNA序列。序列編號104低聚物#2的DNA序列。序列編號105低聚物#3的DNA序列。序列編號106低聚物#4的DNA序列。序列編號107cry3Bb.11098基因的DNA序列。序列編號108Cry3Bb.11098多肽的胺基酸序列。7.0參考文獻以下參考文獻提供了對本發明中所描述的進行補充的示範性的程序或其它的細節。把它們作為參照結合於本發明中。美國專利4,237,224，出版日期12/02/1980.美國專利4,332,898，出版日期6/01/1982.美國專利4,342,832，出版日期8/03/1982.美國專利4,356,270，出版日期10/26/1982.美國專利4,362,817，出版日期12/07/1982.美國專利4,371,625，出版日期2/01/1983.美國專利4,448,885，出版日期5/15/1984.美國專利4,467,036，出版日期8/21/1984.美國專利4,554,101，出版日期11/1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10CAAGTTGAAGTACTGATAGATAAGAAAATAGAGGAGTATGCTAAAAGT384GlnValGluValLeuIleAspLysLysIleGluGluTyrAlaLysSer115120125AAAGCTCTTGCAGAGTTACAGGGTCTTCAAAATAATTTCGAAGATTAT432LysAlaLeuAlaGluLeuGlnGlyLeuGlnAsnAsnPheGluAspTyr130135140GTTAATGCGTTAAATTCCTGGAAGAAATTTCACCATTCTCGTCGTTCT480ValAsnAlaLeuAsnSerTrpLysLysPheHisHisSerArgArgSer145150155160AAAAGAAGCCAAGATCGAATAAGGGAACTTTTTTCTCAAGCAGAAAGT528LysArgSerGlnAspArgIleArgGluLeuPheSerGlnAlaGluSer165170175CATTTTCGTAATTCCATGCCGTCATTTGCAGTTTCCAAATTCGAAGTG576HisPheArgAsnSerMetProSerPheAlaValSerLysPheGluVal180185190CTGTTTCTACCAACATATGCACAAGCTGCAAATACACATTTATTGCTA624LeuPheLeuProThrTyrAlaGlnAlaAlaAsnThrHisLeuLeuLeu195200205TTAAAAGATGCTCAAGTTTTTGGAGAAGAATGGGGATATTCTTCAGAA672LeuLysAspAlaGlnValPheGlyGluGluTrpGlyTyrSerSerGlu210215220GATGTTGCTGAATTTTATCATAGACAATTAAAACTTACACAACAATAC720AspValAlaGluPheTyrHisArgGlnLeuLysLeuThrGlnGlnTyr225230235240ACTGACCATTGTGTTAATTGGTATAATGTTGGATTAAATGGTTTAAGA768ThrAspHisCysValAsnTrpTyrAsnValGlyLeuAsnGlyLeuArg245250255GGTTCAACTTATGATGCATGGGTCAAATTTAACCGTTTTCGCAGAGAA816GlySerThrTyrAspAlaTrpValLysPheAsnArgPheArgArgGlu260265270ATGACTTTAACTGTATTAGATCTAATTGTACTTTTCCCATTTTATGAT864MetThrLeuThrValLeuAspLeuIleValLeuPheProPheTyrAsp275280285ATTCGGTTATACTCAAAAGGGGTTAAAACAGAACTAACAAGAGACATT912IleArgLeuTyrSerLysGlyValLysThrGluLeuThrArgAspIle290295300TTTACGGATCCAATTTTTTCACTTAATACTCTTCAGGAGTATGGACCA960PheThrAspProIlePheSerLeuAsnThrLeuGlnGluTyrGlyPro305310315320ACTTTTTTGAGTATAGAAAACTCTATTCGAAAACCTCATTTATTTGAT1008ThrPheLeuSerIleGluAsnSerIleArgLysProHisLeuPheAsp325330335TATTTACAGGGGATTGAATTTCATACGCGTCTTCAACCTGGTTACTTT1056TyrLeuGlnGlyIleGluPheHisThrArgLeuGlnProGlyTyrPhe340345350GGGAAAGATTCTTTCAATTATTGGTCTGGTAATTATGTAGAAACTAGA1104GlyLysAspSerPheAsnTyrTrpSerGlyAsnTyrValGluThrArg355360365CCTAGTATAGGATCTAGTAAGACAATTACTTCCCCATTTTATGGAGAT1152ProSerIleGlySerSerLysThrIleThrSerProPheTyrGlyAsp370375380AAATCTACTGAACCTGTACAAAAGCTAAGCTTTGATGGACAAAAAGTT1200LysSerThrGluProValGlnLysLeuSerPheAspGlyGlnLysVal385390395400TATCGAACTATAGCTAATACAGACGTAGCGGCTTGGCCGAATGGTAAG1248TyrArgThrIleAlaAsnThrAspValAlaAlaTrpProAsnGlyLys405410415GTATATTTAGGTGTTACGAAAGTTGATTTTAGTCAATATGATGATCAA1296ValTyrLeuGlyValThrLysValAspPheSerGlnTyrAspAspGln420425430AAAAATGAAACTAGTACACAAACATATGATTCAAAAAGAAACAATGGC1344LysAsnGluThrSerThrGlnThrTyrAspSerLysArgAsnAsnGly435440445CATGTAAGTGCACAGGATTCTATTGACCAATTACCGCCAGAAACAACA1392HisValSerAlaGlnAspSerIleAspGlnLeuProProGluThrThr450455460GATGAACCACTTGAAAAAGCATATAGTCATCAGCTTAATTACGCGGAA1440AspGluProLeuGluLysAlaTyrSerHisGlnLeuAsnTyrAlaGlu465470475480TGTTTCTTAATGCAGGACCGTCGTGGAACAATTCCATTTTTTACTTGG1488CysPheLeuMetGlnAspArgArgGlyThrIleProPhePheThrTrp485490495ACACATAGAAGTGTAGACTTTTTTAATACAATTGATGCTGAAAAGATT1536ThrHisArgSerValAspPhePheAsnThrIleAspAlaGluLysIle500505510ACTCAACTTCCAGTAGTGAAAGCATATGCCTTGTCTTCAGGTGCTTCC1584ThrGlnLeuProValValLyeAlaTyrAlaLeuSerSerGlyAlaSer515520525ATTATTGAAGGTCCAGGATTCACAGGAGGAAATTTACTATTCCTAAAA1632IleIleGluGlyProGlyPheThrGlyGlyAsnLeuLeuPheLeuLys530535540GAATCTAGTAATTCAATTGCTAAATTTAAAGTTACATTAAATTCAGCA1680GluSerSerAsnSerIleAlaLysPheLysValThrLeuAsnSerAla545550555560GCCTTGTTACAACGATATCGTGTAAGAATACGCTATGCTTCTACCACT1728AlaLeuLeuGlnArgTyrArgValArgIleArgTyrAlaSerThrThr565570575AACTTACGACTTTTTGTGCAAAATTCAAACAATGATTTTCTTGTCATC1776AsnLeuArgLeuPheValGlnAsnSerAsnAsnAspPheLeuValIle580585590TACATTAATAAAACTATGAATAAAGATGATGATTTAACATATCAAACA1824TyrIleAsnLysThrMetAsnLysAspAspAspLeuThrTyrGlnThr595600605TTTGATCTCGCAACTACTAATTCTAATATGGGGTTCTCGGGTGATAAG1872PheAspLeuAlaThrThrAsnSerAsnMetGlyPheSerGlyAspLys610615620AATGAACTTATAATAGGAGCAGAATCTTTCGTTTCTAATGAAAAAATC1920AsnGluLeuIleIleGlyAlaGluSerPheValSerAsnGluLysIle625630635640TATATAGATAAGATAGAATTTATCCCAGTACAATTGTAA1959TyrIleAspLysIleGluPheIleProValGlnLeu645650(2)序列編號2的信息(i)序列特徵(A)長度652個胺基酸(B)類型胺基酸(D)拓撲學線性(ii)分子類型蛋白質(xi)序列描述序列編號2MetAsnProAsnAsnArgSerGluHisAspThrIleLysValThrPro151015AsnSerGluLeuGlnThrAsnHisAsnGlnTyrProLeuAlaAspAsn202530ProAsnSerThrLeuGluGluLeuAsnTyrLysGluPheLeuArgMet354045ThrGluAspSerSerThrGluValLeuAspAsnSerThrValLysAsp505560AlaValGlyThrGlyIleSerValValGlyGlnIleLeuGlyValVal65707580GlyValProPheAlaGlyAlaLeuThrSerPheTyrGlnSerPheLeu859095AsnThrIleTrpProSerAspAlaAspProTrpLysAlaPheMetAla100105110GlnValGluValLeuIleAspLysLysIleGluGluTyrAlaLysSer115120125LysAlaLeuAlaGluLeuGlnGlyLeuGlnAsnAsnPheGluAspTyr130135140ValAsnAlaLeuAsnSerTrpLysLysPheHisHisSerArgArgSer145150155160LysArgSerGlnAspArgIleArgGluLeuPheSerGlnAlaGluSer165170175HisPheArgAsnSerMetProSerPheAlaValSerLysPheGluVal180185190LeuPheLeuProThrTyrAlaGlnAlaAlaAsnThrHisLeuLeuLeu195200205LeuLysAspAlaGlnValPheGlyGluGluTrpGlyTyrSerSerGlu210215220AspValAlaGluPheTyrHisArgGlnLeuLysLeuThrGlnGlnTyr225230235240ThrAspHisCysValAsnTrpTyrAsnValGlyLeuAsnGlyLeuArg245250255GlySerThrTyrAspAlaTrpValLysPheAsnArgPheArgArgGlu260265270MetThrLeuThrValLeuAspLeuIleValLeuPheProPheTyrAsp275280285IleArgLeuTyrSerLysGlyValLysThrGluLeuThrArgAspIle290295300PheThrAspProIlePheSerLeuAsnThrLeuGlnGluTyrGlyPro305310315320ThrPheLeuSerIleGluAsnSerIleArgLysProHisLeuPheAsp325330335TyrLeuGlnGlyIleGluPheHisThrArgLeuGlnProGlyTyrPhe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AAGC40(2)序列編號94的信息(i)序列特徵(A)長度20鹼基對(B)類型核苷酸(C)鏈的性質單鏈(D)拓撲學鏈狀(xi)序列描述序列編號94CCTCAAGGGTTATAACATCC20(2)序列編號95的信息(i)序列特徵(A)長度55鹼基對(B)類型核苷酸(C)鏈的性質單鏈(D)拓撲學鏈狀(ix)特徵(A)名稱/關鍵詞經過修改的鹼基(B)定位(19，22，23，31)的其中之一(D)其它的信息/注釋＝「N＝A，T，C或G」(ix)特徵(A)名稱/關鍵詞經過修改的鹼基(B)定位(20，26，27，29，30，35)的其中之一(D)其它的信息/注釋＝「N＝T，G，C或A」(ix)特徵(A)名稱/關鍵詞經過修改的鹼基(B)定位(21，32，34)的其中之一(D)其它的信息/注釋＝「N＝A，G，C或T」(ix)特徵(A)名稱/關鍵詞經過修改的鹼基(B)定位(24，33)的其中之一(D)其它的信息/注釋＝「N＝A，T，G或C」(ix)特徵(A)名稱/關鍵詞經過修改的鹼基(B)定位25(D)其它的信息/注釋＝「N＝A，G，T或C」(ix)特徵(A)名稱/關鍵詞經過修改的鹼基(B)定位28(D)其它的信息/注釋＝「N＝A，T，G或C」(ix)特徵(A)名稱/關鍵詞經過修改的鹼基(B)定位36(D)其它的信息/注釋＝「N＝A，G，C或T」(xi)序列描述序列編號95GTACAAAAGCTAAGCTTTNNNNNNNNNNNNNNNNNCGAACTATAGCTAATACAG55(2)序列編號96的信息(i)序列特徵(A)長度7個胺基酸(B)類型胺基酸(C)鏈的性質單鏈(D)拓撲學鏈狀(xi)序列描述序列編號96SerLysArgSerGlnAspArg15(2)序列編號97的信息(i)序列特徵(A)長度1959個胺基酸(B)類型胺基酸(C)鏈的性質單鏈(D)拓撲學鏈狀(ix)特徵(A)名稱/關鍵詞CDS(B)定位1..1956(xi)序列描述序列編號97ATGAATCCAAACAATCGAAGTGAACATGATACGATAAAGGTTACACCT48MetAsnProAsnAsnArgSerGluHisAspThrIleLysValThrPro151015AACAGTGAATTGCAAACTAACCATAATCAATATCCTTTAGCTGACAAT96AsnSerGluLeuGlnThrAsnHisAsnGlnTyrProLeuAlaAspAsn202530CCAAATTCAACACTAGAAGAATTAAATTATAAAGAATTTTTAAGAATG144ProAsnSerThrLeuGluGluLeuAsnTyrLysGluPheLeuArgMet354045ACTGAAGACAGTTCTACGGAAGTGCTAGACAACTCTACAGTAAAAGAT192ThrGluAspSerSerThrGluValLeuAspAsnSerThrValLysAsp505560GCAGTTGGGACAGGAATTTCTGTTGTAGGGCAGATTTTAGGTGTTGTA240AlaValGlyThrGlyIleSerValValGlyGlnIleLeuGlyValVal65707580GGAGTTCCATTTGCTGGGGCACTCACTTCATTTTATCAATCATTTCTT288GlyValProPheAlaGlyAlaLeuThrSerPheTyrGlnSerPheLeu859095AACACTATATGGCCAAGTGATGCTGACCCATGGAAGGCTTTTATGGCA336AsnThrIleTrpProSerAspAlaAspProTrpLysAlaPheMetAla100105110CAAGTTGAAGTACTGATAGATAAGAAAATAGAGGAGTATGCTAAAAGT384GlnValGluValLeuIleAspLysLysIleGluGluTyrAlaLysSer115120125AAAGCTCTTGCAGAGTTACAGGGTCTTCAAAATAATTTCGAAGATTAT432LysAlaLeuAlaGluLeuGlnGlyLeuGlnAsnAsnPheGluAspTyr130135140GTTAATGCGTTAAATTCCTGGAAGAAAACACCTTTAAGTTTGCGAAGT480ValAsnAlaLeuAsnSerTrpLysLysThrProLeuSerLeuArgSer145150155160AAAAGAAGCCAAGATCGAATAAGGGAACTTTTTTCTCAAGCAGAAAGT528LysArgSerGlnAspArgIleArgGluLeuPheSerGlnAlaGluSer165170175CATTTTCGTAATTCCATGCCGTCATTTGCAGTTTCCAAATTCGAAGTG576HisPheArgAsnSerMetProSerPheAlaValSerLysPheGluVal180185190CTGTTTCTACCAACATATGCACAAGCTGCAAATACACATTTATTGCTA624LeuPheLeuProThrTyrAlaGlnAlaAlaAsnThrHisLeuLeuLeu195200205TTAAAAGATGCTCAAGTTTTTGGAGAAGAATGGGGATATTCTTCAGAA672LeuLysAspAlaGlnValPheGlyGluGluTrpGlyTyrSerSerGlu210215220GATGTTGCTGAATTTTATCATAGACAATTAAAACTTACACAACAATAC720AspValAlaGluPheTyrHisArgGlnLeuLysLeuThrGlnGlnTyr225230235240ACTGACCATTGTGTTAATTGGTATAATGTTGGATTAAATGGTTTAAGA768ThrAspHisCysValAsnTrpTyrAsnValGlyLeuAsnGlyLeuArg245250255GGTTCAACTTATGATGCATGGGTCAAATTTAACCGTTTTCGCAGAGAA816GlySerThrTyrAspAlaTrpValLysPheAsnArgPheArgArgGlu260265270ATGACTTTAACTGTATTAGATCTAATTGTACTTTTCCCATTTTATGAT864MetThrLeuThrValLeuAspLeuIleValLeuPheProPheTyrAsp275280285ATTCGGTTATACTCAAAAGGGGTTAAAACAGAACTAACAAGAGACATT912IleArgLeuTyrSerLysGlyValLysThrGluLeuThrArgAspIle290295300TTTACGGATCCAATTTTTTCACTTAATACTCTTCAGGAGTATGGACCA960PheThrAspProIlePheSerLeuAsnThrLeuGlnGluTyrGlyPro305310315320ACTTTTTTGAGTATAGAAAACTCTATTCGAAAACCTCATTTATTTGAT1008ThrPheLeuSerIleGluAsnSerIleArgLysProHisLeuPheAsp325330335TATTTACAGGGGATTGAATTTCATACGCGTCTTCAACCTGGTTACTTT1056TyrLeuGlnGlyIleGluPheHisThrArgLeuGlnProGlyTyrPhe340345350GGGAAAGATTCTTTCAATTATTGGTCTGGTAATTATGTAGAAACTAGA1104GlyLysAspSerPheAsnTyrTrpSerGlyAsnTyrValGluThrArg355360365CCTAGTATAGGATCTAGTAAGACAATTACTTCCCCATTTTATGGAGAT1152ProSerIleGlySerSerLysThrIleThrSerProPheTyrGlyAsp370375380AAATCTACTGAACCTGTACAAAAGCTAAGCTTTGATGGACAAAAAGTT1200LysSerThrGluProValGlnLysLeuSerPheAspGlyGlnLysVal385390395400TATCGAACTATAGCTAATACAGACGTAGCGGCTTGGCCGAATGGTAAG1248TyrArgThrIleAlaAsnThrAspValAlaAlaTrpProAsnGlyLys405410415GTATATTTAGGTGTTACGAAAGTTGATTTTAGTCAATATGATGATCAA1296ValTyrLeuGlyValThrLysValAspPheSerGlnTyrAspAspGln420425430AAAAATGAAACTAGTACACAAACATATGATTCAAAAAGAAACAATGGC1344LysAsnGluThrSerThrGlnThrTyrAspSerLysArgAsnAsnGly435440445CATGTAAGTGCACAGGATTCTATTGACCAATTACCGCCAGAAACAACA1392HisValSerAlaGlnAspSerIleAspGlnLeuProProGluThrThr450455460GATGAACCACTTGAAAAAGCATATAGTCATCAGCTTAATTACGCGGAA1440AspGluProLeuGluLysAlaTyrSerHisGlnLeuAsnTyrAlaGlu465470475480TGTTTCTTAATGCAGGACCGTCGTGGAACAATTCCATTTTTTACTTGG1488CysPheLeuMetGlnAspArgArgGlyThrIleProPhePheThrTrp485490495ACACATAGAAGTGTAGACTTTTTTAATACAATTGATGCTGAAAAGATT1536ThrHisArgSerValAspPhePheAsnThrIleAspAlaGluLysIle500505510ACTCAACTTCCAGTAGTGAAAGCATATGCCTTGTCTTCAGGTGCTTCC1584ThrGlnLeuProValValLysAlaTyrAlaLeuSerSerGlyAlaSer515520525ATTATTGAAGGTCCAGGATTCACAGGAGGAAATTTACTATTCCTAAAA1632IleIleGluGlyProGlyPheThrGlyGlyAsnLeuLeuPheLeuLys530535540GAATCTAGTAATTCAATTGCTAAATTTAAAGTTACATTAAATTCAGCA1680GluSerSerAsnSerIleAlaLysPheLysValThrLeuAsnSerAla545550555560GCCTTGTTACAACGATATCGTGTAAGAATACGCTATGCTTCTACCACT1728AlaLeuLeuGlnArgTyrArgValArgIleArgTyrAlaSerThrThr565570575AACTTACGACTTTTTGTGCAAAATTCAAACAATGATTTTCTTGTCATC1776AsnLeuArgLeuPheValGlnAsnSerAsnAsnAspPheLeuValIle580585590TACATTAATAAAACTATGAATAAAGATGATGATTTAACATATCAAACA1824TyrIleAsnLysThrMetAsnLysAspAspAspLeuThrTyrGlnThr595600605TTTGATCTCGCAACTACTAATTCTAATATGGGGTTCTCGGG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r165170175HisPheArgAsnSerMetProSerPheAlaValSerLysPheGluVal180185190LeuPheLeuProThrTyrAlaGlnAlaAlaAsnThrHisLeuLeuLeu195200205LeuLysAspAlaGlnValPheGlyGluGluTrpGlyTyrSerSerGlu210215220AspValAlaGluPheTyrHisArgGlnLeuLysLeuThrGlnGlnTyr225230235240ThrAspHisCysValAsnTrpTyrAsnValGlyLeuAsnGlyLeuArg245250255GlySerThrTyrAspAlaTrpValLysPheAsnArgPheArgArgGlu260265270MetThrLeuThrValLeuAspLeuIleValLeuPheProPheTyrAsp275280285ValArgLeuTyrSerLysGlyValLysThrGluLeuThrArgAspIle290295300PheThrAspProIlePheSerLeuAsnThrLeuGlnGluTyrGlyPro305310315320ThrPheLeuSerIleGluAsnSerIleArgLysProHisLeuPheAsp325330335TyrLeuGlnGlyIleGluPheHisThrArgLeuGlnProGlyTyrSer340345350GlyLysAspSerPheAsnTyrTrpSerGlyAsnTyrValGluThrArg355360365ProSerIleGlySerSerLysThrIleThrSerProPheTyrGlyAsp370375380LysSerThrGluProValGlnLysLeuSerPheAspGlyGlnLysVal385390395400TyrArgThrIleAlaAsnThrAspValAlaAlaTrpProAsnGlyLys405410415IleTyrPheGlyValThrLysValAspPheSerGlnTyrAspAspGln420425430LysAsnGluThrSerThrGlnThrTyrAspSerLysArgAsnAsnGly435440445HisValGlyAlaGlnAspSerIleAspGlnLeuProProGluThrThr450455460AspGluProLeuGluLysAlaTyrSerHisGlnLeuAsnTyrAlaGlu465470475480CysPheLeuMetGlnAspArgArgGlyThrIleProPhePheThrTrp485490495ThrHisArgSerValAspPhePheAsnThrIleAspAlaGluLysIle500505510ThrGlnLeuProValValLysAlaTyrAlaLeuSerSerGlyAlaSer515520525IleIleGluGlyProGlyPheThrGlyGlyAsnLeuLeuPheLeuLys530535540GluSerSerAsnSerIleAlaLysPheLysValThrLeuAsnSerAla545550555560AlaLeuLeuGlnArgTyrArgValArgIleArgTyrAlaSerThrThr565570575AsnLeuArgLeuPheValGlnAsnSerAsnAsnAspPheIleValIle580585590TyrIIeAsnLysThrMetAsnIleAspAspAspLeuThrTyrGlnThr595600605PheAspLeuAlaThrThrAsnSerAsnMetGlyPheSerGlyAspThr610615620AsnGluLeuIleIleGlyAlaGluSerPheValSerAsnGluLysIle625630635640TyrIleAspLysIleGluPheIleProValGlnLeu645650(2)序列編號111的信息(i)序列特徵(A)長度652個胺基酸(B)類型胺基酸(C)鏈的性質(D)拓撲學線性(xi)SEQUENCEDESCRIPTIONSEQIDNO111MetAsnProAsnAsnArgSerGluHisAspThrIleLysValThrPro151015AsnSerGluLeuGlnThrAsnHisAsnGlnTyrProLeuAlaAspAsn202530ProAsnSerThrLeuGluGluLeuAsnTyrLysGluPheLeuArgMet354045ThrGluAspSerSerThrGluValLeuAspAsnSerThrValLysAsp505560AlaValGlyThrGlyIleSerValValGlyGlnIleLeuGlyValVal65707580GlyValProPheAlaGlyAlaLeuThrSerPheTyrGlnSerPheLeu859095AsnThrIleTrpProSerAspAlaAspProTrpLysAlaPheMetAla100105110GlnValGluValLeuIleAspLysLysIleGluGluTyrAlaLysSer115120125LysAlaLeuAlaGluLeuGlnGlyLeuGlnAsnAsnPheGluAspTyr130135140ValAsnAlaLeuAsnSerTrpLysLysThrProLeuSerLeuArgSer145150155160LysArgSerGlnAspArgIleArgGluLeuPheSerGlnAlaGluSer165170175HisPheArgAsnSerMetProSerPheAlaValSerLysPheGluVal180185190LeuPheLeuProThrTyrAlaGlnAlaAlaAsnThrHisLeuLeuLeu195200205LeuLysAspALaGlnValPheGlyGluGluTrpGlyTyr5erSerGlu210215220AspValAlaGluPheTyrHisArgGlnLeuLysLeuThrGlnGlnTyr225230235240ThrAspHisCysValAsnTrpTyrAsnValGlyLeuAsnGlyLeuArg245250255GlySerThrTyrAspAlaTrpValLysPheAsnArgPheArgArgGlu260265270MetThrLeuThrValLeuAspLeuIleValLeuPheProPheTyrAsp275280285IleArgLeuTyrSerLysGlyValLysThrGluLeuThrArgAspIle290295300PheThrAspProIlePheSerLeuAsnThrLeuGlnGluTyrGlyPro305310315320ThrPheLeuSerIleGluAsnSerIleArgLysProHisLeuPheAsp325330335TyrLeuGlnGlyIleGluPheHisThrArgLeuGlnProGlyTyrPhe340345350GlyLysAspSerPheAsnTyrTrpSerGlyAsnTyrValGluThrArg355360365ProSerIleGlySerSerLysThrIleThrSerProPheTyrGlyAsp370375380LysSerThrGluProValGlnLysLeuSerPheAspGlyGlnLysVal385390395400TyrArgThrIleAlaAsnThrAspValAlaAlaTrpProAsnGlyLys405410415ValTyrLeuGlyValThrLysValAspPheSerGlnTyrAspAspGln420425430LysAsnGluThrSerThrGlnThrTyrAspSerLysArgAsnAsnGly435440445HisValSerAlaGlnAspSerIleAspGlnLeuProProGluThrThr450455460AspGluProLeuGluLysAlaTyrSerHisGlnLeuAsnTyrAlaGlu465470475480CysPheLeuMetGlnAspArgArgGlyThrIleProPhePheThrTrp485490495ThrHisArgSerValAspPhePheAsnThrIleAspAlaGluLysIle500505510ThrGlnLeuProValValLysAlaTyrAlaLeuSerSerGlyAlaSer515520525IleIleGluGlyProGlyPheThrGlyGlyAsnLeuLeuPheLeuLys530535540GluSerSerAsnSerIleAlaLysPheLysValThrLeuAsnSerAla545550555560AlaLeuLeuGlnArgTyrArgValArgIleArgTyrAlaSerThrThr565570575AsnLeuArgLeuPheValGlnAsnSerAsnAsnAspPheLeuValIle580585590TyrIleAsnLysThrMetAsnLysAspAspAspLeuThrTyrGlnThr595600605PheAspLeuAlaThrThrAsnSerAsnMetGlyPheSerGlyAspLys610615620AsnGluLeuIleIleGlyAlaGluSerPheValSerAsnGluLysIle625630635640TyrIleAspLysIleGluPheIleProValGlnLeu645650(2)序列編號112的信息(i)序列特徵(A)長度659個胺基酸(B)類型胺基酸(C)鏈的性質(D)拓撲學線性(xi)序列描述序列編號112MetIleArgMetGlyGlyArgLysMetAsnProAsnAsnArgSerGlu151015TyrAspThrIleLysValThrProAsnSerGluLeuProThrAsnHis202530AsnGlnTyrProLeuAlaAspAsnProAsnSerThrLeuGluGluLeu354045AsnTyrLysGluPheLeuArgMetThrAlaAspAsnSerThrGluVal505560LeuAspSerSerThrValLysAspAlaValGlyThrGlyIleSerVal65707580ValGlyGlnIleLeuGlyValValGlyValProPheAlaGlyAlaLeu859095ThrSerPheTyrGlnSerPheLeuAsnAlaIleTrpProSerAspAla100l05110AspProTrpLysAlaPheMetAlaGlnValGluValLeuIleAspLys115120125LysIleGluGluTyrAlaLysSerLysAlaLeuAlaGluLeuGlnGly130135140LeuGlnAsnAsnPheGluAspTyrValAsnAlaLeuAspSerTrpLys145150155160LysAlaProValAsnLeuArgSerArgArgSerGlnAspArgIleArg165170175GluLeuPheSerGlnAlaGluSerHisPheArgAsnSerMetProSer180185190PheAlaValSerLysPheGluValLeuPheLeuProThrTyrAlaGln195200205AlaAlaAsnThrHisLeuLeuLeuLeuLysAspAlaGlnValPheGly210215220GluGluTrpGlyTyrSerSerGluAspIleAlaGluPheTyrGlnArg225230235240GlnLeuLysLeuThrGlnGlnTyrThrAspHisCysValAsnTrpTyr245250255AsnValGlyLeuAsnSerLeuArgGlySerThrTyrAspAlaTrpVal260265270LysPheAsnArgPheArgArgGluMetThrLeuThrValLeuAspLeu275280285IleValLeuPheProPheTyrAspValArgLeuTyrSerLysGlyVal290295300LysThrGluLeuThrArgAspIlePheThrAspProIlePheThrLeu305310315320AsnAlaLeuGlnGluTyrGlyProThrPheSerSerIleGluAsnSer325330335IleArgLysProHisLeuPheAspTyrLeuArgGlyIleGluPheHis340345350ThrArgLeuArgProGlyTyrSerGlyLysAspSerPheAsnTyrTrp355360365SerGlyAsnTyrValGluThrArgProSerIleGlySerAsnAspThr370375380IleThrSerProPheTyrGlyAspLysSerIleGluProIleGlnLys385390395400LeuSerPheAspGlyGlnLysValTyrArgThrIleAlaAsnThrAsp405410415IleAlaAlaPheProAspGlyLysIleTyrPheGlyValThrLysVal420425430AspPheSerGlnTyrAspAspGlnLysAsnGluThrSerThrGlnThr435440445TyrAspSerLysArgTyrAsnGlyTyrLeuGlyAlaGlnAspSerIle450455460AspGlnLeuProProGluThrThrAspGluProLeuGluLysAlaTyr465470475480SerHisGlnLeuAsnTyrAlaGluCysPheLeuMetGlnAspArgArg485490495GlyThrIleProPhePheThrTrpThrHisArgSerValAspPhePhe500505510AsnThrIleAspAlaGluLysIleThrGlnLeuProValValLysAla515520525TyrAlaLeuSerSerGlyAlaSerIleIleGluGlyProGlyPheThr530535540GlyGlyAsnLeuLeuPheLeuLysGluSerSerAsnSerIleAlaLys545550555560PheLysValThrLeuAsnSerAlaAlaLeuLeuGlnArgTyrArgVal565570575ArgIleArgTyrAlaSerThrThrAsnLeuArgLeuPheValGlnAsn580585590SerAsnAsnAspPheLeuValIleTyrIleAsnLysThrMetAsnIle595600605AspGlyAspLeuThrTyrGlnThrPheAspPheAlaThrSerAsnSer610615620AsnMetGlyPheSerGlyAspThrAsnAspPheIleIleGlyAlaGlu625630635640SerPheValSerAsnGluLysIleTyrIleAspLysIleGluPheIle645650655ProValGln(2)序列編號113的信息(i)序列特徵(A)長度652個胺基酸(B)類型胺基酸(C)鏈的性質(D)拓撲學線性(xi)序列描述序列編號113MetIleArgLysGlyGlyArgLysMetAsnProAsnAsnArgSerGlu151015HisAspThrIleLysThrThrGluAsnAsnGluValProThrAsnHis202530ValGlnTyrProLeuAlaGluThrProAsnProThrLeuGluAspLeu354045AsnTyrLysGluPheLeuArgMetThrAlaAspAsnAsnThrGluAla505560LeuAspSerSerThrThrLysAspValIleGlnLysGlyIleSerVal65707580ValGlyAspLeuLeuGlyValValGlyPheProPheGlyGlyAlaLeu859095ValSerPheTyrThrAsnPheLeuAsnThrIleTrpProSerGluAsp100105110ProTrpLysAlaPheMetGluGlnValGluAlaLeuMetAspGlnLys115120125IleAlaAspTyrAlaLysAsnLysAlaLeuAlaGluLeuGlnGlyLeu130135140GlnAsnAsnValGluAspTyrValSerAlaLeuSerSerTrpGlnLys145150155160AsnProValSerSerArgAsnProHisSerGlnGlyArgIleArgGlu165170175LeuPheSerGlnAlaGluSerHisPheArgAsnSerMetProSerPhe180185190AlaIleSerGlyTyrGluValLeuPheLeuThrThrTyrAlaGlnAla195200205AlaAsnThrHisLeuPheLeuLeuLysAspAlaGlnIleTyrGlyGlu210215220GluTrpGlyTyrGluLysGluAspIleAlaGluPheTyrLysArgGln225230235240LeuLysLeuThrGlnGluTyrThrAspHisCysValLysTrpTyrAsn245250255ValGlyLeuAspLysLeuArgGlySerSerTyrGluSerTrpValAsn260265270PheAsnArgTyrArgArgGluMetThrLeuThrValLeuAspLeuIle275280285AlaLeuPheProLeuTyrAspValArgLeuTyrProLysGluValLys290295300ThrGluLeuThrArgAspValLeuThrAspProIleValGlyValAsn305310315320AsnLeuArgGlyTyrGlyThrThrPheSerAsnIleGluAsnTyrIle325330335ArgLysProHisLeuPheAspTyrLeuHisArgIleGlnPheHisThr340345350ArgPheGlnProGlyTyrTyrGlyAsnAspSerPheAsnTyrTrpSer355360365GlyAsnTyrValSerThrArgProSerIleGlySerAsnAspIleIle370375380ThrSerProPheTyrGlyAsnLysSerSerGluProValGlnAsnLeu385390395400GluPheAsnGlyGluLysValTyrArgAlaValAlaAsnThrAsnLeu405410415AlaValTrpProSerAlaValTyrSerGlyValThrLysValGluPhe420425430SerGlnTyrAsnAspGlnThrAspGluAlaSerThrGlnThrTyrAsp435440445SerLysArgAsnValGlyAlaValSerTrpAspSerIleAspGlnLeu450455460ProProGluThrThrAspGluProLeuGluLysGlyTyrSerHisGln465470475480LeuAsnTyrValMetCysPheLeuMetGlnGlySerArgGlyThrIle485490495ProValLeuThrTrpThrHisLysSerValAspPhePheAsnMetIle500505510AspSerLysLysIleThrGlnLeuProLeuValLysAlaTyrLysLeu515520525GlnSerGlyAlaSerValValAlaGlyProArgPheThrGlyGlyAsp530535540IleIleGlnCysThrGluAsnGlySerAlaAlaThrIleTyrValThr545550555560ProAspValSerTyrSerGlnLysTyrArgAlaArgIleHisTyrAla565570575SerThrSerGlnIleThrPheThrLeuSerLeuAspGlyAlaProPhe580585590AsnGlnTyrTyrPheAspLysThrIleAsnLysGlyAspThrLeuThr595600605TyrAsnSerpheAsnLeuAlaSerPheSerThrProPheGluLeuSer610615620GlyAsnAsnLeuGlnIleGlyValThrGlyLeuSerAlaGlyAspLys625630635640ValTyrIleAspLysIleGluPheIleProValAsn645650權利要求1.一種蘇雲金芽胞桿菌Cry3Bb多肽，被修飾以具有改善的殺蟲活性或增強的針對目標害蟲的殺蟲特異性，上述的多肽含有的序列是對天然的或沒有被修飾的Cry3Bb多肽的一級序列進行了至少一個胺基酸替代，一個胺基酸添加，或者一個胺基酸刪除後獲得的，其中上述的取代或刪除發生的位置是對應於未經修飾的多肽胺基酸序列的大約第1至大約365位胺基酸之間。2.如權利要求1中所述的多肽，其中Asp103由穀氨酸替代；Ala104刪除；Thr154被甘氨酸或苯丙氨酸替代；Pro155被組氨酸替代；Leu156被組氨酸替代；Leu158被精氨酸替代；Ser160被天冬醯胺替代；Lys161被脯氨酸替代；Pro162被組氨酸替代；Asp165被甘氨酸替代；Lys189被甘氨酸替代；Ser223被脯氨酸替代；Tyr230被亮氨酸或絲氨酸替代；His231被精氨酸、天冬醯胺、絲氨酸、或蘇氨酸替代；Thr241被絲氨酸替代；Tyr287被苯丙氨酸替代；Asp288被天冬醯胺替代；Ile289被蘇氨酸或纈氨酸替代；Arg290被天冬醯胺、亮氨酸或纈氨酸替代；Leu291被精氨酸替代；Tyr292被苯丙氨酸替代；Ser293被精氨酸或脯氨酸替代；Phe305被絲氨酸替代；Ser311被丙氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、或蘇氨酸替代；Leu312被脯氨酸或纈氨酸替代；Asn313被精氨酸、組氨酸、蘇氨酸或纈氨酸替代；Thr314被天冬醯胺替代；Leu315被脯氨酸替代；Gln316被天冬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、或色氨酸替代；Glu317被丙氨酸、天冬醯胺、賴氨酸或纈氨酸替代；Tyr318被半胱氨酸替代；Gln348被精氨酸替代；或Val365被丙氨酸替代。3.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Thr154被苯丙氨酸替代、Pro155被組氨酸替代、Leu156被組氨酸替代、以及Leu158被精氨酸替代。4.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Tyr230被亮氨酸替代、His231由絲氨酸替代。5.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser223被脯氨酸替代、Tyr230被絲氨酸替代。6.如權利要求1或2中所述的多肽，其中His231被精氨酸替代。7.如權利要求1或2中所述的多肽，其中His231被天冬醯胺替代、Thr241被絲氨酸替代。8.如權利要求1或2中所述的多肽，其中的His231被蘇氨酸替代。9.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Arg290被天冬醯胺替代。10.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser311被亮氨酸替代，Asn313被蘇氨酸替代，而且Glu317被賴氨酸替代。11.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser311被蘇氨酸替代，Glu317被賴氨酸替代，而且Tyr-318被半胱氨酸替代。12.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser311被丙氨酸替代，Leu312被纈氨酸替代，而且Gln316被色氨酸替代。13.如權利要求1或2中所述的多肽，其中His231被精氨酸替代，Ser311被亮氨酸替代，Asn313被蘇氨酸替代，而且Glu317被賴氨酸替代。14.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser311被蘇氨酸替代，Leu312被脯氨酸替代，Asn313被蘇氨酸替代，而且Glu317被天冬醯胺替代。15.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser311被丙氨酸替代，而且Gln316被天冬氨酸替代。16.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ile289被蘇氨酸替代，Leu291被精氨酸替代，Tyr292被苯丙氨酸替代，而且Ser293被精氨酸替代。17.如權利要求1或2中所述的多肽，其中His231被精氨酸替代，而且Ser311被亮氨酸替代。18.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser311被異亮氨酸替代。19.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser311被異亮氨酸替代，而且Asn313被組氨酸替代。20.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asn313被纈氨酸替代，Thr314被天冬醯胺替代，Gln316被甲硫氨酸替代，而且Glu317被纈氨酸替代。21.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asn313被精氨酸替代，Leu315被脯氨酸替代，Gln316被亮氨酸替代，而且Glu317被丙氨酸替代。22.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Tyr287被苯丙氨酸替代，Asp288被天冬醯胺替代，而且Arg290被亮氨酸替代。23.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Arg290被纈氨酸替代。24.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asp165被甘氨酸替代。25.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser160被天冬醯胺替代，Lys161被脯氨酸替代，Pro162被組氨酸替代，而且Thr154被甘氨酸替代。26.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ile289被纈氨酸替代，而且Ser293被脯氨酸替代。27.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ser160被天冬醯胺替代，Lys161被脯氨酸替代，Pro162被組氨酸替代，Asp165被甘氨酸替代，Ile289被纈氨酸替代，而且Ser293被脯氨酸替代。28.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asp103被穀氨酸替代，而且Ala104被刪除。29.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Lys189被甘氨酸替代。30.如權利要求1或2中所述的多肽，，其中Asp103被穀氨酸替代，Ala104被刪除，Ser160被天冬醯胺替代，Lys161被脯氨酸替代，Pro162被組氨酸替代，而且Asp165被甘氨酸替代。31.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asp103被穀氨酸替代，Ala104被刪除，Thr154被苯丙氨酸替代，Pro155被組氨酸替代，Leu156被組氨酸替代，而且Leu158被精氨酸替代。32.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asp165被甘氨酸替代，Ser311被蘇氨酸替代，而且Glu317被賴氨酸替代。33.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asp165被甘氨酸替代，Ile289被纈氨酸替代，Ser293被脯氨酸替代，Phe305被絲氨酸替代，Ser311被丙氨酸替代，Leu312被纈氨酸替代，Gln316被色氨酸替代，Gin348被精氨酸替代，而且Val365被丙氨酸替代。34.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Ile289被纈氨酸替代，Ser293被脯氨酸替代，而且Gln348被精氨酸替代。35.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asp165被甘氨酸替代，而且Ser311被亮氨酸替代。36.如權利要求1或2中所述的多肽，其中的前159個胺基酸被刪除。37.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Gln348被精氨酸替代。38.如權利要求1或2中所述的多肽，其中Asp165被甘氨酸替代，His231被精氨酸替代，Ser311被亮氨酸替代，Asn313被蘇氨酸替代，而且Glu317被賴氨酸替代。39.如上面的任何一條權利要求中所述的多肽，其中上述的多肽含有選自以下群體的胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，以及序列編號108。40.如上面的任何一條權利要求中所述的多肽，其中上述的多肽是由選自以下群體的連續的核苷酸序列編碼的序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，以及序列編號107。41.一種包含殺蟲有效量的如權利要求1中所述的Cry3Bb多肽的組合物。42.如權利要求41中所述的組合物，包含大約0.5％至99％(重量比)的如權利要求1中所述的多肽。43.如權利要求41或42中所述的組合物，其中上述的多肽含有選自以下群體的胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號72，序列編號100，以及序列編號108。44.如權利要求41至43中任一所述的組合物，其中上述的多肽是由具有以下序列的核苷酸編碼的序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號71，序列編號99，或序列編號107。45.如權利要求41至44中任一所述的組合物，通過以下步驟進行製備(a)在能夠有效產生殺蟲多肽的條件下培養一種蘇雲金芽胞桿菌NRRLB-21744，NRRLB-21745，NRRLB-21746，NRRLB-21747，NRRLB-21748，NRRLB-21749，NRRLB-21750，NRRLB-21751，NRRLB-21752，NRRLB-21753，NRRLB-21754，NRRLB-21755，NRRLB-21756，NRRLB-21757，NRRLB-21758，NRRLB21759，NRRLB-21760，NRRLB-21761，NRRLB-21762，NRRLB-21763，NRRLB-21764，NRRLB-21765，NRRLB-21766，NRRLB-21767，NRRLB-21768，NRRLB-21769，NRRLB-21770，NRRLB-21771，NRRLB-21772，NRRLB-21773，NRRLB-21774，NRRLB-21775，NRRLB-21776，NRRLB-21777，NRRLB-21778，NRPLB-21779，或EG11098細胞，以及(b)從上述細胞中獲得上述的殺蟲多肽。46.如權利要求41至45中任一所述的組合物，包含一種蘇雲金芽胞桿菌NRRLB-21744，NRRLB-21745，NRRLB-21746，NRRLB21747，NRRLB-21748，NRRLB-21749，NRRLB-21750，NRRLB-21751，NRRLB-21752，NRRLB-21753，NRRLB-21754，NRRLB-21755，NRRLB-21756，NRRLB-21757，NRRLB-21758，NRRLB-21759，NRRLB-21760，NRRLB-21761，NRRLB-21762，NRRLB-21763，NRPLB-21764，NRRLB-21765，NRRLB-21766，NRRLB-21767，NRPLB-21768，NRRLB-21769，NRRLB-21770，NRRLB-21771，NRRLB-21772，NRRLB-21773，NRRLB-21774，NRRLB-21775，NRRLB-21776，NRRLB-21777，NRRLB-21778，或NRRLB-21779細胞。47.如權利要求41至46中任一所述的組合物，其中上述的組合物含有一種蘇雲金芽胞桿菌NRRLB-21744，NRRLB-21745，NRR.LB-21746，NRRLB-21747，NRRLB-21748，NRRLB-21749，NRRLB-21750，NRRLB-21751，NRRLB-21752，NRRLB-21753，NRRLB-21754，NRRLB-21755，NRRLB-21756，NRRLB-21757，NRRLB-21758，NRPLB-21759，NRRLB-21760，NRRLB-21761，NRPLB-21762，NRRLB-21763，NRRLB-21764，NRRLB-21765，NRRLB-21766，NRPLB-21767，NRRLB-21768，NRRLB-21769，NRRLB-21770，NRRLB-21771，NRRLB-21772，NRRLB-21773，NRRLB-21774，NRRLB-21775，NRR-LB-21776，NRRLB-21777，NRRLB-21778，NRRLB-21779，或EG11098細胞的細胞提取物、細胞懸浮液、蛋白部分、晶體部分、細胞培養物、細胞勻漿物、細胞裂解物、細胞上清液、細胞過濾液(filtrate)、或細胞沉澱物。48.如權利要求41至47中任一所述的組合物，配製成粉末、顆粒、噴霧劑、乳劑、膠體、或溶液。49.如權利要求41至48中任一所述的組合物，其中上述的組合物是通過乾燥、凍幹、勻漿、冷凍乾燥、乳化作用、蒸發、分離、提取、過濾、離心、沉降、稀釋、結晶、或濃縮進行製備的。50.一種多聚核苷酸，含有一個獨立的編碼如權利要求1至40中所述的多肽的序列區域。51.如權利要求50中所述的多聚核苷酸，包含一個編碼含有選自以下群體的胺基酸序列的多肽的分離的序列區域序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號72，序列編號100，以及序列編號108。52.如權利要求50或51中所述的多聚核苷酸，含有選自以下群體的連續的核苷酸序列序列編號1，序列編號3，序列編號5，序列編號7，序列編號9，序列編號11，序列編號13，序列編號15，序列編號17，序列編號19，序列編號21，序列編號23，序列編號25，序列編號27，序列編號29，序列編號31，序列編號33，序列編號35，序列編號37，序列編號39，序列編號41，序列編號43，序列編號45，序列編號47，序列編號49，序列編號51，序列編號53，序列編號55，序列編號57，序列編號59，序列編號61，序列編號63，序列編號65，序列編號67，序列編號69，序列編號99，序列編號99，以及序列編號107。53.如權利要求50至53中任一權利要求所述的多聚核苷酸，其特徵是DNA，cDNA，rRNA，或mRNA.54.如權利要求50至53中任一所述的多聚核苷酸，其中上述的多聚核苷酸的長度是介於大約2000至大約10,000個核苷酸之間。55.如權利要求50至54中任一所述的多聚核苷酸，其中上述的核苷酸片段的長度是介於大約3,000至大約8,000個核苷酸之間。56.如權利要求50至55中任一所述的多聚核苷酸，其中上述的分離的序列區域以可操作的形式與一個啟動子相連接，上述的啟動子表達上述的序列區域。57.如權利要求50至56中任一所述的多聚核苷酸，其中上述的分離的序列區域以可操作的形式與一個異源啟動子相連接。58.如權利要求50至57中任一所述的多聚核苷酸，其中上述的分離的序列區域以可操作的形式與一個可以在植物中表達的啟動子相連接。59.如權利要求50至58中任一所述的多聚核苷酸，其中上述的分離的序列區域以可操作的形式與一個組成型、誘導型、或組織特異性的啟動子相連接。60.含有如權利要求50至59中任一所述的多聚核苷酸、或編碼如權利要求1至40中任一所述的多肽的多聚核苷酸的載體。61.如權利要求60中所述的載體，定義為質粒、粘粒、噬粒、噬菌體、病毒、或杆狀病毒群。62.如權利要求60或61中所述的載體，是在原核或真核宿主中轉化和複製的。63.一種含有如權利要求1至40中任一所述多肽，或者如權利要求50至59中任一所述的多肽的病毒。64.一種含有如權利要求1至40中任一所述多肽、如權利要求50至59中任一所述的多核苷酸、如權利要求60至62中任一所述的載體、或者如權利要求63中所述的病毒的經過轉化的宿主細胞。65.如權利要求64中所述的經過轉化的宿主細胞，進一步被定義為原核或真核細胞。66.如權利要求64或65中所述的經過轉化的宿主細胞，其中上述的原核細胞是一種真細菌類的、古細菌類的或藍細菌類的細胞，或者其中上述的真核細胞是一種動物、真菌、或植物細胞。67.如權利要求64至66中任一所述的經過轉化的宿主細胞，其中上述的細胞是大腸桿菌、蘇雲金芽胞桿菌、A.Tumefaciens、B.Subtilis、B.Megaterium、B.Cereus、沙門氏菌屬或假單胞桿菌屬細胞。68.如權利要求64至67中任一所述的經過轉化的宿主細胞，其中上述的細胞是選自以下群體的蘇雲金芽胞桿菌NRRLB-21744，NRRLB-21745，NRRLB-21746，NRRLB-21747，NRRLB-21748，NRRLB-21749，NRRLB-21750，NP-RLB-21751，NRRLB-21752，NRRLB-21753，NRRLB-21754，NRRLB-21755，NRRLB-21756，NRRLB-21757，NRRLB-21758，NRRLB-21759，NRRLB-21760，NRRLB-21761，NRRLB-21762，NRRLB21763，NRRLB-21764，NRRLB-21765，NRRLB-21766，NRRLB-21767，NRRLB-21768，NRRLB-21769，NRRLB-21770，NRRLB-21771，NRRLB21772，NRRLB-21773，NRRLB-21774，NRRLB-21775，NRRLB-21776，NRRLB-21777，NRRLB-21778，以及NRRLB-21779。69.如權利要求66中所述的經過轉化的宿主細胞，其中上述的植物細胞是一種穀物、樹木、豆類、纖維、蔬菜、水果、漿果、堅果、柑橘、草、仙人掌、肉質植物、或者觀賞植物的細胞。70.如權利要求69中所述的經過轉化的宿主細胞，其中上述的植物細胞是一種穀物、稻穀、菸草、苜蓿、大豆、高粱、土豆、番茄、亞麻、蕓薹、向日葵、棉花、亞麻、木棉花、小麥、燕麥、大麥、或黑麥細胞。71.如權利要求64至70中任一所述的經過轉化的宿主細胞，其中上述的多聚核苷酸是通過一種載體、病毒、粘粒、噬菌粒、噬菌體、質粒、或通過電穿孔、轉化、接合、微粒轟擊、直接DNA注射、裸DNA轉移、轉化、或轉染引入上述細胞中的。72.含有如權利要求1至40中任一所述的多肽、如權利要求50至59中任一所述的多聚核苷酸、如權利要求60至62中任一所述的載體、如權利要求63中所述的病毒、或者如權利要求64至71中任一所述的宿主細胞的轉基因植物。73.如權利要求72中所述的轉基因植物，在其基因組中結合有一個選定的編碼如權利要求1至40中任一所述的多肽的多聚核苷酸。74.如權利要求72或73中所述的轉基因植物，其中上述的多肽含有一個選自以下群體的胺基酸序列序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，以及序列編號108。75.如權利要求72至74中任一所述的轉基因植物，其中上述的植物是一種穀物、樹木、豆類、纖維、蔬菜、水果、漿果、堅果、柑橘、草、仙人掌、肉質植物、或者觀賞植物。76.如權利要求62至75中任一所述的轉基因植物，其中上述的植物是一種穀物、稻穀、菸草、苜蓿、大豆、高粱、土豆、番茄、亞麻、蕓薹、向日葵、棉花、亞麻、木棉花、小麥、燕麥、大麥、或黑麥。77.如權利要求72至76中任一所述的轉基因植物的任何一代的子代。78.如權利要求72至76中任一所述的轉基因植物的任何一代的種子。79.權利要求77中所述的任何一代子代的種子。80.一種從權利要求78或79中所述的種子生長出來的植物。81.一種用於殺死鞘翅類昆蟲的方法，上述的方法包括以下步驟使上述的昆蟲接觸殺蟲有效數量的權利要求1中所述的多肽。82.一種用於控制鞘翅類昆蟲種群的方法，上述的方法包括以下步驟給上述昆蟲種群的環境提供殺蟲有效數量的權利要求1中所述的多肽。83.如權利要求81或82中所述的方法，其中上述的多肽是得自以下蘇雲金芽胞桿菌種類的細胞的細胞提取物、細胞懸浮液、蛋白部分、晶體部分、細胞培養物、細胞勻漿物、細胞裂解物、細胞上清液、細胞過濾液、或細胞沉澱物NRRLB-21744，NRRLB-21745，NRRLB-21746，NRRLB21747，NRRLB-21748，NRRLB-21749，NRRLB-21750，NRRLB-21751，NRRLB-21752，NRRLB-21753，NRRLB-21754，NRRLB-21755，NRRLB21756，NRRLB-21757，NRRLB-21758，NRRLB-21759，NRRLB-21760，NRRLB-21761，NRRLB-21762，NRRLB-21763，NRPLB-21764，NRRLB21765，NRRLB-21766，NRRLB-21767，NRRLB-21768，NRRLB-21769，NRRLB-21770，NRRLB-21771，NRRLB-21772，NRRLB-21773，NRRLB-21774，NRRLB-21775，NRRLB-21776，NRRLB-21777，NRRLB-21778，或NRRLB-21779細胞。84.如權利要求81至83中任一所述的方法，其中上述的多肽是通過噴霧、沾塵(dusting)、噴灑、浸泡、充氣、撒霧(misting)、噴霧(atomizing)、土壤注射、土壤耕種、種子塗覆、或幼苗塗覆來提供給上述環境的。85.如權利要求81至84中任一所述的方法，其中上述的多肽是被配製成粉末、顆粒、噴劑、乳劑、膠體、或溶液。86.如權利要求81至85中任一所述的方法，其中上述的多肽是通過乾燥、凍幹、勻漿、冷凍乾燥、乳化作用、蒸發、分離、提取、過濾、離心、沉澱、稀釋、結晶、或濃縮進行製備的。87.一種製備能夠抵抗鞘翅類的轉基因植物的方法，包括以下步驟(a)用一種含有一個選定的編碼權利要求1中所述多肽的序列區域的多聚核苷酸轉化一種植物細胞，其中上述的序列區域是以可操作的形式與一個表達上述序列區域的啟動子相連接；以及(b)從上述的植物細胞產生一個含有上述選定的序列區域並表達上述多肽的轉基因植物。88.如權利要求87中所述的方法，其中上述的序列區域編碼一個含有一個選自以下群體的胺基酸序列的多肽序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，以及序列編號108。89.一種殺死鞘翅類昆蟲的方法，包括給上述的昆蟲餵食一種經一種多聚核苷酸轉化的植物細胞，上述的多聚核苷酸編碼一種選自以下群體的胺基酸序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10，序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，以及序列編號108。90.如權利要求89中所述的方法，其中上述的昆蟲通過攝取含有上述經過轉化的細胞的轉基因植物的一部分而被殺死。91.一種製備能抵抗鞘翅類昆蟲攻擊的植物種子的方法，上述的方法包括以下步驟(a)用一個核苷酸片段轉化植物的細胞以獲得一個經過轉化的植物細胞，上述的核苷酸片段含有一個編碼一個選自以下群體的胺基酸序列的多聚核苷酸序列編號2，序列編號4，序列編號6，序列編號8，序列編號10.序列編號12，序列編號14，序列編號16，序列編號18，序列編號20，序列編號22，序列編號24，序列編號26，序列編號28，序列編號30，序列編號32，序列編號34，序列編號36，序列編號38，序列編號40，序列編號42，序列編號44，序列編號46，序列編號48，序列編號50，序列編號52，序列編號54，序列編號56，序列編號58，序列編號60，序列編號62，序列編號64，序列編號66，序列編號68，序列編號70，序列編號100，以及序列編號108。(b)在可以有效地從上述的細胞生產轉基因植物的條件下生長上述的轉基因植物；以及(c)從上述的轉基因植物獲得可以抵抗上述鞘翅類昆蟲攻擊的種子。92.如權利要求91中所述的方法，其中步驟(a)包括通過電穿孔、轉化、裸DNA攝入、原生質體產生、DNA直接轉移進入花粉、胚胎或多能植物細胞、土壤桿菌介導的轉化、粒子轟擊、或者微粒轟擊對上述的植物進行轉化。93.如權利要求91或92中所述的方法，其中步驟(b)包括從上述的經過轉化的植物細胞產生多能植物細胞。94.一種用於生產一種經過修飾的、殺蟲活性或特異性提高的CryBb多肽的方法，包括(a)獲得上述多肽的高解析度三維晶體結構；(b)在上述多肽的上述晶體結構中對一個或多個結合水的區域進行定位，其中上述的結合水形成了連續的含水表面，這些表面分隔不超過16_。(c)增加上述多肽在上述區域的一個或多個胺基酸的疏水性；以及(d)獲得如此生產的經過修飾的Cry3Bb多肽。95.一種用於生產一種經過修飾的、殺蟲活性或特異性提高的Cry3Bb多肽的方法，包括(a)獲得上述多肽的高解析度三維晶體結構；(b)識別上述多肽中的一個環區域；(c)修飾上述環區域的一個或多個胺基酸以增加上述的一個或多個胺基酸的疏水性；以及(d)獲得如此生產的經過修飾的Cry3Bb多肽。96.一種增加Cry3Bb多肽中形成通道的螺旋的流動性的方法，包括打斷在一個或多個上述的形成通道的螺旋中的第一個胺基酸和所述多肽的第二個胺基酸之間所形成的一個或多個氫鍵。97.如權利要求96中所述的方法，其中上述的氫鍵形成於分子之間或分子內部。98.如權利要求96中所述的方法，其中上述的打斷包括把上述的第一個胺基酸或第二個胺基酸替換成第三個胺基酸，後者的空間距離鍵角大於3_，或者空間定向相對於上述的第一個或第二個胺基酸的氫結合位置不是180+/-60度角。99.一種增加Cry3Bb多肽中位於形成通道的結構域的環區域的柔韌性的方法，包括(a)獲得一種在毗鄰的α-螺旋之間有一個或多個環區域的Cry3Bb多肽的晶體結構。(b)鑑定包含上述環區域的胺基酸；以及(c)改變在上述環區域中的一個或多個上述的胺基酸以減少在上述區域的空間位阻，其中上述的改變增加了上述多肽中的上述環區域的柔性。100.一種增加Cry3Bb多肽的殺蟲活性的方法，包括減少或消除上述多肽對目標昆蟲腸道中的碳水化合物的結合。101.如權利要求100中所述的方法，其中上述的減少或消除是通過除去上述多肽的結構域1中的一個或多個α-螺旋來實現的。102.如權利要求100中所述的方法，其中上述的減少或消除是通過除去α-螺旋α1、α2a/b、或α3來實現的。103.如權利要求102中所述的方法，其中上述的減少或消除是通過把環區域β1，α8中的一個或多個胺基酸替換為一個或多個疏水性提高的胺基酸來實現的。104.如權利要求103中所述的方法，其中上述的減少或消除是通過把蘇氨酸154、脯氨酸155、亮氨酸156、以及亮氨酸158中的一個或多個胺基酸替換成其它的胺基酸來實現的。105.一種用於製備一種經過修飾的、殺蟲活性或特異性提高(與未經修飾的Cry3Bb多肽相比)的CryBb多肽的方法，包括以下步驟(a)獲得上述多肽的晶體結構；(b)在上述的晶體結構中鑑定出上述多肽中的一個或多個暴露於表面的胺基酸。(c)對上述的暴露於表面的一個或多個胺基酸進行隨機的替換以獲得許多突變的多肽，其中至少50％的上述的突變多肽其殺蟲活性減少或減弱。(d)從上述的許多突變多肽中確定一個上述Cry3Bb多肽的區域用於定位突變；以及(e)突變上述的區域以獲得上述的殺蟲活性或特異性提高的Cry3Bb多肽。106.如權利要求105中所述的方法，進而包括確定上述的多個殺蟲活性或特異性減少的突變多肽的胺基酸，以及鑑定上述活性或特異性所需的一個或多個胺基酸殘基。107.一種用於製備一種殺蟲活性提高的Cry3Bb多肽的方法，包括(a)獲得上述多肽的高解析度三維晶體結構；(b)確定上述多肽的靜電錶面分布；(c)確定一個或多個靜電差異大的區域；(d)對上述區域中的一個或多個胺基酸進行改變以修飾上述區域的靜電差異；以及(e)獲得上述的殺蟲活性提高的Cry3Bb多肽。108.如權利要求107中所述的方法，其中上述的靜電差異相對於天然的Cry3Bb多肽的靜電差異被減少了。109.如權利要求107中所述的方法，其中上述的靜電差異相對於天然的Cry3Bb多肽的靜電差異被增加了。110.一種用於製備一種殺蟲活性提高的Cry3Bb多肽的方法，包括(a)獲得上述多肽的高解析度三維晶體結構；(b)確定在上述多肽中的一個或多個金屬結合位置；(c)改變上述結合位置中的一個或多個胺基酸；以及(d)獲得上述的經過改變的多肽，其中上述的多肽的殺蟲活性提高了。111.如權利要求110中所述的方法，其中上述的改變消除了金屬的結合。112.一種用於鑑定一種通道活性提高的Cry3Bb多肽的方法，包括(a)獲得一種被懷疑通道活性提高的Cry3Bb多肽；(b)確定上述多肽以及一個野生型多肽的以下一個或多個特徵通道形成的速率、通道導率的生長速率或者通道開啟狀態的持續時間；(c)比較上述突變型和上述野生型的上述特徵；以及(d)確定上述多肽相比於野生型多肽，其通道形成速率提高。113.一種用於製備一種經過修飾的、殺蟲活性提高的Cry3Bb多肽的方法，包括改變一個或多個位於或鄰近上述Cry3Bb多肽的兩個或多個環區域最集中的點的非表面胺基酸，其中上述的改變減少了上述的一個或多個環區域的流動性。114.如權利要求113中所述的方法，其中上述的流動性是通過比較上述經過修飾的蛋白與野生型Cry3Bb多肽的熱變性來確定的。115.一種改善Cry3Bb多肽的殺蟲活性的方法，上述的方法包括在上述多肽的結構域1的一個或多個環區域中插入一個或多個蛋白酶敏感位置。116.如權利要求115中所述的方法，其中上述的環區域是α3，4。全文摘要公開了一種增加蘇雲金標菌δ－內毒素抗鞘翅目昆蟲的活力的方法,同時還公開了突變編碼該多肽的核酸以及在表達該基因的轉基因植物中提高昆蟲抗性的方法。文檔編號C07K14/325GK1286728SQ98813713公開日2001年3月7日申請日期1998年12月17日優先權日1997年12月18日發明者L·恩格利斯,S·M·布魯索克,T·M·馬爾瓦,J·W·布賴森,C·A·庫勒斯扎,F·S·瓦爾特斯,S·L·斯拉廷,M·A·馮特爾施,C·羅馬諾申請人:孟山都公司,艾可根公司