大豆7s球蛋白和11s球蛋白的分級分離及其生產工藝的製作方法
2023-09-19 09:33:50 2
專利名稱：大豆7s球蛋白和11s球蛋白的分級分離及其生產工藝的製作方法
技術領域：
本發明介紹一種由含大豆蛋白的溶液經分級分離，得到富含7S球蛋白的級分和富含11S球蛋白的級分，以及生產此二種級分的方法。
背景技術：
大豆貯存蛋白在pH約為4.5時沉澱，而且較易與其他非蛋白組分分離。該蛋白稱為離析大豆蛋白，而且在很多情況下，這種形式的大豆蛋白可用於食品工業。根據超離心分析時的沉降常數，大豆貯存蛋白可進一步分為2S、7S、11S和15S球蛋白。其中，7S球蛋白和11S球蛋白是球蛋白級分中佔主要地位的蛋白組成組分(注7S球蛋白和11S球蛋白是沉降方法中的分類名稱，實質上，按免疫學命名法分別相當於β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白)，而且二者均具有特有的不同性質，例如粘度、凝聚性、表面活性等。於是，通過7S球蛋白和11S球蛋白的分級分離，就有可能對蛋白組分各自不同的性質加以利用，並可期望擴大蛋白在工業上的應用。
7S球蛋白和11S球蛋白均由數個亞基組成。7S球蛋白由3個亞基組成，即α，α』和β亞基。11S球蛋白由數個亞基組成，每個亞基為一對酸性多肽(A)和鹼性多肽(B)。7S球蛋白和11S球蛋白相互之間的分子量和電荷狀態非常相似。特別是由於亞基的結合，二種球蛋白都是多樣化的，而且其性質在一定程度上因此而相互重疊。因此，為了有效地將這二種球蛋白分級分離，必須找出某些本質的差別。
已知的各種分級分離方法如下所述。即利用其等電點不同的方法將pH調至約為11S球蛋白的等電點，然後進行提取，此時只提取出7S球蛋白(JP 55-124457 A)；利用與鈣反應性不同的方法提取時加入少量的鈣鹽，以提取富含7S球蛋白的組分(JP 48-56843A)；利用在一定的pH和離子濃度下溶解度不同的方法在氯化鈉或氯化鉀存在下，在pH1.2-4.0下除去不溶級分，製備7S球蛋白(JP49-31843 A)，或將等電點下沉澱的漿狀物調節至pH為5.0-5.6，並將其氯化鈉的摩爾濃度調至0.01-2M，以分離7S和11S級分(JP58-36345A)；以及利用冷沉澱現象和還原劑等的方法此方法利用11S球蛋白在低溫下溶解度降低的現象(稱為低溫沉澱現象)，在亞硫酸化合物、谷甘胱肽化合物或半胱氨酸化合物存在下，在含水溶液系統中，pH6.5或更高的條件下處理大豆蛋白原料，隨後將pH調至5.5-7.0，溫度調至20℃或更低些，進行分級分離，分離成富含7S球蛋白的級分和富含11S球蛋白的級分(JP 61-187755 A)。
這些已知的分級分離方法巧妙地利用了因pH、離子濃度、某些鹽類的存在、溫度等而引起的7S球蛋白與11S球蛋白之間的溶解度不同。但是，也還存在一些問題，以致這些已知的方法不適宜作為工業上適用的分級分離方法，因為如上所述，由於兩種球蛋白的性質有所重疊而不能達到使其清楚地分級分離，或者，即使達到某種程度的清楚分級分離，這些方法仍然是處於實驗用水平。因此，實踐上仍然存在問題。例如，在JP 61-187755 A的方法中，低溫沉澱現象很大程度上取決於溫度，而且必須將反應混合物冷卻至5℃左右，這樣會引起如下的實際問題，即必須加入大量的亞硫酸化合物等，以便用工業上適用的低離心力來分離各級分，同時還會引起分級分離的精度問題，即少量的11S球蛋白會汙染溶解的級分。
於是，就要求開發一種工業規模的分級分離方法，這種方法能簡單有效地生產富含7S球蛋白的級分和富含11S球蛋白的級分，而且使不溶級分對溶解級分的汙染達到最小，反之亦然。
另一方面，植酸是一種有機磷酸鹽化合物(肌醇六磷酸鹽6個磷酸基團連接到肌醇上)，它主要以鈣鹽、鎂鹽和鉀鹽的形式存在於植物的種子中。大豆含有約1％的磷，其中大部分以肌醇六磷酸鈣鎂的形式存在。由於植酸通過螯合鍵與營養上重要的礦物組分(鈣、鎂、鐵、鋅等)連接，形成微溶的化合物，這就表明，植酸降低了這些微量元素在活體內的吸收。此外，植酸易與蛋白和多價金屬陽離子形成絡合物，正常情況下，按蛋白重量計大豆蛋白含有1-3重量％的植酸。本文所述分解植酸的活性是指從植酸中釋放出磷酸的活性。植酸酶是具有這種活性的代表性酶。
對具有分解大豆蛋白中植酸活性的植酸酶，其利用可分為兩方面，一是以其除去植酸，該植酸被認為是礦物吸收的抑制劑；二是回收在酸性條件下(pH5或更低)溶解度高的蛋白。前者的例子包括在以下專利中JP 49-7300 A，JP 50-130800 A和JP 4-503002A；後者的例子包括從含值酸的蛋白原料中分離出可溶蛋白級分的方法，該方法的步驟是將植酸酶加入含肌醇六磷酸鈣鎂的大豆蛋白原料含水懸浮液中，以分解肌醇六磷酸鈣鎂，調節該懸浮液的pH至約4.6，生成不溶的沉澱，收集蛋白溶液，調節該蛋白溶液的pH至約5.0-5.4，使蛋白組分沉澱，然後收集沉澱的蛋白級分(JP 48-18450A)；還包括從植物蛋白原料中收集蛋白的方法，該方法的步驟是在等電點下用水洗滌植物蛋白原材料，用酸性植酸酶消化洗滌後的植物蛋白原料，然後將含可溶蛋白的液體提取物與不溶的消化殘渣分離，並收集該蛋白(JP 51-125300 A)。
植酸酶的反應條件如下(摘自各公開申請中的實施例)，JP 49-7300 A內源性植酸酶，pH5，65℃，9.3小時；JP 50-130800 A小麥植酸酶，pH5.5，45℃，16小時；JP 4-503002 A微生物植酸酶，pH5.0，40℃，4小時；JP 48-18450 A小麥植酸酶，pH6，50-55℃，24小時；以及JP 51-125300 A微生物植酸酶，pH2.8，50℃，10小時。
由於細菌一般在pH5或更高的條件下容易生長，通常，含大豆蛋白的溶液容易腐敗，除非經過滅菌處理，例如加熱處理等。此外，由於在強酸條件下，例如pH2.8，經長時間的處理，蛋白容易酸變性，這樣的處理對7S球蛋白和11S球蛋白的分級分離有不利影響。還有，在JP 51-125300 A的方法中，用植酸酶處理後，溶解的級分要與「豆渣(豆乳或豆腐生產中產生的殘渣)」組分分級分離。因此，上述這些情況說明以上的方法不能加快7S球蛋白和11S球蛋白的分級分離。
發明目的本發明的目的是提出一種新穎的7S球蛋白和11S球蛋白的分級分離方法，以及生產方法，該方法採用某種酶。本發明的另一目的是提供一種高分級分離精度、能使各級分汙染率達到最小的分級分離方法，該方法可按工業規模簡單而高效地進行兩種級分的生產。
發明概述由於本發明者的努力研究，得出了以下結果。
已發現，用植酸酶處理可提高分級分離7S球蛋白和11S球蛋白的能力，植酸酶是在一定pH下具有分解植酸活性的酶。進一步還發現，用具有分解植酸活性的酶或酶製劑處理含大豆蛋白的溶液，使其所含的植酸和肌醇六磷酸鹽分解，隨後在合適的pH範圍內分離該溶液，在室溫下，不必加入還原劑等，富含7S的級分可簡單容易地進入可溶級分，而富含11S的級分則進入不溶級分，而不相互重疊。這樣就完成了本發明。雖然此現象的機制未能充分地闡明，但可以認為，用植酸酶處理後，可使與蛋白和多價金屬離子形成絡合物的植酸和肌醇六磷酸鹽分解，從而改變了7S球蛋白和11S球蛋白的溶解性能，由此增大了其在特定pH下的溶解度差別，這樣便有可能對其進行分級分離。
本發明是一種分級分離或生產富含7S球蛋白的級分和富含11S球蛋白的級分的方法，該方法包括用具有分解植酸活性的酶或酶製劑處理含大豆蛋白的溶液，並在特定的pH下將其分離為可溶級分和不溶級分。
發明詳述以下將描述本發明的優選實施方案。
優選已除去不溶殘渣(「豆渣」)的大豆蛋白作為本發明所用的大豆蛋白。它的例子包括豆乳(包括乾燥的豆乳粉)、離析大豆蛋白等大豆蛋白，該蛋白是天然的，或是幾乎未變性的，亦即稍經加工，尚未變性的，或有最少量變性的大豆蛋白。一般來說，用正己烷在低溫下提取的脫脂大豆蛋白適合用作起始原料。尤其優選幾乎無變性、氮溶解度指數(NSI)為60或更高，優選為80或更高的脫脂大豆蛋白。優選由幾乎無變性的脫脂大豆所製得的脫脂大豆乳和離析的大豆蛋白用於本發明中。
此外，優選在蛋白的生產步驟中(例如提取步驟，pH調節步驟等)，儘可能地避免由於加熱和苛刻的條件(例如強酸或強鹼條件等)而引起的變性。優選還應避免加熱滅菌步驟的生產方法。正常情況下，由此所得的無變性或很少變性的大豆蛋白溶液中，植酸的含量為蛋白重量的1-3重量％。
含在大豆蛋白溶液中的蛋白是否因加熱等而變性，可通過差示掃描量熱法(DSC)(Nagano等，《農業食品化學雜誌》40，941-944(1992))對該蛋白進行分析來判斷。
根據此分析方法，例如，在離析的無變性大豆蛋白情況下，可識別出其主要構成組分，即7S和11S球蛋白的各自吸熱峰。但是，當離析的大豆蛋白遭受過量變性時，則觀察不到構成組分的吸熱峰。因此，很容易判斷是否存在變性。
對用於本發明的具有分解植酸活性的酶或酶製劑沒有具體的限制，可用的酶例如有植酸酶、磷酸酶等，這些酶具有分解植酸的活性，可來源於植物，如小麥、土豆等；也可來源於動物器官，如腸道等；以及來源於微生物，如細菌、酵母、黴菌、放線菌等。優選所用的酶或酶製劑沒有或較少有蛋白酶活性物，因為蛋白酶活性物不僅使蛋白水解而改變其溶解性能，而幹擾了7S球蛋白和11S球蛋白的分級分離，而且蛋白酶活性物還使7S球蛋白和11S球蛋白在作為蛋白回收時更為困難。例如，在沒有或有少量蛋白被蛋白酶活性物水解的情況下，大豆蛋白經酶或酶製劑處理後的TCA加溶度限定為20％或更少，優選為15％或更少。此處所用的術語「TCA加溶度」是以0.22M三氯乙酸(TCA)所溶解的蛋白與總蛋白量的比率，採用蛋白測定方法，例如凱氏定氮法、勞裡法等測定。一般來說，來源於細菌的酶或酶製劑其分解植酸的活力高於來源於植物的，而且前者的蛋白酶活力低於後者。因此，從防止蛋白水解和腐敗的觀點來看，前者更為有利。
為了實施本發明，必須用具有分解植酸活性的酶或酶製劑處理含大豆蛋白的溶液，分解其中含有的植酸和肌醇六磷酸鹽，以便將該溶液分級分離為富含7S球蛋白的級分和富含11S球蛋白的級分。因為對植酸和肌醇六磷酸鹽的分解程度沒有明確限制，例如，優選植酸的含量與酶或酶製劑處理之前相比，減少50％或更多。因此，只要符合上述條件，用酶或酶製劑處理的條件無明確的限制，而且可採用各種酶或酶製劑的最適條件。還有，處理方法也無明確的限制，但是，為了避免因苛刻的處理條件而引起的蛋白變性，以及因長時間處理所引起的蛋白腐敗，優選處理時間為5分鐘-3小時。如果採取某種措施來防止蛋白的變性和腐敗時，酶處理的條件也可與上述的不同。例如，用水提取很少變性的脫脂大豆蛋白，並分離為水不溶的級分(「豆渣」)和水可溶的級分(豆乳)，然後在pH3.5-9.0和溫度為20-70℃下，水可溶性級分中的植酸被分解。具有分解植酸活性的酶或酶製劑可在水可溶級分的pH調至3.5-9.0後加入。加入的酶或酶製劑的量為0.1-100u/g，優選為0.5-50u/g，正常情況為連續處理5分鐘-3小時。要求處理時間較短時，可採用具有較高酶活力單位的酶或酶製劑進行處理。在pH5.5和37℃的條件下，在反應初始階段的1分鐘內，能使底物(即植酸)釋放出1μmol磷酸所需的酶量表示為1單位的植酸酶活力。
此處所用的植酸和肌醇六磷酸鹽的分解程度，可通過直接測定溶液中的植酸量來確定。植酸量按照Alii Mohamed法(《穀類化學》，63，475，1980)測定。
含大豆蛋白的溶液經具有分解植酸活性的酶或酶製劑處理後，將其pH調至5.5-6.6，優選調至pH5.8-6.4，即可容易地將富含7S球蛋白的級分和富含11S球蛋白的級分分離。由於該過程的進行不必考慮分離的溫度，以及還原劑的加入，無需冷卻步驟(冷卻沉澱)，以及如JP 61-187755 A中所述的亞硫酸化合物、谷甘胱肽化合物或胱氨酸化合物的加入，即可進行分離，因此，該方法是工業上可行的方法。但是，當pH＜5.6時，7S球蛋白對不溶級分的汙染程度增加，或者當pH＞6.6時，11S球蛋白對可溶級分的汙染程度增加。這樣就達不到所要求的分級分離結果。優選在pH5.6-6.6下，更優選在pH5.8-6.4下，用酶或酶製劑處理含大豆蛋白的溶液，則可更有效地進行分離，因為這樣不需重新再調節pH。
採用已知的分離方法(如過濾、離心等)可以很容易進行分離，尤其是採用連續離心分離器(例如潷析器)或其類似物。當然也可採用非連續的離心分離器，例如批量式離心分離器。
根據SDS-丙烯醯胺凝膠電泳所得的帶型圖可以評價本發明的富含7S球蛋白和富含11S球蛋白的分級分離水平。此外，為了用數字分別表示不溶和可溶級分中7S球蛋白和11S球蛋白的量，根據不溶和可溶級分中蛋白的回收率，以及SDS-丙烯醯胺凝膠電泳所得的帶型圖經密度測定後得到的面積比，即可計算出上述不溶和可溶級分中7S球蛋白和11S球蛋白的量。這裡所指的7S球蛋白是α，α』和β亞基的總量，而11S球蛋白的含量是酸性多肽(A)和鹼性多肽(B)的總量。
分離後，可溶級分和不溶級分可直接使用，或可進一步經濃縮、中和或乾燥，作為富含7S的級分和富含11S的級分而使用。為了進行濃縮，從改進物理性質的觀點考慮，優選先通過可溶級分的等電點沉澱(pH 4.5-5.3，優選pH為4.7-5.1)，分離並回收沉澱的凝乳。等電點沉澱後，凝乳可進一步經中和、加熱滅菌處理，或再進一步用酶，例如蛋白酶等處理。無菌的粉狀是最常見的產品形式。加熱滅菌也可採用已知的高溫短時處理、超高溫處理，以及類似的方式進行。
以下實施例具體地闡明本發明的實施方案，但並不認為本發明只限定在該範圍內。
實施例1將大豆刨成薄片，用正己烷作為提取溶劑提取其中的油，分離並除去此油，得到幾乎無變性的脫脂大豆蛋白(1份重量，NSI 91)，將水(7份重量)加入該脫脂蛋白中。該混合物在pH1、室溫下抽提1小時，然後離心，得到脫脂大豆乳。用鹽酸將該大豆乳的pH調至6.2，並加熱至40℃，在此溶液中(植酸含量2.20％蛋白重量；TCA加溶度8.6％)加入植酸酶(「植酸酶NOVOL」，NOVO公司生產)，加入量為每份重量的蛋白8單位，進行酶處理30分鐘。反應後，將此用酶處理過的混合物(植酸含量0.05％/蛋白的重量；TCA加溶度基本上與反應前相同)不必改變pH，仍為6.2即用批量式離心分離器(2,000 G)離心，得到不溶和可溶的級分。此時，不溶級分和可溶級分已分離清楚。混合物離心時的溫度大約為30℃。將水(2份重量)加入不溶組分中，並用氫氧化鈉中和此混合物。另一方面，用鹽酸將可溶級分的pH調至4.8，離心除去乳清組分而得到沉澱的凝乳。然後在此沉澱的凝乳中加入水(2份重量)，並用氫氧化鈉中和此混合物。將兩份各自經過中和的級分在140℃下滅菌15秒鐘，然後噴霧乾燥，得到兩種級分的大豆蛋白。
圖1示出實施例1中的不溶和可溶級分的SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳的帶型圖。
為了用數字分別表示上述分離的不溶和可溶級分中7S球蛋白和11S球蛋白的含量，根據不溶和可溶級分中蛋白的回收率，以及SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳所得的帶型圖密度測定後得到的面積比，即可計算出上述不溶和可溶級分中7S球蛋白和11S球蛋白的量。該結果如表1所示。
表1
表1中的值是將離心前的總蛋白量作為100而計算出來的。
可溶級分的汙染率＝可溶級分中11S的量/可溶級分中的蛋白量不溶組分的汙染率＝不溶級分中7S的量/不溶級分中的蛋白量(以下各表中的值按同樣的方式計算。)比較實施例1按實施例1所述相同方式進行提取，得到脫脂大豆乳，用鹽酸將其pH調至6.2，然後用批量式離心分離器(2,000 G)離心。但是，不溶級分與可溶級分離不能分離清楚。於是，用批量式高速離心分離器(10,000 G)進行分離，以得到不溶級分和可溶級分。離心過程中溶液的溫度約為25℃。
圖2示出了比較實施例1中不溶級分和可溶級分的SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳帶型圖。
按照實施例1所述的相同方式，計算不溶和可溶級分中7S和11S球蛋白的含量。結果如表2所示。
表2
在實施例1中，經植酸酶處理的級分可在離心力低至2000 G的條件下清楚地分離。但是，在不用植酸酶處理的情況下，如比較實施例1中，要分離清楚，所需的離心力為10,000 G。再從可溶和不溶級分的汙染率比較來看，在比較實施例1中，11S球蛋白在可溶級分中的汙染率高達21.7％，分級分離的精度不高。相反，在實施例1中，用植酸酶處理的級分的汙染率減少至1.9％，明顯提高了分級分離的精度。
這些結果表明，用植酸酶處理則有可能用工業上適用的低離心力來分離可溶和不溶級分，而且有助於使分級分離的方法能達到低汙染率。
測試實施例1按實施例1所述的相同方式提取，得到脫脂大豆乳，用鹽酸將其pH調至6.2並加熱至40℃。將植酸酶(「植酸酶NOVOL」，NOVO公司生產)加入此溶液中，加入量為以蛋白的重量計，每單位重量相當於0.4或2單位，酶處理進行30分鐘。反應後，不必改變pH，仍為6.2，即用批量式離心分離器(2,000 G)將用酶處理過的混合物(植酸含量1.83％或0.87％/蛋白的重量)離心，得到不溶級分和可溶級分。
按照實施例1所述的相同方式，計算該測試實施例1中不溶和可溶級分中7S和11S球蛋白的含量。其結果如表3和表4所示。
表3(植酸酶相當於0.4單位)
表4(植酸酶相當於2單位)
由這些結果可看出，在用植酸酶處理30分鐘的情況下，植酸酶的加入量較多時，分級分離效果可望有更大的提高(如果植酸酶處理的時間較長，則植酸酶的用量可較少)。在用相當於0.4單位的植酸酶量處理時，植酸的含量為蛋白重量的1.83％，而用相當於2單位的植酸酶量處理時，植酸的含量為蛋白重量的0.87％。按照用植酸酶處理前的植酸含量(2.2％/蛋白的重量)來計算，植酸含量的降低率為16.8％和60.5％。兩種情況下，在2,000 G的分級分離能力都有提高。無論如何，當起始的植酸含量中有50％或更多被分解後，分級分離的精度也就提高了。
實施例2按實施例1所述的相同方式提取，得到脫脂大豆乳，用鹽酸將其pH調至5.9或6.4，並加熱至40℃。將植酸酶(「植酸酶NOVOL」，NOVO公司生產)加入此溶液中，加入量為按蛋白重量，相當於8單位，酶處理進行30分鐘。反應後，不必改變pH，即用批量式離心分離器將用酶處理過的混合物離心(3,000 G)，得到不溶級分和可溶級分。
按照實施例1所述的相同方式，計算實施例2的不溶和可溶級分中7S和11S球蛋白的含量。其結果如表5和表6所示。
表5(溶液的pH為5.9)
表6(溶液pH為6.4)
由上述結果可見，離心時的pH，亦即分級分離的pH在一定範圍內變化。
實施例3按實施例1所述的相同方式抽提，得到脫脂的大豆乳，用鹽酸將其pH調至4.0或7.0，並加熱至40℃。將植酸酶(「植酸酶NOVOL」，NOVO公司生產)加入此溶液中，加入量為按蛋白重量，相當於8單位，酶處理進行30分鐘。反應後，用氫氧化鈉將pH為4.0的混合物(植酸含量0.05％/蛋白的重量)調節至pH為6.2，而將pH為7.0的混合物(植酸含量0.08％/蛋白的重量)用鹽酸調至pH為6.2。然後，用批量式離心分離器(3,000 G)將每種混合物離心，得到不溶級分和可溶級分。
按照實施例1所述的相同方式，計算實施例3的不溶和可溶級分中7S和11S球蛋白的含量。結果如表7和表8所示。
表7(在pH4.0下用植酸酶處理)
表8(在pH7.0下用植酸酶處理)
實施例4按照實施例1所述的相同方式提取，得到脫脂的大豆乳，用鹽酸將其pH調至4.5，並用批量式離心分離器(2,000 G)離心，分離成不溶級分(以下稱為酸沉澱凝乳)和可溶級分(乳清)。在酸沉澱凝膠(通常所說的離析大豆蛋白)中加入水，使凝乳完全分散。用氫氧化鈉將此分散物的pH調至6.2。然後將植酸酶(「植酸酶NOVOL」，NOVO公司生產)加入此溶液(植酸含量1.80％/蛋白的重量)中，加入量為按蛋白重量，相當於8單位，酶處理進行30分鐘。用批量式離心分離器(2,000 G)將此用酶處理過的混合物(植酸含量0.05％/蛋白的重量，TCA加溶度基本上無變化)離心，得到不溶的級分和可溶的級分。此時，不溶級分與可溶級分已清楚地分離。離心時溶液的溫度約為30℃。在不溶級分中加入水(2份重量)，並用氫氧化鈉中和。可溶級分直接用氫氧化鈉中和。將此二種級分在140℃下滅菌15秒鐘，然後噴霧乾燥，得到分級的大豆蛋白。這些分級的蛋白在香味、口味和色澤方面都優於傳統的離析大豆蛋白。
按實施例1所述的相同方式，計算不溶和可溶級分中7S和11S球蛋白的含量。結果如表9所示。
表9
從這些結果可看出，酸沉澱的凝乳(通常所說的離析大豆蛋白)用作含大豆蛋白溶液來分級分離時，也能獲得高精度的分離效果。
比較實施例2按照實施例1所述的相同方式提取得到脫脂的大豆乳，將此大豆乳在沸水浴中煮沸10分鐘。用水冷卻後，用鹽酸將此溶液的pH調至6.2，並加熱至40℃。將植酸酶(「植酸酶NOVOL」，NOVO公司生產)加入該溶液中，加入量按蛋白重量，相當於8單位，酶處理進行30分鐘。反應後，不必改變pH，即用批量式離心分離器(2,000 G)將用酶處理過的混合物(植酸含量0.05％/蛋白的重量)離心。但是，不溶級分與可溶級分不能清楚地分離。於是，將該混合物再用批量式高速離心分離器(10,000 G)分離，以得到不溶的級分和可溶的級分。然而，不溶級分和可溶級分分離得不清楚，而且不溶級分的回收率僅為11％。因此，很明顯，在用植酸酶處理之前，加熱處理對分級分離會有不利的影響。
權利要求
1.一種分級分離或生產大豆7S球蛋白和11S球蛋白的方法，該方法包括用具有分解植酸活性的酶或酶製劑處理含大豆蛋白的溶液，並將該溶液的pH調節至5.6-6.6，從而分離為富含7S球蛋白的可溶級分，以及富含11S球蛋白的不溶級分.
2.權利要求1的方法，其中用酶或酶製劑處理的大豆蛋白是未變性的，或很少變性的大豆蛋白。
3.權利要求1或權利要求2的方法，其中含大豆蛋白的溶液在pH為3.5-9.0，而溫度為20-70℃下，用具有分解植酸活性的酶或酶製劑處理5分鐘-3小時。
4.權利要求1-3中任一項的方法，其中將分離的級分進行中和、加熱滅菌和乾燥。
全文摘要
一種將大豆蛋白分級分離為富含7S球蛋白級分和富含11S球蛋白級分的方法,該方法包括用具有分解植酸活性的酶或酶製劑處理含大豆蛋白的溶液,從而在特定的pH值下,將其分離為可溶級分和不溶級分。
文檔編號C07K14/415GK1346409SQ00805911
公開日2002年4月24日 申請日期2000年3月30日 優先權日1999年3月30日
發明者齋藤努, 津村和伸, 釘宮涉, 河野光登 申請人:不二制油株式會社