抗沙眼衣原體的免疫的製作方法

2023-10-09 10:57:14

專利名稱：抗沙眼衣原體的免疫的製作方法
技術領域：
本發明屬於抗衣原體感染免疫領域，特別是抗沙眼衣原體感染。
背景領域衣原體屬於真核細胞內的寄生蟲，能引起流行性性傳播疾病及各種疾病症候群。衣原體在系統發生中屬於唯一的真細菌分枝，與其他已知的微生物沒有較近的關係，有其獨特的分類系統(衣原體目(Chlamydiales))，只有一個科(衣原體科(Chlamydiaceae))，其中只有一個屬(衣原體屬(Chlamydia)，也稱為Chlamydophila)。衣原體的一個特殊的特徵是其獨特的生命周期，衣原體以兩種不同的形態互相轉換細胞外感染形態(原生小體，EB)和細胞內非感染形態(網狀體，RB)。RB重新組裝成EB後完成一個生命周期，宿主細胞破裂，準備再感染其他細胞。
現在已知的衣原體有四種沙眼衣原體(C.trachomatis)、肺炎衣原體(C.pneumoniae)、貓心衣原體(C.Pecorum)和鸚鵡熱衣原體(C.psittaci){參考文獻1，2}，其基因組序列已知{參考文獻3-9}。
沙眼衣原體的人類血清變種(「血清變型」)分為兩個生物變種(「生物變型」)。血清變型A-K主要引起眼組織(A-C)或泌尿生殖道(D-K)的上皮感染。血清變性L1、L2和L3引起侵入性性病淋巴肉芽腫(LGV)。
雖然衣原體感染本身也可以致病，但是一般認為在某些病人中症狀的嚴重性事實上是由於宿主體內的異常免疫應答。感染源不能被清除會產生持續的免疫刺激，其結果不是幫助宿主而是導致慢性感染，產生嚴重後果，如不孕和失明{10}。另外，對天然衣原體感染所產生的保護通常是不完全的、瞬時的和株特異性的。
由於這種疾病的嚴重性，因此迫切需要合適的疫苗。疫苗可用於(a)誘導抗衣原體感染的免疫或抗衣原體誘導疾病的免疫(預防性疫苗)，或者(b)治療已有的衣原體慢性感染(治療性疫苗)。但是，由於衣原體是細胞內的寄生蟲，因此通常情況下衣原體可以逃避抗體介導的免疫攻擊。
沙眼衣原體的各種抗原蛋白都已被鑑定，其中細胞表面的蛋白是被研究的最多的靶位{如1，11}。其中包括pgp3{12、13、14}、MOMP{15}、Hsp60(GroEL){16}和Hsp70(DnaK樣){17}。試驗證明並不是所有的這些蛋白都能成為有效的疫苗，因此本發明的目的之一就是鑑定出能在自然感染時激發機體免疫應答的沙眼衣原體抗原以找到適於製造疫苗的抗原和免疫原。本發明的另一個目的是鑑定出可用於診斷沙眼衣原體的抗原。
本發明的詳細描述參考文獻18描述了肺炎衣原體的各種蛋白質，根據經驗這些蛋白是具有免疫活性的、免疫可影響的(immunoaccessible)和/或存在於原生小體內。蛋白的這些特性不是從其基因組序列信息中推導出來的。參考文獻18中描述這些蛋白可用於治療或預防衣原體引起的感染，特別是肺炎衣原體。由於存在種間交叉反應，肺炎衣原體的蛋白也可用於治療或預防其他種的衣原體引起的感染。
通過比較全基因組序列發現肺炎衣原體與沙眼衣原體的親緣關係很近。
本發明涉及參考文獻18所描述的肺炎衣原體蛋白相應的沙眼衣原體蛋白(SEQIDs 1-261中奇數號的序列)。這些蛋白可用於治療或預防衣原體引起的感染，特別是沙眼衣原體引起的感染。
特別優選的蛋白是那些以前被稱為「假設蛋白」的蛋白質(見本文的表I)或那些以前被認為是位於胞漿中的蛋白質。
沙眼衣原體蛋白本發明涉及含有一個或多個SEQ IDs 1-261中奇數號胺基酸序列的蛋白質。
本發明涉及的另外一些蛋白質含有與一個或多個奇數號胺基酸序列SEQ IDs 1-261至少有x％序列一致性的序列。根據不同的序列，x優選50％或更高(即60％，70％，80％，90％，95％，99％或更高)。一般來說，兩個蛋白之間具有50％或更高的序列一致性就被認為是功能等價的。蛋白質之間的一致性優選用Smith-Waterman同源性搜索算法來確定，該算法被用在MPSRCH程序(Oxford Molecular)中，利用仿射缺口(affine gap)搜索，裂隙開放補償參數為12，裂隙延伸補償參數為1。
本發明還涉及含有奇數號胺基酸序列SEQ IDs 1-261片段的蛋白質。該片段應至少含有n個該序列上的連續胺基酸，根據不同的序列，n等於7或更高(即8、10、12、14、16、18、20、30、40、50、75、100、150、200或更高)。優選的片段含有該序列的一個或多個表位。其他優選的片段省略了信號肽。
本發明的蛋白質可以各種方法製造，如化學合成法(至少部分是通過化學合成的)、利用蛋白酶消化較長的多肽、從RNA中翻譯、從細胞培養物中純化(如從重組表達物中或從沙眼衣原體培養物中)等。大腸桿菌內的異源表達也是優選的製造途徑。
本發明的蛋白質可以是各種形式的，如天然的、融合的、糖基化的、非糖基化的、脂質化的等。
本發明的蛋白質優選以實質純化的形式製造(即基本不含沙眼衣原體的蛋白或宿主細胞的蛋白)。
本發明的蛋白可以連接到固相支持物上。還可以含有可檢測的標記(如放射性的或螢光標記物，或生物素標記物)。
本發明的蛋白優選衣原體蛋白。
沙眼衣原體核酸本發明涉及含有一個或多個SEQ IDs 2-262中偶數號核苷酸序列的蛋白。
本發明涉及的另外一些核酸含有與一個或多個偶數號核苷酸序列SEQ IDs 2-262至少有x％序列一致性的序列。根據不同的序列，x優選50％或更高(即60％、70％、80％、90％、95％、99％或更高)。
另外，本發明還涉及能與偶數號核苷酸序列SEQ IDs 2-262組成的核酸雜交的核酸。雜交反應可在不同「嚴謹性」的條件下進行。增加雜交反應條件的嚴謹性是大家所熟知的，並且已發表在文獻中。相關的雜交條件(以嚴謹性不斷增加的順序)如下孵育溫度25℃、37℃、50℃、55℃和68℃；緩衝液濃度10×SSC、6×SSC、1×SSC、0.1×SSC以及其他緩衝系統等價的體系；甲醯胺濃度0％、25％、50％和75％；孵育時間從5分鐘到24小時；1、2或更多洗滌步驟；洗滌孵育時間1、2或15分鐘；洗滌溶液6×SSC、1×SSC、0.1×SSC或去離子水。在一些實施方式中，本發明的分離的核酸選擇在低嚴謹性條件下雜交；在另外一些實施方式中，本發明的分離的核酸選擇在中等嚴謹性條件下雜交；在另一些實施方式中，本發明的分離的核酸選擇在高嚴謹性條件下雜交。低嚴謹性雜交條件的例子是50℃、10×SSC。中等嚴謹性雜交條件的例子是55℃、1×SSC。高嚴謹性雜交條件的例子是68℃、0.1×SSC。
本發明還涉及含有偶數號核苷酸序列SEQ IDs 2-262片段的核酸。該片段應至少含有n個沙眼衣原體序列上的連續核苷酸，根據不同的序列，n等於7或更高(即10、12、14、15、18、20、25、30、35、40、50、75、100、200、300或更高)。
本發明的另外一個方面涉及編碼本發明蛋白和蛋白片段的核酸。
本發明涉及與上述核酸序列互補的核酸序列(如作為反義核酸或探針的序列)。
本發明的核酸可以通過許多途徑製造，如化學合成(至少部分可通過化學方法合成)、用限制性內切酶消化較長的多聚核苷酸、從基因組文庫或cDNA文庫中釣取、或者從生物體內提取等。
本發明的核酸可以有各種形式(如單鏈、雙鏈、線性、環狀、載體、引物、探針等)。
本發明的核酸可以連接到固相支持物(小珠、平板、濾膜、膠片、波片、樹脂等)上。本發明的核酸可以含有可檢測的標記(如放射性的或螢光標記物，或生物素標記物)。這在用核酸檢測技術檢測多聚核苷酸時特別有用，如，以核酸為引物或探針用於PCR，LCR，TMA，NASBA，bDNA等。
本發明的核酸優選衣原體核酸。
術語「核酸」包括DNA、RNA、DNA/RNA雜合子以及DNA或RNA類似物，如那些含修飾骨架或鹼基的核酸，以及肽核酸(PNA)等。
本發明的核酸可以實質純化的形式被分離和製造，一般包括除了染色體外其他形式。通常來說，獲得的多聚核苷酸基本不含其他天然的核酸序列，一般至少有約50％(重量百分比)的純度，通常至少約90％的純度。
核酸可用於製造多肽；作為探針檢測生物樣品中的核酸；製造更多的多聚核苷酸拷貝；製造核酶或反義寡核苷酸；以及作為單鏈DNA探針或三鏈形式的寡核苷酸等。
本發明涉及含本發明核酸序列的載體(即克隆載體或表達載體)以及該載體轉化的宿主細胞。
組合物本發明的另外一個方面涉及含有本發明蛋白質和/或核酸的組合物。這些組合物優選具有免疫原性的組合物，如疫苗，以及適於免疫和製造疫苗的組合物。本發明的疫苗可以是預防性的，也可以是治療性的，一般來說這些組合物都含有能誘導抗體產生的抗原，該抗體能抑制(a)衣原體粘附，(b)衣原體進入，和/或(c)衣原體在宿主細胞內成功複製。疫苗優選能誘導任何細胞介導的T細胞反應，這是從宿主體內清除衣原體所必須的。
本發明還涉及根據本發明能用作藥物(如作為疫苗)的核酸或蛋白質。
本發明還涉及根據本發明用核酸或蛋白製造藥物(如疫苗或免疫原性組合物)以治療或預防衣原體感染。一般來說是指沙眼衣原體，但是由於存在種內交叉反應，也可以是肺炎衣原體、貓心衣原體或鸚鵡熱衣原體。對於預防來說，藥物優選能激發衣原體EB形態特異性的免疫應答；對於治療老說，藥物優選能激發衣原體RB形態特異性的免疫應答。
本發明還涉及根據本發明利用核酸或蛋白質製造藥物(如疫苗或免疫原性組合物)以中和沙眼衣原體原生小體。
本發明還涉及治療(如免疫)患者(如人)的方法，該方法包括給予患者以有效治療劑量的本發明的核酸或蛋白質。
本發明還涉及提高患者體內免疫應答的方法，該方法包括給予患者以免疫有效劑量的本發明的核酸或蛋白質。免疫應答包括誘導患者體內產生抗體和/或細胞免疫應答(如CTL反應)。免疫應答可以是EB或RB特異性的，或者宿主胞漿所表達的蛋白特性的。抗體反應優選EB特異性的，細胞免疫應答優選胞漿蛋白特異性的或RB蛋白特異性的。
本發明還涉及誘導機體產生能識別本發明蛋白的抗體的方法，該方法包括給予患者衣原體原生小體或網狀體的步驟。抗體優選EB特異性的。
本發明還涉及中和沙眼衣原體感染的方法，該方法包括給予患者本發明的蛋白、核酸或抗體的步驟。該方法最好能中和EB感染。
本發明還涉及從生物樣品中檢測衣原體EB或RB的方法，該方法包括本發明的抗體與樣品接觸的步驟。樣品可以是血樣、其他體液或組織。該方法可用於診斷衣原體感染。
本發明的免疫原性組合物還可以包含下面的一種或多種抗原-幽門螺旋菌來源的蛋白，如VacA、CagA、NAP、HopX、HopY{見WO98/04702}和/或尿素酶。
-腦膜炎奈瑟球菌(N.meningitidis)血清型B來源的蛋白抗原，如WO99/24578、WO99/36544、WO99/57280、WO00/22430、Tettelin等，(2000)Science 2871809-1815；Pizza等，(2000)Science 2871816-1820和WO96/29412中所描述的，以及蛋白「287」及其特別優選的衍生物。
-腦膜炎奈瑟球菌血清型B來源的外膜小泡(OMV)製造物，如WO01/52885；Bjune等，(1991)Lancet 338(8775)1093-1096；Fukasawa等，(1999)Vaccine172951-2958；Rosenqvist等，(1998)Dev，Biol，Stand，92323-333等文獻所描述的。
-腦膜炎奈瑟球菌血清型A、C、W135和/或Y來源的糖類抗原，如Costantino等，(1992)Vaccine 10691-698中所描述的血清型C來源的寡糖{也可參見Costantino等，(1999)Vaccine 171251-1263}。
-肺炎鏈球菌來源的糖類抗原，{見Watson(2000)Pediatr Infect Dis J 19331-332；Rubin(2000)Pediatr Clin North Am 47269-285，v；Jedrzejas(2001)Microbiol MolBiol Rev 65187-207}。
-A型肝炎病毒來源的抗原，如滅活病毒{見Bell(2000)Pediatr Infect Dis J191187-1188；Iwarson(1995)APMIS 103321-326}。
-B型肝炎病毒來源的抗原，如表面抗原或核心抗原{見Gerlich等，(1990)Vaccine SupplS63-68和79-80}。
-C型肝炎病毒來源的抗原{見Hsu等，(1999)Clin Liver Dis 3901-915}。
-百日咳博德特氏菌來源的抗原，如百日咳海參毒素(PT)和絲狀血凝素(filamentous haemagglutinin)(FHA)，還可以選擇性地與百日咳桿菌粘附素和/或凝集原2和3結合{見Gustafsson等，(1996)N，Engl，J.Med，334349-355；Rappuoli等，(1991)TIBTECH9232-238}。
-白喉抗原，如白喉類毒素{見《疫苗》(1988)第三章，編，Plotkin和Mortimer。ISBN 0-7216-1946-0}，或CRM197突變株{見Del Guidice等，(1998)MolecularAspects of Medicine 191-70}。
-破傷風抗原，如破傷風類毒素{見Plotkin和Mortimer的第4章}。
-流感嗜血桿菌B來源的糖類抗原。
-淋病奈瑟氏球菌(N.gonorrhoeae)來源的抗原{見WO99/24578，WO99/36544，WO99/57280}。
-肺炎衣原體來源的抗原{見PCT/IB01/01445；Kalman等，(1999)NatureGenetics 21385-389；Read等，(2000)Nucleic Acids Res 281397-406；Shirai等，(2000)J.Infect，Dis，181(Suppl 3)S524-S527；WO99/27105；WO00/27994；WO00/37494}。
-沙眼衣原體來源的抗原{見WO99/28475}。
-牙齦卟啉單胞菌(Porphyromonas gingivalis)來源的抗原{見Ross等，(2001)Vaccine 194135-4142}。
-脊髓灰質炎抗原{見Sutter等，(2000)Pediatr Clin North Am 47287-308；Zimmerman和Spann(1999)Am Fam Physician 59113-118，125-126}如IPV或OPV。
-狂犬病抗原{見Dreesen(1997)Vaccine 15 SupplS2-6}，如凍幹的滅活病毒{見MMWR Morb Mortal Wkly Rep 1998 Jan 16；47(1)12，19；RabAVertTM}。
-麻疹、流行性腮腺炎和/或風疹抗原{見Plotkin和Mortimer第9、10和11章}。
-流感抗原{見Plotkin和Mortimer第19章}，如血凝集素和/或神經醯胺酶表面蛋白。
-黏膜炎莫拉菌來源的抗原{見McMichael(2000)Vaccine 19增補1S101-107}。
-金黃色葡萄球菌來源的抗原{見Kuroda等，(2001)Lancet 357(9264)1225-1240；也見1218-1219頁}。
-無乳鏈球菌來源的抗原{見WO02/34771}。
-釀膿鏈球菌(Streptococcus pyogenes)來源的抗原{見WO02/34771}。
如果這些抗原中包含糖鏈或碳水化合物成分，優選與載體蛋白連接以提高其免疫原性{見Ramsay等，(2001)Lancet 357(9251)195-196；Lindberg(1999)Vaccine 17增補2S28-36；Conjugate Vaccines(Cruse等編)ISBN 3805549326，特別是1048-114等}。優選的載體蛋白是細菌毒素或類毒素，乳白喉類毒素或破傷風類毒素。CRM197是特別優選的。其他適宜的載體蛋白包括腦膜炎奈瑟球菌外膜蛋白{見EP-0372501}、合成肽{見EP-0378881，EP-0427347}、熱休克蛋白{見WO93/17712}、百日咳蛋白{見WO98/58668；EP-0471177}、流感病毒的蛋白D{見WO00/56360}、C，difficile的毒素A或B{見WO00/61761}等。任何適宜的連接反應都可以使用，必要時可以用任何適宜的連接子。
毒素蛋白抗原必要時可脫毒(如通過化學方法和/或基因工程方法使百日咳毒素脫毒)。
如果組合物中包含白喉抗原，那麼最好也包含破傷風抗原和百日咳抗原，同樣，如果組合物中包含破傷風抗原，那麼最好也包含白喉抗原和百日咳抗原，如果組合物中包含百日咳抗原，那麼最好也包含白喉抗原和破傷風抗原。
抗原最好可以吸附到鋁鹽上。
組合物中每種抗原的濃度一般至少為1μg/ml。一般來說，任何給定的抗原的濃度都要足以激發出抗該抗原的免疫應答。
本發明還涉及含有兩種或多種本發明蛋白的組合物。
處理方法本發明還涉及本發明蛋白的製造方法，該方法包括按照本發明培養宿主細胞的步驟，培養條件要能夠誘導蛋白的表達。
本發明涉及製造本發明蛋白或核酸的方法，其中蛋白或核酸的部分或全長是通過化學方法合成的。
本發明涉及檢測樣品中沙眼衣原體的方法，其中包括使樣品與本發明蛋白特異性的抗體接觸的步驟。
下面概括描述了用於實現本發明的標準技術和方法(如利用所描述的序列進行免疫)。這種概括並不是對本發明的限制，而是舉例說明可以使用的方法，但不是必須使用的。
概述除非另外說明，實現本發明都是應用分子生物學、微生物學、重組DNA和免疫學的常規技術方法，這些方法都是本領域技術人員所熟知的。這些技術在文獻中已有了詳細的描述，如Sambrook《分子克隆實驗室手冊》，第二版(1989)和第三版(2001)；《DNA克隆》，I和ii卷(D，N Glover編，1985)；《寡核苷酸合成》(M，J.Gait編，1984)；《核酸雜交》(B，D，Hames和S，J.Higgins編，1984)；《轉錄和翻譯》(B，D，Hames和S，J.Higgins編，1984)；《動物細胞培養》(R，I，Freshney編，1986)；《固定化細胞和酶》(IRL Press，1986)；B，Perbal，《分子克隆操作指南》(1984)；《酶學方法》系列(Academic Press，INC.)，特別是154和155卷；《哺乳動物細胞基因轉移載體》(J.H，Miller和M，P，Calos編，1987，ColdSpring Harbor Laboratory)；Mayer和Walker編(1987)，《細胞生物學和分子生物學中的免疫化學方法》(Academic Press，London)；Scopes(1987)，《蛋白質純化原理和操作方法》，第二版(Springer-Verlag，N，Y，)；以及《實驗免疫學手冊》I-IV卷(D，M，Weir和C，C，Blackwell編，1986)。
本說明書使用核苷酸和胺基酸的標準縮寫。
定義含有X的組合物中X的重量如果佔X+Y總重量的85％以上則指該組合物「基本不含」Y。較好的是X佔X+Y總重量的90％以上，更好的是95％、甚至99％以上。
術語「含有」可以指「包括」，也可以指「由……組成」，如，組合物「含有X」可以指只含有X，也可以指除了含X外還可以含有其他物質，如Y。
術語「異源的」是指在自然界中不會同時存在的兩種生物組分。組分可以是宿主細胞、基因或調節區如啟動子。儘管在自然界中異源組分不會同時存在，但是可以將他們連接起來，如可以將一個基因的啟動子人工連接到另一個異源基因上。再比如衣原體序列對於鼠宿主細胞來說就是異源的。另外，可以將同一蛋白或不同蛋白的兩個表位連接成一個蛋白，其排列方式與天然方式不同。
「複製起點」是指一種能起始和調節多聚核苷酸如表達載體複製的多聚核苷酸序列。複製起點在細胞內作為多聚核苷酸自主複製單位來發揮功能，並且在自身的控制下複製。複製起點是載體在特定宿主細胞內複製所必須的。具有特定複製起點的表達載體能在細胞內存在適當蛋白的情況下以高拷貝數增殖。複製起點的例子有在酵母中起作用的自主複製序列和在COS-7細胞內起作用的病毒T抗原。
「突變」序列被定義為一段DNA、RNA或胺基酸序列，該序列與天然的或描述的序列不同但又有一定的序列一致性。對於不同的序列來說，天然的或描述的序列與突變序列之間的序列一致性最好大於50％(如60％，70％，80％，90％，95％，99％或更高，這是根據上述的Smith-Waterman算法來計算的)。
如本文所描述，一個核酸分子或區的「等位基因突變株」是指這個核酸分子或區位於另一個或第二個分離株基因組相同的位點上，由於突變或重組二發生的自然突變使該序列與天然序列相似但不完全一致。等位基因突變株的編碼區一般編碼與其天然基因所編碼的蛋白具有相似活性的蛋白。等位基因突變株也可以包含5』或3』非翻譯區的改變，如調節控制區的改變(見美國專利5,753,235號)。
表達系統衣原體核苷酸序列可在各種不同的表達系統內表達；例如，利用哺乳動物細胞、杆狀病毒、植物、細菌和酵母的表達系統。
i.哺乳動物表達系統哺乳動物表達系統使本領域所熟知的。哺乳動物啟動子是指任何能與哺乳動物RNA多聚酶結合併能啟動編碼序列(即結構基因)下遊(3』)轉錄子轉錄成mRNA的DNA序列。啟動子具有通常位於編碼序列的5』端的轉錄起始區和位於轉錄起始位點上有25-30bp處的TATA盒。TATA盒被認為可以指導RNA多聚酶II在正確的位點開始合成RNA。哺乳動物啟動子還可以包含上遊啟動子元件，通常位於TATA盒上遊200bp處。上遊啟動子元件決定了轉錄起始的速率，並且在兩個方向上都能發揮作用{Sambrook等，(1989)「克隆基因在哺乳動物細胞內的表達」(″Expression ofCloned Genes in Mammalian Cells.″)《分子克隆實驗室手冊》第二版(In Molecular CloningA Laboratory Manual，第二版)}。
哺乳動物病毒基因的表達水平一般很高並且具有廣泛的宿主範圍；因此編碼哺乳動物病毒基因的序列具有特別有用的啟動子序列。例如，SV40早期啟動子、鼠乳頭瘤病毒LTR啟動子、腺病毒主要的晚期啟動子(Ad MLP)和單純皰疹病毒啟動子。另外，非病毒基因來源的序列，如鼠金屬硫蛋白基因，也具有很有用的啟動子序列。基因的表達可以是組成性的，也可以是可調節的(可誘導的)，在激素反應性細胞內可依賴啟動子而被糖皮質激素誘導。
通常來說增強子元件(增強子)與上面所描述的啟動子元件一起可以提高表達水平。當增強子與同源的或異源的啟動子連接在一起時最多可以使轉錄水平提高1000倍，其合成是起始於正常的RNA起始位點。增強子位於轉錄起始位點的上遊或下遊，以正常的方向或相反方向，位於啟動子遠端1000bp以上都可以是有活性的{Maniatis等，(1987)Science 2361237；Alberts等，(1989)《細胞分子生物學》第二版(Molecular Biology of the Cell，2nd ed.)}。來源於各種病毒的增強子元件是特別有用的，因為這些元件的宿主範圍一般很寬。例如SV40早期基因的增強子{Dijkema等，(1985)EMBO J.4761}和來源於勞氏肉瘤病毒{Gorman等，(1982)PNAS USA 796777}和人巨細胞病毒{Boshart等，(1985)Cell 41521}長末端重複序列(LTR)來源的增強子/啟動子。
另外，有些增強子是可調節的，只有在存在誘導子如激素或金屬離子的條件下才有活性{Sassone-Corsi和Borelli(1986)Trends Genet，2215；Maniatis等，(1987)Science 2361237}。
DNA分子可在哺乳動物細胞內表達。啟動子序列可以直接連接到DNA分子上，在這種情況下重組蛋白N端的第一個胺基酸一般都是蛋氨酸，這個胺基酸是由ATG起始密碼子編碼的。如果需要，蛋白的N端可以通過在體外與溴化氰共孵育而被切除。
通過製造編碼融合蛋白的嵌合DNA分子可以使表達的外源蛋白從細胞中分泌到生長介質內，這種融合蛋白包含一個前導序列，該序列負責哺乳動物細胞內外源蛋白的分泌。在前導片段與外源基因之間最好有一個處理位點，這樣在體內或體外都可以在該位點裂解蛋白。前導序列通常編碼由疏水胺基酸組成的信號肽，該信號肽可以引導蛋白從細胞內分泌出來。腺病毒的一種分三部分的前導序列是一個很典型的例子，它可以使外源蛋白從哺乳動物細胞內分泌出來。
一般來說，能被哺乳動物細胞識別的轉錄終止子和多聚腺苷酸序列位於翻譯終止密碼子的3』端，因此和啟動子一起位於編碼序列的兩側。成熟mRNA的3』末端是通過位點特異性的轉錄後剪接和多聚腺苷酸化而形成的{Birnstiel等，(1985)Cell41349；Proudfoot和Whitelaw(1988)「真核RNA終止子及3』末端的處理」，《轉錄和剪接》(″Termination and 3′end processing of eukaryotic RNA，In Transcription andsplicing)(B，D，Hames和D，M，Glover編)；Proudfoot(1989)Trends，Biochem，Sci，14105}。這些序列指導mRNA的轉錄，mRNA被翻譯成DNA編碼的多肽。轉錄終止子/多聚腺苷酸信號的例子包括那些SV40來源的{Sambrook等，(1989)「克隆基因在哺乳動物細胞內的表達」《分子克隆實驗室手冊》}。
一般來說，上述元件，包括啟動子、多聚腺苷酸信號和轉錄終止序列一起被放入表達載體內。如果需要增強子、內含子和前導序列也可以放入表達載體內，其中內含子是供體和受體的剪接位點。表達載體通常以複製子的形式存在，如染色體外元件(即質粒)，能在宿主如哺乳動物細胞或細菌內穩定存在。哺乳動物複製系統包括那些來源於動物病毒的複製系統，這些系統需要反式作用因子才能複製。例如，含有乳頭多瘤空泡病毒如SV40{Gluzman(1981)Cell 23175}或多瘤病毒複製系統的質粒如果存在適當的病毒T抗原可以以極高的拷貝數複製。哺乳動物複製子的其他例子包括那些來源於牛乳頭狀瘤病毒和Epstein-Barr病毒的複製子。另外，複製子可以有兩個複製系統，這樣這種複製子就可以在哺乳動物細胞內用於表達，而在原核細胞內用於克隆和擴增。這種哺乳動物-細菌穿梭載體的例子包括pMT2{Kaufman等，(1989)Mol.Cell.Biol.9946}和pHEBO{Shimizu等，(1986)Mol.Cell.Biol.61074}。
不同的宿主細胞可以採用不同的轉化方法。將異源多聚核苷酸導入哺乳動物細胞的方法是本領域所熟知的，其中包括葡聚糖介導的轉染、鈣磷酸鹽沉澱、多聚季胺介導的轉染、原生質體融合、電穿孔、脂質體包裹多聚核苷酸、直接將DNA微注射到核內。
能用作宿主細胞進行表達的哺乳動物細胞系是本領域所熟知的，其中包括美國典型培養物收集中心(ATCC)的許多永生化的細胞系，包括而不限於中國倉鼠卵巢(CHO)細胞、HeLa細胞、嬰兒倉鼠腎(BHK)細胞、猴腎細胞(COS)、人肝細胞癌細胞(即Hep G2)和其他細胞系相連接。
ii.杆狀病毒系統編碼蛋白的多聚核苷酸也可以插入到適宜的昆蟲細胞表達載體內，並與載體內適當的控制元件。載體構建所用的方法是本領域所熟知的。一般來說，表達系統的組分包括一個轉移載體轉移載體，通常是細菌質粒，質粒包含一個杆狀病毒基因組片段和一個限制性酶切位點，限制性酶切位點便於插入外源基因或要表達的目的基因；表達系統的組分還包括一個序列與轉移載體中杆狀病毒特異性的片段同源的野生型杆狀病毒(這樣可以使外源基因與杆狀病毒基因組發生同源重組)，以及適當的昆蟲宿主細胞和生長介質。
將編碼蛋白的DNA序列插入到轉移載體後，載體和野生型病毒基因組一起轉染到昆蟲宿主細胞內，載體和病毒基因組在其中發生重組。包裝好的重組病毒得以表達，然後鑑定和純化重組斑。杆狀病毒/昆蟲細胞表達系統的材料和方法都可以買到，一般是以試劑盒的形式，如Invitrogen，San Diego CA(″MaxBac″試劑盒)。這些方法是本領域技術人員所熟知的，在Summers和Smith，Texas AgriculturalExperiment Station Bulletin No，1555(1987)(本文以下稱為″Summers和Smith″)中有詳細描述。
在將編碼蛋白的DNA序列插入到杆狀病毒基因組內之前，上面所描述的元件，包括啟動子、前導序列(如果需要)、目的編碼序列和轉錄終止序列通常被裝配到中間過渡載體(轉移載體)內。這個載體可能含有與調節元件連接在一起的單個基因；與各自的調節序列連接在一起的多個基因；或者由同一組調節序列控制的多個基因。中間過渡載體一般位於一個複製子內，如染色體外的元件(即質粒)，鈣元件能在宿主如細菌內穩定存在。複製子含有一個複製系統，從而可以使其在適宜的宿主內克隆和擴增。
目前最常用的將外源基因導入AcNPV內的轉移載體是pAc373。本領域所熟知的其他載體也可以使用。其中包括pVL985(該載體將多角體蛋白的起始密碼子ATG改變成ATT，在ATT下遊32bp處有一BamHI克隆位點，見Luckow和Summers，Virology(1989)1731)。
質粒通常也含有多角體蛋白的多聚腺苷酸信號(Miller等，(1988)Ann，Rev，Microbiol.，42177)和原核細胞的氨苄青黴素耐藥(amp)基因以及用於在大腸桿菌內篩選和傳播的複製起點。
杆狀病毒轉移載體通常含有杆狀病毒啟動子。杆狀病毒啟動子是能結合杆狀病毒RNA多聚酶和能將編碼序列(即結構基因)下遊(5』到3』)起始轉錄成mRNA的任何DNA序列。啟動子含有轉錄起始區，該起始區一般靠近編碼序列的5』末端。這個轉錄起始區一般都含有RNA多聚酶結合位點和一個轉錄起始位點。杆狀病毒轉移載體還可以包含被稱為增強子的第二區，該區一般位於結構基因的遠端。表達可以是調節的，也可以是組成的。
結構基因在病毒感染周期的晚期大量轉錄，特別是有啟動子序列時。結構基因的例子包括編碼病毒多角體蛋白的基因Friesen等，(1986)「杆狀病毒基因表達的調節」《杆狀病毒分子生物學》(Walter Doerfler編)；EPO Publ，Nos，127 839和155 476；以及編碼p10蛋白的基因，Vlak等，(1988)，J.Gen，Virol，69765。
編碼適宜信號序列的DNA可以來源於分泌的昆蟲蛋白或杆狀病毒蛋白基因，如杆狀病毒多角體蛋白基因(Carbonell等，(1988)Gene，73409)。另外，由於哺乳動物細胞翻譯後修飾(如信號肽的剪切、蛋白裂解以及磷酸化)信號可被昆蟲細胞識別，並且分泌和核積聚所需的信號在無脊椎動物細胞和脊椎動物細胞之間是高度保守的，因此非昆蟲來源的前導序列如編碼人α-幹擾素基因(Maeda等，(1985)，Nature315592)；人胃泌素釋放肽基因(Lebacq-Verheyden等，(1988)，Molec.Cell.Biol，83129)；人IL-2基因(Smith等，(1985)Proc，Nat，Acad，Sci，USA，828404)；鼠IL-3基因(Miyajima等，(1987)Gene 58273)；以及人葡糖腦苷脂酶基因(Martin等，(1988)DNA，799)也可用於在昆蟲內的分泌。
重組多肽或多聚蛋白可以在細胞內表達，如果含有合適的調節序列，也可以是分泌型的。非融合的外源蛋白如果要達到高水平的表達通常需要異源基因，該異源基因較理想的是具有一個短前導序列，前導序列內含有位於ATG起始信號前端的適宜的翻譯起始信號。如果需要，在體外通過與溴化氰共孵育可以將N端的蛋氨酸從成熟蛋白上切下。
另外，如果重組多聚蛋白或蛋白質不能自然地分泌，就可以通過製造嵌合DNA分子使其從昆蟲細胞內分泌出來，嵌合DNA分子編碼含有前導序列的融合蛋白，該前導序列可以使外源蛋白從昆蟲細胞內分泌出來。前導序列片段通常編碼由疏水胺基酸組成的信號肽，這種信號肽可以指導蛋白質定位到內質網上。
將DNA序列和/或編碼蛋白表達產物前體的基因插入以後，通過共轉染將轉移載體的異源DNA和野生型杆狀病毒基因組DNA導入到昆蟲宿主細胞內。載體的啟動子和轉錄終止序列一般包含杆狀病毒基因組的一個2-5kb的片段。將異源DNA導入到杆狀病毒指定位點的方法是本領域所熟知的(見上述Summers和Smith；Ju等，(1987)；Smith等Mol.Cell.Biol.(1983)32156；以及Luckow和Summers(1989))。例如，通過同源雙交換重組可以將一個片段插入到一個基因內；插入片段也可以被插入到指定杆狀病毒基因的限制性酶切位點上(Miller等，(1989)，Bioessays 491)。一個DNA序列如果被克隆到表達載體內的多角體蛋白基因的位置上，其5』和3』兩側就是多角體蛋白特異性的序列，位於多角體蛋白啟動子的下遊。
新形成的杆狀病毒表達載體隨後被包裝成有感染性的重組杆狀病毒。同源重組發生的頻率很低(約1％到約5％之間)；因此主要的病毒都產生在共轉染野生型病毒時。這樣就需要一種方法來鑑定重組病毒。表達系統的一個優點是通過肉眼觀察就可以鑑別出重組病毒。多角體蛋白是由天然病毒產生的，在病毒感染的後期感染細胞核內該蛋白的表達水平很高。積聚的多角體蛋白形成封閉小體，小體內也包含包被顆粒。這些封閉小體最大可達15im，具有很高的折光性，因此外觀很量，在光學顯微鏡下可以很容易地看到它們。感染重組病毒的細胞缺乏封閉小體。為了區別重組病毒和野生型病毒，利用本領域技術人員所熟知的方法將感染上清液鋪到單層昆蟲細胞上使之形成噬菌斑。換言之，就是在光學顯微鏡下觀察噬菌斑從而判斷存在封閉小體(說明是野生型病毒)或是不存在封閉小體(說明是重組病毒)。《微生物學的最新方法》(Ausubel等編)卷2，16.8(Supp，10，1990)(″Current Protocols inMicrobiology″Vol，2(Ausubel等編)at 16.8(Supp，10，1990))；上述的Summers和Smith；Miller等，(1989)。
現已研製出能感染多種昆蟲細胞的重組杆狀病毒表達載體。例如能感染下列細胞的重組感染病毒埃及伊蚊(Aedes aegypti)、苜蓿銀紋夜蛾(Autographacalifornica)、家蠶(Bombyx mori)、黑腹果蠅(Drosophila melanogaster)、草地夜蛾(Spodoptera frugiperda)和粉紋夜蛾(Trichoplusia ni)(WO 89/046699；Carbonell等，(1985)J.Virol，56153；Wright(1986)Nature 321718；Smith等，(1983)Mol.Cell.Biol.32156；以及Fraser等(1989)In Vitro Cell，Dev，Biol，25225)。
杆狀病毒/表達系統內異源多肽的直接表達和融合表達所需要的細胞和細胞培養基都可以買到；細胞培養技術是本領域技術人員所熟知的。見上述的Summers和Smith。
經修飾的昆蟲細胞可以在合適的營養介質中生長，其中的質粒可以穩定存在。如果表達產物的基因是在可誘導控制序列的控制之下，宿主細胞可以高密度生長，表達產物被誘導表達。另外，如果表達是組成性的，表達產物會不斷地釋放到培養基中，因此營養培養基需要不斷更換以去除目的產物並且補充消耗掉的營養物質。產物可通過這樣一些技術純化，其中包括色譜技術，如HPLC、親和層析、離子交換層析等；電泳技術；密度梯度離心技術；溶劑提取等。
如果合適的話，產物可進一步純化以基本去除分泌到介質中的或由於昆蟲細胞裂解而產生的昆蟲蛋白，這樣所得到的產物至少基本不含宿主碎片，如蛋白、脂質和多糖。
為了使蛋白表達，轉化細胞來源的重組宿主細胞要在適當的條件下孵育，該條件可以使重組蛋白編碼序列表達。所選擇的宿主細胞不同培養條件也不同。但是，本領域的技術人員根據本領域已知的知識很容易確定這些條件。
iii.植物系統本領域中已知有許多植物細胞培養物和完整的植物基因表達系統。植物細胞基因表達系統的例子包括專利US 5,693,506；US 5,659,122和US 5,608,143中所描述的那些。植物細胞培養物基因表達的其他例子見Zenk，Phytochemistry 303861-3863(1991)的描述。除了上面所描述的參考文獻以外，在下列參考文獻中也有植物蛋白信號肽的描述Vaulcombe等，Mol.Gen.Genet.20933-40(1987)；Chandler等，PlantMolecular Biology 3407-418(1984)；Rogers，J Biol，Chem，2603731-3738(1985)；Rothstein等，Gene 55353-356(1987)；Whittier等，Nucleic Acids Research 152515-2535(1987)；Wirsel等，Molecular Microbiology 33-14(1989)；Yu等，Gene 122247-253(1992)。下列文獻描述了植物激素對植物基因表達的調節、赤黴酸及赤黴酸所誘導的分泌酶R，L，Jones和J，MacMillin，「赤黴素」《高級植物生理學》，MalcolmB，Wilkins編，1984，Pitman Publishing Limited，London，21-52頁。描述其他代謝調節基因的文獻有Sheen，Plant Cell，21027-1038(1990)；Maas等，EMBO J.93447-3452(1990)；Benkel和Hickey，Proc.Natl.Acad.Sci.841337-1339(1987)。
通常利用本領域熟知的技術將所需的多聚核苷酸序列插入到表達盒中，該表達盒含有適於在植物內其作用的基因調節序列。將表達盒插入到理想的表達載體內，該載體在表達盒的上遊和下遊含有適於在植物宿主內表達的伴隨序列。伴隨序列可以來源於質粒，也可以來源於病毒，該序列賦予載體一些必須的功能，這些功能可以使載體從其來源克隆宿主如細菌內將DNA轉移到植物宿主中。基本的細菌/植物載體構建最好能有一個較寬的宿主範圍，如用於轉化土壤桿菌的原核複製起點和原核篩選標記，土壤桿菌接到的植物轉移所需的T DNA序列。如果異源基因不易於檢測，載體內最好攜帶適於確定植物細胞是否被轉化的篩選標記基因。文獻Wilmink和Dons，1993，Plant Mol，Biol，Reptr，11(2)165-185中綜述了合適的標記基因，例如篩選草家族成員的標記。
本文也涉及適用於將異源序列整合到植物基因組中的序列。這些序列包括用於同源重組的轉座子序列和使異源表達盒隨機整合到植物基因組中的Ti序列。適宜的原核篩選標記包括抗生素如氨苄青黴素或四環素耐藥標記。編碼其他功能的DNA序列也可以插入到載體內，如本領域所熟知的那樣。
本發明所涉及的核酸分子可以包含在表達盒內用於表達目的蛋白。一般來說一個載體只含有一個表達盒，但是兩個或多個也是可以的。重組表達盒除了含有異源蛋白編碼序列外還可以包含如下元件啟動子區、植物5』非翻譯區、根據結構基因有無起始密碼子而添加的起始密碼子以及翻譯終止序列。表達盒5』末端和3』末端的獨特限制性酶切位點便於將序列插入到載體內。
異源編碼序列可以編碼本發明有關的任何蛋白。編碼本發明蛋白的序列編碼蛋白適當加工和轉運的信號肽，但是一般都缺少使目的蛋白與膜結合的序列。因此，大多數情況下，轉錄起始區都是為了一種基因，該基因在出芽時表達和易位(藉助用於易位的信號肽)，轉錄起始區也可使感興趣的蛋白質易位，目的蛋白以這種方式從其表達的細胞內轉運出來，從而被有效地收穫。一般來說，種子內分泌的蛋白是穿過糊粉上皮(aleurone epithelium)或盾片狀上皮進入種子的胚乳。這時不需要蛋白從其所產生的細胞內分泌出來，這有利於重組蛋白的分離和純化。
如果目的基因的產物最終是在真核細胞內表達的，就需要確定克隆基因內是否含有被宿主剪接體作為內含子剪切掉的序列。如果有，那麼可以在「內含子」區進行位點特異性的突變以防止這部分基因信息被錯誤地當作內含子密碼被切除，Reed和Maniatis，Cell 4195-105，1985。
載體可以用微注射器直接注射到植物細胞內。Crossway，Mol，Gen，Genet，202179-185，1985。遺傳物質也可以用聚乙烯甘油轉移到植物細胞內，Krens等，Nature，296，72-74，1982。其他的核酸片段導入方法有小顆粒的高速彈道滲透，小顆粒內小珠或粒子的基質內或小顆粒的表面帶有核酸，Klein等，Nature，327，70-73，1987以及Knudsen和Muller，1991，Planta，185330-336，其中描述了顆粒轟擊大麥胚乳製造轉基因大麥的方法。其他基因導入的方法有原生質體與其他植物實體如小細胞、細胞、溶酶體或其他可融合的脂質表面小體融合，Fraley等，Proc.Natl.Acad.Sci.USA，79，1859-1863，1982。
載體也可以通過電穿孔導入到植物細胞內(Fromm等Proc.Natl.Acad.Sci.USA825824，1985)。這種方法是在含目的基因的質粒存在的情況下電穿孔植物原生質體。高頻電子脈衝可使生物膜反向滲透從而允許質粒進入。經電穿孔的植物原生質體從新形成細胞壁，分裂並形成植物胼胝體。
所有能分離出原生質體並培養成完整再生植物的植物都可以用本發明的方法轉化，這樣就可以復原包含轉移基因的植物。現在已知道所有的植物都可以從培養的細胞或組織中再生，包括而不限於所有主要種類的甘蔗、甜菜、棉花、水果或其他樹種、莢果以及蔬菜。例如，某些適宜的植物有下列屬的物種草莓屬、百脈根屬、苜蓿屬、紅豆草(Onobrychis)、紅花草屬、葫蘆巴屬、豇豆、柑桔屬、亞麻屬、老鸛草屬、木薯屬、胡蘿蔔屬、阿布屬、芸苔屬、蘿卡屬、芥子屬、茄屬、辣椒屬、曼陀羅屬、天仙子屬、番茄屬、菸草屬、茄屬、牽牛花屬、毛地黃屬、Maiorana、菊苣屬、向日葵屬、萵苣屬、Bromus、天冬屬、金魚草屬、Hererocallis、龍面花(Nemesia)、天竺葵屬、黍屬、狼尾草屬、毛茛屬、千裡光屬、喇叭舌屬、香瓜屬、Browaalia，大豆屬、黑麥草屬、玉蜀黍屬、小麥屬、高梁屬以及曼陀羅屬。
植物的再生方式因其種類不同而不同，但是，通常首先要得到含異源基因拷貝的轉化原生質體懸液。胼胝體組織形成後要誘導其發芽，然後生根。另外，也可以從原生質體懸液中誘導胚胎形成。這些胚胎會如天然胚胎一樣發育成植物。培養基內通常含有各種胺基酸和激素，如植物生長激素和細胞激肽。如果在培養基內加入穀氨酸和脯氨酸就更好，特別是對於玉米和苜蓿這類植物。發芽和生根常常同時發生。植物的有效再生以來於培養介質、植物的基因型以及培養過程。如果這三個因素都可以控制，那麼再生完全可以被重複。
在某些植物細胞培養系統中，本發明的目的蛋白可以是分泌出來的，也可以從全植物中提取。如果本發明的目的蛋白分泌到培養介質中，就可以收集這些蛋白。另外，也可以將胚和除去一半胚的種子或其他植物組織機械磨碎使其釋放出細胞和組織中的分泌蛋白。混合物懸浮於緩衝液中使可溶性蛋白復性。然後用常規的蛋白分離和純化方法純化重組蛋白。常規方法中的時間、溫度、pH、氧氣以及體積等參數可以調整以優化異源蛋白的表達和回收。
iv.細菌系統細菌表達技術是本領域所熟知的。細菌啟動子是指任何能與細菌RNA多聚酶結合併能啟動編碼序列(即結構基因)下遊(3』)轉錄子轉錄成mRNA的DNA序列。啟動子具有位於靠近編碼序列的5』端的轉錄起始區。這個轉錄起始區通常包含一個RNA多聚酶結合位點和一個轉錄起始位點。細菌啟動子還可以含有被稱為操作子的第二區，該區與臨近的RNA多聚酶結合位點重疊，RNA合成在此開始。
操作子可對轉錄進行負調節(可誘導的)，例如，基因抑制蛋白可以結合到操作子上從而抑制特定基因的轉錄。組成性的表達可以不需要負性調節元件如操作子。另外，正性調節可由基因活化蛋白結合序列來完成，該序列如果存在一般靠近(5』)RNA多聚酶結合序列。基因活化蛋白的例子包括分解代謝活化蛋白(CAP)，它可以輔助大腸桿菌內的lac操作子的轉錄起始{Raibaud等，(1984)Annu，Rev，Genet，18173}。因此，表達的調節可以是正性的，也可以是負性的，從而增強或降低轉錄水平。
編碼代謝通路中酶的序列具有特別有用的啟動子序列。例如，來源於糖代謝酶如半乳糖、乳糖(lac){Chang等，(1977)Nature 1981056}和麥芽糖的啟動子序列。其他的例子包括來源於生物合成酶如色氨酸(TRP)合成酶的啟動子序列{Goeddel等，(1980)Nuc，Acids Res，84057；Yelverton等，(1981)Nucl，Acids Res，9731；美國專利4,738,921；EP-A-0036776和EP-A-0121775}。g-laotamase(bla)啟動子系統{Weissmann(1981)″The cloning of interferon and other mistakes.″引自Interferon3(I，Gresser編)}，噬菌體λPL{Shimatake等，(1981)Nature 292128}和T5{美國專利4,689,406}啟動子系統也是有用的啟動子序列。
另外，自然界中不存在的合成啟動子也可以用作細菌啟動子。例如，一種細菌和噬菌體的轉錄活化序列與另一種細菌和噬菌體的操作子序列相連接就形成了一種雜合的合成啟動子{美國專利4,551,433}。例如，tac啟動子就是trp-lac啟動子的雜合產物，是由trp啟動子和lac操縱子序列組成的，受lac抑制因子的調節{Amann等，(1983)Gene 25167；de Boer等，(1983)Proc.Natl.Acad.Sci.8021}。另外，細菌啟動子還包括非細菌來源的天然啟動子，這些啟動子能與細菌RNA多聚酶結合併啟動轉錄。非細菌來源的天然啟動子還可以與相匹配的RNA聚合酶結合使某些基因在原核細胞內高水平表達。噬菌體T7 RNA聚合酶/啟動子系統就是一個耦合啟動子系統的例子{Studier等，(1986)J Mol，Biol，189113；Tabor等，(1985)ProcNatl，Acad，Sci，821074}。另外，雜合啟動子也可以由噬菌體啟動子和大腸桿菌操縱子區組成(EPO-A-0 267 851)。
除了功能性的啟動子序列之外，外源基因在原核細胞內的表達還需要有效的核糖體結合位點。大腸桿菌內的核糖體結合位點被稱為Shine-Dalgarno(SD)序列，其中包含一個起始密碼子(ATG)和一個位於起始密碼子上遊3-11bp處長度為3-9bp的序列{Shine等，(1975)Nature 25434}。SD序列被認為是通過SD序列與大腸桿菌16S rRNA 3』端鹼基配對而促進mRNA與核糖體的結合。{Steitz等，(1979)」mRNA中的遺傳信號和核苷酸序列「《生物學調節和發育基因表達》(R，F，Goldberger編)(″Genetic signals and nucleotide sequences in messenger RNA.″In BiologicalRegulation and DevelopmentGene Expression(R，F，Goldberger編))}。用弱核糖體結合位點表達真核基因和原核基因{Sambrook等，(1989)「大腸桿菌內克隆基因的表達」《分子克隆實驗室手冊》}。
DNA分子可在細胞內表達。啟動子序列可與DNA分子直接相連，這種情況下N端的第一個胺基酸一般都是蛋氨酸，是由起始密碼子ATG編碼。如果需要，N端的蛋氨酸可以通過在體外與溴化氰共孵育從蛋白上切下，或者通過在體內或體外與細菌蛋氨酸N端肽酶共孵育從蛋白上切下(EPO-A-0 219 237)。
除了直接表達以外還可以以融合蛋白的形式表達。一般都是將編碼內源性細菌蛋白或其他穩定蛋白N端部分的DNA序列與異源編碼序列的5』末端融合。這種載體表達以後就可以得到兩種胺基酸序列融合的蛋白。例如，噬菌體λ細胞基因與外源基因的5』末端連接後在細菌內表達。
所得到的融合蛋白最好保留一個酶(因子Xa)作用位點以便從融合蛋白上切去噬菌體蛋白{Nagai等，(1984)Nature 309810}。融合蛋白也可以從lacZ{Jia等，(1987)Gene 60197}、trpE{Allen等1987}J.Biotechnol，593；Makoff等，(1989)J.Gen.Microbiol.13511}和Chey{EP-A-0 324 647}基因來源的序列製造。兩個胺基酸序列連接處的DNA序列可以編碼剪接位點也可以不編碼剪接位點。另外一個例子是泛素蛋白。這種融合蛋白是用泛素區序列製造的，該區內最好保留酶作用位點(即泛素特異性加工酶)以便於從融合蛋白上將泛素切下。通過這種方法可以分離出天然外源蛋白{Miller等，(1989)Bio/Technology 7698}。
另外，外源蛋白也可以通過製造編碼融合蛋白的嵌合DNA分子來使其從細胞內分泌出來，融合蛋白含有使外源蛋白從細菌內分泌出來的信號肽序列{美國專利4,336,336}。信號序列片段通常編碼由疏水胺基酸組成的信號肽，該信號肽能引導蛋白從細胞內分泌出來。蛋白或者分泌到生長介質中(革蘭氏陽性細菌)，或者分泌到位於細胞內外膜之間的壁膜間隙內(革蘭氏陰性細菌)。嵌合DNA分子最好含有加工位點，這樣不論體內還是體外信號肽片段與外源基因之間都可以被切開。
編碼適宜信號序列的DNA可以來源於細菌分泌蛋白的基因，如大腸桿菌外膜蛋白基因(ompA){Masui等，(1983)，《基因表達的實驗操作》；Ghrayeb等，(1984)EMBO J.32437}和大腸桿菌鹼性磷酸酶信號序列(phoA){Oka等，(1985)Proc.Natl.Acad.Sci.827212}。信號序列的其他例子有各種桿菌的α-澱粉酶來源的信號序列，這些信號序列可用於使外源蛋白從B，subtilis中分泌{Palva等，(1982)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 795582；EP-A-0 244 042}。
一般來說，細菌所識別的轉錄終止序列是位於翻譯終止密碼子3』端的調節區，因此它和啟動子分別位於編碼序列的兩側。這些序列可以指導mRNA的轉錄，mRNA翻譯成DNA編碼的多肽。轉錄終止序列一般為約50bp的DNA序列，能形成柄狀的環，幫助轉錄終止。轉錄終止序列的例子有來源於具有強啟動子的基因如大腸桿菌的trp基因和其他生物合成基因的轉錄終止序列。
上述的元件，包括啟動子、信號序列(如果需要)、目的基因編碼序列以及轉錄終止序列一般都被一起放入表達構建物內，表達構建物一般位於複製子內，例如能在宿主如細菌內穩定存活的染色體外元件(即質粒)。複製子含有一個複製系統，因此可以在原核宿主內存活用於表達或克隆和擴增。另外，複製子可以是高拷貝數目的質粒，也可以是低拷貝數目的質粒，高拷貝數目的質粒一般的拷貝數約在5到200之間，大多數約在20到150之間。含有高拷貝數目質粒的宿主優選至少含有約10個質粒，更優選的是至少約含20個質粒。高低數目拷貝載體的選擇要根據載體和外源蛋白在宿主內的效應。
另外，利用整合載體可以將表達構建物整合到細菌基因組中。整合載體一般至少含有一個與細菌染色體同源的序列而使載體整合。整合是載體與細菌染色體之間同源序列重組的結果。例如，具有各種桿菌來源的DNA的整合載體可以整合到桿菌染色體內(EP-A-0 127 328)。整合載體也可以含有噬菌體序列或轉座子序列。
一般來說，染色體外的整合表達構建物都含有篩選標記以便於篩選轉化的細菌克隆。篩選標記可在細菌宿主內表達，含有使細菌對藥物如氨苄青黴素、氯黴素、紅黴素、卡那黴素(新黴素)和四環素耐藥的基因{Davies等，(1978)Annu，Rev，Microbiol，32469}。篩選標記還可以包括生物合成基因，如組氨酸、色氨酸和亮氨酸生物合成通路中的基因。
另外，上面所描述的組分中有些也被一起放入到轉化載體內。轉化載體通常都含有篩選標記，篩選標記存在於複製子內或如上面所述的位於整合載體內。
表達和轉化載體或者作為染色體外複製子或者作為整合載體被研製出來用於轉化到多種細菌中。例如，用於轉化下列細菌的表達載體枯草芽孢桿菌{Palva等，(1982)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 795582；EP-A-0 036 259和EP-A-0 063 953；WO84/04541}，大腸桿菌{Shimatake等，(1981)Nature 292128；Amann等，(1985)Gene40183；Studier等，(1986)J.Mol，Biol，189113；EP-A-0 036 776，EP-A-0 136 829和EP-A-0 136 907}，Streptococcus cremoris{Powell等，(1988)Appl，Environ，Microbiol，54655}；Streptococcus lividans{Powell等，(1988)Appl，Environ，Microbiol，54655}，Streptomyces lividans{美國專利4,745,056}。
將外源DNA導入到細菌宿主內的方法是本領域所熟知的，通常所用的方法是用CaCl2或其他試劑如二價陽離子和DMSO處理細菌使其轉化。DNA也可以通過電穿孔導入到細菌中。不同的細菌種類選用不同的轉化方法。見{Masson等，(1989)FEMS Microbiol，Lett，60273；Palva等，(1982)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 795582；EP-A-0 036 259和EP-A-0 063 953；WO 84/04541，桿菌屬}，{Miller等，(1988)Proc.Natl.Acad.Sci.85856；Wang等，(1990)J Bacteriol.172949，彎曲桿菌屬}，{Cohen等，(1973)Proc.Natl.Acad.Sci.692110；Dower等，(1988)Nucleic Acids Res，166127；Kushner(1978)「一種用ColE1來源的質粒轉化大腸桿菌的改進方法」《基因工程基因工程國際論壇論文集》，(H，W，Boyer和S，Nicosia編)；Mandel等，(1970)J.Mol，Biol，53159；Taketo(1988)Biochim.Biophys.Acta 949318；大腸桿菌屬}，{Chassy等，(1987)FEMS Microbiol，Lett，44173乳酸桿菌屬}；{Fiedler等，(1988)Anal，Biochem 17038，假單孢菌屬}；{Augustin等，(1990)FEMS Microbiol，Lett，66203，葡萄球菌屬}，{Barany等，(1980)J.Bacteriol.144698；Harlander(1987)「電穿孔方法轉化乳酸鏈球菌」《鏈球菌遺傳學》(J，Ferretti和R，Curtiss III編)；Perry等，(1981)Infect，Immun，321295；Powell等，(1988)Appl，Environ，Microbiol，54655；Somkuti等，(1987)Proc，4thEvr，Cong，Biotechnology 1412，鏈球菌屬}。
v.酵母表達酵母表達系統也是本領域普通技術人員所熟知的。酵母啟動子是指任何能與酵母RNA多聚酶結合併能啟動編碼序列(即結構基因)下遊(3』)轉錄子轉錄成mRNA的DNA序列。啟動子具有位於靠近編碼序列的5』端的轉錄起始區。這個轉錄起始區通常包含一個RNA多聚酶結合位點(「TATA盒」)和一個轉錄起始位點。酵母啟動子還可以含有被稱為上遊活化序列(UAS)的第二區，該區如果存在一般位於結構基因的遠端。UAS的存在使表達稱為可調控的(可誘導的)。UAS布存在時發生組成性的表達。表達的調節可以是正性的，也可以是負性的，因此可以增強轉錄也可以抑制轉錄。
酵母是具有活性代謝途徑的發酵微生物，因此編碼代謝通路中的酶的序列具有特別有用的啟動子序列。例如，乙醇脫氫酶(ADH)(EP-A-0 284 044)、烯醇化酶、葡糖激酶、葡萄糖-6-磷酸異構酶、甘油醛-3-磷酸脫氫酶(GAP或GAPDH)、己糖激酶、磷酸果糖激酶、3-磷酸甘油變位酶和丙酮酸激酶(PyK)(EPO-A-0 329 203)。編碼酸性磷酸酶的酵母PHO5基因也含有有用的啟動子序列{Myanohara等，(1983)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 801}。
另外，自然界中不存在的合成啟動子也可以作為酵母啟動子。例如，一種酵母啟動子的UAS序列可以與另一種酵母啟動子的轉錄活化區相連接形成雜合的合成啟動子。這種雜合啟動子的例子包括與GAP轉錄活化區相連接的ADH調節序列(美國專利Nos，4,876,197和4,880,734)。其他雜合啟動子的例子包括由ADH2、GAL4、GAL10或PHO5基因的調節序列與糖分解酶基因如GAP或PyK(EP-A-0 164 556)的轉錄活化區組合成的啟動子。另外，酵母啟動子也包括非酵母來源的能與酵母RNA聚合酶結合併啟動轉錄的天然啟動子。這種啟動子的例子包括下列文獻中所描述的那些{Cohen等，(1980)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 771078；Henikoff等，(1981)Nature 283835；Hollenberg等，(1981)Curr，Topics Microbiol，Immunol，96119；Hollenberg等，(1979)「細菌抗生素耐藥基因在釀酒酵母中的表達」《質粒在醫療、環境和商業領域的重要性》(K，N，Timmis和A，Puhler編)；Mercerau-Puigalon等，(1980)Gene 11163；Panthier等，(1980)Curr.Genet.2109；}。
DNA分子可在酵母細胞內表達。啟動子序列可與DNA分子直接相連，這種情況下N端的第一個胺基酸一般都是蛋氨酸，是由起始密碼子ATG編碼。如果需要，N端的蛋氨酸可以通過在體外與溴化氰共孵育從蛋白上切下。
融合蛋白是蛋白在酵母表達系統中表達的另外一種形式，就象在哺乳動物細胞表達系統、杆狀病毒表達系統、和細菌表達系統一樣。一般都是將編碼內源性酵母蛋白或其他穩定蛋白N端部分的DNA序列與異源編碼序列的5』末端融合。例如，酵母或人的超氧化物歧化酶(SOD)基因可連接到外源基因的5』端並在酵母中表達。兩個胺基酸序列連接處的DNA序列可以編碼裂解位點，也可以不編碼，見EP-A-0 196 056。另外一個例子是泛素融合蛋白。這種融合蛋白是用泛素區序列製造的，該區內最好保留酶作用位點(即泛素特異性加工酶)以便於從外源蛋白上將泛素切下。通過這種方法可以分離出天然外源蛋白(見WO88/024066)。
另外，外源蛋白也可以通過製造編碼融合蛋白的嵌合DNA分子使其從細胞內分泌到生長介質中，融合蛋白含有使外源蛋白從酵母內分泌出來的前導序列片段。前導序列片段與外源基因之間最好含有一個加工位點以便於在體內或體外將外源蛋白切下。前導序列片段通常編碼由疏水胺基酸組成的信號肽，該信號肽能引導蛋白從細胞內分泌出來。
編碼適宜信號序列的DNA分子可以來源於酵母分泌蛋白的基因，如轉化酶的基因(EP-A-0012873；JPO 62,096,086)和A-因子(美國專利4,588,684)。另外，非酵母來源的前導序列如幹擾素的前導序列也可用於酵母中(EP-A-0060057)。
一類優選的分泌前導序列是那些利用酵母α-因子基因片段的前導序列，該片段中含有一個″pre″信號序列和一個″pro″區。這類α-因子片段可以包含全長的pre-proα-因子前導序列(約含83個胺基酸殘基)，也可以包含截短的α-因子前導序列(通常約25到50個胺基酸殘基)(美國專利4,546,083和4,870,008；EP-A-0 324 274)。其他利用α-因子前導序列片段提供分泌的前導序列包括雜合的α-因子前導序列，該序列是由一種酵母的原序列與另一種酵母α-因子的pro區雜合而成的(見WO89/02463.)。一般來說，酵母所識別的轉錄終止序列是位於翻譯終止密碼子3』端的調節區，和啟動子一起分別位於編碼序列的兩側。這些序列指導mR NA的轉錄，後者翻譯成DNA編碼的多肽。轉錄終止子序列和酵母所識別的其他終止子序列包括編碼糖分解酶的那些基因來源的序列。
上述的元件，包括啟動子、前導序列(如果需要)、目的基因編碼序列以及轉錄終止序列一般都被一起放入表達構建物內，表達構建物一般位於複製子內，例如能在宿主如酵母或細菌內穩定存活的染色體外元件(即質粒)。複製子含有兩個複製系統，因此可以在酵母內存活用於表達，在原核宿主內存活用於克隆和擴增。這種酵母-細菌穿梭載體的例子包括YEp24{Bostein等，(1979)Gene 817-24}，pC1/1{Brake等，(1984)Proc.Natl.Acad.Sci USA 814642-4646}，和YRp17{Stinchcomb等，(1982)JMol，Biol，158157}。另外，複製子可以是高拷貝數目的質粒，也可以是低拷貝數目的質粒，高拷貝數目的質粒一般的拷貝數約在5到200之間，大多數約在10到150之間。含有高拷貝數目質粒的宿主優選至少含有約10個質粒，更優選的是至少約含20個質粒。高低數目拷貝載體的選擇要根據載體和外源蛋白在宿主內的效應。見上述的Brake等。
另外，利用整合載體可以將表達構建物整合到酵母基因組中。整合載體一般至少含有一個與酵母染色體同源的序列而使載體整合，優選的是含有兩個位於表達構建物兩側的同源序列。整合是載體與酵母染色體之間同源序列重組的結果{Orr-Weaver等，(1983)Methods in Enzymol，101228-245}。整合載體可以通過載體內適當的同源序列直接整合到酵母基因組特異性的位點上。見上述Orr-Weaver等。整合可以是一個或多個表達構建物，可能會影響重組蛋白的表達水平{Rine等，(1983)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 806750}。載體內的染色體序列可能是一個片段，這是由於整個載體的整合形成的，也可能是與染色體上相鄰片段同源的兩個片段，分別位於載體內表達構建物的兩側，這樣就只有表達構建物可以穩定整合。
染色體外的整合表達表達構建物一般都含有篩選標記，用於篩選轉化的酵母克隆。篩選標記包括酵母宿主內表達的生物合成基因，如ADE2、His4、LEU2、TRP1和ALG7，以及G418耐藥基因，分別使酵母細胞對衣黴素和418耐藥。另外，適宜的篩選標記還可以是能使酵母在毒性化合物如金屬存在的條件下生長的基因。例如，CUP1就可以使酵母能在銅離子存在的條件下生長{Butt等，(1987)Microbiol.Rev.51351}。
另外，上述的某些元件可以一起放入到轉化載體中。轉化載體通常含有篩選標記，如上所述篩選標記位於複製子內或整合載體內。
表達和轉化載體或者以染色體外複製子的形式，或者以整合載體的形式，以被用於轉化多種酵母。例如，表達載體可用於轉化下列酵母白色念珠菌{Kurtz等，(1986)Mol.Cell.Biol.6142}，Candida maltosa{Kunze，等，(1985)J.Basic Microbiol，25141}，多形漢森酵母{Gleeson等，(1986)J.Gen.Microbiol.1323459；Roggenkamp等，(1986)Mol.Gen.Genet.202302}；脆壁克魯維酵母{Das等，(1984)J.Bacteriol.1581165}，Kluyveromyces lactis{De Louvencourt等，(1983)J.Bacteriol.154737；Van den Berg等，(1990)Bio/Technology 8135}，Pichia guillerimondii{Kunze等，(1985)J Basic Microbiol，25141}，Pichia pastoris{Cregg等，(1985)Mol.Cell.Biol.53376；美國專利Nos，4,837,148和4,929,555}，釀酒酵母{Hinnen等，(1978)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 751929；Ito等，(1983)J Bacteriol，153163}，稷酒裂殖酵母{Beach和Nurse(1981)Nature 300706}，以及Yarrowia lipolytica{Davidow等，(1985)Curr.Genet.10380471 Gaillardin等，(1985)Curr，Genet.1049}。
將外源DNA導入酵母宿主的方法是本領域所熟知的，通常包括轉化原生質球或轉化經鹼性陽離子處理的完整酵母細胞。不同種類的酵母採用不同的轉化方法。見{Kurtz等，(1986)Mol.Cell.Biol.6142；Kunze等，(1985)J.Basic Microbiol，25141；念珠菌屬}；{Gleeson等，(1986)J.Gen.Microbiol.1323459；Roggenkamp等，(1986)Mol.Gen.Genet.202302；漢森酵母屬}；{Das等，(1984)J.Bacterol，1581165；DeLouvencourt等，(1983)J Bacteriol 1541165；Van den Berg等，(1990)Bio/Technology8135；克魯維酵母屬}；{Cregg等，(1985)Mol.Cell.Biol.53376；Kunze等，(1985)J.Basic Microbiol，25141；美國專利4,837,148和4,929,555；畢赤酵母屬}；{Hinnen等，(1978)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 75；1929；Ito等，(1983)J.Bacteriol.153163酵母屬}；{Beach和Nurse(1981)Nature 300706；裂殖酵母屬}；{Davidow等，(1985)Curr.Genet.1039；Gaillardin等，(1985)Curr.Genet.1049；Yarrowia}。
藥用組合物藥用組合物可以含有本發明的多肽和/或核酸。藥用組合物含有治療有效量的本發明權利要求所述的多肽、抗體或多聚核苷酸。
本文所用的術語「治療有效量」是指治療藥物的劑量可以治療、改善或預防特定的疾病或狀態，或者具有可檢測的治療或預防效果。例如，效果可以通過化學標記或抗原水平來檢測。治療效果也包括生理體徵的減輕，如體溫降低。具體到每個個體所需的精確有效治療劑量則要根據患者的體重和健康狀況、疾病的性質和嚴重程度以及治療方案或聯合使用的藥物來確定。因此，預先確定準確的有效量是沒有必要的。但是，根據常規試驗可以確定特定狀況所需的有效劑量，臨床醫生可以作出判斷。
本發明的有效劑量為每個個體給予約0.01mg/kg到50mg/kg或0.05mg/kg到10mg/kg DNA構建物。
藥用組合物也可以包含藥用載體。術語「藥用載體」是指注射治療藥物如抗體、多肽、基因或其他治療藥物時所需的載體。這個術語是指其自身不能誘導產生對接受組合物的個體有害的抗體以及注射後無任何特殊毒性的任何藥用載體。適宜的載體可以是大的、代謝較慢的大分子，如蛋白質、多糖、聚乳酸、聚乙醇酸、多聚胺基酸、胺基酸共聚物以及無活性的病毒顆粒。這些載體是本領域普通技術人員所熟知的。
本文所用的藥用鹽，例如礦物質酸的鹽如鹽酸、溴化氫、磷酸鹽、硫酸鹽等；以及有機酸的鹽，如乙酸鹽、丙酸鹽、丙二酸鹽、苯甲酸鹽等。對於藥用賦形劑在《Remington藥物學》(Mack Pub，Co.，N，J，1991)中有詳細的討論。
治療組合物中的藥用載體可以包含液體成分，如水、鹽、甘油和乙醇。另外，輔助物質如溼潤劑或乳化劑、pH緩衝物質等也可以包含在這種載體內。一般來說，治療組合物製造成液體或懸液這種可注射的形式；在注射前適於溶解到液體中形成溶液或懸液的固體也可以製造。脂質體也包括在藥用載體的範圍內。
轉移方法組合物製造成製劑後可以直接注射給治療對象，治療對象可以是動物，但是特別適用於治療人。
組合物的直接轉移一般通過注射來完成，皮下、腹腔、靜脈或肌肉注射，或者直接注射到組織的間質間隙。組合物也可以被注射到損傷部位。其他給藥模式包括口服、肺吸入、栓劑、經真皮或經皮膚給藥(見WO98/20734)，利用針頭以及基因泵或無針注射器給藥。治療劑量可以是單次劑量方案，也可以是多次劑量方案。
疫苗本發明的疫苗可以是預防性的(即預防感染)，也可以是治療性的(即治療感染後引起的疾病)。這種疫苗含有免疫抗原、免疫原、多肽、蛋白質或核酸，通常還包括「藥用載體」，藥用載體包括任何載體，只要其自身不能誘導產生對接受組合物的個體有害的抗體。適宜載體一般是大的慢代謝的大分子，如蛋白質、多糖、聚乳酸、聚乙醇酸、多聚胺基酸、胺基酸共聚物、脂質聚集物(如液滴或脂質體)以及滅活的病毒顆粒。這種載體是本領域技術人員所熟知的。
另外，這些載體還可以作為免疫刺激劑(「免疫佐劑」)。而且抗原或免疫原可以和細菌類毒素結合，如白喉、破傷風、霍亂、幽門螺旋菌等致病原來源的類毒素。
優選的能增強組合物效應的佐劑包括而不限於(1)鋁鹽(明礬)，如氫氧化鋁、磷酸鋁、硫酸鋁等；(2)水包油乳化製劑(包含或不包含其他特異性的免疫刺激劑如胞壁醯肽(見下)或細菌細胞壁成分)，如(a)MF59TM(WO 90/14837；《疫苗設計亞單位和佐劑方法》第10章，Powell和Newman編，Plenum Press 1995)，含有5％鯊烯、0.5％Tween 80和0.5％Span 85(儘管不是必須的，也可以選擇添加不等量的MTP-PE(見下))，將這些物質用微粒液化器如Model 110Y微粒液化器(Microfluidics，Newton，MA)製造成亞微粒，(b)SAF，含有10％的鯊烯、0.4％Tween 80、5％pluronic封閉的聚合物L121、以及thr-MDP(見下)，將這些物質液化成亞微粒乳液或劇烈攪拌成大顆粒乳液，以及(c)RiBiTM佐劑系統(RAS)，(Ribi Immunochem，Hamilton，MT)，含有2％的鯊烯、0.2％Tween 80和一種或多種細菌細胞壁成分，如單磷酸脂A(MPL)、海藻糖二真菌烷(TDM)和細胞壁骨架(CWS)，優選MPL+CWS(DetoxTM)；(3)皂甙佐劑，如StimulonTM(Cambridge Bioscience，Worcester，MA)或用其製成的顆粒如ISCOMs(免疫刺激複合物)；(4)完全福氏佐劑(CFA)和不完全福氏佐劑(IFA)；(5)細胞因子如白細胞介素(如IL-1、IL-2、IL-4、IL-5、IL-6、IL-7、IL-12等)、幹擾素(如γ幹擾素)、巨噬細胞集落刺激因子(M-CSF)、腫瘤壞死因子(TNF)等；以及(6)其他能增強組合物效應的免疫刺激因子。明礬和MF59TM是優選的。
如上所述，胞壁醯肽包括而不限於N-乙醯-胞壁醯-L-蘇氨醯-D-異谷醯胺(thr-MDP)、N-乙醯-去甲胞壁醯-L-內氨醯-D-異谷醯胺(nor-MDP)、N-乙醯胞壁醯-L-內氨醯-D-異穀氨醯-L-丙氨酸-2-(1』-2』-棕櫚醯-sn-甘油-3-羥基磷醯基氧基)-乙基醯胺(MTP-PE)等。
免疫原性組合物(即免疫抗原/免疫原/多肽/蛋白質/核酸、藥用載體和佐劑)一般都含有稀釋劑，如水、鹽、甘油、乙醇等。另外，輔助物質如溼潤劑或乳化劑、pH緩衝物質等也可以包含在這種載體中。
一般來說，免疫原性組合物製造成可注射的形式，如液體溶液或懸液；在注射前適於溶於液體介質中製造成溶液或懸液的固體形式也可以。另外，製劑也可以乳化或包裹到脂質體中以增強佐劑的效應，如上面所討論的位於藥用載體之下。
用作疫苗的免疫原性組合物含有免疫有效量的抗原性或免疫原性多肽，以及如果需要還可以添加上述任何其他組分。「免疫有效量」是指一次或多次給個體注射這個劑量後可以達到治療或預防的效果。確定這個劑量的多少要根據患者健康狀況和生理條件、所要處理的物種(即非人靈長類、人等)、個體免疫系統合成抗體的能力、期望得到的保護程度、疫苗的劑型、醫生對醫療狀況的評價以其他相關因素。劑量最好落在一個較寬的範圍內，這個範圍可以通過常規的試驗來確定。
免疫原性組合物一般通過系統給藥，如通過皮下、肌肉或真皮內/皮膚內注射(見WO98/20734)。適於其他給藥模式的製劑包括口服製劑和肺吸入製劑、栓劑和真皮內給藥。治療劑量可以是單次劑量給藥或多次劑量給藥。疫苗也可以和其他免疫調節劑一起給藥。
除了蛋白疫苗以外，也可以利用DNA進行免疫{見Robinson和Torres(1997)Seminars in Immunology 9271-283；Donnelly等，(1997)Annu，Rev，Immunol，15617-648；見本文下面的描述}。
基因轉移載體轉移含本發明的治療性編碼序列的構建物所用的基因治療載體可以通過局部或全身給藥轉移到哺乳動物體內使其表達。這些構建物可以利用病毒或非病毒載體在體內或體外表達。這種編碼序列的表達可以用內源性的哺乳動物啟動子或異源啟動子來誘導。編碼序列的體內表達可以是組成性的也可以是可調節的。
本發明包含能表達本發明所涉及的核酸序列的基因轉移載體。基因轉移載體優選病毒載體，更優選的是逆轉錄病毒、腺病毒、腺相關病毒(AAV)、皰疹病毒或甲病毒載體。病毒載體也可以是星狀病毒、冠狀病毒、正粘病毒、乳頭多瘤空泡病毒、副粘液病毒、細小病毒、細小核糖核酸病毒、痘病毒或披膜病毒載體。見Jolly(1994)Cancer Gene Therapy 151-64；Kimura(1994)Human Gene Therapy 5845-852；Connelly(1995)Human Gene Therapy 6185-193；以及Kaplitt(1994)Nature Genetics6148-153。
逆轉錄病毒是本領域所熟知的，我們認為任何逆轉錄病毒基因治療載體都可用於本發明，其中包括B、C和D型逆轉錄病毒、嗜異性逆轉錄病毒(例如NZB-XL、NZB-X2和NZB9-1(見O』NEILL(1985)J Virol，53160)、多嗜性逆轉錄病毒如MCF和MCF-MLV(見Kelly(1983)J Virol，45291)、泡沫病毒和慢病毒。見《RNA腫瘤病毒》，第二版，Cold Spring Harbor Laboratory，1985。
逆轉錄病毒基因治療載體的不同元件可以來源於不同的逆轉錄病毒，例如，逆轉錄病毒載體的LTRs可以來自鼠肉瘤病毒，tRNA結合位點可以來自勞氏肉瘤病毒，包裝信號可以來自鼠白血病病毒，第二鏈合成起點可以來自禽類白血病病毒。
將這些重組逆轉錄病毒載體導入到適當的包裝細胞系內可以製造出具有完全感染能力的逆轉錄病毒載體顆粒(見美國專利5,591,624)。通過將嵌合的整合酶摻入到逆轉錄病毒顆粒內可以構建出能以位點特異性的方式整合到宿主細胞DNA中的逆轉錄病毒載體(見WO96/37626)。重組病毒載體優選複製缺陷的重組病毒。
適於上述逆轉錄病毒載體的包裝細胞是本領域所熟知的，也是易於製造的(見WO95/30763和WO92/05266)，可用於製造病毒生產細胞(也稱為載體細胞系或″VCLs″)以生產重組載體顆粒。優選的包裝細胞系是來源於人的細胞(如HT1080細胞)或水貂的細胞系，這種細胞系在人血清中不被滅活。
用於構建逆轉錄病毒基因治療載體的優選逆轉錄病毒包括禽類白血病病毒、牛白血病病毒、鼠白血病病毒、Mink-Cell Focus-Inducing Virus、鼠肉瘤病毒、網狀內皮組織增生病病毒以及勞氏肉瘤病毒。特別優選的鼠白血病病毒包括4070A和1504A(Hartley和Rowe(1976)J Virol 1919-25)，Abelson(ATCC No，VR-999)，Friend(ATCC No，VR-245)，Graffi，Gross(ATCC Nol VR-590)，Kirsten，Harvey肉瘤病毒和Rauscher(ATCC No，VR-998)以及莫洛尼鼠白血病病毒(ATCC No，VR-190)。這種病毒可從各個儲藏中心或收集中心獲得，如美國典型培養物收集中心(″ATCC″)，Rockville，Maryland，或者利用常規的方法從已知的樣品中分離。
本發明可用的逆轉錄病毒基因治療載體的例子有下列文獻中所描述的那些專利申請GB2200651、EP0415731、EP0345242、EP0334301、WO89/02468、WO89/05349、WO89/09271、WO90/02806、WO90/07936、WO94/03622、WO93/25698、WO93/25234、WO93/11230、WO93/10218、WO91/02805、WO91/02825、WO95/07994、US 5,219,740、US 4,405,712、US 4,861,719、US4,980,289、US 4,777,127、US 5,591,624。也見於Vile(1993)Cancer Res 533860-3864；Vile(1993)Cancer Res 53962-967；Ram(1993)Cancer Res 53(1993)83-88；Takamiya(1992)J Neurosci Res 33493-503；Baba(1993)J Neurosurg 79729-735；Mann(1983)Cell 33153；Cane(1984)Proc Natl Acad Sci 816349；以及Miller(1990)Human GeneTherapy 1。
人腺病毒基因治療載體也是本領域所熟知的，可用於本發明中。見Berkner(1988)Biotechniques 6616和Rosenfeld(1991)Science 252431，以及WO93/07283、WO93/06223和WO93/07282。可用於本發明的已知的腺病毒基因治療載體的例子見上述參考文獻以及下列專利文獻中所描述的WO94/12649、WO93/03769、WO93/19191、WO94/28938、WO95/11984、WO95/00655、WO95/27071、WO95/29993、WO95/34671、WO96/05320、WO94/08026、WO94/11506、WO93/06223、WO94/24299、WO95/14102、WO95/24297、WO95/02697、WO94/28152、WO94/24299、WO95/09241、WO95/25807、WO95/05835、WO94/18922和WO95/09654。另外，Curiel(1992)Hum，Gene Ther，3147-154所描述的連接到滅活的腺病毒上的DNA也可以應用。本發明的基因轉移載體還包括腺相關病毒(AAV)載體。本發明所用的優選載體是Srivastava，WO93/09239中所描述的AAV-2來源的載體。最好的AAV載體含有兩個AAV末端反向重複序列，其中的天然D-序列中的某些核苷酸被替代，至少保留5個天然核苷酸到18個天然核苷酸，優選的是保留至少10到18個天然核苷酸，最優選的是至少保留10個天然核苷酸，D-序列上的其他核苷酸或者被刪除或者被非天然核苷酸替代。AAV末端反向重複序列中的天然D-序列是一種每個AAV末端反向重複序列中都含有的20個連續核苷酸的序列(即每個末端都有一個D-序列)，該序列不參與HP形成。替代的非天然核苷酸可以是任何一個和天然D序列相同位置上核苷酸不同的核苷酸。其他可用的AAV載體包括pWP-19和pWN-1，這兩個載體都描述於Nahreini(1993)Gene 124257-262。這種載體的另一個例子是psub201(見Samulski(1987)J.Virol，613096)。另外一種AAV載體是雙D ITR載體。雙D ITR載體的構建見美國專利5,478,745的描述。其他的載體見下列文獻的描述Carter的美國專利4,797,368和Muzyczka的美國專利5,139,941，Chartejee的美國專利5,474,935以及Kotin的WO94/288157。本發明可用的AAV載體的其他例子是SSV9AFABTKneo，其中含有AFP增強子和白蛋白啟動子，這種載體在肝臟內高表達。其結構及構建方法見Su(1996)HumanGene therapy 7463-470的描述。其他AAV基因治療載體見US 5,354,678、US5,173,414、US 5,139,941和US 5,252,479的描述。
本發明的基因治療載體還包括皰疹病毒。優選的例子是含胸腺激酶多肽編碼序列的單純皰疹病毒，如US 5,288,641和EP0176170(Roizman)所描述的。其他的單純皰疹病毒載體包括HFEM/ICP6-LacZ，見WO95/04139(Wistar)的描述，pHSVlac，見Geller(1988)Science 2411667-1669、WO90/09441和WO92/07945的描述，HSVUs3∷pgC-lacZ，見Fink(1992)Human Gene Therapy 311-19的描述，以及HSV 7134、2 RH 105和GAL4，見EP 0453242(Breakefield)的描述，還有ATCC所收藏的檢索號為ATCC VR-977和ATCC VR-260的那些。
α病毒基因治療載體也可用於本發明中。優選的α病毒載體是新培斯病毒載體。披膜病毒，塞姆利基森林病毒(ATCC VR-67；ATCC VR-1247)，Middleberg病毒，(ATCC VR-370)，羅斯河病毒(ATCC VR-373；ATCC VR-1246)，委內瑞拉馬腦炎病毒(ATCC VR923；ATCC VR-1250；ATCC VR-1249；ATCC VR-532)，以及美國專利5,091,309、5,217,879和WO92/10578所描述的那些病毒。比較特殊的α病毒載體是US Serial No，08/405,627中所描述的那些病毒，出版日1995年3月15日，以及WO94/21792、WO92/10578、WO95/07994、US 5,091,309和US 5,217,879所描述的載體也可以使用。這種α病毒可以從各個儲藏中心或收集中心獲得，如ATCC，Rockville，Maryland，或者利用常規技術從已知樣品中分離。優選的α病毒載體是具有減弱的細胞毒性的病毒(見USSN 08/679640)。
DNA載體系統如真核分層表達系統也可用於表達本發明的核酸。見WO95/07994對真核分層表達系統的詳細描述。本發明優選的真核分層表達系統是來源於α病毒載體的，最優選的是來源於Sindbis病毒載體的。
適用於本發明的其他病毒載體包括來源於脊髓灰質炎病毒的載體，如ATCCVR-58以及Evans，Nature 339(1989)385和Sabin(1973)J Biol Standardization 1115所描述的那些病毒；鼻病毒，如ATCC VR-1110和Arnold(1990)J Cell Biochem L401所描述的那些病毒；痘病毒如金絲雀痘病毒或痘苗病毒如ATCC VR-111和ATCCVR-2010以及Fisher-Hoch(1989)Proc Natl Acad Sci 86317；Flexner(1989)Ann NYAcad Sci 56986，Flexner(1990)Vaccine 817；US 4,603,112、US 4,769,330和WO89/01973所描述的那些病毒；SV40病毒，如ATCC VR-305以及Mulligan(1979)Nature 277108和Madzak(1992)J Gen Virol 731 533所描述的那些病毒；流感病毒，如ATCC VR-797以及利用反向重組技術製造的重組流感病毒，這些技術描述於US5,166,057和Enami(1990)Proc Natl Acad Sci 873802-3805；Enami和Palese(1991)JVirol 652711-2713和Luytjes(1989)Cell 59110，(也見於McMichael(1983)NEJ Med30913和Yap(1978)Nature 273238和Nature(1979)277108)；如EP-0386882和Buchschacher(1992)J.Virol，662731所描述的人免疫缺陷病毒；麻疹病毒，如ATCCVR-67和VR-1247以及EP-0440219所描述的那些病毒；奧拉病毒，如ATCCVR-368；畢巴汝病毒，如ATCC VR-600和ATCC VR-1240；犰狳病毒，如ATCCVR-922；屈曲病毒，如ATCC VR-64和ATCC VR-1241；摩根堡病毒，如ATCCVR-924；蓋塔病毒，如ATCC VR-369和ATCC VR-1243；Kyzylagach病毒，如ATCC VR-927；馬亞羅病毒，如ATCC VR-66；穆茨布病毒，如ATCC VR-580和ATCC VR-1244；恩杜姆病毒，如ATCC VR-371；Pixuna病毒，如ATCC VR-372和ATCC VR-1245；託納特病毒，如ATCC VR-925；Triniti病毒，如ATCC VR-469；烏納病毒，如ATCC VR-374；Whataroa病毒，如ATCC VR-926；Y-62-33病毒，如ATCC VR-375；O』Nyong病毒，東方腦炎病毒，如ATCC VR-65和ATCC VR-1242；西方腦炎病毒，如ATCC VR-70、ATCC VR-1251、ATCC VR-622和ATCCVR-1252；以及冠狀病毒，如ATCC VR-740以及Hamre(1966)Proc Soc Exp Biol Med121190所描述的那些病毒。
能轉移到細胞內的本發明的組合物並不限於上面所提到的那些載體，其他的轉移方法及培養介質也可以使用，例如核酸表達載體，連接或未連接滅活腺病毒的多聚陽離子濃縮DNA，見US Serial No，08/366,787，出版日期1994年12月30日，以及Curiel(1992)Hum Gene Ther 3147-154的描述；連接DNA的配基，如Wu(1989)J Biol Chem 26416985-16987所描述的；真核細胞轉移載體細胞，如US Serial No，08/240,030，出版日期1994年5月9日，以及US Serial No，08/404,796所描述的；光聚合水凝膠材料的沉澱物，手持基因轉移顆粒槍，見美國專利5,149,655的描述，電離輻射，如US5,206,152和WO92/11033的描述，核電荷中和或與細胞膜融合。其他的方法見Philip(1994)Mol Cell Biol 142411-2618和Woffendin(1994)Proc NatlAcad Sci 911581-1585的描述。
顆粒介導的基因轉移也可以應用，見US Serial No，60/023,867。簡言之，將序列插入到含常規控制序列的常規載體中進行高水平表達，然後與合成的基因轉移分子進行共孵育，例如多聚DNA結合陽離子如多聚賴氨酸、魚精蛋白和白蛋白，這些分子連接到細胞的靶配基如非唾液血清類粘蛋白(見Wu和Wu(1987)J.Biol，Chem，2624429-4432)、胰島素(見Hucked(1990)Biochem Pharmacol 40253-263)、半乳糖(見Plank(1992)Bioconjugate Chem 3533-539)、乳糖或運鐵蛋白上。
裸DNA也可以使用。裸DNA的轉導方法見WO90/11092和US 5,580,859的描述。利用可生物降解的乳膠珠可提高攝取的效率。DNA包被的乳膠珠經胞飲作用可以有效地轉運到細胞內。乳膠珠經處理提高其疏水性後可以進一步改進這種方法，從而可以促進內體的破裂並將DNA釋放到胞漿內。
如US 5,422,120、WO95/13796、WO94/23697、WO91/14445和EP-524,968所描述，脂質體也可以作為基因轉移工具。如USSN，60/023,867所描述，在非病毒的基因轉移中，編碼多肽的核酸序列可以插入到含常規控制序列的常規載體中進行高水平表達，然後與合成的基因轉移分子進行共孵育，例如多聚DNA結合陽離子如多聚賴氨酸、魚精蛋白和白蛋白，這些分子連接到細胞的靶配基如非唾液血清類粘蛋白、胰島素、半乳糖、乳糖或運鐵蛋白上。其他的轉移系統包括利用脂質體包裹DNA，DNA中所包含的基因位於各種組織特異性或全能啟動子的控制之下。適宜的非病毒轉移方法還包括機械轉移系統，如Woffendin等，(1994)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 91(24)11581-11585所描述的方法。
而且，編碼序列及其表達產物還可以通過光聚合水凝膠材料的沉澱來轉移。其他基因轉移方法也可用於轉移編碼序列，例如，US 5,149,655所描述的利用手持基因顆粒槍；如US 5,206,152和WO92/11033所描述的利用電離輻射活化要轉移的基因。脂質體和多聚陽離子基因轉移載體見於下列文獻的描述US 5,422,120和4,762,915；WO95/13796；WO94/23697和WO91/14445；EP-0524968；以及Stryer，《生物化學》，236-240頁(1975)，W，H，Freeman，San Francisco；Szoka(1980)BiochemBiophys Acta 6001；Bayer(1979)Biochem Biophys Acta 550464；Rivnay(1987)MethEnzymol 149119；Wang(1987)Proc Natl Acad Sci 847851；Plant(1989)Anal Biochem176420。
多聚核苷酸組合物可以含有治療有效量的基因治療載體，如上面所述的那樣。為了實現本發明，有效劑量應為每個治療個體給予約0.01mg/kg到50mg/kg或0.05mg/kg到10mg/kg的DNA構建物。
基因轉移方法本發明的多聚核苷酸組合物製造好以後，可以(1)直接注射給受體；(2)在體外導入受體來源的細胞；(3)在體外進行重組蛋白表達。受體可以是哺乳動物或鳥類，也可以是人。
組合物的直接轉移一般通過注射來完成，皮下、腹腔、靜脈或肌肉注射，或者直接注射到組織的間質間隙。組合物也可以被注射到損傷部位。其他給藥模式包括口服、肺吸入、栓劑、經真皮或經皮膚給藥(見WO98/20734)，利用針頭以及基因泵或無針注射器給藥。治療劑量可以是單次劑量方案，也可以是多次劑量方案。在體外進行基因轉導然後將轉化的細胞再移植到受體內的方法是本領域所熟知的，見於WO93/14778的描述。能用於體外轉導的細胞包括幹細胞，特別是造血幹細胞、淋巴細胞、巨噬細胞、樹突狀細胞或腫瘤細胞。
一般來說，體內和體外的基因轉移採用如下方法葡聚糖介導的轉染、鈣磷酸鹽沉澱、多聚季胺介導的轉染、原生質體融合、電穿孔、脂質體包裹以及將DNA直接微注射到細胞核內，這些方法都是本領域所熟知的。
多聚核苷酸和多肽藥用組合物除了上述的藥用載體以外，下列試劑也可用於多聚核苷酸和/或多肽組合物A.多肽多肽的例子包括而不限於非唾液血清類粘蛋白(ASOR)；運鐵蛋白；唾液酸糖蛋白；抗體；抗體片段；鐵蛋白；白細胞介素；幹擾素；粒細胞-巨噬細胞集落刺激因子(GM-CSF)；粒細胞集落刺激因子(G-CSF)；巨噬細胞集落刺激因子(M-CSF)；幹細胞因子和促紅細胞生成素。病毒抗原如包膜蛋白也可以使用。其他侵入性微生物來源的蛋白，如惡性瘧原蟲環孢子蛋白的17胺基酸肽，被稱為RII。
B.激素、維生素等其中包括促黑激素、類固醇、雄激素、雌激素、甲狀腺激素或維生素、葉酸。
C.多聚烷烯、多糖等聚烷烯甘油也可以與多聚核苷酸/多肽組合。在個優選實施方式中，聚烷烯甘油是聚乙烯甘油。另外，也可以包括單糖、二糖或多糖。在一個優選實施方式中，多糖是二乙氨乙基葡聚糖。還可以是殼聚糖和聚(丙交酯-共-乙交酯)。
D.脂質和脂質體本發明的多聚核苷酸/多肽在注射給受體前或導入到受體來源的細胞前也可以包裹在脂質內，或脂質體內。
脂質包裹一般用脂質體，脂質體能結合或包裹和保留核酸。濃縮多聚核苷酸與脂質的比例可以變化但是一般約為1∶1(mg DNAmmol脂質)，或者更多一點脂質。利用脂質體作為載體轉移核酸的方法在下列文獻中作了綜述Hug和Sleight(1991)Biochem.Biophys.Acta.10971-17；Straubinger(1983)Meth.Enzymol.101512-527。
本發明所用的脂質體製劑包括陽離子製劑(帶正電荷)、陰離子製劑(帶負電荷)以及中性製劑。陽離子脂質體能介導質粒DNA(Felgner(1987)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 847413-7416)、mRNA(Malone(1989)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 866077-6081)以及純化的轉錄因子(Debs(1990)J Biol，Chem，26510189-10192)以功能形式向細胞內轉移。
陽離子脂質體很容易得到。例如，N{1-2，3-二油醯氧基}丙基}-N，N，N-三乙基銨(DOTMA)脂質體的商品名是Lipofectin，是GIBCO BRL，Grand Island，NY的產品。(也見上述的Felgner)。其他商品化的脂質體包括轉染體(DDAB/DOPE)和DOTAP/DOPE(Boerhinger)。另外，也可以利用易於獲得的材料通過本領域熟知的方法製造陽離子脂質體。見Szoka(1978)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 754194-4198；WO90/11092，其中描述了DOTAP(1，2-二(油醯氧基)-3-(三乙基氨基)丙烷)脂質體的製造方法。
陰離子脂質體和中性脂質體也很容易獲得，如Avanti Polar Lipids(Birmingham，AL)的產品，或者利用易於獲得的材料製造。這些材料包括磷脂醯膽鹼、膽固醇、磷脂醯乙醇胺、二油醯磷脂醯膽鹼(DOPC)、二油醯磷脂醯甘油(DOPG)、二油醯磷脂醯乙醇胺(DOPE)等。這些材料可以與DOTMA和DOTAP起始材料以適當的比例混合。利用這些材料製造脂質體的方法是本領域所熟知的。
脂質體包括多層囊泡(MLVs)、小的單層囊泡(SUVs)和大的單層囊泡(LUVs)。各種脂質體-核酸混合物都可以用本領域熟知的方法製造。見Straubinger(1983)Meth.Immunol.101512-527；Szoka(1978)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 754194-4198；Papahadjopoulos(1975)Biochim.Biophys.Acta 394483；Wilson(1979)Cell 1777；Deamer和Bangham(1976)Biochim.Biophys.Acta 443629；Ostro(1977)Biochem.Biophys.Res.Commun.76836；Fraley(1979)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 763348；Enoch和Strittmatter(1979)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 76145；Fraley(1980)J Biol，Chem，(1980)25510431；Szoka和Papahadjopoulos(1978)Proc.Natl.Acad.Sci.USA 75145；以及Schaefer-Ridder(1982)Science 215166。
E.脂蛋白脂蛋白也可以和多聚核苷酸/多肽一起轉移。可以利用的脂蛋白包括乳糜微粒、HDL、IDL、LDL和VLDL。這些蛋白的突變體、片段或融合產物也可以使用。經修飾的天然脂蛋白也可以使用，如乙醯化的LDL。這些脂蛋白能使多聚核苷酸靶向性地導入到表達脂蛋白受體的細胞內。如果用脂蛋白與多聚核苷酸一起轉移，那麼最好在組合物中不包含其他的靶向性配基。
天然脂蛋白包括脂質和蛋白兩部分。蛋白部分已知為載脂蛋白。到目前為止，共分離和鑑定出了載脂蛋白A、B、C、D和E。這幾種蛋白中至少有兩個包含幾種亞型，分別用羅馬數字表示，AI，AII，AIV；CI，CII，CIII。
一種脂蛋白可以包含多種載脂蛋白。例如，天然乳糜微粒包含載脂蛋白A、B、C以及E，經過一段時間的代謝後丟失掉A，又獲得了C和E。VLDL含有載脂蛋白A、B、C和E，LDL含有載脂蛋白D；HDL含有載脂蛋白A、C和E。
載脂蛋白的胺基酸組成是已知的，例如在下列文獻中有描述Breslow(1985)Annu Rev.Biochem 54699；Law(1986)Adv，Exp Med，Biol，151162；Chen(1986)JBiol Chem 26112918；Kane(1980)Proc Natl Acad Sci USA 772465；以及Utermann(1984)Hum Genet 65232。
脂蛋白含有各種脂質，其中包括甘油三酯、膽固醇(游離膽固醇或膽固醇酯)和磷脂。天然脂蛋白內所包含的脂質組合是各種各樣的。例如，乳糜微粒只要包含甘油三酯。天然脂蛋白內脂質成分的詳細描述見Meth.Enzymol.128(1986)。脂質組合的選擇要有助於載脂蛋白的受體結合活性，也要有助於提高其疏水活性以及和多聚核苷酸結合分子的結合。
天然脂蛋白可以從血清中分離，比如通過超速離心。這種方法描述於Meth.Enzymol.(如上所述)；Pitas(1980)J Biochem，2555454-5460以及Mahey(1979)J Clin，Invest，64743-750。脂蛋白也可以在體外製造，或通過載脂蛋白基因在宿主細胞內表達的重組方法製造。見Atkinson(1986)Annu Rev Biophys Chem 15403和Radding(1958)Biochim Biophys Acta 30443。另外也可以從廠家購買，如Biomedical Techniologies，Inc.，Stoughton，Massachusetts，USA。關於脂蛋白的其他描述見Zuckermann等，PCT/US97/14465。
F.多聚陽離子試劑多聚陽離子試劑可以包含在需轉移的多聚核苷酸/多肽組合物中，其中可以含有，也可以不含有脂蛋白。
一般來說，多聚陽離子試劑在生理pH條件下帶有的淨電荷為正電荷，能中和核酸分子的電荷以促進其轉移到指定部位。這些試劑在體內和體外都可以使用。多聚陽離子試劑可通過肌肉注射或皮下注射等方式用於將核酸轉移到活體內。
下面是一些可用作多聚陽離子試劑的多肽多聚賴氨酸、多聚精氨酸、多聚鳥氨酸以及魚精蛋白。其他的例子包括組蛋白、已經蛋白、人血清白蛋白、DNA結合蛋白、非組蛋白的染色體蛋白、DNA病毒的包被蛋白如X174，轉錄因子也含有DNA結合區，因而也可以作為核酸濃縮試劑。簡言之，轉錄因子如C/CEBP、c-iun、c-fos、AP-L、AP-2、AP-3、CPF、Prot-1、Sp-1、Oct-1、Oct-2、CREP以及TFIID都含有基本的DNA序列結合區。
有機多聚陽離子試劑包括精胺、精醚和purtrescine。
根據上面所描述的多聚陽離子試劑的結構及生理特性可以構建出其他的多肽型多聚陽離子試劑或製造出合成的多聚陽離子試劑。
合成的多聚陽離子試劑包括二乙胺乙基葡聚糖、多聚季胺。Lipofectin和Lipofectamine是單體，與多聚核苷酸/多肽結合可以形成多聚陽離子複合物。
核酸雜交「核酸雜交」是指兩個核酸序列通過氫鍵彼此相連。通常的情況是一個序列固定在固相支持物上，另一個序列游離於溶液中。然後在適於氫鍵形成的條件下使兩個序列彼此接觸。影響氫鍵形成的因素包括溶劑的類型和體積；反應溫度；雜交時間；攪拌速度；封閉液相中的序列非特異地吸附到固相支持物上的試劑(Denhardt試劑或BLOTTO)；序列的濃度；增加序列結合所使用的化合物(糖酐酯或聚乙烯甘油)；以及雜交後洗滌條件的嚴謹性。見上述的Sambrook等，第2卷，第9章，9.47-9.57。
「嚴謹性」用於指雜交反應的條件，該條件適於兩個不同序列之間極其相似的部分相結合。例如，溫度和鹽濃度的結合應選擇在計算出的雜交Tm下約120℃到200℃。溫度和鹽濃度的確定一般通過預試驗來確定，其中固定在膜上的基因組DNA與目的序列雜交，然後在不同嚴謹性的條件下洗滌。見Sambrook等，9.50頁。
雜交試驗是需要考慮的變量，例如，對於Southern印跡來說是(1)需雜交的DNA的複雜性和(2)探針與需檢測的序列之間的同源性。試驗中所需的片段總量可以10的數量級來變化，對於質粒和噬菌體消化產物來說，從0.1μg到10μg；對於含有單拷貝基因的高複雜性的真核基因組來說，從10-9g到10-8g。對於低複雜性的多聚核苷酸來說，較短的轉膜、雜交和曝光時間，較少量的起始多聚核苷酸以及較低特異性的探針就可以。例如，檢測單拷貝的酵母基因只需要1小時的曝光時間，1pg的起始酵母DNA，轉膜2小時，雜交4-8小時，探針108cpm/μg。對於單拷貝的哺乳動物基因來說，保守的方法是以10μg DNA起始，轉膜過夜，在10％硫酸葡聚糖存在的條件下雜交過夜，探針的量大於108cpm/μg，曝光時間為24小時。
幾種因素可影響探針與目的片段之間DNA-DNA雜合子的解鏈溫度(Tm)，因此也會影響雜交和洗滌的條件。在許多情況下探針和目的片段並不是100％同源的。其他常遇到的變量包括雜交序列的長度和其G+C的總含量以及雜交緩衝液的離子強度和甲醯胺的含量。所有這些因素對Tm的影響可以用下面一個簡單的等式近似地表示Tm＝81+16.6(Log10Ci)+0.4{％(G+C)}-0.6(甲醯胺％)-600/n-1.5(不匹配％)其中Ci代表鹽濃度(單價離子)，n代表雜合子鹼基對的長度(根據Meinkoth和Wahl(1984)Anal，Biochem，138267-284所描述的公式稍加修改)。
在設計雜交試驗時，某些影響核酸雜交的條件可以適當改變。雜交和洗滌的溫度以及洗滌的鹽濃度是最容易改變的。如果雜交溫度升高(即嚴謹性增加)，非同源鏈之間雜交的可能性就會下降，同時背景也降低。如果放射性標記的探針與固定的片段不完全同源(在基因家族內和種間雜交試驗時經常會出現)，雜交溫度應該降低，從而背景也會提高。洗滌溫度也會以同樣的方式影響雜交條帶的強度和背景的高低。隨著洗滌鹽濃度的降低洗滌條件的嚴謹性增高。
在50％甲醯胺存在的條件下，探針與靶片段95％到100％同源時所需的雜交溫度為42℃，90％到95％同源時所需的雜交溫度為37℃，85％到90％同源時所需的雜交溫度為32℃。如果同源性更低，那麼就要降低甲醯胺的含量，同時根據上面的公式相應地調整溫度。如果探針與靶片段之間的同源性是未知的，最簡單的方法是以非嚴謹性的雜交條件和洗滌條件開始。如果經放射自顯影后發現非特異性的條帶和較高的背景，那麼就用高嚴謹性的條件洗膜並從新曝光。如果曝光時間還無法使這種方法具有實用性，那麼就需要採用幾種嚴謹性的雜交和/或洗滌條件進行平行試驗。
核酸探針分析利用PCR、分支DNA探針分析或利用本發明的核酸探針進行印跡雜交可以確定是否存在cDNA或mRNA。如果一個探針可以和本發明的序列形成雙鏈複合物，並且其穩定性足以被檢測，那麼就說這個探針可以和本發明的序列「雜交」。
核酸探針可以和本發明的衣原體核苷酸序列雜交(包括正義鏈和反義鏈)。雖然許多不同的核苷酸序列都可以編碼同一個胺基酸序列，但是天然的衣原體序列是優選的，因為這種序列是細胞內實際存在的序列。MRNA代表了編碼序列，因此探針應當與編碼序列互補；單鏈cDNA與mRNA互補，因此cDNA探針應當與非編碼序列互補。
探針序列並不需要與衣原體序列(或其互補鏈)完全一致-如果核酸探針能與靶核苷酸序列形成可檢測的雙鏈，那麼序列的組成及長度發生某些改變可以提高分析的靈敏度。另外，核酸探針還可以包含能穩定所形成的雙鏈的額外的核苷酸。例如，非互補的核苷酸序列可以連接到探針的5』端，探針的其餘序列與衣原體序列互補。另外，非互補的鹼基或較長的序列也可以分散在探針內，只要探針序列足以與衣原體序列互補並與之雜交從而形成可檢測的雙鏈。
探針的長度及序列組成要根據雜交的條件而定，如溫度、鹽濃度等。例如，如果用於診斷則要根據所分析序列的複雜性，一般選擇至少含10-20個核苷酸的探針，優選15-25個，更好的是30個以上的核苷酸，儘管有時可能短一些。較短的探針一般需要較低的溫度才能與模板形成穩定的雜合子。
探針可以通過合成的方法製造，如Matteucci等{J.Am.Chem.Soc.(1981)1033185}或Urdea等，{Proc.Natl.Acad.Sci.USA(1983)807461}所述的三酯法，或者利用寡核苷酸自動合成儀合成。
根據參考文獻可以選擇探針的化學性質。對於某些應用來說，DNA或RNA就可以了。但是對於另外一些應用來說可以加入一些修飾，例如骨架修飾，如可通過硫代磷酸酯或甲基膦酸酯來增加體內的半衰期、改變RNA的親和性、增加對核酶的耐受等{見Agrawal和Iyer(1995)Curr Opin，Biotechnol，612-19；Agrawal(1996)TIBTECH 14376-387}；類似物如肽核酸{見Corey(1997)TIBTECH 15224-229；Buchardt等，(1993)TIBTECH 11384-386}。
另外，多聚酶鏈式反應(PCR)是另外一種大家所熟知的檢測小量靶核酸的方法。這種方法描述於Mullis等，{Meth.Enzymol.(1987)155335-350}；美國專利4,683,195和4,683,202。兩個「引物」與靶核酸雜交後啟動合成反應。引物種可以含有不與擴增靶序列(或其互補鏈)雜交的序列以增加雙鏈的穩定性或為了添加限制性酶切位點。一般來說這種序列位於所要擴增的衣原體序列的兩側。
耐熱的聚合酶以原始的靶核酸為模板從引物開始合成靶核酸序列的拷貝。靶核酸量的閾值是由聚合酶決定的，可以用不止一種常規方法檢測，如Southern印跡。用Southern印跡方法時，標記的探針與衣原體序列(或其互補鏈)雜交。
MRNA或cDNA也可以用上述Sambrook等所描述的常規印跡技術檢測。MRNA或利用聚合酶由mRNA合成的cDNA可用凝膠電泳分離和純化。然後將凝膠上的核酸轉到固相支持物上，如硝酸纖維素膜。固相支持物與標記的探針雜交，然後洗滌去掉未雜交的探針。再檢測含標記探針的雙鏈。探針一般用放射性基團標記。
附圖的簡要描述

圖1到14顯示的是實施例1到14的數據。圖形為凝膠電泳圖，泳道1位於圖的左邊。
對於Western印跡來說，每種蛋白檢測兩種樣品。每對條帶中的左側條帶用原免疫血清染色的一條膜，右側條帶用免疫血清染色的一條膜。在圖1到5、圖35B、圖37B、圖38B和圖39的Western印跡圖中，分子量標記分別為66、45、30、20.1和14.4kDa。在圖6到16、圖20B、23C、24D、27E、38A、40、41、42和43的Western印跡圖中，分子量標記分別為172.6、111.4、79.6、61.3、49.0、36.4、24.7、19.2和13.1kDa。
圖1到5的Western印跡圖形中，條帶1和2表示的抗GST融合對照抗原的對照血清，條帶4和5表示的是抗His標記對照抗原的對照血清。
低分子量標記位於凝膠中的條帶1中。
本發明的實施模式表I列出了參考文獻18所述的肺炎衣原體蛋白的名稱、GenBank檢索號及其滴度，以及與這些蛋白相應的本發明的沙眼衣原體蛋白的GenBank檢索號和滴度，同時也列出了這些沙眼衣原體蛋白的序列號(SEQ IDs 1-262中奇數號代表胺基酸序列，偶數號代表核苷酸序列)。如參考文獻18所描述的，相應的肺炎衣原體蛋白也可以用同樣的方式表示。沙眼衣原體蛋白可用於診斷和免疫。這些特性單從序列上看是不明顯的。
可用利用各種試驗評價本發明的蛋白質的體內免疫原性。例如，重組表達這些蛋白後用免疫印跡技術篩選病人的血清。蛋白和病人血清如果發生陽性反應說明病人體內以前發生過針對該蛋白的免疫應答，即該蛋白是免疫原。這種方法也可用於鑑定蛋白的免疫優勢表位。
通過常規方法可用重組蛋白製造抗體，如在小鼠體內。這樣就可以直接確定蛋白質是否位於沙眼衣原體的細胞表面(即利用抗完整沙眼衣原體的抗體進行Western印跡)。標記的抗體(如用螢光標記進行FACS)可與完整的細菌共孵育，如果細菌表面存在標記物則可以確定蛋白的位置。FACS圖說明了衣原體製造物在FACS分析中的分散情況，當重組抗原的抗體與衣原體細胞結合時會發生峰值漂移(空白區＝對照樣品；填充區＝抗體反應樣品)，利用定量的Kolmogorov-Smirnov(K-S)方法進行統計學分析，利用FACS分析軟體進行計算。
實施例1在大腸桿菌中表達CT242(SEQ ID 57和SEQ ID 58)。重組產物以GST融合蛋白(圖1A條帶4和5，色譜組分1和2，預計分子量為42.4kDa)和His標記融合蛋白(圖1B條帶2-4，色譜組分1、2和3，預計分子量為16.4kDa)的形式純化。
重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖1CHis標記融合蛋白條帶12和13；GST融合蛋白條帶20和21)。條帶12顯示的是用His標記CT242的原血清染色的膜條帶，而條帶13顯示的是用His標記CT242的血清染色的膜條帶。條帶20顯示的是用GST融合蛋白CT242的原血清染色的膜條帶，而條帶13顯示的是用GST融合蛋白CT242的血清染色的膜條帶。
這些試驗說明CT242是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例2在大腸桿菌中表達CT045(SEQ ID 71和SEQ ID 72)。重組產物以His標記融合蛋白(圖2A條帶4-6，色譜組分1、2和3，預計分子量為55.8kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖2B，條帶8和9)和FACS分析(圖2C，K-S值為16.81)。
這些試驗說明CT045是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例3在大腸桿菌中表達CT381(SEQ ID 105和SEQ ID 106)。重組產物以GST融合蛋白(圖3A條帶2和3，色譜組分1和2，預計分子量為52.7kDa)和His標記融合蛋白(圖3A條帶7-9，色譜組分1、2和3，預計分子量為26.7kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Westem印跡分析(圖3BHis標記融合蛋白條帶6和7；GST融合蛋白條帶16和17)和FACS分析(圖3CGST標記融合蛋白，K-S值為35.98；圖3DHis標記融合蛋白，K-S值為32.54)。
這些試驗說明CT381是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例4在大腸桿菌中表達CT396(SEQ ID 107和SEQ ID 108)。重組產物以GST融合蛋白(圖4A條帶6和7，色譜組分1和2，預計分子量為99.5kDa)和His標記融合蛋白(圖4B條帶5-7，色譜組分1、2和3，預計分子量為73.5kDa)的形式純化。重組His標記融合蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖4C，條帶14和15)和FACS分析(圖4DHis標記融合蛋白，K-S值為34.50；圖4EGST標記融合蛋白，K-S值為32.76)。
這些試驗說明CT396是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例5在大腸桿菌中表達CT398(SEQ ID 111和SEQ ID 112)。重組產物以GST融合蛋白(圖5A條帶8和9，色譜組分1和2，預計分子量為54.8kDa)和His標記融合蛋白(圖5B條帶8-10，色譜組分1、2和3，預計分子量為28.8kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖5CHis標記融合蛋白條帶10和11；GST融合蛋白條帶18和19)和FACS分析(圖5DGST融合蛋白，K-S值為31.24；圖5EHis標記融合蛋白，K-S值為26.10)。
這些試驗說明CT398是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例6在大腸桿菌中表達CT089(SEQ ID 61和SEQ ID 62)。重組產物以GST融合蛋白(圖6C條帶2，色譜組分1，預計分子量為70.8kDa)和His標記融合蛋白(圖6C條帶3、4和5，色譜組分1、2和3，預計分子量為44.8kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖6AGST融合蛋白條帶14和15；His標記融合蛋白條帶16和17)和FACS分析(圖6BHis標記融合蛋白，K-S值為26.59)。
這些試驗說明CT089是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例7
在大腸桿菌中表達CT443(SEQ ID 125和SEQ ID 126)。重組產物以His標記融合蛋白的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖7A條帶10和11)和FACS分析(圖7BK-S值為21.28)。
這些試驗說明CT443是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例8在大腸桿菌中表達CT541(SEQ ID 149和SEQ ID 150)。重組產物以GST融合蛋白(圖8C條帶2和3，色譜組分1和2，預計分子量為51.6kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖8A條帶6和7)和FACS分析(圖8BK-S值為9.94)。
這些試驗說明CT541是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例9在大腸桿菌中表達CT547(SEQ ID 151和SEQ ID 152)。重組產物以GST融合蛋白(圖9D條帶4和5，色譜組分1和2，預計分子量為58.3kDa)和His標記融合蛋白的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖9AHis標記融合蛋白條帶20和21)和FACS分析(圖9BGST融合蛋白，K-S值為14.60和15.57；圖9CHis標記融合蛋白，K-S值為28.21)。
這些試驗說明CT547是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例10在大腸桿菌中表達CT587(SEQ ID 189和SEQ ID 152)。重組產物以His標記融合蛋白(圖10C條帶5、6和7，色譜組分1、2和3，預計分子量為47.5kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖10A條帶12和13)和FACS分析(圖10BHis標記融合蛋白，K-S值為20.85)。
這些試驗說明CT587是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例11在大腸桿菌中表達CT266(SEQ ID 77和SEQ ID 78)。重組產物以His標記融合蛋白(圖11C條帶11和12，色譜組分1和2，預計分子量為44.1kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖11A條帶4和5)和FACS分析(圖11BK-S值為21.29)。
這些試驗說明CT266是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例12在大腸桿菌中表達CT444(SEQ ID 127和SEQ ID 128)。重組產物以GST融合蛋白(圖12B條帶2和3，色譜組分1和2，預計分子量為87.3kDa)和His標記融合蛋白(圖12C條帶3和4，色譜組分2和3，預計分子量為9.0kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖12A條帶16和17)和FACS分析(圖12DGST融合蛋白，K-S值為14.98和15.57；圖12EHis標記融合蛋白，K-S值為13.28)。
這些試驗說明CT444是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例13在大腸桿菌中表達CT559(SEQ ID 199和SEQ ID 200)。重組產物以His標記融合蛋白(圖13C條帶2、3和4，色譜組分1、2和3，預計分子量為34.9kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖13A條帶6和7)和FACS分析(圖13BK-S值為23.21)。
這些試驗說明CT559是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例14在大腸桿菌中表達CT681(SEQ ID 155和SEQ ID 156)。重組產物以His標記融合蛋白(圖14C條帶5和6，色譜組分1和2，預計分子量為41.8kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖14A條帶10和11)和FACS分析(圖14BK-S值為34.66)。
這些試驗說明CT681是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例15在大腸桿菌中表達CT713(SEQ ID 201和SEQ ID 202)。重組產物以His標記融合蛋白(圖15B條帶4、5和6，色譜組分1、2和3，預計分子量為35.4kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖15A條帶12和13)和FACS分析(圖15CK-S值為25.82)。
這些試驗說明CT713是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例16在大腸桿菌中表達CT823(SEQ ID 229和SEQ ID 230)。重組產物以His標記融合蛋白(圖16C條帶7、8和9，色譜組分1、2和3，預計分子量為53.9kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Wesrern印跡分析(圖16A條帶14和15)和FACS分析(圖16BK-S值為26.62)。
這些試驗說明CT823是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例17在大腸桿菌中表達CT114(SEQ ID 243和SEQ ID 244)。重組產物以His標記融合蛋白(圖17條帶6和7，色譜組分1和2，預計分子量為48.5kDa)的形式純化。
實施例18在大腸桿菌中表達CT198(SEQ ID 43和SEQ ID 44)。重組產物以His標記融合蛋白(圖18A條帶6，色譜組分1，預計分子量為56.3kDa)的形式純化。重組His標記融合蛋白用於免疫小鼠，其血清用於FACS分析(圖18B)。
這些試驗說明CT198隻存在於部分EB異源群體中(如衣原體製造物一樣)。如果存在則是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例19在大腸桿菌中表達CT241(SEQ ID 55和SEQ ID 56)。重組產物以His標記融合蛋白(圖19條帶4，色譜組分3，預計分子量為85.3kDa)的形式純化。
實施例20在大腸桿菌中表達CT350(SEQ ID 27和SEQ ID 28)。重組產物以His標記融合蛋白(圖20A條帶2、3和4，色譜組分1、2和3，預計分子量為61.3kDa)和GST融合蛋白(圖20A條帶7、8和9，色譜組分1、2和3，預計分子量為87.3kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖20BHis標記融合蛋白，條帶4和5；GST融合蛋白條帶8和9)。
實施例21在大腸桿菌中表達CT351(SEQ ID 25和SEQ ID 26)。重組產物以His標記融合蛋白(圖21條帶2和3，色譜組分1和2，預計分子量為76.1kDa)的形式純化。
實施例22在大腸桿菌中表達CT391(SEQ ID 251和SEQ ID 252)。重組產物以His標記融合蛋白(圖22條帶8和9，色譜組分1和2，預計分子量為32.6kDa)的形式純化。
實施例23在大腸桿菌中表達CT077(SEQ ID 65和SEQ ID 66)。重組產物以GST融合蛋白(圖23條帶2和3，色譜組分1和2，預計分子量為59.7kDa)和His標記融合蛋白的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖23C條帶6和7)和FACS分析(圖23B，His標記融合蛋白，K-S值為9.17)。
這些試驗說明CT077是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例24在大腸桿菌中表達CT181(SEQ ID 245和SFQ ID 246)。重組產物以GST融合蛋白(圖24A條帶4，色譜組分1，預計分子量為50.1kDa)和His標記融合蛋白(圖24B條帶2、3和4，色譜組分1、2和3，預計分子量為32.0kDa)的形式純化。重組GST融合蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖24D條帶4和5(箭頭所指))和FACS分析(圖24CK-S值為7.62)。
這些試驗說明CT181是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例25在大腸桿菌中表達CT589(SEQ ID 185和SEQ ID 186)。重組產物以GST融合蛋白(圖25A條帶4和5，色譜組分1和2，預計分子量為89.4kDa)和His標記融合蛋白(圖25B條帶2和3，色譜組分1和2，預計分子量為63.4kDa)的形式純化。重組GST融合蛋白用於免疫小鼠，其血清用於FACS分析(圖25C)。
這些試驗說明CT589隻存在於部分EB異源群體中(如衣原體製造物一樣)。如果存在則是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例26在大腸桿菌中表達CT597(SEQ ID 179和SEQ ID 180)。重組產物以GST融合蛋白(圖26A條帶5和6，色譜組分1和2，預計分子量為36.0kDa)和His標記融合蛋白(圖26B條帶2、3和4，色譜組分1、2和3，預計分子量為10.3kDa)的形式純化。
實施例27在大腸桿菌中表達CT623(SEQ ID 163和SEQ ID 164)。重組產物以GST融合蛋白(圖27A條帶3和4，色譜組分1和2，預計分子量為71.8kDa)和His標記融合蛋白(圖27B條帶2、3和4，色譜組分1、2和3，預計分子量為45.8 kDa)的形式純化。重組GST融合蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖27EGST標記融合蛋白，條帶4(箭頭所指)；His標記融合蛋白，條帶13(箭頭所指))和FACS分析(圖27CGST標記融合蛋白K-S值為15.89；圖27DHis標記融合蛋白K-S值為20.27)。
這些試驗說明CT623是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例28
在大腸桿菌中表達CT700(SEQ ID 261和SEQ ID 262)。重組產物以GST融合蛋白(圖28A條帶5、6和7，色譜組分1、2和3，預計分子量為73.7kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於FACS分析(圖28BK-S值為8.72)。
這些試驗說明CT700是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例29在大腸桿菌中表達CT761(SEQ ID 217和SEQ ID 218)。重組產物以GST融合蛋白(圖29A條帶6和7，色譜組分1和2，預計分子量為63.9kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於FACS分析(圖29BK-S值為11.45)。
這些試驗說明CT761是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例30在大腸桿菌中表達CT415(SEQ ID 117和SEQ ID 118)。重組產物以GST融合蛋白(圖30條帶3和4，色譜組分1和2，預計分子量為55.4kDa)的形式純化。
實施例31在大腸桿菌中表達CT454(SEQ ID 253和SEQ ID 254)。重組產物以His標記融合蛋白(圖31條帶2和3，色譜組分1和2，預計分子量為56.2kDa)的形式純化。
實施例32在大腸桿菌中表達CT467(SEQ ID 129和SEQ ID 130)。重組產物以GST融合蛋白(圖32條帶3和4，色譜組分1和2，預計分子量為65.6kDa)的形式純化。
實施例33在大腸桿菌中表達CT551(SEQ ID 257和SEQ ID 258)。重組產物以His標記融合蛋白(圖33A條帶5、6和7，色譜組分1、2和3，預計分子量為34.1kDa)和GST融合蛋白(圖33B條帶4和5，色譜組分1和2，預計分子量為60.1kDa)的形式純化。
實施例34
在大腸桿菌中表達CT567(SEQ ID 195和SEQ ID 196)。重組產物以GST融合蛋白(圖34A條帶8和9，色譜組分1和2，預計分子量為44.0kDa)和His標記融合蛋白(圖34B條帶7和8，色譜組分1和2，預計分子量為18.3kDa)的形式純化。
實施例35在大腸桿菌中表達CT569(SEQ ID 193和SEQ ID 194)。重組產物以His標記融合蛋白(圖35A條帶2、3和4，色譜組分1、2和3，預計分子量為11.2kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖35B條帶8和9，箭頭所指)。
實施例36在大腸桿菌中表達CT647(SEQ ID 169和SEQ ID 170)。重組產物以GST標記融合蛋白(圖36條帶6和7，色譜組分1和2，預計分子量為45.7kDa)的形式純化。
實施例37在大腸桿菌中表達CT600(SEQ ID 173和SEQ ID 174)。重組產物以His融合蛋白(圖37A條帶5、6和7，色譜組分1、2和3，預計分子量為19.5kDa)的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖37B條帶10和11，箭頭所指)和FACS分析(圖37CK-S值為10.46)。
這些試驗說明CT600是一種暴露於細胞表面的免疫原性蛋白，可作為免疫原。這些特性單從序列上看是不明顯的。
實施例38在大腸桿菌中表達CT279(SEQ ID 247和SEQ ID 248)。重組產物以GST標記融合蛋白和His融合蛋白的形式純化。重組GST標記融合蛋白和His標記融合蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖38AHis標記融合蛋白條帶5(箭頭所指)；圖38BGST標記融合蛋白條帶12和13(箭頭所指)。
實施例39
在大腸桿菌中表達CT560(SEQ ID 259和SEQ ID 260)。重組產物以His標記融合蛋白的形式純化。重組His標記融合蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖39條帶6和7(箭頭所指))。
實施例40在大腸桿菌中表達CT389(SEQ ID 249和SEQ ID 250)。重組產物以GST標記融合蛋白的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖40條帶16和17(箭頭所指))。
實施例41在大腸桿菌中表達CT456(SEQ ID 255和SEQ ID 256)。重組產物以GST標記融合蛋白的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖41條帶2和3(箭頭所指))。
實施例42在大腸桿菌中表達CT622(SEQ ID 161和SEQ ID 162)。重組產物以His標記融合蛋白的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖42條帶9(箭頭所指))。
實施例43在大腸桿菌中表達CT759(SEQ ID 213和SEQ ID 214)。重組產物以His標記融合蛋白的形式純化。重組蛋白用於免疫小鼠，其血清用於Western印跡分析(圖43條帶8和9(箭頭所指))。
實施例44體外中和試驗用於分析用本發明的不同重組蛋白免疫的小鼠的血清抑制沙眼衣原體感染培養物中真核細胞的能力，所用的細胞為LLCMK2(獼猴腎上皮細胞)。用SP(蔗糖-磷酸鹽緩衝液)緩衝液製造4倍系列稀釋的鼠多克隆血清。用完整EB的鼠抗血清作為陽性對照，以未免疫血清和SP緩衝液為陰性對照。從沙眼衣原體(血清型D)中純化出EB，用SP緩衝液稀釋，使其含有EB的濃度為3×105IFU/ml，將10μl這種懸液加到每個稀釋度的血清中，終體積為100μl。在37℃使抗體與EB反應30分鐘，然後從每個樣品中取100pl反應混和液加到96孔板內用PBS洗滌的單層LLCMK2細胞上面，37℃、805×g離心1小時。
所有血清和對照都設雙復孔。去除多餘的接種物後細胞再用PBS漂洗一次，補充200μl添加20％FCS和1μg/ml放線菌酮的DMEM培養基，37℃孵育48小時。細胞用甲醇固定，細胞內衣原體感染產生的典型胞漿包涵體用螢光素標記的抗衣原體單克隆抗體(Meridian Diagnostics)染色。在稀釋度及EB與宿主細胞比例合適的情況下，所觀察到的包涵體數量被認為是等於能存活的衣原體數量，即這些衣原體能成功地感染宿主細胞(被命名為包涵體形成單位，IFU)。
螢光素標記的包涵體用40×的顯微鏡計數，每個孔內數四個視野。抗體反應產生的感染抑制以樣品與SP(只有緩衝液)對照組相比其平均IFU降低的百分數來表示。根據平時的經驗，如果一種血清能使感染性下降50％以上就被認為是「中和性的」，但是，考慮到整個篩選試驗的複雜性(例如，宿主細胞或衣原體分離株的變化，在製造感染性接種物時環境條件的變化)，能將EB感染性抑制到更低程度的血清也可以作為疫苗的候選者進行進一步的研究。圖44A顯示的是一個中和陽性血清的結果，而圖44B顯示的是一個中和陰性血清的結果。進行體外中和試驗所用的血清來自於用上述實施例1-10、13-22、24-26以及29-37所提到的重組蛋白免疫的小鼠。結果見表II。這些結果說明CT045、CT242、CT381、CT396、CT398、CT467、CT547、CT587和CT681是特別優選的抑制試驗衣原體感染的疫苗候選者。這些特性單從序列上看是不明顯的。
在另一個試驗中，利用交叉中和試驗檢測抗沙眼衣原體的血清抑制肺炎衣原體EB的能力。這種方法在上文中已有描述，但是從肺炎衣原體中純化的EB是用SP稀釋的，濃度為3×106IFU/ml，將10μl這種懸液加到每個稀釋度的血清中，終體積為100μl。用CT242和CT467免疫所得到的血清可以於肺炎衣原體EB發生交叉中和反應。
本發明只是利用實施例進行描述，但是根據本發明的精神，在本發明的範圍內作出某種變化也是值得讚許的。
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表II




表II

序列表SEQ ID 1MQTSFHKFFLSMILAYSCCSLSGGGYAAEIMIPQGIYDGETLTVSFPYTVIGDPSGTTVFSAGELTLKNLDNSIAALPLSCFGNLLGSFTVLGRGHSLTFENIRTSTNGAALSDSANSGLFTIEGFKELSFSNCNSLLAVLPAATTNNGSQTPTTTSTPSNGTIYSKTDLLLLNNEKFSFYSNLVSGDGGAIDAKSLTVQGISKLCVFQENTAQADGGACQVVTSFSAMANEAPIAFIANVAGVRGGGIAAVQDGQQGVSSSTSTEDPVVSFSRNTAVEFDGNVARVGGGIYSYGNVAFLNNGKTLFLNNVASPVYIAAEQPTNGQASNTSDNYGDGGAIFCKNGAQAAGSNNSGSVSFDGEGVVFFSSNVAAGKGGAIYAKKLSVANCGPVQFLGNIANDGGAIYLGESGELSLSADYGDIIFDGNLKRTAKENAADVNGVTVSSQAISMGSGGKITTLRAKAGHQILFNDPIEMANGNNQPAQSSEPLKINDGEGYTGDIVFANGNSTLYQNVTIEQGRIVLREKAKLSVNSLSQTGGSLYMEAGSTLDFVTPQPPQQPPAANQLITLSNLHLSLSSLLANNAVTNPPTNPPAQDSHPAIIGSTTAGSVTISGPIFFEDLDDTAYDRYDWLGSNQKIDVLKLQLGTQPSANAPSDLTLGNEMPKYGYQGSWKLAWDPNTANNGPYTLKATWTKTGYNPGPERVASLVPNSLWGSILDIRSAHSAIQASVDGRSYCRGLWVSGVSNFFYHDRDALGQGYRYISGGYSLGANSYFGSSMFGLAFTEVFGRSKDYVVCRSNHHACIGSVYLSTKQALCGSYLFGDAFIRASYGFGNQHMKTSYTFAEESDVRWDNNCLVGEIGVGLPIVITPSKLYLNELRPFVQAEFSYADHESFTEEGDQARAFRSGHLMNLSVPVGVKFDRCSSTHPNKYSFMGAYICDAYRTISGTQTTLLSHQETWTTDAFHLARHGVIVRGSMYASLTSNIEVYGHGRYEYRDTSRGYGLSAGSKVRFSEQ ID 2ATGCAAACGTCTTTCCATAAGTTCTTTCTTTCAATGATTCTAGCTTATTCTTGCTGCTCTTTAAGTGGGGGGGGGTATGCAGCAGAAATCATGATTCCTCAAGGAATTTACGATGGGGAGACGTTAACTGTATCATTTCCCTATACTGTTATAGGAGATCCGAGTGGGACTACTGTTTTTTCTGCAGGAGAGTTAACGTTAAAAAATCTTGACAATTCTATTGCAGCTTTGCCTTTAAGTTGTTTTGGGAACTTATTAGGGAGTTTTACTGTTTTAGGGAGAGGACACTCGTTGACTTTCGAGAACATACGGACTTCTACAAATGGAGCTGCACTAAGTGACAGCGCTAATAGCGGGTTATTTACTATTGAGGGTTTTAAAGAATTATCTTTTTCCAATTGCAACTCATTACTTGCCGTACTGCCTGCTGCAACGACTAATAATGGTAGCCAGACTCCGACGACAACATCTACACCGTCTAATGGTACTATTTATTCTAAAACAGATCTTTTGTTACTCAATAATGAGAAGTTCTCATTCTATAGTAATTTAGTCTCTGGAGATGGGGGAGCTATAGATGCTAAGAGCTTAACGGTTCAAGGAATTAGCAAGCTTTGTGTCTTCCAAGAAAATACTGCTCAAGCTGATGGGGGAGCTTGTCAAGTAGTCACCAGTTTCTCTGCTATGGCTAACGAGGCTCCTATTGCCTTTATAGCGAATGTTGCAGGAGTAAGAGGGGGAGGGATTGCTGCTGTTCAGGATGGGCAGCAGGGAGTGTCATCATCTACTTCAACAGAAGATCCAGTAGTAAGTTTTTCCAGAAATACTGCGGTAGAGTTTGATGGGAACGTAGCCCGAGTAGGAGGAGGGATTTACTCCTACGGGAACGTTGCTTTCCTGAATAATGGAAAAACCTTGTTTCTCAACAATGTTGCTTCTCCTGTTTACATTGCTGCTGAGCAACCAACAAATGGACAGGCTTCTAATACGAGTGATAATTACGGAGATGGAGGAGCTATCTTCTGTAAGAATGGTGCGCAAGCAGCAGGATCCAATAACTCTGGATCAGTTTCCTTTGATGGAGAGGGAGTAGTTTTCTTTAGTAGCAATGTAGCTGCTGGGAAAGGGGGAGCTATTTATGCCAAAAAGCTCTCGGTTGCTAACTGTGGCCCTGTACAATTCTTAGGGAATATCGCTAATGATGGTGGAGCGATTTATTTAGGAGAATCTGGAGAGCTCAGTTTATCTGCTGATTATGGAGATATTATTTTCGATGGGAATCTTAAAAGAACAGCCAAAGAGAATGCTGCCGATGTTAATGGCGTAACTGTGTCCTCACAAGCCATTTCGATGGGATCGGGAGGGAAAATAACGACATTAAGAGCTAAAGCAGGGCATCAGATTCTCTTTAATGATCCCATCGAGATGGCAAACGGAAATAACCAGCCAGCGCAGTCTTCCGAACCTCTAAAAATTAACGATGGTGAAGGATACACAGGGGATATTGTTTTTGCTAATGGAAACAGTACTTTGTACCAAAATGTTACGATAGAGCAAGGAAGGATTGTTCTTCGTGAAAAGGCAAAATTATCAGTGAATTCTCTAAGTCAGACAGGTGGGAGTCTGTATATGGAAGCTGGGAGTACATTGGATTTTGTAACTCCACAACCACCACAACAGCCTCCTGCCGCTAATCAGTTGATCACGCTTTCCAATCTGCATTTGTCTCTTTCTTCTTTGTTAGCAAACAATGCAGTTACGAATCCTCCTACCAATCCTCCAGCGCAAGATTCTCATCCTGCAATCATTGGTAGCACAACTGCTGGTTCTGTTACAATTAGTGGGCCTATCTTTTTTGAGGATTTGGATGATACAGCTTATGATAGGTATGATTGGCTAGGTTCTAATCAAAAAATCGATGTCCTGAAATTACAGTTAGGGACTCAGCCCTCAGCTAATGCCCCATCAGATTTGACTCTAGGGAATGAGATGCCTAAGTATGGCTATCAAGGAAGCTGGAAGCTTGCGTGGGATCCTAATACAGCAAATAATGGTCCTTATACTCTGAAAGCTACATGGACTAAAACTGGGTATAATCCTGGGCCTGAGCGAGTAGCTTCTTTGGTTCCAAATAGTTTATGGGGATCCATTTTAGATATACGATCTGCGCATTCAGCAATTCAAGCAAGTGTGGATGGGCGCTCTTATTGTCGAGGATTATGGGTTTCTGGAGTTTCGAATTTCTTCTATCATGACCGCGATGCTTTAGGTCAGGGATATCGGTATATTAGTGGGGGTTATTCCTTAGGAGCAAACTCCTACTTTGGATCATCGATGTTTGGTCTAGCATTTACCGAAGTATTTGGTAGATCTAAAGATTATGTAGTGTGTCGTTCCAATCATCATGCTTGCATAGGATCCGTTTATCTATCTACCAAACAAGCTTTATGTGGATCCTATTTGTTCGGAGATGCGTTTATCCGTGCTAGCTACGGGTTTGGGAACCAGCATATGAAAACCTCATACACATTTGCAGAGGAGAGCGATGTTCGTTGGGATAATAACTGTCTGGTTGGAGAGATTGGAGTGGGATTACCGATTGTGATTACTCCATCTAAGCTCTATTTGAATGAGTTGCGTCCTTTCGTGCAAGCTGAGTTTTCTTATGCCGATCATGAATCTTTTACAGAGGAAGGCGATCAAGCTCGGGCATTCAGGAGTGGACATCTCATGAATCTATCAGTTCCTGTTGGAGTAAAATTTGATCGATGTTCTAGTACACACCCTAATAAATATAGCTTTATGGGGGCTTATATCTGTGATGCTTATCGCACCATCTCTGGGACTCAGACAACACTCCTATCCCATCAAGAGACATGGACAACAGATGCCTTTCATTTGGCAAGACATGGAGTCATAGTTAGAGGGTCTATGTATGCTTCTCTAACAAGCAATATAGAAGTATATGGCCATGGAAGATATGAGTATCGAGATACTTCTCGAGGTTATGGTTTGAGTGCAGGAAGTAAAGTCCGGTTCTAASEQ ID 3MQTSFHKFFLSMILAYSCCSLSGGGYAAEIMIPQGIYDGETLTVSFPYTVIGDPSGTTVFSAGELTLKNLDNSIAALPLSCFGNLLGSFTVLGRGHSLTFENIRTSTNGAALSDSANSGLFTIEGFKELSFSNCNSLLAVLPAATTNNGSQTPTTTSTPSNGTIYSKTDLLLLNNEKFSFYSNLVSGDGGAIDAKSLTVQGISKLCVFQENTAQADGGACQVVTSFSAMANEAPIAFIANVAGVRGGGIAAVQDGQQGVSSSTSTEDPVVSFSRNTAVEFDGNVARVGGGIYSYGNVAFLNNGKTLFLNNVASPVYIAAEQPTNGQASNTSDNYGDGGAIFCKNGAQAAGSNNSGSVSFDGEGVVFFSSNVAAGKGGAIYAKKLSVANCGPVQFLGNIANDGGAIYLGESGELSLSADYGDIIFDGNLKRTAKENAADVNGVTVSSQAISMGSGGKITTLRAKAGHQILFNDPIEMANGNNQPAQSSEPLKINDGEGYTGDIVFANGNSTLYQNVTIEQGRIVLREKAKLSVNSLSQTGGSLYMEAGSTLDFVTPQPPQQPPAANQLITLSNLHLSLSSLLANNAVTNPPTNPPAQDSHPAIIGSTTAGSVTISGPIFFEDLDDTAYDRYDWLGSNQKIDVLKLQLGTQPSANAPSDLTLGNEMPKYGYQGSWKLAWDPNTANNGPYTLKATWTKTGYNPGPERVASLVPNSLWGSILDIRSAHSAIQASVDGRSYCRGLWVSGVSNFFYHDRDALGQGYRYISGGTSLGANSYFGSSMFGLAFTEVFGRSKDYVVCRSNHHACIGSVYLSTKQALCGSYLFGDAFIRASYGFGNQHMKTSYTFAEESDVRWDNNCLVGEIGVGLPIVITPSKLYLNELRPFVQAEFSYADHESFTEEGDQARAFRSGHLMNLSVPVGVKFDRCSSTHPNKYSFMGAYICDAYRTISGTQTTLLSHQETWTTDAFHLARHGVIVRGSMYASLTSNIEVYGHGRYEYRDTSRGYGLSAGSKVRFSEQ 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ID 5MQTSFHKFFLSMILAYSCCSLSGGGYAAEIMIPQGIYDGETLTVSFPYTVIGDPSGTTVFSAGELTLKNLDNSIAALPLSCFGNLLGSFTVLGRGHSLTFENIRTSTNGAALSDSANSGLFTIEGFKELSFSNCNSLLAVLPAATTNNGSQTPTTTSTPSNGTIYSKTDLLLLNNEKFSFYSNLVSGDGGAIDAKSLTVQGISKLCVFQENTAQADGGACQVVTSFSAMANEAPIAFIANVAGVRGGGIAAVQDGQQGVSSSTSTEDPVVSFSRNTAVEFDGNVARVGGGIYSYGNVAFLNNGKTLFLNNVASPVYIAAEQPTNGQASNTSDNYGDGGAIFCKNGAQAAGSNNSGSVSFDGEGVVFFSSNVAAGKGGAIYAKKLSVANCGPVQFLGNIANDGGAIYLGESGELSLSADYGDIIFDGNLKRTAKENAADVNGVTVSSQAISMGSGGKITTLRAKAGHQILFNDPIEMANGNNQPAQSSEPLKINDGEGYTGDIVFANGNSTLYQNVTIEQGRIVLREKAKLSVNSLSQTGGSLYMEAGSTLDFVTPQPPQQPPAANQLITLSNLHLSLSSLLANNAVTNPPTNPPAQDSHPAIIGSTTAGSVTISGPIFFEDLDDTAYDRYDWLGSNQKIDVLKLQLGTQPSANAPSDLTLGNEMPKYGYQGSWKLAWDPNTANNGPYTLKATWTKTGYNPGPERVASLVPNSLWGSILDIRSAHSAIQASVDGRSYCRGLWVSGVSNFFYHDRDALGQGYRYISGGYSLGANSYFGSSMFGLAFTEVFGRSKDYVVCRSNHHACIGSVYLSTKQALCGSYLFGDAFIRASYGFGNQHMKTSYTEAEESDVRWDNNCLVGEIGVGLPIVITPSKLYLNELRPFVQAEFSYADHESFTEEGDQARAFRSGHLMNLSVPVGVKFDRCSSTHPNKYSFMGAYICDAYRTISGTQTTLLSHQETWTTDAFHLARHGVIVRGSMYASLTSNIEVYGHGRYEYRDTSRGYGLSAGSKVRFSEQ 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TGGATTTATTGGGATGCTCCTATTGATTCTTCTCTACATGGGATTTATTTATAGCGGGTATGTCATTGCAATGCGAGCCTCCCTTTTATCTGGAGCGGCTCTTGCTATTTCAATCACTGTGATTATTGGGATGCAAGCTTTTATTAACTTGGGTGTTGTTTCTGGGTTATTGCCTAGCAAGGGAGTGAACCTTCCATTTTTTAGTCAGGGAGGCTCTTCTCTAATTGCTAATATGTGTGGCATGGGATTGCTATTAAGGATATGTGATGAAGAAAATCAACAAAATCGTATTGGCAGTGGGGGGAACAGGAGGGCACATTATCCCTGCTCTAGCAGCAAGAGAGACTTTTATTCATGASEQ ID 217MKKINKIVLAVGGTGGHIIPALAARETFIHEDIEVLLLGKGLAHFLGDDSEVAYCDIPSGSPFSLRVNRMFSGAKQLYKGYVAALQKIRDFTPDLAIGFGSYHSLPAMLASIRSRIPLFLHEQNIVPGKVNKLFSRFAKGVGMSFAAAGEHFHCRAEEVFLPIRKLSEQIVFPGASPVICVVGGSQGAKILNDVVPKALARIRESYSNLYVHHIVGPKGDLQAVSQVYQDAGINHTVTAFDHNMLGVLQASDLVISRSGATMLNELLWVQVPAILIPYPGAYGHQEVNAKFFTHTVGGGTMILQKYLTEESLSKQVLLALDPATSENRRKAMLSAQQKKSFKSLYQFICESLSEQ ID 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EITLSDTDSGIGDDVSDTASSSGDESGGVSSPSSESNKNTAVGNDGPSGLDILAAVRKHLDKVYPGDNGGSTEGPLQANQTLGDIVQDMETTGTSQETVVSPWKGSTSSTESAGGSGSVQTLLPSPPPTPSTTTLRTGTGATTTSLMMGGPIKADIITTGGGGRIPGGGTLEKLLPRIRAHLDISFDAQGDLVSTEEPQLGSIVNKFRQETGSRGILAFVESAPGKPGSAQVLTGTGGDKGNLFQAAAAVTQALGNVAGKVNLAIQGQKLSSLVNDDGKGSVGRDLFQAAAQTTQVLSALIDTVGSEQ ID 256ATGACGAATTCTATATCAGGTTATCAACCTACTGTTACAACTTCTACATCATCAACCACTTCGGCATCAGGTGCTTCCGGATCTCTGGGAGCTTCTTCTGTATCTACTACCGCAAACGCTACAGTTACACAAACAGCAAACGCAACAAATTCAGCGGCTACATCTTCTATCCAAACGACTGGAGAGACTGTAGTAAACTATACGAATTCAGCCTCCGCCCCCAATGTAACTGTATCGACCTCCTCTTCTTCCACACAAGCCACAGCCACTTCGAATAAAACTTCCCAAGCCGTTGCTGGAAAAATCACTTCTCCAGATACTTCAGAAAGCTCAGAAACTAGCTCTACCTCATCAAGCGATCATATCCCTAGCGATTACGATGACGTTGGTAGCAATAGTGGAGATATTAGCAACAACTACGATGACGTAGGTAGTAACAACGGAGATATCAGTAGCAATTATGACGATGCTGCTGCTGATTACGAGCCGATAAGAACTACTGAAAATATTTATGAGAGTATTGGTGGCTCTAGAACAAGTGGCCCAGAAAATACAAGTGGTGGTGCAGCAGCAGCACTCAATTCTCTAAGAGGCTCCTCCTACAGCAATTATGACGATGCTGCTGCTGATTACGAGCCGATAAGAACTACTGAAAATATTTATGAGAGTATTGGTGGCTCTAGAACAAGTGGCCCAGAAAATACGAGTGGTGGTGCAGCAGCAGCACTCAATTCTCTAAGAGGCTCCTCCTACAGCAATTATGACGATGCTGCTGCTGATTACGAGCCGATAAGAACTACTGAAAATATTTATGAGAGTATTGGTGGCTCTAGAACAAGTGGCCCAGAAAATACGAGTGATGGTGCAGCAGCAGCAGCACTCAATTCTCTAAGAGGCTCCTCCTACACAACAGGGCCTCGTAACGAGGGTGTATTCGGCCCTGGACCGGAAGGACTACCAGACATGTCTCTTCCTTCATACGATCCTACAAATAAAACCTCGTTATTGACTTTCCTCTCCAACCCTCATGTAAAGTCGAAAATGCTTGAAAACTCGGGGCATTTCGTCTTCATTGATACAGATAGAAGTAGTTTCATTCTTGTTCCTAACGGAAATTGGGACCAAGTCTGTTCAATTAAAGTTCAAAATGGAAAGACCAAAGAAGATCTCGACATCAAAGACTTGGAAAACATGTGTGCAAAATTCTGTACAGGGTTTAGCAAATTCTCTGGTGACTGGGACAGTCTTGTAGAACCTATGGTGTCAGCCAAAGCTGGAGTGGCCAGCGGAGGCAATCTTCCCAATACAGTGATTATCAATAATAAATTCAAAACTTGCGTTGCTTATGGTCCTTGGAATAGCCAGGAAGCAAGTTCTGGTTATACACCTTCTGCTTGGAGACGTGGTCATCGAGTAGATTTTGGAGGAATTTTTGAGAAAGCCAACGACTTTAATAAAATCAACTGGGGAACTCAAGCCGGGCCTAGTAGCGAAGACGATGGCATTTCCTTCTCCAATGAAACTCCTGGAGCTGGTCCTGCAGCTGCTCCATCACCAACGCCATCCTCTATTCCTATCATCAATGTCAATGTCAATGTTGGCGGAACTAATGTGAATATTGGAGATACGAATGTCAACACGACTAACACCACACCAACAACTCAATCTACAGACGCCTCTACAGATACAAGCGATATCGATGACATAAATACCAACAACCAAACTGATGATATCAATACGACAGACAAAGACTCTGACGGAGCTGGTGGAGTCAATGGCGATATATCCGAAACAGAATCCTCTTCTGGAGATGATTCAGGAAGTGTCTCTTCCTCAGAATCAGACAAGAATGCCTCTGTCGGAAATGACGGACCTGCTATGAAAGATATCCTTTCTGCCGTGCGTAAACACCTAGACGTCGTTTACCCTGGCGAAAATGGCGGTTCTACAGAAGGGCCTCTCCCAGCTAACCAAACTCTCGGAGACGTAATCTCTGATGTAGAGAATAAAGGCTCCGCTCAGGATACAAAATTGTCAGGAAATACAGGAGCTGGGGATGACGATCCAACAACCACAGCTGCTGTAGGTAATGGAGCGGAAGAGATCACTCTTTCCGACACAGATTCTGGTATCGGAGATGATGTATCCGATACAGCGTCTTCATCTGGGGATGAATCCGGAGGAGTCTCCTCTCCCTCTTCAGAATCCAATAAAAATACTGCCGTTGGAAATGACGGACCTTCTGGACTAGATATCCTCGCTGCCGTACGTAAACATTTAGATAAGGTTTACCCTGGCGACAATGGTGGTTCTACAGAAGGGCCTCTCCAAGCTAACCAAACTCTTGGAGATATCGTCCAGGATATGGAAACAACAGGGACATCCCAAGAAACCGTTGTATCCCCATGGAAAGGAAGCACTTCTTCAACGGAATCAGCAGGAGGAAGTGGTAGCGTACAAACACTACTGCCTTCACCACCTCCAACCCCGTCAACTACAACATTAAGAACGGGCACAGGAGCTACCACCACATCCTTGATGATGGGAGGACCAATCAAAGCTGACATAATAACAACTGGTGGCGGAGGACGAATTCCTGGAGGAGGAACGTTAGAAAAGCTGCTCCCTCGTATACGTGCGCACTTAGACATATCCTTTGATGCGCAAGGCGATCTCGTAAGTACTGAAGAGCCTCAGCTTGGCTCGATTGTAAACAAATTCCGCCAAGAAACTGGTTCAAGAGGAATCTTAGCTTTCGTTGAGAGTGCTCCAGGCAAGCCGGGATCTGCACAGGTCTTAACGGGTACAGGGGGAGATAAAGGCAACCTATTCCAAGCAGCTGCCGCAGTCACCCAAGCCTTAGGAAATGTTGCAGGGAAAGTCAACCTTGCGATACAAGGCCAAAAACTATCATCCCTAGTCAATGACGACGGGAAGGGGTCTGTTGGAAGAGATTTATTCCAAGCAGCAGCCCAAACAACTCAAGTGCTAAGCGCACTGATTGATACCGTAGGATAASEQ ID 257MRTFFLLYRFFICLAPFFLSFPLYADPHTVLTKGIAAAVVHADSGAILKEKNLDHKIFPASMTKIATALLILRQYPDVLTRFITTRREPLTSITPQAKQQSGYRSPPHWLETDGMTIQLKVKEEVSGWDLFHALLISSANDAANVLADACCQSVSAFMRQLNEFLRELGCQNTHFNSPHGLHHPDHYTTARDLSLIMKEALKEPLFRQVIHTASYTMEATNLSPERVLSSTNKLLSSSSTYFYPPCLGGKTGTTKSAGKNIIFAAEKNNRSIIVVAAGYFGPAAQLYQDAIALCEDLFNEQLLRCFLIPPASHYPVPTRFGTVTAPVAQGIYYDFYPSEEIPSSEQ ID 258ATGCGTACTTTTTTCTTGTTGTATCGGTTCTTTATCTGCTTGGCTCCCTTTTTTCTCTCGTTTCCTTTGTACGCAGATCCCCATACTGTTCTTACAAAAGGAATCGCAGCCGCAGTCGTTCATGCAGATTCCGGAGCGATTCTGAAAGAAAAAAATCTGGACCACAAGATTTTCCCTGCAAGCATGACCAAGATTGCAACCGCTTTACTCATTTTAAGGCAGTATCCTGATGTGTTAACTCGTTTCATCACTACTCGCAGAGAGCCACTGACTTCTATCACTCCTCAGGCTAAACAACAATCCGGATACCGAAGCCCTCCCCATTGGCTAGAAACTGATGGTATGACTATTCAACTAAAAGTGAAGGAAGAGGTGTCTGGATGGGACCTTTTTCACGCTCTACTTATTAGCTCTGCAAATGATGCTGCCAATGTTTTAGCAGATGCCTGCTGCCAAAGCGTCTCTGCTTTCATGCGCCAACTTAATGAGTTTTTGAGGGAACTCGGTTGCCAAAATACTCATTTTAATTCTCCTCATGGACTCCATCATCCTGATCACTACACGACAGCTAGAGATCTATCACTCATCATGAAAGAAGCTTTAAAAGAGCCTCTTTTCCGCCAAGTCATTCACACAGCGTCCTATACCATGGAGGCCACCAACTTAAGTCCAGAAAGAGTTCTGTCTTCCACGAACAAACTTCTTTCTTCCTCTTCGACTTACTTTTATCCACCTTGTTTAGGAGGGAAAACAGGAACTACAAAAAGTGCAGGGAAAAATATCATTTTCGCTGCAGAAAAGAACAATCGCTCAATTATTGTTGTAGCAGCAGGATATTTTGGCCCTGCTGCTCAACTATACCAAGATGCTATAGCTCTGTGCGAAGATCTATTTAATGAACAGCTATTACGATGCTTTTTAATCCCTCCCGCAAGTCACTATCCTGTACCAACTCGATTTGGCACTGTGACAGCTCCGGTAGCACAAGGCATTTATTACGACTTTTATCCTTCCGAAGAGATCCCCTCTTAASEQ ID 259MTANTFGILNILMKQAKADDLAQFLPEHLLLDSPHHQDIPLQSLSFNMRWLATIHPSWISVAMKEFPPVVQSQLLAWLPLPLTQELLPLLDSGVTPATKRCLDFGAFYLLDLLSKKVRPPGITEEIFLPASPFNAMLYYVGPTKMALINCLGLYTLAQEMRNVVDRVVIDRVQRVLSETERMFLNYCKTHPMKHLEPMAFLASWEEDQALRHFIHVQGLRFLARALAKEDSSFLWYFIRRLDVGRGYIFEKALQSSIDSPHNEYFRERLEHCISILVQSEQ ID 260GTGACAGCGAATACCTTTGGGATTCTTAATATCCTGATGAAGCAGGCAAAAGCTGATGATTTAGCTCAGTTTCTGCCGGAACATCTTCTACTAGATTCTCCGCATCATCAGGATATTCCTCTGCAGTCCTTATCTTTCAATATGCGTTGGTTAGCAACCATTCATCCTTCCTGGATTAGTGTTGCTATGAAAGAATTCCCTCCCGTTGTGCAATCGCAATTATTAGCTTGGTTACCTCTCCCTCTAACGCAAGAACTACTCCCTCTTTTAGATTCTGGAGTTACCCCTGCTACAAAACGCTGCTTAGACTTTGGAGCTTTCTACCTACTTGACTTACTCAGTAAGAAAGTACGTCCTCCAGGCATTACAGAAGAGATTTTTCTCCCCGCTTCTCCTTTCAATGCTATGCTGTACTATGTAGGCCCTACCAAAATGGCCTTGATCAATTGTCTAGGGCTTTATACCTTAGCTCAAGAAATGCGAAACGTAGTCGATCGTGT
AGTCATTGATCGCGTGCAGCGTGTGTTATCCGAAACGGAACGGATGTTTCTAAATTATTGTAAAACACATCCTATGAAACATCTGGAACCTATGGCCTTTTTAGCCTCTTGGGAGGAAGATCAAGCTTTACGTCATTTCATCCATGTTCAAGGTTTGCGCTTCTTAGCTCGCGCTCTAGCAAAAGAAGATAGCTCTTTCCTTTGGTATTTTATTCGCAGACTTGATGTCGGAAGAGGCTATATTTTCGAAAAAGCATTGCAGAGTTCGATAGATAGTCCCCATAATGAGTATTTTCGAGAGCGCTTAGAACACTGTATCAGTATTCTTGTGCAATAASEQ ID 261MWLIVASTLLACLAMALVFKAYRHVISFRSYVNQVIRDVRLSVDLKEWAVAEMRLAPILKKRQYRRKYLFEYIRILRELERFEEAEKLLGEAKKLKLAGAHFFLEVAHKAFRHGAYKEAAHAFSLLSAELMGEREVARYTISLVYLGEVDAACRIIEPWIGPLAHQEVFISVGHIYFATKRYADAIDFYRRARSLGSCPIDVLYNLAHSLRICGQYVDAGMLFRELLGDPVYKDEAMFNIGLCEQKLGNSKKALLIYQNSELWVRGDALMMRYAALAAADQQDYQLAEHCWTLAFRCQSYADDWNCCVHYGLALCHLKKYAEAEKVYLRVIQKTPDcLVACKALAWLAGVGHATMISAREGIAYAKRALQIKRSPEVLELLSACEAREGNFDVAYDIQAILAERDTTAKERERRSQILKNLRQKLPIDQQHIVEVSLLLAASEQ ID 262ATGTGGCTAATCGTAGCATCGACACTCTTGGCTTGCTTAGCGATGGCTTTAGTCTTTAAAGCTTATAGGCATGTTATCAGCTTCCGCAGCTACGTGAATCAAGTGATACGGGATGTGCGCTTGAGCGTAGATTTAAAAGAGTGGGCGGTCGCAGAAATGCGCTTGGCCCCGATCCTGAAAAAACGTCAATATCGACGTAAATATTTATTCGAATATATCCGTATTCTTCGAGAGCTCGAACGTTTTGAAGAAGCTGAAAAGCTTTTGGGAGAAGCTAAGAAATTGAAATTAGCAGGTGCCCATTTTTTCTTAGAGGTTGCACATAAGGCTTTCCGGCATGGCGCCTATAAAGAGGCTGCACATGCTTTTTCTCTTCTTTCCGCTGAGCTTATGGGCGAGCGAGAGGTCGCTCGCTACACCATTTCTCTGGTATATCTTGGAGAAGTAGATGCTGCTTGTCGGATCATTGAACCATGGATTGGTCCACTTGCTCACCAAGAAGTCTTTATTAGCGTAGGACATATCTATTTTGCGACGAAGCGCTATGCAGATGCTATCGATTTCTATCGACGCGCACGGTCCCTAGGATCTTGCCCTATCGATGTTTTGTACAACTTAGCACATTCTTTGCGTATTTGCGGGCAGTATGTCGATGCTGGGATGCTCTTTAGAGAGCTTTTAGGGGATCCGGTTTATAAAGACGAAGCGATGTTTAATATCGGCTTATGTGAGCAAAAATTAGGGAATTCGAAAAAGGCTCTGCTGATCTATCAAAATAGTGAGTTATGGGTTCGCGGAGATGCTTTGATGATGCGGTATGCAGCTCTTGCGGCGGCGGATCAGCAAGATTATCAGCTCGCAGAGCACTGCTGGACATTAGCTTTCCGTTGTCAAAGTTATGCTGATGATTGGAATTGCTGTGTTCATTATGGTTTAGCATTATGCCATTTAAAGAAATATGCCGAGGCTGAGAAGGTATATTTAAGAGTGATTCAAAAGACTCCGGATTGTTTGGTTGCTTGTAAAGCACTGGCTTGGCTCGCAGGAGTCGGACATGCGACGATGATTTCTGCTCGAGAAGGAATAGCTTATGCTAAGCGAGCGCTGCAGATCAAACGATCTCCGGAAGTACTCGAGTTATTGAGTGCTTGTGAAGCTCGAGAAGGTAATTTTGATGTTGCTTATGATATTCAGGCTATTTTAGCCGAGCGAGATACGACGGCGAAGGAACGTGAGCGACGGTCACAGATTTTGAAGAATTTACGACAGAAACTTCCTATAGACCAACAGCATATAGTAGAGGTTTCTTTACTGCTAGCTGCCTAG
權利要求
1.蛋白質在製造治療或預防沙眼衣原體感染的藥物中的應用，其中，所述蛋白質是(a)含有選自以下胺基酸序列的蛋白質SEQ IDs 1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259和261，(b)含有與(a)中的胺基酸序列具有50％或更高一致性的胺基酸序列的蛋白質，或(c)含有(a)中胺基酸序列片段的蛋白質。
2.核酸在製造治療或預防沙眼衣原體感染的藥物中的應用，其中，所述核酸是(a)含有選自以下核苷酸序列的核酸SEQ IDs 2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260和262。
3.242，(b)含有的序列與(a)中的核苷酸序列具有50％或更高一致性的核苷酸序列的核酸，或(c)含有(a)中核苷酸序列片段的核酸。
4.如權利要求1或2所述的應用，其中，治療或預防感染是用激發免疫應答的藥物來完成的，該免疫應答是衣原體原生小體特異性的。
5.如權利要求1所述的蛋白質或如權利要求2所述的核酸在製造用於中和沙眼衣原體原生小體的藥物中的應用。
6.一種含蛋白質和佐劑的免疫原性組合物，其中，所述蛋白質是(a)含有選自以下胺基酸序列的蛋白質SEQ IDs 1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259和261，(b)含有與(a)中的胺基酸序列具有50％或更高一致性的胺基酸序列的蛋白質，或(c)含有(a)中胺基酸序列片段的蛋白質。
7.一種含核酸和佐劑的免疫原性組合物，其中，所述核酸是(a)含有選自以下核苷酸序列的核酸SEQ IDs 2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260和262，(b)含有的序列與(a)中的核苷酸序列具有50％或更高一致性的核苷酸序列的核酸，或(c)含有(a)中核苷酸序列片段的核酸。
8.如權利要求5或6所述的組合物用作藥物。
9.一種中和患者沙眼衣原體感染的方法，其特徵在於，所述方法包括給予患者權利要求5或6所述的組合物或能識別權利要求1所述的蛋白質的抗體的步驟。
10.一種免疫患者抗沙眼衣原體感染的方法，其特徵在於，所述方法包括給予患者權利要求5或6所述的組合物。
11.一種產生沙眼衣原體原生小體特異性抗體的方法，其特徵在於，所述方法包括給予患者權利要求5或6所述的組合物。
12.一種產生能識別權利要求1所定義的蛋白質的抗體的方法，其特徵在於，所述方法包括給予患者沙眼衣原體原生小體的步驟。
13.一種在生物樣品中檢測沙眼衣原體原生小體的方法，其特徵在於，所述方法包括使樣品與能識別權利要求1所定義的蛋白質的抗體接觸的步驟。
全文摘要
從已發表的沙眼衣原體基因組序列中可以推斷出超過1000種其編碼的蛋白質，但是單從其自身無法判斷哪個可作為抗原用於免疫和疫苗，或者用於診斷。本發明解決了這一問題，本發明提供了許多適於製造和開發疫苗和/或適用於診斷的沙眼衣原體蛋白質序列。
文檔編號A61P31/00GK1617740SQ02827967
公開日2005年5月18日 申請日期2002年12月12日 優先權日2001年12月12日
發明者G·格蘭迪, G·拉蒂 申請人:啟龍有限公司